UNSW理学部
理学部はオーストラリアのニューサウスウェールズ大学(UNSW) の構成機関です。
歴史
1950年5月8日の大学評議会において、ニューサウスウェールズ工科大学（後のニューサウスウェールズ大学）の最初の3つの学部の1つとして理学部が設立されました。[ 1 ]ただし、応用化学と化学工学の科目の教育は前年に開始されていました。[ 2 ]
現在の学部構成は、1997年以降に行われた2回の大規模な再編と数回の小規模な再編の結果であり、運営の簡素化と管理効率化を主な目的としています。1997年以前、UNSWにおける科学教育と研究は、理学部、生物・行動科学学部、[ 3 ]、応用科学学部[ 4 ]の3つの学部に分かれていました。 1997年に3つの理学部は廃止され、新たに科学技術学部[ 5 ]と生命科学学部[ 6 ]の2つの学部が設立されました。
2001年には、2度目の大規模な組織再編により、これら2つの学部にあった理科のほとんどが1つの新しい理学部に統合されました。[ 7 ] [ 8 ]
2009年に行われた学部研究の見直しの結果、リスク・安全科学部は2010年に閉鎖された。[ 9 ] [ 10 ]
説明
ニューサウスウェールズ大学の理学部は、工学部に次いで大学で2番目に大きな学部です。400人以上の教員と700人以上の研究員と学生が在籍しています
学部は8つの学部から構成されています。
- 航空学校[ 11 ]
- 生物・地球・環境科学部[ 12 ]
- バイオテクノロジー・バイオ分子科学部[ 13 ]
- 化学学部[ 14 ]
- 材料科学工学部[ 15 ]
- 数学・統計学部[ 16 ]
- 物理学部[ 17 ]
- 心理学部[ 18 ]
ニューサウスウェールズ大学物理学部量子コンピュータ技術センターには、原子製造施設（AFF）、国立磁石研究所（NML）、半導体ナノファブリケーション施設（SNF）という3つの主要な研究施設があります。[ 19 ]これらはすべて、ナノスケールのデバイスの製造と測定を可能にします。
パートナーシップ
本学部は、シドニー港のチャウダーベイにあるシドニー海洋科学研究所のパートナーです。[ 20 ]
また、環境バイオテクノロジー、視覚、空間情報システム、森林火災の分野では、 全国共同研究センター(CRC) とも提携しています。
また、オーストラリア研究会議の複雑系の数学的・統計的モデリング、量子コンピュータ技術 (CQCT)、軽金属の設計、機能性ナノ材料に関する 卓越センターの一部でもあります。
この学部は、国立共同研究基盤計画および国立保健医療研究評議会の心的外傷後メンタルヘルスプログラムにも参加している。[ 8 ]
研究センターとステーション
学部は、コーワン、スミスレイク、ウェリントン、ファウラーズギャップにフィールド研究ステーションを置いています。
この学部は、環境研究所および気候変動研究センター、進化生態学研究センター、海洋バイオイノベーションセンター、エネルギー変換材料研究センター、クライヴ・アンド・ヴェラ・ラマチオッティ遺伝子機能分析センター、傷害リスク管理研究センター (IRMRC)、地下水研究センター (工学部と共同) など、数多くの研究センターの主要な管理拠点です。
マーク・ウェインライト分析センター
化学科学棟（応用科学）の隣には、フランシス・ジョーンズ・モアヘン・ソープ[ 22 ]が設計した新しいマーク・ウェインライト分析センター（MWAC） [ 21 ]があり、その目的は、大学のために特別に建設された単一の高級施設に主要な研究機器を共同設置することです。
分析センターには、理学部、医学部、工学部で生物、化学、物理材料の構造と組成の研究に使用される主要な機器が収容されており、さらに、試料調製室、小型機器、コンピューター設備も備えています。さらに、機器に関する技術的・専門的なサポートも提供しています。この建物には、化学学部の新しい教育・研究室も併設されています。
マーク・ウェインライト分析センターは、不必要な重複を最小限に抑えるためにリソースの管理を統合するとともに、機器をサポートするための適切なインフラストラクチャと、機器が仕様通りに動作できる世界クラスの研究環境を提供しています。[ 23 ]
さらに、新しい分析センターは最近、応用科学の研究をさらに進めるために、マグノウスキー応用科学研究所から 50 万ドルの助成金を受け取りました。
システム生物学イニシアチブ
マーク・ウィルキンスが率いるニューサウスウェールズ・システム生物学イニシアチブは、ニューサウスウェールズ大学バイオテクノロジー・生体分子科学学部内の非営利施設です。 ゲノミクスとプロテオミクスのためのバイオインフォマティクスの開発と応用に関する基礎研究と応用研究に重点を置いています
この施設の研究者には次の方々が含まれます。
サッカロミセス・セレビシエのプロテオームにおけるメチル化
修飾はタンパク質に条件付き効果をもたらし、それによってアミノ酸への共有結合が特定のタンパク質の摂動を引き起こし、新しく修飾された形態の潜在的な相互作用に影響を与える。[ 24 ]メチル化は、クロマチン構造と遺伝子発現に関するヒストンの最も認識されている翻訳後修飾の1つである。 [ 25 ]また、メチル化は、ヒストンの短いN末端領域で見られる多くの修飾の1つであり、ヒストンコードを形成するために組み立てられ、クロマチン組み立てとエピジェネティックな遺伝子調節を制御する。[ 26 ]インタラクトーム全体のメチル化の特定については、十分な文書化がなされていない。システム生物学イニシアチブの研究者らは、質量分析[ 27 ]とペプチドマスフィンガープリンティングにより、新規のメチル化されたリジンおよびアルギニン残基を特定する技術を特定している。[ 28 ]現在、研究者らは、サッカロミセス・セレビシエ・インタラクトームにおける新規のメチル化残基を特定するためにこれらの技術を利用しているところである。
タンパク質複合体の分離と同定
タンパク質複合体の大規模解析は、下流のプロテオーム解析技術と互換性のないタンパク質複合体の分画法として、新たな課題となっています。システム生物学イニシアチブは、ブルーネイティブ連続溶出電気泳動（BN-CEE）技術を活用しています。[ 29 ]この方法は、タンパク質複合体の液相画分を生成します。得られた複合体は、ポリアクリルアミドゲル電気泳動と質量分析法によってさらに分析することができます。これは、多くの複合体の構成タンパク質の同定に役立ちます。現在、研究者たちはこの技術をサッカロミセス・セレビシエ（Saccharomyces cerevisiae）の細胞溶解物に適用しています。
タンパク質、複合体、相互作用ネットワークの可視化
タンパク質構造や相互作用などの生物学的データの統合は、自動化技術によって生成できます。しかし、適切な視覚化がなければ、こうしたデータの重要性が失われてしまうことがよくあります。システム生物学イニシアチブは現在、Skyrails視覚化システムの応用に取り組んでいます。インタラクトニウムと呼ばれるこのシステムは、仮想細胞を用いて、サッカロミセス・セレビシエの相互作用ネットワーク、タンパク質複合体、タンパク質3D構造を視覚化します。[ 30 ]このツールは、最大40,000個のタンパク質または6,000個の多タンパク質複合体からなる複雑なネットワークを表示できます。インタラクトリウムは、細胞の分子生物学を多段階で表示することを可能にします。インタラクトリウムはダウンロード可能です。[ 31 ]
参考文献
- ^ 「A28-Science1」 （PDF）www.recordkeeping.unsw.edu.au
- ^ O'Farrell, Patrick (1999). UNSW: a portrait; the University of New South Wales; 1949-1999 . Sydney: UNSW Press. ISBN 0868404179.
- ^ 「A32-FBioSci」（PDF） . www.recordkeeping.unsw.edu.au
- ^ 「A31-AppliedSci」（PDF） . www.recordkeeping.unsw.edu.au .
- ^ 「A142-SciTech」（PDF） . www.recordkeeping.unsw.edu.au .
- ^ 「A147-LifeSc」（PDF） . www.recordkeeping.unsw.edu.au .
- ^ 「A244-Science2」（PDF） . www.recordkeeping.unsw.edu.au .
- ^ a b Anon (2008). 「UNSW科学研究学部」68ページ. ISBN不明.
- ^ 「オンラインアーカイブ検索 | 記録とアーカイブ」www.recordkeeping.unsw.edu.au。
- ^ 「UNSW SRSS」 . www.safesci.unsw.edu.au .
- ^「航空学部」www.aviation.unsw.edu.au .
- ^ 「ホーム | 生物学・地球・環境科学部」www.bees.unsw.edu.au .
- ^ 「バイオテクノロジーおよび生体分子科学学部 | UNSWシドニー」www.babs.unsw.edu.au。
- ^ 「UNSW化学」 . www.chemistry.unsw.edu.au .
- ^ 「材料科学工学部」www.materials.unsw.edu.au。
- ^「数学・統計学部」www.maths.unsw.edu.au .
- ^「物理学部」www.physics.unsw.edu.au .
- ^「UNSW心理学」www.psy.unsw.edu.au。
- ^ 「量子コンピュータ技術センター::実験施設」。
- ^ 「About」 . SIMS - Sydney Institute of Marine Science . 2019年1月14日. 2024年10月3日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2024年11月13日閲覧。
- ^ 「ホーム」。UNSWマーク・ウェインライト分析センター。
- ^ 「Francis-Jones Morehen Thorp (FJMT) - Architecture, Interiors, Landscape, Urban Design」。2013年11月5日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2013年11月5日閲覧。
- ^ 「UNSW Analytical Centre」 . 2008年6月29日時点のオリジナルよりアーカイブ。2008年6月22日閲覧。
- ^ Wilkins MR, Kummerfeld SK (2008年5月). 「くっつく？離れる？インタラクトームのダイナミクスを探る」. Trends in Biochemical Sciences . 33 (5): 195– 200. doi : 10.1016/j.tibs.2008.03.001 . PMID 18424047 .
- ^ Fischle W, Tseng BS, Dormann HL, et al. (2005年12月). 「ヒストンH3のメチル化およびリン酸化によるHP1クロマチン結合の制御」. Nature . 438 ( 7071): 1116–22 . Bibcode : 2005Natur.438.1116F . doi : 10.1038/nature04219 . PMID 16222246. S2CID 4401960 .
- ^ Strahl BD, Allis CD (2000年1月). 「共有結合ヒストン修飾の言語」. Nature . 403 (6765): 41–5 . Bibcode : 2000Natur.403...41S . doi : 10.1038 /47412 . PMID 10638745. S2CID 4418993 .
- ^ Couttas TA, Raftery MJ, Bernardini G, Wilkins MR (2008年7月). 「翻訳後修飾の発見のためのイモニウムイオンスキャンとヒストンへの応用」. Journal of Proteome Research . 7 (7): 2632–41 . doi : 10.1021/pr700644t . PMID 18517236 .
- ^ Pang CN, Gasteiger E, Wilkins MR (2010). 「Saccharomyces cerevisiaeのプロテオームにおけるアルギニンおよびリジンメチル化の同定とその機能的意義」 . BMC Genomics . 11 : 92. doi : 10.1186/1471-2164-11-92 . PMC 2830191. PMID 20137074 .
- ^ Huang KY, Filarsky M, Padula MP, Raftery MJ, Herbert BR, Wilkins MR (2009年5月). 「ブルーネイティブ連続溶出電気泳動によるコンプレクソームのマイクロ分画」.プロテオミクス. 9 ( 9): 2494–502 . doi : 10.1002/pmic.200800525 . PMID 19343713. S2CID 22256093 .
- ^ Widjaja YY, Pang CN, Li SS, Wilkins MR, Lambert TD (2009年12月). 「The Interactorium: visualising proteins, complexes and interaction networks in a virtual 3-D cell」. Proteomics . 9 ( 23): 5309–15 . doi : 10.1002/pmic.200900260 . PMID 19798670. S2CID 42891761 .
- ^ 「ダウンロード：インターアクトリウム」。ニューサウスウェールズ・システム生物学イニシアチブ。2014年5月17日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2023年12月26日閲覧。
外部リンク
