ヒトに存在するタンパク質
| CALB1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | CALB1、CALB、D-28K、カルビンジン 1 |
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| 外部ID | オミム：114050; MGI : 88248;ホモロジーン: 21026;ジーンカード：CALB1; OMA :CALB1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置（マウス） |
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 | | キリスト | 4番染色体（マウス）[2] |
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| | バンド | 4 A2|4 6.66 cM | 始める | 15,881,264 bp [2] |
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| 終わり | 15,908,064 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス（相同遺伝子） |
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| 上位の表現 | - 腎臓尿細管
- 小脳虫部
- 側坐核
- 糸球体
- 後腎糸球体
- 尾状核
- 人間の腎臓
- 小脳の右半球
- 腎髄質
- 視床の外側核群
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| | 上位の表現 | - 大臼歯
- 小脳虫部
- 小脳葉
- 腹内側核
- 乳頭体
- 内側背側核
- 視床下部室傍核
- 内側膝状体
- 前扁桃体領域
- 弓状核
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- カルシウムイオン結合
- 亜鉛イオン結合
- 金属イオン結合
- タンパク質結合
- ビタミンD結合
- シナプス前細胞質カルシウムイオン濃度の調節に関与するカルシウムイオン結合
- シナプス後細胞質カルシウムイオン濃度の調節に関与するカルシウムイオン結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞体
- シナプス
- 細胞内解剖学的構造
- 軸索
- 末端ボタン
- ソーマ
- 樹状突起
- ニューロン投射
- 細胞外エクソソーム
- 核
- 細胞質
- 樹状突起棘
- ヘルドの萼
- 海馬苔状線維からCA3シナプスへ
- シナプス後部
- グルタミン酸作動性シナプス
- GABA作動性シナプス
- シナプス前細胞質
- シナプス後細胞質
- ステレオシリアム
- クチクラ板
| | 生物学的プロセス |
- 有機物質に対する細胞反応
- 網膜層の形成
- 細胞質カルシウムイオン濃度の調節
- カルシウムイオン恒常性
- 運動行動
- 後腎遠位曲尿細管の発達
- シナプス可塑性の調節
- 尿管芽の発達における後腎部分
- 長期記憶
- 後腎結合管の発達
- カメラ型眼における網膜の発達
- 短期記憶
- 学習または記憶
- 後腎集合管の発達
- シナプス前細胞質カルシウムイオン濃度の調節
- 長期シナプス増強の調節
- シナプス後細胞質カルシウムイオン濃度の調節
- 蝸牛の発達
| | 出典：Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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カルビンジン1は、ヒトにおいてCALB1遺伝子によってコードされるタンパク質です。カルレチニン（CALB2 ）とともに、カルシウム結合タンパク質のカルビンジンファミリーに属します。[5]
関数
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、カルモジュリンやトロポニンCを含むカルシウム結合タンパク質スーパーファミリーの一員です。当初は27 kDaのタンパク質として記載されていましたが、現在では28 kDaのタンパク質であることが知られています。4つの活性カルシウム結合ドメインと、カルシウム結合能を失ったと考えられる2つの修飾ドメインを有しています。[6]このタンパク質は、グルタミン酸受容体への刺激によるカルシウムの流入を緩衝すると考えられています。ハンチントン病患者において、このタンパク質の枯渇が認められています。[RefSeq提供、2015年1月]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000104327 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000028222 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「Entrez Gene: Calbindin 1」。2018年10月4日閲覧。
- ^ Noble JW, Almalki R, Roe SM, Wagner A, Duman R, Atack JR (2018年10月). 「ヒトカルビンジン-D28KのX線構造：改良モデル」. Acta Crystallographica Section D. 74 ( Pt 10): 1008– 1014. Bibcode :2018AcCrD..74.1008N. doi :10.1107/s2059798318011610. PMC 6173056. PMID 30289411 .
さらに読む
- Tao L, Murphy ME, English AM (2002年5月). 「ヒト脳由来Ca(2+)負荷およびCa(2+)フリー組換えカルビンジンD(28K)のS-ニトロソ化」.生化学. 41 (19): 6185–92 . doi :10.1021/bi015846+. PMID 11994015.
- Berggard T、Szczepankiewicz O、Thulin E、Linse S (2002 年 11 月)。 「Myo-イノシトール モノホスファターゼはカルビンジン D28k の活性化標的です。」Ｊ．Ｂｉｏｌ．化学。277 (44): 41954– 9.土井: 10.1074/jbc.M203492200。PMID 12176979。
- ベルカセミ L、ガリエピー G、ムニエ C、シモノー L、ラフォン J (2003 年 6 月)。 「ヒト満期胎盤の栄養膜細胞におけるカルビンジン-D28k (CaBP28k) の発現」。バイオル。リプロダクト。68 (6): 1943–50 .土井:10.1095/biolreprod.102.009373。PMID 12606474。
- Cedervall T, Berggård T, Borek V, Thulin E, Linse S, Akerfeldt KS (2005年1月). 「カルビンジンD28k中の酸化還元感受性システイン残基は構造的にも機能的にも重要である」.生化学. 44 (2): 684–93 . doi :10.1021/bi049232r. PMID 15641794.
- Vanbelle C, Halgand F, Cedervall T, Thulin E, Akerfeldt KS, Laprévote O, Linse S (2005年4月). 「ヒトカルビンジンD28kにおける脱アミド化およびジスルフィド架橋形成とカルシウム結合への影響」. Protein Sci . 14 (4): 968–79 . doi :10.1110/ps.041157705. PMC 2253450. PMID 15741335 .
- Valencia I, Legido A, Yelin K, Khurana D, Kothare SV, Katsetos CD (2006年12月). 「難治性てんかんを伴うヒト結節性硬化症複合体の皮質結節における異常な抑制回路：異形成皮質におけるパルブアルブミンおよびカルビンジン-D28kの異常発現」J. Child Neurol . 21 (12): 1058–63 . doi :10.1177/7010.2006.00242. PMID 17156698. S2CID 36971471.
- Vig PJ, Wei J, Shao Q, Hebert MD, Subramony SH, Sutton LT (2007年6月). 「カルビンジン-D28kとアタキシン-1の相互作用における組織トランスグルタミナーゼ2型の役割」Neurosci. Lett . 420 (1): 53–7 . doi :10.1016/j.neulet.2007.04.005. PMC 1949022. PMID 17442486 .
- Zhang C, Sun Y, Wang W, Zhang Y, Ma M, Lou Z (2008年2月). 「ヒトCa2+負荷カルビンジン-D28kの結晶化および予備的結晶構造解析」. Acta Crystallographica Section F. 64 ( Pt 2): 133–6 . doi :10.1107/S1744309108001905. PMC 2374171. PMID 18259068 .
- Bauer MC, Nilsson H, Thulin E, Frohm B, Malm J, Linse S (2008年4月). 「ヒトカルビンジンD(28k)へのZn2+結合とヒスチジン残基の役割」. Protein Sci . 17 (4): 760–7 . doi :10.1110/ps.073381108. PMC 2271158. PMID 18359862 .
この記事には、パブリック ドメインである米国国立医学図書館のテキストが組み込まれています。
