カーム3

カーム3
利用可能な構造 PDB ヒトUniProt検索：PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2VAY、1Y6W、4JPZ、3UCY、1WRZ、4G28、1ZOT、1YRT、1IQ5、1CDL、2LL6、3HR4、4BW7、4BW8、1YR5、4J9Y、4LZX、1L7Z、1ZUZ、2BE6、2V01、 1XFV、2M55、1CTR、2I08、2MG5、2R28、3O77、4UPU、2L7L、2K0F、2M0K、4V0C、1SW8、2WEL、3DVK、2M0J、3DVM、2KUH、1K90、1K93、4G27、 1CLL、 2KUG、1XFX、4DJC、2LQC、2LQP、4L79、2W73、2LV6、1NKF、2JZI、3UCT、4GOW、1J7O、1PK0、4Q5U、2V02、3BYA、4Q57、2KNE、1YRU、2Y4V、 2L53、2F3Y、3O78、1LVC、4M1L、2K0E、1S26、4DCK、1XFW、3SUI、2X0G、3EWV、1XFY、2LL7、4OVN、3J41、2BKI、1SK6、3DVJ、3UCW、2LGF、 4UMO、3DVE、 4JQ0、3OXQ、2K61、1XFU、3SJQ、2K0J、4BYF、1J7P、3G43、3EWT、4J9Z、1XFZ、2F3Z、1IWQ、2N6A、2HF5、2N27、4ZLK、5COC、%%s2HF5
識別子
エイリアス	CALM3、HEL-S-72、PHKD、PHKD3、カルモジュリン3（ホスホリラーゼキナーゼ、デルタ）、CaM、CaMIII、カルモジュリン3、CAM1、CAMB、CALM、CAM2、CPVT6、LQT16
外部ID	オミム：114183;ホモロジーン：134804;ジーンカード：CALM3; OMA :CALM3 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 19番染色体（ヒト）[1] バンド 19q13.32 始める 46,601,074 bp [1] 終わり 46,610,782 bp [1]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 前頭前皮質 右前頭葉 左精巣 右精巣 小脳の右半球 側坐核 扁桃体 帯状回 前帯状皮質 ブロードマン領域9 該当なし より多くの参照表現データ バイオGPS 該当なし
遺伝子オントロジー 分子機能 カルシウムイオン結合 タンパク質結合 カルシウムチャネル阻害活性 タンパク質キナーゼ結合 タイチン結合 タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性化因子活性 膜貫通トランスポーター結合 金属イオン結合 タンパク質ホスファターゼ活性化因子活性 アデニル酸シクラーゼ結合 無秩序なドメイン特異的結合 イノシトール-1,4,5-トリスリン酸3-キナーゼ活性 リガンド依存性イオンチャネル活性 アデニル酸シクラーゼ活性化因子活性 タンパク質ドメイン特異的結合 一酸化窒素合成酵素調節活性 タイプ3代謝型グルタミン酸受容体結合 N末端ミリストイル化ドメイン結合 ホスファチジルイノシトール3キナーゼ結合 タンパク質N末端結合 カルシウム依存性タンパク質結合 一酸化窒素合成酵素結合 キナーゼ活性 細胞成分 細胞質 細胞質 カルシウムチャネル複合体 細胞外領域 紡錘体微小管 ニューロン投射 細胞骨格 核 中心体 電位依存性カリウムチャネル複合体 細胞外エクソソーム 紡錘極 成長円錐 細胞膜 スピンドル 筋節 核質 小胞 シナプス後密度 触媒複合体 微小管形成中心 シナプス小胞膜 ミトコンドリア膜 タンパク質含有複合体 髄鞘 細胞内解剖学的構造 生物学的プロセス 筋肉の収縮 アンフェタミンに対する反応 タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性の正の調節 カルシウムイオンの検出 Fc-ε受容体シグナル伝達経路 リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性の正の調節 有糸分裂細胞周期のG2/M移行 高電位依存性カルシウムチャネルの活性調節 DNA結合の正の調節 黒質の発達 タンパク質脱リン酸化の正の制御 イノシトールリン酸の代謝プロセス 一酸化窒素合成酵素活性の正の調節 グリコーゲン分解プロセス 環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼ活性の正の調節 Gタンパク質共役受容体シグナル伝達経路 細胞質分裂の調節 隔離されたカルシウムイオンの放出を調節することによる心筋収縮の調節 ロドプシンを介したシグナル伝達経路の調節 コルチコステロンへの反応 ペプチジルスレオニンリン酸化の負の制御 アデニル酸シクラーゼ活性の活性化 心拍数の調節 リアノジン感受性カルシウム放出チャネル活性の正の制御 カルシウムイオンへの反応 リアノジン感受性カルシウム放出チャネル活性の調節 一酸化窒素合成酵素活性の調節 血小板脱顆粒 リアノジン感受性カルシウム放出チャネル活性の負の制御 MAPKカスケード ペプチジルスレオニンリン酸化の正の制御 タンパク質の自己リン酸化の正の制御 心筋収縮の調節 心臓伝導に関与する電気的結合による細胞間コミュニケーションの調節 筋小胞体による細胞質への隔離されたカルシウムイオンの放出の調節 カルシウムを介したシグナル伝達 イオン膜輸送 Wntシグナル伝達経路、カルシウム調節経路 GTPase活性の正の調節 タンパク質のメチル化 膜へのタンパク質局在の確立 ミトコンドリア膜へのタンパク質局在の確立 シナプス小胞エンドサイトーシスの調節 シナプス小胞の放出の調節 リン酸化 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 808 該当なし アンサンブル ENSG00000160014 該当なし ユニプロット P0DP23 Q96HY3 P0DP24 該当なし RefSeq (mRNA) NM_001329921 NM_001329922 NM_001329923 NM_001329924 NM_001329925 NM_001329926 NM_005184 該当なし RefSeq（タンパク質） NP_001292553 NP_001292554 NP_001292555 NP_001734 NP_001316850 NP_001316851 NP_001316852 NP_001316853 NP_001316854 NP_001316855 NP_005175 NP_008819 NP_001292554.1 NP_001292555.1 NP_001350598 NP_001350599 NP_008819 NP_001292553 NP_001292554 NP_001292555 NP_001734 NP_001316850 NP_001316851 NP_001316852 NP_001316853 NP_001316854 NP_001316855 NP_005175 該当なし 場所（UCSC） 19章: 46.6 – 46.61 Mb 該当なし PubMed検索 [2] 該当なし
ウィキデータ
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カルモジュリン 3は、ヒトではCALM3遺伝子によってコード化されているタンパク質です。

CALM-3は心筋の収縮作用で最もよく知られていますが、この活動が持続的であるかどうかによって、他の疾患が悪影響として現れる可能性があります。CALM-3は、細胞質分裂や中心体周期など、様々な生物学的システムにおいて維持または調節することができます。^[3]

カルモジュリン3は、カルシウムの結合や酵素の調節における重要な活性など、さまざまな種類の活動と役割を果たすことができます。^[4] CALM-3遺伝子は、2方向に機能する心室頻拍に関連する心室頻拍や、心電図のQT間隔が正常よりも大幅に長くなるQT延長症候群に関連するQT延長症候群など、死に至る可能性のある病気に寄与する可能性があります。^[4]その構造では、ヘリックスループヘリックスのそれぞれに2つのヘリックスが見られ、タンパク質の表面が時間とともに変化することにより、垂直なパターンに形成されます。^[5]転写を通じて、CALM-3遺伝子は自身の遺伝子発現の調節因子として活動することができ、6つのエクソンを持ち、各エクソンが開始段階で行われる特定の機能を持つことを示し^[6]カルモジュリンタンパク質に影響を及ぼす可能性のある変異体が存在する場合、タンパク質の一部であるCaメディエーターの濃度に影響を及ぼす可能性がある。^[7]

コンテクスト

CALM-3遺伝子は、カルモジュリンタンパク質とともに、ラットなどの実験動物で最も一般的に使用されるDNA分離などの様々な実験に使用されています。この遺伝子は、主にゲノムを通して動物やヒトで検出でき、その特異的な多型は様々な制限酵素を通して見つけることができます。^[8]病院では、全エクソームシーケンシングと呼ばれるプロセスが使用されており、CALM-3が特定の疾患の原因であるかどうかを判断するのに役立ちます。^[9]カルモジュリンタンパク質は3つの異なる遺伝子で構成されているため、遺伝子がどのようにして特定の疾患を引き起こし、悪化させる可能性があるのか​​を正確に判断することは難しい場合があります。^[9]しかし、QT延長症候群など、カルモジュリンタンパク質の遺伝子に検出された変異はほとんどありません。^[9]

臨床的意義

カルモジュリン3は特定の疾患に関連している可能性があるという重要な証拠があるが、この特定の遺伝子が、結果として突然死を引き起こす可能性のある疾患に寄与しているという証拠はほとんどない。ラットを用いた実験では、ラムダrCB1またはhCE1の遺伝子の両方にCALM-3遺伝子が含まれていたため、DNA分離が行われ、ラムダSC4遺伝子やラムダSC8遺伝子など、ラットに多く見られる2つの異なる遺伝子と比較された。^[8]その結果、ラムダrCB1またはhCE1遺伝子は、ラットがゲノム内に含める他の遺伝子とは構造が異なっている可能性があるが、そのコーディング鎖はかなり類似していた。^[8]延長QT症候群の患者には全エクソーム配列決定のプロセスが使用されたため、WESを完全に通過するためには、患者が安定または正常な医療家族歴を持っているなど、満たさなければならない特定の基準があった。^[9]心電図に基づいて、リズムと波を検出することができ、不規則な場合はQT延長症候群につながる可能性があります。^[9]

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000160014 – Ensembl、2017年5月
2. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
3. 「CALM3 - カルモジュリン3 - ホモサピエンス（ヒト） - CALM3遺伝子とタンパク質」www.uniprot.org . 2022年5月18日閲覧。
4. "CALM3 - カルモジュリン-3 - Homo sapiens (Human) - CALM3 gene & protein". www.uniprot.org . 2022年4月16日閲覧。
5. Zhang M, Yuan T (2011-01-24). 「カルモジュリンの機能多様性の分子メカニズム」.生化学と細胞生物学. 76 ( 2–3 ): 313– 323. doi :10.1139/o98-027. PMID  9923700.
6. Koller M、Schnyder B、Strehler EE (1990 年 10 月)。 「ヒトCaMIIIカルモジュリン遺伝子の構造構成」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子の構造と発現。1087 (2): 180–189。土井:10.1016/0167-4781(90)90203-E。PMID  2223880。
7. Friedrich FW, Bausero P, Sun Y, Treszl A, Krämer E, Juhr D, et al. (2009年7月). 「ヒトカルモジュリンIII遺伝子プロモーターにおける新たな多型は、家族性肥大型心筋症の潜在的な修飾遺伝子である」. European Heart Journal . 30 (13): 1648– 1655. doi : 10.1093/eurheartj/ehp153 . PMID  19429631.
8. SenGupta B, Friedberg F, Detera-Wadleigh SD (1987年12月). 「ヒトおよびラットのカルモジュリン相補DNAクローンの分子解析。これらの種における追加の活性遺伝子の証拠」. The Journal of Biological Chemistry . 262 (34): 16663– 16670. doi : 10.1016/S0021-9258(18)49306-4 . PMID  2445749.
9. Reed GJ, Boczek NJ, Etheridge SP, Ackerman MJ (2015年2月). 「CALM3変異とQT延長症候群の関連性」. Heart Rhythm . 12 (2): 419– 422. doi :10.1016/j.hrthm.2014.10.035. PMC 4907373. PMID  25460178 . 

さらに読む

• Zhang M, Yuan T (1999). 「カルモジュリンの機能多様性の分子メカニズム」.生化学と細胞生物学. 76 ( 2–3 ): 313–323 . doi :10.1139/bcb-76-2-3-313. PMID  9923700.
• Gusev NB (2001年10月). 「カルデスモンとカルポニンの特性と、これらのタンパク質による平滑筋収縮および細胞骨格形成の調節への関与」.生化学. Biokhimiia . 66 (10): 1112– 1121. doi :10.1023/A:1012480829618. PMID  11736632. S2CID  310781.
• Benaim G, Villalobo A (2002年8月). 「カルモジュリンのリン酸化．機能的意義」. European Journal of Biochemistry . 269 (15): 3619– 3631. doi :10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x. hdl : 10261/79981 . PMID  12153558.
• Chattopadhyaya R, Meador WE, Means AR, Quiocho FA (1992年12月). 「1.7Å分解能で精密化されたカルモジュリンの構造」. Journal of Molecular Biology . 228 (4): 1177– 1192. doi :10.1016/0022-2836(92)90324-D. PMID  1474585.
• コーラー M、シュナイダー B、シュトレーラー EE (1990 年 10 月)。 「ヒトCaMIIIカルモジュリン遺伝子の構造構成」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子の構造と発現。1087 (2): 180–189。土井:10.1016/0167-4781(90)90203-e。PMID  2223880。
• Pegues JC, Friedberg F (1990年11月). 「ヒトカルモジュリンをコードする複数のmRNA」.生化学および生物理学的研究コミュニケーション. 172 (3): 1145– 1149. doi :10.1016/0006-291X(90)91567-C. PMID  2244899.
• Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (1987年5月). 「S100bタンパク質とカルモジュリンの比較：メリチンおよび微小管関連タウタンパク質との相互作用、ならびにプロテインキナーゼCによるタウタンパク質のリン酸化阻害」.生化学. 26 (10): 2886– 2893. doi :10.1021/bi00384a033. PMID  3111527.
• Fischer R, Koller M, Flura M, Mathews S, Strehler-Page MA, Krebs J, et al. (1988年11月). 「複数の異なるmRNAが単一のヒトカルモジュリンをコードする」. The Journal of Biological Chemistry . 263 (32): 17055– 17062. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37497-0 . PMID  3182832.
• Wawrzynczak EJ, Perham RN (1984年8月). 「ヒトカルモジュリンをコードするcDNAの単離とヌクレオチド配列」. Biochemistry International . 9 (2): 177– 185. PMID  6385987.
• Sasagawa T, Ericsson LH, Walsh KA, Schreiber WE, Fischer EH, Titani K (1982年5月). 「ヒト脳カルモジュリンの完全アミノ酸配列」.生化学. 21 (10): 2565– 2569. doi :10.1021/bi00539a041. PMID  7093203.
• Cook WJ, Walter LJ, Walter MR (1994年12月). 「カルモジュリンによる薬物結合：カルモジュリン-トリフルオペラジン複合体の結晶構造」.生化学. 33 (51): 15259– 15265. doi :10.1021/bi00255a006. PMID  7803388.
• Rhyner JA, Ottiger M, Wicki R, Greenwood TM, Strehler EE (1994年10月). 「ヒトCALM1カルモジュリン遺伝子の構造と2つのCALM1関連擬似遺伝子CALM1P1およびCALM1P2の同定」. European Journal of Biochemistry . 225 (1): 71– 82. doi :10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x. PMID  7925473.
• Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (1993年10月). 「ヒト免疫不全ウイルスエンベロープ糖タンパク質の細胞質ドメインはカルモジュリンに結合し、カルモジュリン制御タンパク質を阻害する」. The Journal of Biological Chemistry . 268 (30): 22895– 22899. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID  8226798.
• Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (1993年11月). 「HIV-1膜貫通糖タンパク質におけるカルモジュリン結合性および阻害性ペプチドドメインの同定」. AIDS研究およびヒトレトロウイルス. 9 (11): 1057– 1066. doi :10.1089/aid.1993.9.1057. PMID  8312049.
• Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (1993年5月). 「ヒト真正カルモジュリン遺伝子CALM1、CALM2、およびCALM3の染色体14q24-q31、2p21.1-p21.3、および19q13.2-q13.3への局在」. Genomics . 16 (2): 461– 465. doi :10.1006/geno.1993.1211. PMID  8314583.
• Koller M、Strehler EE (1993 年 4 月)。 「ヒトCaMIIIカルモジュリン遺伝子のプロモーターおよびカルモジュリン様タンパク質をコードするイントロンレス遺伝子の機能分析」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - タンパク質構造と分子酵素学。1163 (1): 1–9 .土井:10.1016/0167-4838(93)90271-R。PMID  8476923。
• Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (1996年1月). 「HIV-1エンベロープ糖タンパク質の発現は細胞内カルモジュリンを変化させる」.生化学および生物理学的研究通信. 218 (1): 192– 197. doi :10.1006/bbrc.1996.0034. PMID  8573130.
• Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (1996年9月). 「HIV誘導性Fas介在性アポトーシスにおけるカルモジュリンの役割」.アメリカ病理学誌. 149 (3): 903–910 . PMC  1865159. PMID  8780394 .
• 佐々木正人、内山純、石川英、松下秀、木村G、野本和、古賀裕（1996年10月）。 「HIV の gp 160 を発現する CD4+ 細胞におけるカルモジュリン依存性の細胞内 Ca2+ 上昇によるアポトーシスの誘導」。ウイルス学。224 (1): 18–24 .土井: 10.1006/viro.1996.0502。PMID  8862395。

外部リンク

• UCSC ゲノム ブラウザのヒト CALM3 ゲノムの位置と CALM3 遺伝子の詳細ページ。
• PDBe-KBのUniProt : P0DP23 (Calmodulin-1)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。
• PDBe-KBのUniProt : P0DP24 (Calmodulin-2)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。