β2アドレナリン受容体

ヒトに見られる哺乳類タンパク質
ADRB2
利用
PDBOrtholog search: PDBe RCSB
識別子
別名ADRB2、ADRB2R、ADRBR、B2AR、BAR、BETA2AR、アドレナリン受容体β2
外部IDOMIM : 109690; MGI : 87938; HomoloGene : 30948; GeneCards : ADRB2; OMA :ADRB2 - orthologs
オーソログ
ヒトマウス
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_000024

NM_007420

RefSeq (タンパク質)

NP_000015

NP_031446

場所 (UCSC)5番染色体: 148.83 – 148.83 Mb18番染色体: 62.31 – 62.31 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
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β2アドレナリン受容体β2アドレナリン受容体)は、 ADRB2としても知られ、細胞膜を貫通するβアドレナリン受容体です。エピネフリン(アドレナリン)はホルモンであり 神経伝達物質ですアドレナリン のシグナル伝達は、三量体Gタンパク質を介したアデニル酸シクラーゼ刺激を介してcAMPを増加させ、下流のL型カルシウムチャネルとの相互作用を介して平滑筋の弛緩や気管支拡張などの生理学的反応を媒介します。 [5]

ロバート・レフコウィッツブライアン・コビルカは、β2アドレナリン受容体をモデル系として研究し、2012年のノーベル化学賞を「 Gタンパク質共役受容体の研究」で受賞しました。[6] [7] [8]

β2アドレナリン受容体をコードするヒト遺伝子の公式記号ADRB2です[9]

遺伝子

ADRB2遺伝子はイントロンを欠失しています。この遺伝子の様々な多型、点突然変異、および/またはダウンレギュレーションは、夜間喘息肥満、および2型糖尿病と関連しています。[10]

構造

β2アドレナリン受容体の3D結晶構造(図と右のリンクを参照)は、結晶接触のためのタンパク質の親水性表面積を増加させるためにリゾチームとの融合タンパク質を作製することによって決定されました[11] [12] [13]。アゴニストとの融合タンパク質の作製を含む代替方法は、脂質二重層の共結晶化と3.5Å解像度の構造生成をサポートしました[14]

β2アドレナリン受容体-Gsタンパク質複合体の結晶構造は2011年に解明されました。β2ARにおける最大の構造変化には、膜貫通セグメント6(TM6)の細胞質末端の14Åの外向きの移動と、TM5の細胞質末端のαヘリックス伸長が含まれます。[15]

メカニズム

この受容体は、その最終的なエフェクターの1つであるクラスC L型カルシウムチャネルCa V 1.2と直接関連している。[要出典]この受容体チャネル複合体はG s Gタンパク質結合しており、これがアデニル酸シクラーゼを活性化して環状アデノシン一リン酸(cAMP)の形成を触媒し、次にタンパク質キナーゼAを活性化して、ホスファターゼPP2Aのバランスをとる。次に、タンパク質キナーゼAはミオシン軽鎖キナーゼをリン酸化(したがって不活性化)し、これが平滑筋の弛緩を引き起こし、β 2 刺激による血管拡張効果の原因となる。シグナル伝達複合体の組み立てにより、特異的かつ迅速なシグナル伝達が保証されるメカニズムが提供される。このGPCRおよびその他のGPCRのpHおよび酸化還元感受性を説明するために、2状態生物物理学的および分子モデルが提案されている。[16]

β2アドレナリン受容体もG iと共役することが分かっており、リガンドへの応答が細胞内で高度に局在するメカニズムを提供している可能性があります。対照的に、β1アドレナリン受容体はG sのみに共役し、これらの刺激はより拡散した細胞応答をもたらします。[17]これは、cAMP誘導性PKAによる受容体のリン酸化によって媒介されるようです。[18] 興味深いことに、β2アドレナリン受容体は、細胞の外側の細胞膜にも観察されるβ1アドレナリン受容体とは対照的に、成体心筋細胞のT管状ネットワークにのみ局在することが観察されました[19]

機能

機能 組織 生物学的役割
以下の組織における平滑筋の弛緩: 消化管(運動性の低下) 消化の抑制
気管支[20] 呼吸の促進
膀胱排尿筋を弛緩させる[21] [22]。この効果は、収縮による α1受容体効果よりも強い。 排尿欲求の抑制
子宮 陣痛の抑制
精管[23]
灌流血管拡張の増加 骨格筋への血管動脈(小冠動脈[24]および肝動脈を含む) 筋収縮と運動の促進
筋量と収縮速度の増加 横紋筋[23]
インスリングルカゴンの分泌 膵臓[25] 血糖値の増加と骨格筋による取り込み
グリコーゲン分解[23]
振戦 運動神経終末。[23]振戦は、PKAを介したシナプス前Ca2 +流入の促進によって媒介され、アセチルコリンの放出につながります。
凡例
  この機能は闘争・逃走反応を促進します。

筋骨格系

経口クレンブテロールや静脈内注入アルブテロールなどの長時間作用型薬剤によるβ2アドレナリン受容体の活性化は、骨格筋の肥大と同化作用をもたらします。[26][27] クレンブテロールなどの長時間作用型β2作動薬は、包括的な同化作用、脂肪分解作用、およびエルゴジェニック作用を有するためアスリートパフォーマンス向上として頻繁に使用されます[28]その結果、このような薬剤はWADA(世界アンチ・ドーピング機関)によって監視され、一般的に禁止されていますが、治療上の例外として限定的に使用が許可されています。クレンブテロールやその他のβ2アドレナリン作動薬は、β作動薬としてではなく、同化剤として禁止されています。これらの効果は、β2アドレナリン作動薬が食用動物や家畜において顕著な適応外使用が見られる限り農業の文脈において非常に魅力的です。米国を含む多くの国が食用家畜における適応外使用を禁止していますが、多くの国で依然としてこの慣行が見られます。[29] [30]

循環器系

正常な眼では、サルブタモールによるβ2刺激は、以下の経路を介して眼圧を上昇させます。

  • 毛様体突起による房水産生の増加
  • シュレム管を介した体液の排出が減少したにもかかわらずその後、圧力依存性のぶどう膜強膜からの体液流出が増加しました

緑内障では、眼の排出が減少する(開放隅角緑内障)か、完全に閉塞する(閉塞隅角緑内障)ことがあります。このような場合、β2刺激による体液産生の増加は強く禁忌であり、逆にチモロールなどの局所β2拮抗薬が使用されることがあります。

消化器系

その他

  • 肥満細胞からのヒスタミン放出を阻害する
  • 涙腺からの分泌物のタンパク質含有量を増加させる
  • 小脳にも受容体が存在する
  • 細気管支拡張(喘息発作の治療中に標的とされる)
  • 脳-免疫-コミュニケーションに関与[31]

リガンド

作動薬

β2アドレナリン受容体
伝達機構一次:Gs二
G i/o
一次内因性作動薬エピネフリンノルエピネフリン
作動薬イソプレナリンサルブタモールサルメテロールその他
拮抗薬カルベジロールプロプラノロールラベタロールその他
逆作動薬該当なし
正のアロステリックモジュレーターZn 2+(低濃度)
負のアロステリックモジュレーターZn 2+(高濃度)
外部リソース
IUPHAR/BPS29
ドラッグバンクP07550
HMDBHMDBP01634

鎮痙薬は喘息およびCOPDで使用される

β2他の目的で使用される刺激薬

拮抗薬

β遮断薬

*は受容体に対する選択的拮抗薬を示します。

アロステリックモジュレーター

  • 化合物-6FA、[33]細胞内結合部位におけるPAM
  • 細胞腫脹[34]

相互作用

β2アドレナリン受容体は、以下の受容体と相互作用することが示されています。

参照

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000169252 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000045730 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス」、米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス」、米国国立医学図書館国立生物工学情報センター
  5. ^ Johnson M (2006年1月). 「β2アドレナリン受容体の機能、反応、および調節の分子メカニズム」. The Journal of Allergy and Clinical Immunology . 117 (1): 18–24 , quiz 25. doi :10.1016/j.jaci.2005.11.012. PMID  16387578.
  6. ^ 「2012年ノーベル化学賞」. NobelPrize.org . 2021年7月4日閲覧.
  7. ^ 「2012年ノーベル化学賞」. NobelPrize.org . 2021年7月4日閲覧.
  8. ^ 「2012年ノーベル化学賞」. NobelPrize.org . 2021年7月4日閲覧.
  9. ^ 「Entrez Gene:ADRB2アドレナリン受容体β2、表面」 。 2015年2月8日閲覧
  10. ^ 「Entrez遺伝子:ADRB2アドレナリン、β2、受容体、表面」
  11. ^ Cherezov V, Rosenbaum DM, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Kuhn P, Weis WI, Kobilka BK, Stevens RC (2007). 「改変ヒトβ2アドレナリンGタンパク質共役受容体の高解像度結晶構造」. Science . 318 (5854): 1258–65 . Bibcode :2007Sci...318.1258C. doi :10.1126/science.11 ​​50577. PMC 2583103. PMID  17962520. 
  12. ^ Rosenbaum DM, Cherezov V, Hanson MA, Rasmussen SG, Thian FS, Kobilka TS, Choi HJ, Yao XJ, Weis WI, Stevens RC, Kobilka BK (2007). 「GPCRエンジニアリングはβ2アドレナリン受容体の機能に関する高解像度の構造的知見をもたらす」. Science . 318 (5854): 1266–73 . Bibcode :2007Sci...318.1266R. doi : 10.1126/science.11 ​​50609. PMID  17962519. S2CID  1559802
  13. ^ Rasmussen SG, Choi HJ, Rosenbaum DM, Kobilka TS, Thian FS, Edwards PC, Burghammer M, Ratnala VR, Sanishvili R, Fischetti RF, Schertler GF, Weis WI, Kobilka BK (2007年11月). 「ヒトβ2アドレナリンGタンパク質共役受容体の結晶構造」. Nature . 450 (7168): 383–7 . Bibcode :2007Natur.450..383R. doi :10.1038/nature06325. PMID  17952055. S2CID  4407117
  14. ^ Liszewski K (2015年10月1日). 「膜タンパク質の構造の解剖」 . Genetic Engineering & Biotechnology News (論文). 35 (17): 16. doi :10.1089/gen.35.07.09.(購読が必要です)
  15. ^ Rasmussen SG, DeVree BT, Zou Y, Kruse AC, Chung KY, Kobilka TS, 他 (2011年7月). 「β2アドレナリン受容体-Gsタンパク質複合体の結晶構造」. Nature . 477 (7366): 549–55 . Bibcode :2011Natur.477..549R. doi :10.1038/nature10361 . PMC 3184188. PMID  21772288 
  16. ^ Rubenstein LA, Zauhar RJ, Lanzara RG (2006年12月). 「β2アドレナリン受容体およびGタンパク質共役受容体活性化のための生物物理学的モデルの分子動力学」. Journal of Molecular Graphics & Modelling . 25 (4): 396– 409. doi :10.1016/j.jmgm.2006.02.008. PMID  16574446
  17. ^ Chen-Izu Y, Xiao RP, Izu LT, Cheng H, Kuschel M, Spurgeon H, Lakatta EG (2000年11月). 「G(i)依存性β(2)アドレナリン受容体シグナル伝達のL型Ca(2+)チャネルへの局在」. Biophysical Journal . 79 (5): 2547–56 . Bibcode :2000BpJ....79.2547C. doi :10.1016/S0006-3495(00)76495-2. PMC 1301137. PMID 11053129  . 
  18. ^ Zamah AM, Delahunty M, Luttrell LM, Lefkowitz RJ (2002年8月). 「プロテインキナーゼAを介したβ2アドレナリン受容体のリン酸化は、GsおよびGiへの結合を制御する。再構成系における実証」The Journal of Biological Chemistry . 277 (34): 31249–56 . doi : 10.1074/jbc.M202753200 . PMID  12063255
  19. ^ Bathe-Peters M, Gmach P, Boltz HH, Einsiedel J, Gotthardt M, Hübner H, et al. (2021年6月). 「心筋細胞におけるβアドレナリン受容体の動態と局在の可視化」.米国科学アカデミー紀要. 118 (23) e2101119118.書誌コード: 2021PNAS..11801119B. doi : 10.1073/pnas.2101119118 . ISSN  0027-8424 . PMC 8201832. PMID  34088840 
  20. ^ abcdef Fitzpatrick D, Purves D, Augustine G (2004). 「表20:2」. Neuroscience (第3版). マサチューセッツ州サンダーランド: Sinauer. ISBN 978-0-87893-725-7
  21. ^ von Heyden B, Riemer RK, Nunes L, Brock GB, Lue TF, Tanagho EA (1995). 「モルモットの滑面および横紋筋尿道括約筋のクロマカリム、プラゾシン、ニフェジピン、ニトロプルシド、および電気刺激に対する反応」. Neurourology and Urodynamics . 14 (2): 153–68 . doi :10.1002/nau.1930140208. PMID  7540086. S2CID  31114890
  22. ^ Moro C, Tajouri L, Chess-Williams R (2013年1月). 「膀胱尿路上皮および粘膜固有層におけるアドレナリン受容体の機能と発現」. Urology . 81 (1): 211.e1–7. doi :10.1016/j.urology.2012.09.011. PMID  23200975.
  23. ^ abcde Rang HP (2003).薬理学. エディンバラ: Churchill Livingstone. ISBN 978-0-443-07145-4163ページ
  24. ^ Rang HP (2003).薬理学. エディンバラ: チャーチル・リビングストン. p. 270. ISBN 978-0-443-07145-4
  25. ^ ab Philipson LH (2002年12月). 「β作動薬と代謝」. The Journal of Allergy and Clinical Immunology . 110 (6 Suppl): S313-7. doi :10.1067/mai.2002.129702. PMID  12464941.
  26. ^ Choo JJ, Horan MA, Little RA, Rothwell NJ (1992年7月). 「クレンブテロールの骨格筋に対する同化作用はβ2アドレナリン受容体の活性化を介している」. The American Journal of Physiology . 263 (1 Pt 1): E50-6. doi :10.1152/ajpendo.1992.263.1.E50. PMID  1322047
  27. ^ Kamalakkannan G, Petrilli CM, George I, LaManca J, McLaughlin BT, Shane E, et al. (April 2008). "Clenbuterol increases lean muscle mass but not endurance in patients with chronic heart failure". The Journal of Heart and Lung Transplantation . 27 (4): 457– 61. doi :10.1016/j.healun.2008.01.013. PMID  18374884.
  28. ^ Davis E, Loiacono R, Summers RJ (2008年6月). 「アドレナリンへの衝動:スポーツにおけるβアドレナリン作動系に作用する薬物」. British Journal of Pharmacology . 154 (3): 584–97 . doi :10.1038/bjp.2008.164. PMC 2439523. PMID 18500380.   
  29. ^ 「クレンブテロール」(PDF) .薬物・化学物質評価課. 麻薬取締局. 2021年11月15日閲覧.
  30. ^ 「食品医薬品 - 動物用医薬品、飼料、および関連製品」. 米国食品医薬品局. 2003年9月17日時点のオリジナルからアーカイブ2021年11月15日閲覧
  31. ^ Elenkov IJ, Wilder RL, Chrousos GP, Vizi ES (2000年12月). 「交感神経 ― 2つのスーパーシステム:脳と免疫系間の統合インターフェース」. Pharmacological Reviews . 52 (4): 595–638 . PMID  11121511.
  32. ^ Matera MG, Cazzola M (2007). 「超長時間作用型β2アドレナリン受容体作動薬:喘息とCOPDの新たな治療選択肢か?」. Drugs . 67 (4): 503–15 . doi :10.2165/00003495-200767040-00002. PMID  17352511. S2CID  46976912
  33. ^ Liu X, Masoudi A, Kahsai AW, Huang LY, Pani B, Staus DP, et al. (2019年6月). 「細胞内ポジティブアロステリックモジュレーターによるβ2AR制御のメカニズム」. Science . 364 (6447): 1283– 1287. Bibcode :2019Sci...364.1283L. doi :10.1126/science.aaw8981. PMC 6705129. PMID  31249059 . 
  34. ^ Sirbu A, Bathe-Peters M, Kumar J, Inoue A, Lohse MJ, Annibale P (2024年8月). 「細胞腫脹はリガンド駆動性βアドレナリンシグナル伝達を促進する」Nature Communications . 15 (1): 1–12 . doi :10.1038/s41467-024-52191-y . PMC 11379887 
  35. ^ Fan G, Shumay E, Wang H, Malbon CC (2001年6月). 「足場タンパク質グラビン(cAMP依存性タンパク質キナーゼアンカータンパク質250)は、受容体細胞質のArg-329からLeu-413ドメインを介してβ2アドレナリン受容体に結合し、脱感作中に可動性の足場を提供する」The Journal of Biological Chemistry . 276 (26): 24005–14 . doi : 10.1074/jbc.M011199200 . PMID  11309381
  36. ^ Shih M, Lin F, Scott JD, Wang HY, Malbon CC (1999年1月). 「β2アドレナリン受容体とプロテインキナーゼおよびホスファターゼとの動的複合体とグラビンの役割」. The Journal of Biological Chemistry . 274 (3): 1588–95 . doi : 10.1074/jbc.274.3.1588 . PMID  9880537
  37. ^ McVey M, Ramsay D, Kellett E, Rees S, Wilson S, Pope AJ, Milligan G (2001年4月). 「時間分解蛍光共鳴エネルギー移動および生物発光共鳴エネルギー移動を用いた受容体オリゴマー化のモニタリング。ヒトδ-オピオイド受容体は細胞表面で恒常的なオリゴマー化を示すが、これは受容体占有率によって制御されない」The Journal of Biological Chemistry . 276 (17): 14092–9 . doi : 10.1074/jbc.M008902200 . PMID  11278447
  38. ^ Karoor V, Wang L, Wang HY, Malbon CC (1998年12月). 「インスリンはβアドレナリン受容体の隔離を刺激し、チロシン350を介してβアドレナリン受容体とGrb2の会合を強化する」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (49): 33035–41 . doi : 10.1074/jbc.273.49.33035 . PMID  9830057.
  39. ^ Temkin P, Lauffer B, Jäger S, Cimermancic P, Krogan NJ, von Zastrow M (2011年6月). 「SNX27はレトロマー管への進入とシグナル伝達受容体のエンドソームから細胞膜への輸送を媒介する」Nature Cell Biology . 13 (6): 715–21 . doi :10.1038/ncb2252. PMC 3113693 . PMID  21602791. 
  40. ^ Karthikeyan S, Leung T, Ladias JA (2002年5月). 「Na+/H+交換輸送調節因子とβ2アドレナリン受容体および血小板由来増殖因子受容体との相互作用の構造決定因子」. The Journal of Biological Chemistry . 277 (21): 18973–8 . doi : 10.1074/jbc.M201507200 . PMID  11882663
  41. ^ Hall RA、Ostedgaard LS、Premont RT、Blitzer JT、Rahman N、Welsh MJ、Lefkowitz RJ (1998年7月). 「β2アドレナリン受容体、P2Y1受容体、および嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子に見られるC末端モチーフは、PDZタンパク質のNa+/H+交換輸送体制御因子ファミリーへの結合を決定する」米国科学アカデミー紀要. 95 (15): 8496–501 .書誌コード:1998PNAS...95.8496H. doi : 10.1073/pnas.95.15.8496 . PMC 21104. PMID  9671706 
  42. ^ Hall RA、Premont RT、Chow CW、Blitzer JT、Pitcher JA、Claing A、Stoffel RH、Barak LS、Shenolikar S、Weinman EJ、Grinstein S、Lefkowitz RJ (1998年4月). 「β2アドレナリン受容体はNa+/H+交換調節因子と相互作用してNa+/H+交換を制御する」Nature 392 ( 6676 ): 626–30 .書誌コード:1998Natur.392..626H. doi :10.1038/33458. PMID  9560162. S2CID  4422540.

参考文献

  • Frielle T, Caron MG, Lefkowitz RJ (1989年5月). 「分子クローニングによって明らかにされたβ1およびβ2アドレナリン受容体サブタイプの性質」. Clinical Chemistry . 35 (5): 721–5 . doi : 10.1093/clinchem/35.5.721 . PMID  2541947
  • Taylor DR, Kennedy MA (2002). 「β(2)アドレナリン受容体の遺伝的変異:気管支喘息における機能的および臨床的重要性」. American Journal of Pharmacogenomics . 1 (3): 165–74 . doi :10.2165/00129785-200101030-00002. PMID  12083965. S2CID  116089602.
  • Thibonnier M, Coles P, Thibonnier A, Shoham M (2002). 「第14章 バソプレシン受容体の分子薬理学とモデリング」.バソプレシンとオキシトシン:遺伝子から臨床応用まで. Progress in Brain Research. 第139巻. pp.  179–96 . doi :10.1016/S0079-6123(02)39016-2. ISBN 978-0-444-50982-6 PMID  12436935
  • Ge D, Huang J, He J, Li B, Duan X, Chen R, Gu D (2005年1月). 「北部漢民族におけるステージ2高血圧に関連するβ2アドレナリン受容体遺伝子変異」Annals of Human Genetics . 69 (Pt 1): 36–44 . doi : 10.1046/j.1529-8817.2003.00093.x . PMID  15638826. S2CID  6485276
  • Muszkat M (2007年8月). 「薬物反応における民族間差異:βアドレナリン受容体およびシトクロムP4502C9における遺伝的変異の寄与」. Clinical Pharmacology and Therapeutics . 82 (2): 215–8 . doi :10.1038/sj.clpt.6100142. PMID  17329986. S2CID  10381767
  • von Zastrow M, Kobilka BK (1992年2月). 「ヒトβ2アドレナリン受容体のリガンド制御による細胞膜とトランスフェリン受容体を含むエンドソーム間の内在化およびリサイクリング」The Journal of Biological Chemistry . 267 (5): 3530–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)50762-1 . PMID  1371121
  • Gope R, Gope ML, Thorson A, Christensen M, Smyrk T, Chun M, Alvarez L, Wildrick DM, Boman BM (1992). 「ヒト大腸癌における5番染色体β2アドレナリン受容体遺伝子座位の遺伝子変異」. Anticancer Research . 11 (6): 2047–50 . PMID  1663718
  • Bouvier M, Guilbault N, Bonin H (1991年2月). 「ホルボールエステル誘導性β2アドレナリン受容体のリン酸化はGsとの結合を減少させる」. FEBS Letters . 279 (2): 243–8 . Bibcode :1991FEBSL.279..243B. doi : 10.1016/0014-5793(91)80159-Z . PMID  1848190. S2CID  28959833.
  • Yang-Feng TL, Xue FY, Zhong WW, Cotecchia S, Frielle T, Caron MG, Lefkowitz RJ, Francke U (1990年2月). 「アドレナリン受容体遺伝子の染色体構成」.米国科学アカデミー紀要. 87 (4): 1516–20 .書誌コード: 1990PNAS...87.1516Y. doi : 10.1073/ pnas.87.4.1516 . PMC  53506. PMID  2154750
  • Hui KK, Yu JL (1989年5月). 「タンパク質キナーゼ阻害剤1-(5-イソキノリニルスルホニル)-2-メチルピペラジンのヒト無傷リンパ球におけるβ2アドレナリン受容体活性化および脱感作への影響」. The Journal of Pharmacology and Experimental Therapeutics . 249 (2): 492–8 . PMID  2470898
  • Hen R, Axel R, Obici S (1989年6月). 「β2アドレナリン受容体の活性化は甲状腺細胞の増殖と分化を促進する」. 米国科学アカデミー紀要. 86 (12): 4785–8 .書誌コード: 1989PNAS...86.4785H. doi : 10.1073/pnas.86.12.4785 . PMC  287358. PMID 2471981
  • O'Dowd BF, Hnatowich M, Caron MG, Lefkowitz RJ, Bouvier M (1989年5月). 「ヒトβ2アドレナリン受容体のパルミトイル化。カルボキシル末端のCys341の変異は、受容体の非共役非パルミトイル化型をもたらす」. The Journal of Biological Chemistry . 264 (13): 7564–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)83271-9 . PMID  2540197
  • Bristow MR、Hershberger RE、Port JD、Minobe W、Rasmussen R(1989年3月)。「非心不全および心不全ヒト心室筋におけるβ1およびβ2アドレナリン受容体を介したアデニル酸シクラーゼ刺激」分子 薬理学。35 (3): 295–303。PMID 2564629
  • Emorine LJ, Marullo S, Delavier-Klutchko C, Kaveri SV, Durieu-Trautmann O, Strosberg AD (1987年10月). 「ヒトβ2アドレナリン受容体遺伝子の構造:発現とプロモーター特性」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 84 (20): 6995–9 . Bibcode :1987PNAS...84.6995E. doi : 10.1073/pnas.84.20.6995 . PMC  299215. PMID  2823249 .
  • Chung FZ、Wang CD、Potter PC、Venter JC、Fraser CM(1988年3月)。「ヒトβアドレナリン受容体の部位特異的変異誘発と連続発現。アゴニスト結合と受容体活性化に関与する保存されたアスパラギン酸残基の同定」The Journal of Biological Chemistry . 263 (9): 4052–5 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)68888-X . PMID  2831218
  • Yang SD、Fong YL、Benovic JL、Sibley DR、Caron MG、Lefkowitz RJ(1988年6月)。「潜在性ホスファターゼ2によるβ2アドレナリン受容体とロドプシンの脱リン酸化」。The Journal of Biological Chemistry 263 (18): 8856–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)68386-3 . PMID  2837466
  • Kobilka BK、Dixon RA、Frielle T、Dohlman HG、Bolanowski MA、Sigal IS、Yang-Feng TL、Francke U、Caron MG、Lefkowitz RJ (1987年1月)。「ヒトβ2アドレナリン受容体のcDNA:複数の膜貫通ドメインを持ち、血小板由来増殖因子受容体と染色体位置を共有する遺伝子によってコードされるタンパク質」米国科学 アカデミー紀要。84 (1): 46–50書誌コード:1987PNAS...84 ... 46K。doi : 10.1073/ pnas.84.1.46。PMC 304138。PMID 3025863 
  • Chung FZ, Lentes KU, Gocayne J, Fitzgerald M, Robinson D, Kerlavage AR, Fraser CM, Venter JC (1987年1月). 「ヒト脳βアドレナリン受容体のクローニングと配列解析.げっ歯類および鳥類β受容体ならびにブタムスカリン受容体との進化的関係」. FEBS Letters . 211 (2): 200–6 . Bibcode :1987FEBSL.211..200C. doi :10.1016/0014-5793(87)81436-9. PMID  3026848. S2CID  221452296.
  • 「β2アドレナリン受容体」。IUPHAR受容体およびイオンチャネルデータベース。国際基礎・臨床薬理学連合。2015年1月12日にオリジナルからアーカイブ。 2008年11月25日閲覧
  • UCSCゲノムブラウザにおけるヒトADRB2ゲノムの位置とADRB2遺伝子の詳細ページ
  • UniProtP07550(β2アドレナリン受容体)PDBで利用可能なすべての構造情報の概要( PDBe-KB)
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