アルフレッド・L・ゴールドバーグ
アメリカの細胞生物学者・生化学者（1942–2023）

アルフレッド・L・ゴールドバーグ
生まれる（1942年9月3日）1942年9月3日
プロビデンス、ロードアイランド州、米国
死亡2023年4月18日（2023年4月18日）（80歳）
母校ハーバード大学( BA、PhD )
ケンブリッジ大学
知られているプロテアソームを利用した制御されたタンパク質分解のメカニズム
配偶者ジョーン・ヘルパーン・ゴールドバーグ
子供たちアーロン・ゴールドバーグ
受賞歴ウォーレン・アルパート財団賞
科学者としてのキャリア
フィールド
機関アメリカ芸術科学アカデミー、
米国医学アカデミー、
米国科学
アカデミー、アメリカ生理学会
、ケンブリッジ大学、ハーバード大学
医学部、
カリフォルニア大学バークレー校、パス
ツール研究所
、ケンブリッジ・セント・ジョンズ・カレッジ

アルフレッド・ルイス・ゴールドバーグ（1942年9月3日 - 2023年4月18日）は、アメリカの細胞生物学者、生化学者であり、ハーバード大学教授であった。[1]彼の主要な発見は、細胞におけるタンパク質分解のメカニズムと生理学的重要性に関するものである。[2]


幼少期とキャリア

ゴールドバーグは1942年9月3日、ロードアイランド州プロビデンスのユダヤ人家庭にフィリップ・ゴールドバーグ夫妻の息子として生まれた。 1963年にハーバード大学を生化学の専攻で優秀な成績で卒業（ジェームズ・ワトソンの研究室で優等研究）。その後、ケンブリッジ大学でチャーチル奨学生として1年間過ごし、生理学を学んだ後、ハーバード大学の医学生となった。2年後、ハーバード大学院に編入し、HMグッドマンの研究室で研究を行い、1968年に生理学の博士号を取得した。その後、ハーバード大学医学部の教員となり、1977年に生理学の教授に就任し、1993年からは細胞生物学の教授を務めた。また、カリフォルニア大学バークレー校（1976年）、パスツール研究所（パリ）（1995年）、ケンブリッジ大学セント・ジョンズ・カレッジ（2012年）で客員教授を務めた。

研究キャリア

ゴールドバーグが研究者としてのキャリアを始めた1960年代には、タンパク質分解への関心はほとんどありませんでした。[3] [4]しかし、大学院生だったゴールドバーグは、神経支配の除去や断食による筋肉量の減少は、主にタンパク質分解の加速によって起こることを示しました。[5]助教授として、彼はこの軽視された領域に焦点を当てることを決意し、[3]大腸菌と網状赤血球を使った初期の研究で、細胞が突然変異やタンパク質合成のエラーによって誤って折り畳まれたタンパク質を急速に分解することを初めて実証しました。[6] [7]これらの研究は、細胞内タンパク質分解の重要な特徴の多くを初めて定義し、[4] [8]特に、凝集しやすいタンパク質を除去するタンパク質品質管理における役割と、代謝エネルギー（ATP）の必要性を定義しました。[9]

当時は、細胞内でタンパク質が分解される場所はリソソームだけであると考えられていた。しかし、1977年に彼の研究室は、網状赤血球内の誤って折り畳まれたタンパク質の急速な分解が、非リソソーム性のATP依存性システム[10]によって触媒されることを実証した。このシステムは現在ではユビキチン・プロテアソームシステムと呼ばれている。これらの標本に関するHershko、Ciechanover、Irwin Roseによる独創的な研究は、そのようなタンパク質を分解対象としてマーキングする際にユビキチン化が果たす役割を明らかにした。[11]同時に、Goldbergらは、ユビキチンを欠く細菌やミトコンドリア内でのタンパク質分解に、新しいタイプの酵素、ATP加水分解プロテアーゼ複合体（プロテアーゼLon/La、ClpAP、HslUV）が関与することを発見した。[12] [13] [14]彼らはさらに、新しいメカニズム[15]とストレス状態での誘導について説明した。[16]

1987年、彼の研究室[17]とレヒシュタイナーの研究室[18]は、網状赤血球中のユビキチン化されたタンパク質を分解する、はるかに大きなATP依存性タンパク質分解複合体について記述した。彼はそれを26Sプロテアソームと名付け、より小さな粒子である20Sプロテアソーム[ 19]と区別した。彼らは後に、この粒子が26S複合体のタンパク質分解活性を構成することを明らかにした。[20]その後の研究で、プロテアソームの多くの新しい生化学的特徴、特にATP依存性メカニズム、ペプチド産物、細胞機能が明らかにされた。[21] [22] [23]彼らの最近の研究では、細胞内の分解速度が、タンパク質キナーゼを含む26Sプロテアソーム活性の調節によって部分的に制御されていることが示された。[24] [25] [26]

科学と医学に大きなインパクトを与えたのは、彼の研究室が細胞内での分解を阻害するプロテアソーム阻害剤を開発したことでした。 [27] [28]彼が設立した小さなバイオテクノロジー企業 (Myogenics/Proscript) と共同で、彼らは 1994 年に阻害剤MG132を発表しました。これは何千もの論文で使用され、タンパク質分解の重要性についての知識の大きな進歩を可能にしました。[28] [29]これらの阻害剤の発表により、[27]彼らはプロテアソームが正常細胞におけるタンパク質分解の主要部位であり、炎症反応の活性化に重要であり、[30]ウイルスやガンに対する免疫防御に重要な MHC クラス 1 分子表面上に提示されるほとんどの抗原ペプチドの発生源であることを示しました。ケン・ロックとの長期にわたる共同研究により、このプロセスがさらに解明され、[31]免疫組織におけるプロテアソームの独自の特性が特定され、 [32]細胞ペプチダーゼ（特にERAP1）がプロテアソーム産物をさらに処理してMHCクラス1分子に適合させる役割が定義されました。 [33] [34]最も重要なのは、ゴールドバーグの努力により、同社によるプロテアソーム阻害剤ボルテゾミブ/ベルケードの開発が始まったことです。これは、一般的な血液癌である多発性骨髄腫の治療に世界中で使用されています。[28]現在、60万人以上の患者がプロテアソーム阻害剤による治療を受けており、患者の寿命が延び、生活の質が向上しています。

ゴールドバーグ研究室が大きな貢献をしたもう一つの分野は、筋萎縮の細胞メカニズムに関するものである。[5]彼の研究室は、筋肉タンパク質の分解を抑制する因子（例：インスリン）[35]またはそれを促進する因子（例：廃用性、癌性悪液質）[36]を初めて特定し、その後、さまざまな種類の筋肉の消耗が、共通の萎縮関連遺伝子（アトロゲン）の転写を介して起こることを示しました。 [37]彼らはまた、この萎縮プログラムをトリガーする重要な転写因子（FoxO3）[38]を特定し、萎縮中に筋肉の収縮装置を分解するメカニズムを解明しました。[39]

個人の生と死

1970年、ゴールドバーグは医師（血液専門医）のジョーン・マリリン・ヘルパーンと結婚した。[40]二人の間には二人の子供が生まれた。アーロン・ゴールドバーグは有名なジャズピアニストで、ジュリー・B・ゴールドバーグはソフトウェアエンジニアである。[要出典]

アルフレッド・L・ゴールドバーグは2023年4月18日に80歳で亡くなりました。[41]

専門的な栄誉

賞受賞講演

影響力のある出版物

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