CMA1

CMA1
利用可能な構造 PDB オーソログ検索：PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 3S0N、1NN6、4AFS、1PJP、1T31、2HVX、3N7O、4AG1、4K69、4KP0、1KLT、4AFZ、4AG2、4K2Y、4K60、4AFU、4K5Z、4AFQ​​​​​​​​​​​​​​
識別子
別名	CMA1、CYH、MCT1、キマーゼ、キマーゼ1
外部ID	OMIM : 118938 ; MGI : 96941 ; HomoloGene : 55606 ; GeneCards : CMA1 ; OMA : CMA1 - オーソログ
遺伝子の位置（ヒト） 染色体 14番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 14q12 開始 24,505,353 bp [ 1 ] 終点 24,508,265bp [ 1 ]
遺伝子位置（マウス） 染色体 14番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 14 C3|14 28.19 cM 開始 56,178,908 bp [ 2 ] 終点 56,182,132 bp [ 2 ]
RNA発現パターン Bgee ヒト マウス（相同遺伝子） 最もよく発現している 睾丸 胆嚢 股関節の皮膚 直腸 四肢の皮膚 脚の皮膚 腹部の皮膚 皮下脂肪組織 結腸上皮 横行結腸粘膜 最もよく発現している 真皮 臍帯 唇 大動脈外膜 足首 舌 腹部の皮膚 背中の皮膚 外耳の皮膚 肋間筋 より多くの参照発現データ BioGPS より多くの参照発現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 ペプチド結合 ペプチダーゼ活性 セリン型エンドペプチダーゼ活性 加水分解酵素活性 セリン型ペプチダーゼ活性 エンドペプチダーゼ活性 細胞成分 細胞外マトリックス 分泌顆粒 細胞外領域 細胞外空間 細胞質 コラーゲンを含む細胞外マトリックス 生物学的プロセス ペプチド代謝プロセス アンジオテンシン成熟 タンパク質分解 血管新生の正の調節 炎症反応の調節 中脳の発達 グルコース刺激に対する細胞応答 細胞外マトリックスの分解 基底膜の分解 出典：Amigo / QuickGO
相同遺伝子 種 ヒト マウス Entrez 1215 17228 アンサンブル ENSG00000092009 ENSMUSG00000022225 ユニプロット P23946 P21844 RefSeq (mRNA) NM_001308083 NM_001836 NM_010780 RefSeq（タンパク質） NP_001295012 NP_001827 NP_034910 場所 (UCSC) 14番地: 24.51 – 24.51 Mb 14番地: 56.18 – 56.18 Mb PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
ヒトの表示/編集 マウスの表示/編集

キマーゼは、ヒトではCMA1遺伝子によってコードされている酵素です。^{[ 5 ]}

この遺伝子産物は、ペプチダーゼファミリーS1に属するキモトリプシンセリンプロテアーゼである。肥満細胞で発現し、細胞外マトリックスの分解、粘膜下腺分泌の調節、血管作動性ペプチドの生成に機能すると考えられている。心臓や血管において、アンジオテンシン変換酵素ではなく、このタンパク質が主にアンジオテンシンIを血管作動性ペプチドであるアンジオテンシンIIに変換する役割を担っている。アンジオテンシンIIは、血圧制御、高血圧、心肥大、心不全の病因に関与していることが示唆されている。したがって、この遺伝子産物は心血管疾患治療の標的となっている。この遺伝子は、他のプロテアーゼをコードする遺伝子群の14q11.2にマッピングされている。^{[ 6 ]}

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000092009 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000022225 – Ensembl、2017年5月
3. 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Caughey GH, Schaumberg TH, Zerweck EH, Butterfield JH, Hanson RD, Silverman GA, Ley TJ (1993年5月). 「ヒトマスト細胞キマーゼ遺伝子（CMA1）：カテプシンG/グランザイム遺伝子クラスターへのマッピングと系統限定発現」. Genomics . 15 (3): 614–20 . doi : 10.1006/geno.1993.1115 . PMID 8468056 . 
6. 「Entrez遺伝子：CMA1キマーゼ1、肥満細胞」。

さらに詳しい情報

• Urata H, Nishimura H, Ganten D (1996). 「ヒトにおけるキマーゼ依存性アンジオテンシンII形成系」 Am . J. Hypertens . 9 (3): 277–84 . doi : 10.1016 / 0895-7061(95)00349-5 . PMID  8695029
• 高井 誠・宮崎 正之 (2003). 「キマーゼ阻害剤の血管増殖に対する効果」 . Jpn. J. Pharmacol . 90 (3): 223–7 . doi : 10.1254/jjp.90.223 . PMID  12499576 .
• Urata H, Kinoshita A, Perez DM, et al. (1991). 「ヒト心臓キマーゼ遺伝子およびcDNAのクローニング」 . J. Biol. Chem . 266 (26): 17173–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)47355-9 . PMID  1894611 .
• Jenne DE, Tschopp J (1991). 「アンジオテンシンII形成心臓キマーゼはマスト細胞特異的酵素である」 . Biochem. J. 276 ( 2): 567–8 . doi : 10.1042/ bj2760567 . PMC  1151130. PMID  2049082 .
• Caughey GH, Zerweck EH, Vanderslice P (1991). 「ヒト肥満細胞キマーゼ遺伝子の構造、染色体上の帰属、および推定アミノ酸配列」 . J. Biol. Chem . 266 (20): 12956–63 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)98788-0 . PMID  2071582 .
• Urata H, Boehm KD, Philip A, et al. (1993). 「心臓におけるアンジオテンシンII形成キマーゼの細胞内局在と局所分布」 （PDF） . J. Clin. Invest . 91 (4): 1269–81 . doi : 10.1172/JCI116325 . PMC  288095. PMID  7682566 .
• Saarinen J, Kalkkinen N, Welgus HG, Kovanen PT (1994). 「マスト細胞キマーゼによるLeu83-Thr84結合の直接切断を介したヒト間質プロコラーゲナーゼの活性化」 . J. Biol. Chem . 269 (27): 18134–40 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)32427-4 . PMID  8027075 .
• Schechter NM, Wang ZM, Blacher RW, et al. (1994). 「蕁麻疹色素変性症病変の皮膚肥満細胞由来のヒト皮膚キマーゼおよびカテプシンGの一次構造の決定」 . J. Immunol . 152 (8): 4062–9 . doi : 10.4049/jimmunol.152.8.4062 . PMID  8144971 .
• Schechter NM, Jordan LM, James AM, et al. (1993). 「ヒトキマーゼとα1-アンチキモトリプシンの反応部位変異体の反応．阻害剤と基質の特性の調節」 . J. Biol. Chem . 268 (31): 23626–33 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)49508-2 . PMID  8226889 .
• Sukenaga Y, Kido H, Neki A, et al. (1993). 「ヒト扁桃腺由来キマーゼの精製および分子クローニング」 . FEBS Lett . 323 ( 1– 2): 119– 22. doi : 10.1016/0014-5793(93) 81461-8 . PMID  8495723. S2CID  3925572 .
• Nakano A, Kishi F, Minami K, et al. (1997). 「ヒト肥満細胞由来のキマーゼによるビッグエンドセリンから気管平滑筋収縮能を持つ31アミノ酸長エンドセリンへの選択的変換」 . J. Immunol . 159 (4): 1987–92 . doi : 10.4049/jimmunol.159.4.1987 . PMID  9257865 .
• McGrath ME, Mirzadegan T, Schmidt BF (1998). 「フェニルメタンスルホニルフルオリド処理ヒトキマーゼの1.9Åにおける結晶構造」生化学. 36 (47): 14318–24 . doi : 10.1021/bi971403n . PMID  9400368 .
• Kishi F, Minami K, Okishima N, et al. (1998). 「新規31アミノ酸長エンドセリンは血管平滑筋の収縮を引き起こす」Biochem. Biophys. Res. Commun . 248 (2): 387–90 . doi : 10.1006/bbrc.1998.8980 . PMID  9675146 .
• Pereira PJ, Wang ZM, Rubin H, et al. (1999). 「スクシニル-Ala-Ala-Pro-Phe-クロロメチルケトンと複合体を形成したヒトキマーゼの2.2Å結晶構造：ジペプチジルカルボキシペプチダーゼ特異性の構造的説明」J. Mol. Biol . 286 (1): 163– 73. doi : 10.1006/jmbi.1998.2462 . PMID  9931257 .
• Pereira PJ, Wang ZM, Rubin H, et al. (1999). 「スクシニル-Ala-Ala-Pro-Phe-クロロメチルケトンと複合体を形成したヒトキマーゼの2.2A結晶構造：ジペプチジルカルボキシペプチダーゼ特異性の構造的説明」 . Journal of Molecular Biology . 286 (4): 817. doi : 10.1006/jmbi.1999.2691 . PMID  10208809 .
• de Paulis A, Minopoli G, Dal Piaz F, et al. (1999). 「幹細胞因子/キマーゼネットワークの新たなオートクリンおよびパラクリンループ」. Int. Arch. Allergy Immunol . 118 ( 2–4 ) : 422–5 . doi : 10.1159/000024153 . PMID  10224464. S2CID  29124141 .
• Caughey GH, Raymond WW, Wolters PJ (2000). 「マスト細胞α-およびβ-キマーゼによるアンジオテンシンII産生」. Biochim. Biophys. Acta . 1480 ( 1–2 ): 245–57 . doi : 10.1016/S0167-4838(00)00076-5 . PMID  10899625 .
• Mellon MB, Frank BT, Fang KC (2002). 「マスト細胞α-キマーゼは抗体結合エピトープを切断することで白樺花粉プロフィリンのIgE認識を低下させる」 . J. Immunol . 168 (1): 290–7 . doi : 10.4049/jimmunol.168.1.290 . PMID  11751973 .

外部リンク

• UCSCゲノムブラウザにおけるヒトCMA1ゲノムの位置とCMA1遺伝子の詳細ページ