NatAアセチルトランスフェラーゼ（Nαアセチルトランスフェラーゼ）は、リボソームから出現する様々なタンパク質へのアセチル基の付加を触媒する酵素です。翻訳後、NatAはリボソームに結合し、形成中のポリペプチド（新生ポリペプチド）の先端まで「伸びて」、そこでアセチル基を付加します。このアセチル基は、新しいタンパク質の 先端、つまりN末端に付加されます。
酵母プロテオーム中の全タンパク質の40％はN末端がアセチル化されていると考えられており、哺乳類タンパク質では90％に相当する。[1]
具体的には、NatAは酵母細胞質中の主要なNα末端アセチルトランスフェラーゼであり、L-セリン、L-アラニン、L-スレオニン、またはグリシンが存在する場所でタンパク質のアセチル化を担っています。[ 2] [3]
NatA アセチルトランスフェラーゼは単一のタンパク質ではなく、3 つのサブユニットの複合体です。
Sup35pのアセチル化
サッカロミセス・セレビシエ（Saccharomyces cerevisiae）において、NatAアセチルトランスフェラーゼはSup35pタンパク質と相互作用する。NatAアセチルトランスフェラーゼは[PSI+]の反応に関与し、[psi-]を自身の構造に変換する。したがって、NatAアセチルトランスフェラーゼを欠損した[PSI+]株では、Sup35p[PSI+]と新生Sup35pとの相互作用が変化していることが判明している。この翻訳後レベルの相互作用によっても、古典的なβシートを持つプリオンは生成されるが、この相互作用によってこの第三の解離因子の機能が損なわれることはない。したがって、NatAアセチルトランスフェラーゼを欠損した[PSI+]株では、終止コドンは確実に翻訳される。[4]
酵母のサブユニット
- Naa10 (旧称 Nat1p) – 27kDA、新生ポリペプチドをアセチル化する触媒特性を持つ。
- Naa15 (旧称 Ard1p) – 98kDa、リボソームにアンカーとして結合する機能を持つ。
- Naa50 (旧称 Nat5p) – 新しく発見された、機能は不明です。
Naa15およびNaa10を欠損する酵母細胞は、胞子形成効率の低下、特定の条件下でのG0期への移行不全、サイレント接合型遺伝子座のサイレンシング異常、および熱ショック後の生存率の低下を示す。しかし、Naa50を欠損する株では、表現型に明らかな違いは見られない。
比較
Natp は、NAC (新生ポリペプチド関連複合体) やHsp70相同体 Ssb1/2p よりも長い新生ポリペプチド鎖を触媒として機能に必要とします。
参考文献
- ^ シーザー、ロバート、ジョナス・ワリンガー、アンダース・ブロンバーグ。「N末端アセチルトランスフェラーゼNatBの生理学的重要性と新規標的の同定 – シーザーら 5 (2): 368 --」真核生物細胞、2005年12月16日。ウェブ。2010年1月31日。<http://ec.asm.org/cgi/content/full/5/2/368>。
- ^ Gautschi, Matthias, Sören Just, Andrej Mun, Suzanne Ross, Peter Rücknagel, Yves Dubaquié, Ann Ehrenhofer-Murray, and Sabine Rospert. 「酵母のN{α}-アセチルトランスフェラーゼNatAはリボソームに定量的に固定され、新生ポリペプチドと相互作用する。」(2003). Molecular and Cellular Biology. Web. 2010年1月22日. <http://mcb.asm.org/cgi/content/full/23/20/7403>.
- ^ ポレヴォダ、ボグダン、ジェイソン・ホスキンス、フレッド・シャーマン。 「ヒストン H2A および H4 の N 末端を修飾する出芽酵母の Nα-アセチルトランスフェラーゼである Nat4 の特性 – Polevoda et al. 29 (11): 2913 --.」分子および細胞生物学。ウェブ。 2010 年 1 月 25 日。<http://mcb.asm.org/cgi/content/full/29/11/2913>。
- ^ 「NatAアセチルトランスフェラーゼはSup35プリオン複合体を[PSI]表現型に結合する – Pezza et al . 20 (3): 1068–」細胞の分子生物学。(2008) <http://www.molbiolcell.org/cgi/content/full/20/3/1068>。
