ヒトに存在するタンパク質
| RPLP1 |
|---|
|
| 利用可能な構造 |
|---|
| PDB | オーソログ検索: PDBe RCSB |
|---|
| PDB IDコードのリスト |
|---|
2LBF、4BEH、4V6X、%%s4V6X、4BEH |
|
|
| 識別子 |
|---|
| エイリアス | RPLP1、LP1、P1、RPP1、リボソームタンパク質側方茎サブユニットP1 |
|---|
| 外部ID | オミム:180520; MGI : 1927099;ホモロジーン: 133573;ジーンカード:RPLP1; OMA :RPLP1 - オルソログ |
|---|
|
| 遺伝子の位置(マウス) |
|---|
 | | キリスト | 9番染色体(マウス)[2] |
|---|
| | バンド | 9|9 B | 始める | 61,820,566 bp [2] |
|---|
| 終わり | 61,821,824 bp [2] |
|---|
|
| RNA発現パターン |
|---|
| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
|---|
| 上位の表現 | - 気管支上皮
- 胸腺
- 気管
- 滑膜
- 大腿四頭筋
- 脊髄神経節
- 外側広筋
- 骨髄細胞
- 脚の皮膚
- 腹部の皮膚
|
| | | より多くの参照表現データ |
|
|---|
| バイオGPS | |
|---|
|
| 遺伝子オントロジー |
|---|
| 分子機能 |
- リボソームの構造構成要素
- タンパク質結合
- タンパク質キナーゼ活性化因子活性
- リボ核タンパク質複合体結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- リボソーム
- 焦点接着
- 細胞内解剖学的構造
- 細胞質大リボソームサブユニット
- 細胞外エクソソーム
| | 生物学的プロセス |
- ウイルス転写
- SRP依存性共翻訳タンパク質の膜への標的化
- 翻訳開始
- 核転写されたmRNAの分解過程、ナンセンス変異による分解
- 並進伸長
- タンパク質キナーゼ活性の活性化
- 細胞質翻訳
- タンパク質キナーゼ活性の正の調節
- タンパク質生合成
- rRNA処理
| | 出典:Amigo / QuickGO |
|
| オーソログ |
|---|
| 種 | 人間 | ねずみ |
|---|
| エントレズ | | |
|---|
| アンサンブル | | |
|---|
| ユニプロット | | |
|---|
| RefSeq (mRNA) | | |
|---|
| RefSeq(タンパク質) | |
|---|
NP_000994 NP_998890 NP_000994.1 |
| |
|---|
| 場所(UCSC) | 15章: 69.45 – 69.46 Mb | 9章: 61.82 – 61.82 Mb |
|---|
| PubMed検索 | [3] | [4] |
|---|
|
| ウィキデータ |
|
60S酸性リボソームタンパク質P1は、ヒトではRPLP1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5]
関数
リボソームは、タンパク質合成を触媒する細胞小器官で、小さな40Sサブユニットと大きな60Sサブユニットから構成されています。これらのサブユニットは、4種類のRNAと約 80 種類の構造的に異なるタンパク質で構成されています。この遺伝子は、60S サブユニットの構成要素であるリボソームリンタンパク質をコードしています。このタンパク質は、大腸菌のL7 / L12リボソームタンパク質と機能的に同等であり、リボソームタンパク質の L12P ファミリーに属しています。これは、タンパク質合成の伸長段階で重要な役割を果たします。ほとんどのリボソームタンパク質が塩基性であるのに対し、コードされているタンパク質は酸性です。その C 末端は、リボソームリンタンパク質P0およびP2の C 末端とほぼ同じです。P1 タンパク質は、P0 および P2 と相互作用して、P1 および P2 の二量体と P0 単量体からなる五量体複合体を形成できます。このタンパク質は細胞質に局在する。異なるタンパク質をコードする2つの選択的スプライシング転写バリアントが観察されている。リボソームタンパク質をコードする遺伝子に典型的であるように、この遺伝子にはゲノム中に複数の処理された擬遺伝子が散在している。 [5]
相互作用
RPLP1はRPLP2と相互作用することが示されている。[6]
RPLP1はCSFV(豚インフルエンザ)と結合することも発見されており、ウイルスの拡散速度に寄与している可能性がある。[7]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000137818 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000007892 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ ab "Entrez Gene: RPLP1 リボソームタンパク質、ラージ、P1".
- ^ Tchórzewski M, Boldyreff B, Issinger OG, Grankowski N (2000年7月). 「ヒト酸性リボソームPタンパク質間のタンパク質間相互作用の解析:2ハイブリッドシステムによる評価」. The International Journal of Biochemistry & Cell Biology . 32 (7): 737–46 . doi :10.1016/S1357-2725(00)00017-0. PMID 10856704.
- ^ チャン・ロンシャン、リン・ジフイ、ウェン・マオヤン、イン・ウェン、チャン・ヤンミン、ウェン・デン。 「NS4B相互作用タンパク質であるRPLP1は、ウイルスゲノムの翻訳を促進することによりCSFVの産生を増強します。」毒性。
{{cite journal}}: CS1 maint: 複数の名前: 著者リスト (リンク)
さらに読む
- Wool IG, Chan YL, Glück A (1996). 「哺乳類リボソームタンパク質の構造と進化」.生化学と細胞生物学. 73 ( 11–12 ): 933–47 . doi :10.1139/o95-101. PMID 8722009.
- Rich BE, Steitz JA (1987年11月). 「ヒト酸性リボソームリン酸化タンパク質P0、P1、およびP2:cDNAクローンの解析、in vitro合成、およびアセンブリ」. Molecular and Cellular Biology . 7 (11): 4065–74 . doi :10.1128/mcb.7.11.4065. PMC 368077. PMID 3323886 .
- 加藤 聡、関根 誠、Oh SW、Kim NS、梅澤 勇、阿部 暢、横山(小林) 正治、青木 剛(1994年12月)「ヒト完全長cDNAバンクの構築」Gene . 150 (2): 243–50 . doi :10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID 7821789.
- Tchórzewski M, Boldyreff B, Issinger OG, Grankowski N (2000年7月). 「ヒト酸性リボソームPタンパク質間のタンパク質間相互作用の解析:ツーハイブリッドシステムによる評価」.国際生化学・細胞生物学誌. 32 (7): 737–46 . doi :10.1016/S1357-2725(00)00017-0. PMID 10856704.
- Chan SH, Hung FS, Chan DS, Shaw PC (2001年4月). 「トリコサンチンは酸性リボソームタンパク質P0およびP1、ならびに有糸分裂チェックポイントタンパク質MAD2Bと相互作用する」. European Journal of Biochemistry . 268 (7): 2107–12 . doi : 10.1046/j.1432-1327.2001.02091.x . PMID 11277934.
- 上地 剛志、田中 剛志、剣持 暢志 (2001年3月). 「ヒトリボソームタンパク質遺伝子の完全地図:80遺伝子の細胞遺伝学的地図への割り当てとヒト疾患への影響」. Genomics . 72 (3): 223–30 . doi :10.1006/geno.2000.6470. PMID 11401437.
- 吉浜 正之、上地 剛、浅川 聡、川崎 健、加藤 聡、比嘉 聡、前田 暢、箕島 聡、田中 剛、清水 暢、剣持 暢 (2002年3月). 「ヒトリボソームタンパク質遺伝子:73遺伝子の配列決定と比較解析」.ゲノム研究. 12 (3): 379–90 . doi :10.1101/gr.214202. PMC 155282. PMID 11875025 .
- Kang MJ, Ahn HS, Lee JY, Matsuhashi S, Park WY (2002年4月). 「老化ヒト二倍体線維芽細胞におけるPDCD4の上方制御」.生化学および生物物理学的研究通信. 293 (1): 617–21 . Bibcode :2002BBRC..293..617K. doi :10.1016/S0006-291X(02)00264-4. PMID 12054647.
- Tchórzewski M, Krokowski D, Rzeski W, Issinger OG, Grankowski N (2003年2月). 「ヒトリボソーム「ストーク」構成タンパク質の細胞内分布:P1、P2、P0タンパク質」.国際生化学・細胞生物学誌. 35 (2): 203–11 . doi :10.1016/S1357-2725(02)00133-4. PMID 12479870.
- Shu H, Chen S, Bi Q, Mumby M, Brekken DL (2004年3月). 「WEHI-231 Bリンパ腫細胞株におけるリン酸化タンパク質とそのリン酸化部位の同定」. Molecular & Cellular Proteomics . 3 (3): 279–86 . doi : 10.1074/mcp.D300003-MCP200 . PMID 14729942.
- Giorgianni F, Beranova-Giorgianni S, Desiderio DM (2004年3月). 「ヒト下垂体におけるリン酸化タンパク質の同定と特性解析」.プロテオミクス. 4 (3): 587–98 . doi :10.1002/pmic.200300584. PMID 14997482. S2CID 25355914.
- Tao WA, Wollscheid B, O'Brien R, Eng JK, Li XJ, Bodenmiller B, Watts JD, Hood L, Aebersold R (2005年8月). 「デンドリマー結合化学とタンデム質量分析を用いた定量的リン酸化プロテオーム解析」. Nature Methods . 2 (8): 591–8 . doi :10.1038/nmeth776. PMID 16094384. S2CID 20475874.
- Gevaert K, Staes A, Van Damme J, De Groot S, Hugelier K, Demol H, Martens L, Goethals M, Vandekerckhove J (2005年9月). 「逆相対角LC法を用いたヒトHepG2肝細胞における包括的リン酸化プロテオーム解析」. Proteomics . 5 (14): 3589–99 . doi :10.1002/pmic.200401217. PMID 16097034. S2CID 895879.
- シュテルツル U、ヴォルム U、ラロウスキー M、ハーニッヒ C、ブレンベック FH、ゲーラー H、ストロイッケ M、ツェンクナー M、シェーンヘル A、ケッペン S、ティム J、ミンツラフ S、エイブラハム C、ボック N、キーツマン S、ゲーデ A、トクセシュ E、ドローゲ A、クロビッチ S、コーン B、バーヒマイヤー W、 Lehrach H、Wanker EE (2005 年 9 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク: プロテオームに注釈を付けるためのリソース」。セル。122 (6): 957–68。土井:10.1016/j.cell.2005.08.029。hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0。PMID 16169070。S2CID 8235923 。
- Nousiainen M, Silljé HH, Sauer G, Nigg EA, Körner R (2006年4月). 「ヒト有糸分裂紡錘体のリン酸化プロテオーム解析」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 103 (14): 5391–6 . Bibcode :2006PNAS..103.5391N. doi : 10.1073/pnas.0507066103 . PMC 1459365. PMID 16565220 .
- Beranova-Giorgianni S, Zhao Y, Desiderio DM, Giorgianni F (2006). 「ヒト下垂体のリン酸化プロテオミクス解析」下垂体. 9 (2): 109–20 . doi :10.1007/s11102-006-8916-x. PMID 16807684. S2CID 10789246.
外部リンク