ラウンド2

RND2
識別子
エイリアス	RND2、ARHN、RHO7、RhoN、Rnd2、Rho ファミリー GTPase 2
外部ID	オミム：601555; MGI : 1338755;ホモロジーン: 21123;ジーンカード：RND2; OMA :RND2 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト）
キリスト	17番染色体（ヒト）
終わり	43,032,041 bp
遺伝子の位置（マウス）
キリスト	11番染色体（マウス）
終わり	101,362,679 bp
RNA発現パターン
	上位の表現
	C1セグメント; ; 内淡蒼球; ; 視床下部; ; 黒質; ; 上前庭神経核; ; 側坐核; ; 網状部; ; 左精巣; ; 外淡蒼球; ; 右精巣;
	上位の表現
	神経節隆起; ; 小脳皮質; ; 橋; ; 下丘; ; 延髄; ; 神経軸の線条体; ; 上前頭回; ; 上丘; ; 嗅球; ; 海馬歯状回顆粒細胞;
	より多くの参照表現データ
	より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー
分子機能	ヌクレオチド結合; GTP結合; タンパク質結合; GTPase活性; タンパク質N末端結合; タンパク質キナーゼ結合;
細胞成分	初期エンドソーム; 先体膜; 膜; 細胞質小胞; 細胞内解剖学的構造; 細胞質; 細胞膜; 細胞皮質; 細胞分裂部位; 細胞内膜小器官;
生物学的プロセス	低分子GTPaseを介したシグナル伝達; 側枝発芽の正の調節; シグナル伝達; アクチンフィラメントの組織化; Rhoタンパク質シグナル伝達; 細胞形状の調節; 細胞移動の調節; アクチン細胞骨格の極性の確立または維持; アクチン細胞骨格の組織化の調節; アクチンフィラメント束の組み立て;
	出典：Amigo / QuickGO
オーソログ
	8153
	11858
	ENSG00000108830
	ENSMUSG00000001313
	P52198
	Q9QYM5
	NM_005440
	NM_009708
	NP_005431
	NP_033838
	ウィキデータ
人間の表示/編集	マウスの表示/編集

ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子

Rnd2は、小さな（約21 kDa）シグナル伝達Gタンパク質（具体的にはGTPase ）であり、 RhoファミリーGTPaseの Rndサブグループのメンバーです。^{[5] Rnd2は}RND2遺伝子によってコードされています。^[6]

関数

これは、細胞外成長因子に応答してアクチン細胞骨格の組織化を調節するのに寄与する（Nobes et al., 1998）。[OMIM提供] ^[7]

この特定のファミリーメンバーは、ニューロンの形態とエンドソーム輸送の調節に関与していることが示唆されています。

臨床的意義

この遺伝子は17番染色体に位置し、乳がん卵巣がん感受性遺伝子BRCA1のセントロメア近傍に位置している。^[6]

相互作用

Rnd2 は以下と相互作用することが示されています。

ARHGAP5 , ^[8]
RACGAP1、^[9] および
UBXD5 . ^[10]

参考文献

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さらに読む

Chardin P (1991). 「rasファミリーの低分子GTP結合タンパク質：保存された機能メカニズム？」. Cancer Cells . 3 (4): 117–26 . PMID 1909153.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). 「正規化と減算：遺伝子発見を促進する2つのアプローチ」Genome Res . 6 (9): 791– 806. doi : 10.1101/gr.6.9.791 . PMID 8889548.
Smith TM, Lee MK, Szabo CI, Jerome N, McEuen M, Taylor M, Hood L, King MC (1997). 「BRCA1遺伝子を含む117 kbのヒトDNAの完全ゲノム配列と解析」Genome Res . 6 (11): 1029–49 . doi : 10.1101/gr.6.11.1029 . PMID 8938427.
Nobes CD, Lauritzen I, Mattei MG, Paris S, Hall A, Chardin P (1998). 「Rhoファミリーの新規メンバーであるRnd1は、アクチンフィラメント構造の分解と細胞接着の喪失を促進する」. J. Cell Biol . 141 (1): 187–97 . doi :10.1083/jcb.141.1.187. PMC 2132722. PMID 9531558 .
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ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實・岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ＝グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグ DS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、 Fraughton C、Llamosas E、Cevik S、Bex C、Lamesch P、Sikorski RS、Vandenhaute J、Zoghbi HY、Smolyar A、Bosak S、Sequerra R、Doucette-Stamm L、Cusick ME、Hill DE、Roth FP、Vidal M (2005)。「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173–8 . Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
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[refGRCh38Ensembl-1] GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000108830 – Ensembl、2017年5月

[refGRCm38Ensembl-2] GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000001313 – Ensembl、2017年5月

[3] 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[4] 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。

[Ridley-5] Ridley AJ (2006). 「膜突起と小胞輸送におけるRho GTPaseとアクチンダイナミクス」Trends Cell Biol . 16 (10): 522–9 . doi :10.1016/j.tcb.2006.08.006. ISSN 0962-8924. PMID 16949823.

[entrez-6] "Entrez Gene: RND2 Rho ファミリー GTPase 2".

[entrez2-7] 「Entrez Gene: RND1 Rho ファミリー GTPase 1」。

[pmid12842009-8] Wennerberg K, Forget MA, Ellerbroek SM, Arthur WT, Burridge K, Settleman J, Der CJ, Hansen SH (2003年7月). 「Rndタンパク質はp190 RhoGAPを活性化することでRhoA拮抗薬として機能する」. Curr. Biol . 13 (13): 1106–15 . Bibcode :2003CBio...13.1106W. doi :10.1016/s0960-9822(03)00418-4. PMC 6918695. PMID 12842009 .

[pmid12590651-9] Naud N, Touré A, Liu J, Pineau C, Morin L, Dorseuil O, Escalier D, Chardin P, Gacon G (2003年5月). 「RhoファミリーGTPase Rnd2は雄生殖細胞においてMgcRacGAPと相互作用し共局在する」. Biochem. J. 372 ( Pt 1): 105–12 . doi :10.1042/BJ20021652. PMC 1223378. PMID 12590651 .

[pmid11940653-10] Katoh H, Harada A, Mori K, Negishi M (2002年5月). 「Sociusはアクチンストレスファイバーの分解に関与する新規Rnd GTPase相互作用タンパク質である」. Mol. Cell. Biol . 22 (9): 2952– 64. doi :10.1128/mcb.22.9.2952-2964.2002. PMC 133765. PMID 11940653 .