ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| TCP1 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | TCP1、CCT-α、CCT1、CCTa、D6S230E、TCP-1-α、T複合体1 |
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| 外部ID | オミム: 186980; MGI : 98535;ホモロジーン: 5656;ジーンカード:TCP1; OMA :TCP1 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 17番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 17 A1|17 8.72 cM | 始める | 13,134,588 bp [2] |
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| 終わり | 13,143,954 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - 生殖腺
- 神経節隆起
- 左精巣
- 右精巣
- 心室帯
- 左卵巣
- 胃粘膜
- 右卵巣
- 膵臓の体
- 腹部の皮膚
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| | 上位の表現 | - 精子細胞
- 精母細胞
- 睾丸
- レンズ
- 性器結節
- 胚葉上層
- 胚の尾
- 神経管
- 中脳
- 心室帯
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ヌクレオチド結合
- タンパク質結合
- ATP結合
- ユビキチンタンパク質リガーゼ結合
- タンパク質フォールディングシャペロン活性
- 折り畳まれていないタンパク質の結合
- RNA結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- 細胞体
- 細胞質
- 中心体
- ゴルジ体
- 中心体周囲物質
- 髄鞘
- 微小管形成中心
- 透明帯受容体複合体
- ヘテロクロマチン
- 先体小胞
- シャペロニン含有T複合体
- 微小管
- 細胞外エクソソーム
- 細胞骨格
| | 生物学的プロセス |
- チューブリン複合体の組み立て
- カハール体へのタンパク質局在の正の制御
- テロメアへのタンパク質局在の確立の正の制御
- scaRNAのカハール体への局在
- マクロファージのアポトーシス過程の調節
- タンパク質の安定化
- テロメラーゼを介したテロメア維持の正の制御
- 毒素輸送
- タンパク質の折り畳み
- テロメラーゼ活性の正の調節
- ペプチドまたはタンパク質の宿主細胞の細胞質への移行
- テロメラーゼRNAのカハール体への局在の正の制御
- 精子の透明帯への結合
- 「de novo」タンパク質フォールディング
- シャペロンを介したタンパク質フォールディング
- インターロイキン-12を介したシグナル伝達経路
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| ウィキデータ |
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T複合体タンパク質1またはT複合体タンパク質1サブユニットアルファは、TCP1またはTCP-1と略され、[a]ヒトではTCP1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]
関数
このタンパク質は、真核細胞の分子シャペロンおよびシャペロニンであるTRiC(CCT)複合体のメンバーです。この複合体は、それぞれ8種類の異なるタンパク質を含む2つの同一のリングが積み重ねられた構造をしています。未折り畳み状態のポリペプチドは複合体の中央の空洞に入り、ATP依存的に折り畳まれます。この複合体は、アクチンやチューブリンを含む様々なタンパク質を折り畳みます。この遺伝子には、異なるアイソフォームをコードする代替転写スプライスバリアントが同定されています。[7]
相互作用
TCP1はPPP4C [8] [9]およびHDAC3 [10]と相互作用することが示されている。TRiCはレクチン型酸化LDL受容体-1(LOX-1)と直接相互作用するが、そのリガンドである酸化低密度リポタンパク質(OxLDL)はTRiCをLOX-1から解離させる。[11]
注記
- ^ 「 TCP-1 」という用語は、「T複合体タンパク質1」や「尾なし複合体ポリペプチド1」などと様々な形で表記されます。「T複合体」は、マウスの尾の長さに関連するCCT遺伝子座である尾なし複合体と同一です。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000120438 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000068039 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ Fonatsch C, Gradl G, Ragoussis J, Ziegler A (1987年10月). 「in situハイブリダイゼーションによるヒト6番染色体長腕へのTCP1遺伝子座の割り当て」Cytogenet Cell Genet . 45 (2): 109–12 . doi :10.1159/000132439. PMID 3476253.
- ^ Willison K, Kelly A, Dudley K, Goodfellow P, Spurr N, Groves V, Gorman P, Sheer D, Trowsdale J (1987年11月). 「マウスT複合体遺伝子のヒトホモログTCP1は6番染色体上に位置するが、HLA領域近傍ではない」. EMBO J. 6 ( 7): 1967–74 . doi :10.1002/j.1460-2075.1987.tb02459.x. PMC 553584. PMID 3653076 .
- ^ ab "Entrez Gene: TCP1 t-complex 1".
- ^ Chen GI, Tisayakorn S, Jorgensen C, D'Ambrosio LM, Goudreault M, Gingras AC (2008年10月). 「PP4R4/KIAA1622はリン酸化タンパク質ホスファターゼ4と新規な安定な細胞質複合体を形成する」. J. Biol. Chem . 283 (43): 29273–84 . doi : 10.1074/jbc.M803443200 . PMC 2662017. PMID 18715871 .
- ^ Gingras AC, Caballero M, Zarske M, Sanchez A, Hazbun TR, Fields S, Sonenberg N, Hafen E, Raught B, Aebersold R (2005年11月). 「シスプラチン感受性に関わる、進化的に保存された新規タンパク質ホスファターゼ複合体」. Mol. Cell. Proteomics . 4 (11): 1725–40 . doi : 10.1074/mcp.M500231-MCP200 . PMID 16085932.
- ^ Guenther MG, Yu J, Kao GD, Yen TJ, Lazar MA (2002年12月). 「SMRT-ヒストン脱アセチル化酵素3抑制複合体の組み立てにはTCP-1リング複合体が必要」. Genes Dev . 16 (24): 3130–5 . doi :10.1101/gad.1037502. PMC 187500. PMID 12502735 .
- ^ Bakthavatsalam D, Soung RH, Tweardy DJ, Chiu W, Dixon RA, Woodside DG (2014年6月). 「シャペロニン含有TCP-1複合体はLOX-1受容体の細胞質ドメインに直接結合する」. FEBS Lett . 588 (13): 2133–40 . doi :10.1016/j.febslet.2014.04.049. PMC 4100626. PMID 24846140 .
さらに読む
- Horwich AL, Willison KR (1993). 「細胞内タンパク質フォールディング:2つの分子シャペロンファミリー、HSP60とTF55-TCP1の機能」. Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci . 339 (1289): 313–25 , discussion 325–6. doi :10.1098/rstb.1993.0030. PMID 8098536.
- Burston SG, Clarke AR (1997). 「分子シャペロン:物理的および機構的特性」. Essays Biochem . 29 : 125–36 . PMID 9189717.
- Blanché H, Wright LG, Vergnaud G, de Gouyon B, Lauthier V, Silver LM, Dausset J, Cann HM, Spielman RS (1992). 「マウスT複合体遺伝子のヒトホモログ3種の遺伝子マッピングにより、TCP10はTCP1およびPLGから15 cM離れた6q27に局在する」Genomics . 12 (4): 826–8 . doi :10.1016/0888-7543(92)90317-L. PMID 1572657.
- Dawson SJ, White LA (1992). 「シプロフロキサシンによるヘモフィルス・アフロフィルス心内膜炎の治療」. J. Infect . 24 (3): 317–20 . doi :10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID 1602151.
- Yaffe MB, Farr GW, Miklos D, Horwich AL, Sternlicht ML, Sternlicht H (1992). 「TCP1複合体はチューブリン生合成における分子シャペロンである」. Nature . 358 (6383): 245–8 . Bibcode :1992Natur.358..245Y. doi :10.1038/358245a0. PMID 1630491. S2CID 4287521.
- Lewis VA, Hynes GM, Zheng D, Saibil H, Willison K (1992). 「T複合体ポリペプチド-1は真核生物の細胞質におけるヘテロ多量体粒子のサブユニットである」. Nature . 358 (6383): 249–52 . Bibcode :1992Natur.358..249L. doi :10.1038/358249a0. PMID 1630492. S2CID 4306360.
- Ursic D, Culbertson MR (1991). 「マウスTcp-1の酵母ホモログは微小管を介したプロセスに影響を与える」. Mol. Cell. Biol . 11 (5): 2629–40 . doi :10.1128/mcb.11.5.2629. PMC 360032. PMID 1901944 .
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- Kubota H, Hynes G, Carne A, Ashworth A, Willison K (1994). 「TCP-1含有シャペロニンの異なるサブユニットをコードする6つのTCP-1関連遺伝子の同定」. Curr. Biol . 4 (2): 89– 99. doi :10.1016/S0960-9822(94)00024-2. PMID 7953530. S2CID 31300131.
- Frydman J, Hartl FU (1996). 「シャペロン支援によるタンパク質フォールディングの原理:in vitroとin vivoのメカニズムの相違点」. Science . 272 (5267): 1497–502 . Bibcode :1996Sci...272.1497F. doi :10.1126/science.272.5267.1497. PMID 8633246. S2CID 22363826.
- Moudjou M, Bordes N, Paintrand M, Bornens M (1996). 「哺乳類細胞におけるγ-チューブリン:中心体と細胞質における形態」. J. Cell Sci . 109 (4): 875–87 . doi :10.1242/jcs.109.4.875. PMID 8718679.
- Morrison K, Papapetrou C, Attwood J, Hol F, Lynch SA, Sampath A, Hamel B, Burn J, Sowden J, Stott D, Mariman E, Edwards YH (1997). 「マウスT(Brachyury)のヒトホモログ(T)の遺伝子マッピングとヒトTと二分脊椎の対立遺伝子関連の探索」Hum. Mol. Genet . 5 (5): 669– 74. doi : 10.1093/hmg/5.5.669 . hdl : 2066/23945 . PMID 8733136.
- 増野 正之、深尾 剛、宋 XQ、山口 聡、織井 剛、近藤 暢、今泉 健、黒木 雄三 (1997). 「ヒト細胞質アセトアセチルコエンザイムAチオラーゼ(ACAT2)遺伝子の染色体6q25.3-q26への割り当て」.ゲノミクス. 36 (1): 217–8 . doi :10.1006/geno.1996.0452. PMID 8812443.