| アントラニル酸合成酵素 | |||||||||
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 Serratia marcescensアントラニル酸合成酵素二量体とTrpE（赤）およびTrpG（青）の複合体。PDB : 1I7Q | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.1.3.27 | ||||||||
| CAS番号 | 9031-59-8 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | ブレンダエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZymeビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイクル | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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アントラニル酸シンターゼ（EC 4.1.3.27）は 化学反応を触媒する。
- コリスミ酸 + L-グルタミンアントラニル酸 + ピルビン酸 + L-グルタミン酸
関数
アントラニル酸合成酵素は、インドールの生合成における重要な中間体であるアントラニル酸を生成し、ひいてはアミノ酸であるトリプトファンを生成します。トリプトファンはさらに代謝され、セロトニン、メラトニン、あるいは様々なオーキシンへと変化します。
反応
アントラニル酸合成酵素は、コリスミ酸からアントラニル酸への変化を触媒する。もう一方の基質として、グルタミンまたはアンモニアを用いることができる。[1]反応中、芳香環からヒドロキシル基とエノールピルビル基の両方が除去される。エノールピルビル基はプロトンを得てピルビン酸を形成する。このプロトンは周囲の水から来ており、基質上の水素原子の分子内移動によるものではないことが示されている。 [1]グルタミンのアミノ基（またはアンモニア自体）がコリスミ酸の2位を攻撃し、 3位のエノールピルビル基が脱離する。この過程で芳香環が再形成される。
構造と組み立て
この複合体はαサブユニットとβサブユニットから構成されています。ゲル濾過実験により、この複合体は天然条件下ではα 2 β 2テトラマーとして、高塩濃度条件下ではαβダイマーとして存在することが明らかになりました。[2] αβダイマーはαサブユニットを介して相互作用し、複合体を形成します。
アントラニル酸合成酵素のサブユニットは、大腸菌の trpE 遺伝子と trpD 遺伝子によってコード化されており、両方ともtrp オペロンに存在します。
腸内細菌科において、この酵素はアントラニル酸ホスホリボシルトランスフェラーゼと凝集体を形成して存在する。これら2つの酵素が凝集していない場合、複合体はグルタミンを基質として利用できず、アンモニアのみを基質として利用する。[1]
命名法
この酵素はリアーゼファミリー、特に炭素-炭素結合を切断するオキソ酸リアーゼに属します。この酵素クラスの系統名は、コリスミ酸ピルビン酸リアーゼ（アミノ基受容性、アントラニル酸形成性）です。一般的な別名としては、アントラニル酸合成酵素、コリスミ酸リアーゼ、コリスミ酸ピルビン酸リアーゼ（アミノ基受容性）などがあります。この酵素は、フェニルアラニン、チロシン、トリプトファンの生合成、および二成分系全般 に関与します。
構造研究
2007 年末現在、このクラスの酵素については 5 つの構造が解明されており、PDBアクセス コードは 1I1Q、1I7Q、1I7S、1QDL、2I6Y です。
参考文献
- ^ abc Tamir, H.; Srinivasan, PR (1970年6月). 「アントラニル酸合成酵素反応の機構に関する研究」.米国科学アカデミー紀要. 66 (2): 547– 551. Bibcode :1970PNAS...66..547T. doi : 10.1073/pnas.66.2.547 . ISSN 0027-8424. PMC 283079. PMID 5271179 .
- ^ Poulsen, C; Bongaerts, RJ; Verpoorte, R (1993年3月). 「ニチニチソウ由来のアントラニル酸合成酵素の精製と特性評価」. European Journal of Biochemistry . 212 (2): 431– 440. doi : 10.1111/j.1432-1033.1993.tb17679.x . PMID 8444181.
- Baker TI, Crawford IP (1966). 「アントラニル酸合成酵素．大腸菌由来酵素の部分精製といくつかの速度論的研究」J. Biol. Chem . 241 (23): 5577– 5584. doi : 10.1016/S0021-9258(18)96383-0 . PMID 5333199.
- Creighton TE, Yanofsky C (1970). 「コリスミ酸からトリプトファンへの変換（大腸菌）—アントラニル酸合成酵素、PRトランスフェラーゼ、PRAイソメラーゼ、InGP合成酵素、トリプトファン合成酵素」.コリスミ酸からトリプトファンへの変換（大腸菌）—アントラニル酸合成酵素、PRトランスフェラーゼ、PRAイソメラーゼ、InGP合成酵素、トリプトファン合成酵素. Methods Enzymol. Vol. 17A. pp. 365– 380. doi :10.1016/0076-6879(71)17215-1. ISBN 978-0-12-181874-6。
- Kung CC, Huang WN, Huang YC, Yeh KC (2006). 「固定化金属アフィニティークロマトグラフィーと質量分析法によるアラビドプシス根における銅結合タンパク質のプロテオーム解析」.プロテオミクス. 6 (9): 2746– 2758. doi :10.1002/pmic.200500108. PMID 16526091. S2CID 25896917.
- 伊藤 淳, ヤノフスキー クレブシエラ (1969). 「大腸菌のトリプトファンオペロンによって規定される酵素、アントラニル酸合成酵素：複合体とサブユニットの比較研究」. J. Bacteriol . 97 (2): 734– 742. doi :10.1128/JB.97.2.734-742.1969. PMC 249753. PMID 4886290 .
- Zalkin H, Kling D (1968). 「アントラニル酸合成酵素．サルモネラ・チフス菌由来成分Iの精製と性質」．生化学．7 ( 10): 3566– 3573. doi :10.1021/bi00850a034. PMID 4878701.
