エネルギーチャージ
細胞内のエネルギーの測定

アデニル酸エネルギーチャージは、生物細胞のエネルギー状態を測定するために使用される指標です。

ATPまたはMg-ATPは、細胞内でエネルギーを貯蔵および伝達するための主要な分子であり、生合成経路、膜勾配の維持、運動、細胞分裂などに使用されます。ATPの90%以上は、ATP合成酵素によるADPのリン酸化によって生成されます。[1] ATPは、「基質レベルのリン酸化」反応（（1,3）-ビスホスホグリセリン酸、ホスホエノールピルビン酸、ホスホクレアチンによるADPリン酸化）、コハク酸CoAリガーゼおよびホスホエノールピルビン酸カルボキシルキナーゼ、および3つのアデニンヌクレオチドを平衡に維持する酵素であるアデニル酸キナーゼによっても生成されます（ ）。 ATP + アンプ ↽ − − ⇀ 2 ADP {\displaystyle {\ce {ATP + AMP <=> 2 ADP}}}

エネルギーチャージはATP、ADP、AMPの濃度と関連しています。これはアトキンソンとウォルトンによって初めて定義され、彼らは代謝におけるエネルギー状態を説明するには、ATPとADPだけでなく、3つのヌクレオチドすべての濃度を考慮する必要があることを発見しました。アデニル酸キナーゼは1つのATPに対して2つのADP分子を平衡状態に維持するため（）、アトキンソンはアデニル酸のエネルギーチャージを次のように定義しました：[2] 2 ADP ↽ − − ⇀ ATP + アンプ {\displaystyle {\ce {2 ADP <=> ATP + AMP}}}

エネルギーチャージ ＝ [ ATP ] + 1 2 [ ADP ] [ ATP ] + [ ADP ] + [ アンプ ] {\displaystyle {\mbox{エネルギーチャージ}}={\frac {[{\mbox{ATP}}]+{\frac {1}{2}}[{\mbox{ADP}}]}{[{\mbox{ATP}}]+[{\mbox{ADP}}]+[{\mbox{AMP}}]}}}

ほとんどの細胞のエネルギー電荷は 0.7 から 0.95 の間で変化します[1]。この範囲での振動は非常に頻繁です。ダニエル・アトキンソンは、エネルギー電荷が 0.6 から 1.0 に増加すると、同化（ATP 要求）経路を制御する 2 つの酵素であるクエン酸リアーゼとホスホリボシルピロリン酸シンテターゼが活性化され[2] [3] 、両性経路（ATP と重要な生合成中間体を供給）を制御する 2 つの酵素であるホスホフルクトキナーゼとピルビン酸デヒドロゲナーゼが抑制されることを示しました[4]彼は、これらの経路の制御はエネルギー電荷をかなり狭い範囲内に維持するように進化してきた、つまり、エネルギー電荷は、細胞の pH と同様に、常に緩衝化されていなければならないと結論付けました。現在では、すべてではないにしてもほとんどの同化および異化経路が、直接的および間接的にエネルギー電荷によって制御されていることがわかっています。[5] [6] [7]アデニルヌクレオチドは複数の酵素を直接制御するだけでなく、AMP活性化プロテインキナーゼ（AMP-K）は、エネルギーチャージが減少するとリン酸化され、主要な酵素を制御します。その結果、AMPが増加すると、同化経路は遮断され、異化経路は活性化されます。[8] [9]

生命は十分なエネルギーチャージに依存しています。ATP合成が一時的に不十分で十分なエネルギーチャージを維持できない場合、AMPは2つの異なる経路によってヒポキサンチンとリボース-5Pに変換され、続いてヒポキサンチンは尿酸へと不可逆的に酸化されます。これにより、{ATP+ADP+AMP}の総濃度が低下し、アデニル酸のエネルギーチャージが緩和されます。[10]

参考文献

  1. ^ ab De la Fuente IM, Cortés JM, Valero E, Desroches M, Rodrigues S, Malaina I, Martínez L (2014). 「アデニル酸エネルギーシステムのダイナミクス：ホメオロシスとホメオスタシス」. PLOS ONE . 9 (10) e108676. Bibcode :2014PLoSO...9j8676D. doi : 10.1371/journal.pone.0108676 . PMC  4193753. PMID  25303477 .
  2. ^ ab Atkinson DE, Walton GM (1967年7月). 「代謝調節におけるアデノシン三リン酸の保全：ラット肝クエン酸分解酵素」. The Journal of Biological Chemistry . 242 (13): 3239–41 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)95956-9 . PMID  6027798.
  3. ^ Atkinson DE, Walton GM (1965年2月). 「調節酵素の速度論。大腸菌ホスホフルクトキナーゼ」. The Journal of Biological Chemistry . 240 : 757–63 . doi : 10.1016/S0021-9258(17)45240-9 . PMID  14275132.
  4. ^ Shen LC, Fall L, Walton GM, Atkinson DE (1968年11月). 「両生類配列の酵素制御におけるエネルギーチャージと代謝産物調節の相互作用：ホスホフルクトキナーゼとピルビン酸脱水素酵素」.生化学. 7 (11): 4041–5 . doi :10.1021/bi00851a035. PMID  4301881.
  5. ^ バーグ JM、ティモチコ JL、ガット GJ、ストリヤ L (2015 年 4 月 8 日)。生化学(第 8 版)。ニューヨーク。ISBN 978-1-4641-2610-9. OCLC  913469736。{{cite book}}: CS1 メンテナンス: 場所の発行元が見つかりません (リンク)
  6. ^ Nelson DL, Cox MM, Lehninger AL (2017年1月). Lehninger 生化学の原理（第7版）. ニューヨーク, NY. ISBN 978-1-4641-2611-6. OCLC  986827885.{{cite book}}: CS1 メンテナンス: 場所の発行元が見つかりません (リンク)
  7. ^ Horton HR (2006). 『生化学の原理』（第4版）. アッパーサドルリバー、ニュージャージー州: ピアソン・プレンティス・ホール. ISBN 978-0-13-145306-7. OCLC  58594968。
  8. ^ Ke R, Xu Q, Li C, Luo L, Huang D (2018年4月). 「エネルギー代謝中のATPバランス維持におけるAMPKのメカニズム」. Cell Biology International . 42 (4): 384– 392. doi : 10.1002/cbin.10915 . PMID  29205673.
  9. ^ Hardie DG (2015年4月). 「AMPK：正と負の調節、そして全身のエネルギー恒常性におけるその役割」Current Opinion in Cell Biology 33 : 1–7 . doi :10.1016/j.ceb.2014.09.004. PMID  25259783.
  10. ^ Chapman AG, Atkinson DE (1973年12月). 「アデニル酸デアミナーゼ反応によるアデニル酸エネルギーチャージの安定化」. The Journal of Biological Chemistry . 248 (23): 8309–12 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)43229-8 . PMID  4752956.


スタブアイコン

この分子生物学または細胞生物学の記事はスタブです。記事を拡張することでWikipediaに貢献できます。

「https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Energy_charge&oldid=1313716872」より取得