フコキナーゼ

フコキナーゼ
識別子
EC番号	2.7.1.52
CAS番号	37278-00-5
データベース
インテンズ	IntEnzビュー
ブレンダ	ブレンダエントリー
エクスパス	NiceZymeビュー
ケッグ	KEGGエントリー
メタサイクル	代謝経路
プリアモス	プロフィール
PDB構造	RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジー	アミゴー / クイックゴー
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酵素学では、フコキナーゼ（EC 2.7.1.52）は化学反応を触媒する酵素である。

ATP + L-フコースADP + β-L-フコース1-リン酸${\displaystyle \rightleftharpoons }$

したがって、この酵素の2 つの基質はATPとL-フコースであり、2 つの生成物はADPとベータ-L-フコース 1-リン酸 です。

この酵素は転移酵素ファミリーに属し、特にアルコール基を受容体としてリン含有基を転移する酵素（ホスホトランスフェラーゼ）に属します。この酵素クラスの系統名はATP:β-L-フコース1-ホスホトランスフェラーゼです。一般的に用いられる他の名称には、フコキナーゼ（リン酸化）、フコースキナーゼ、L-フコースキナーゼ、L-フコキナーゼ、ATP:6-デオキシ-L-フコース1-ホスホトランスフェラーゼ、ATP:L-フコース1-ホスホトランスフェラーゼなどがあります。フコキナーゼは一般的にfuc-Kと略されます。この酵素はフルクトースおよびマンノースの代謝に関与します。フコキナーゼは、L-フコースをフコース-1-リン酸に変換する唯一の酵素であり、さらに、すべてのフコシルトランスフェラーゼの供与基質であるGDP-フコースの合成にも利用されます。 ^[1] L-フコキナーゼ活性は、動物の様々な組織で検出されます。例えば、ラットやマウスでは、L-フコキナーゼが組織全体に広く分布しており、特に脳の高位層に多く見られます。しかし、脳内のL-フコキナーゼ濃度は種によって大きく異なります。^[2]

参考文献

1. Ng, Bobby G.; Rosenfeld, Jill A.; Emrick, Lisa; Jain, Mahim; Burrage, Lindsay C.; Lee, Brendan; Craigen, William J.; Bearden, David R.; Graham, Brett H.; Freeze, Hudson H. (2018年12月6日). 「フコキナーゼの病原性変異は先天性糖鎖形成異常を引き起こす」. American Journal of Human Genetics . 103 (6): 1030– 1037. doi :10.1016/j.ajhg.2018.10.021. PMC  6288200. PMID  30503518 .
2. Honas, Bradley J.; Glassman, Urlene M.; Wiese, Thomas J. (2009). 「脊椎動物種におけるα-L-フコシダーゼとL-フコキナーゼの酵素活性」比較生化学・生理学 パートB：生化学と分子生物学. 153 (4): 359– 364. doi :10.1016/j.cbpb.2009.04.006. PMC 3413248. PMID  19394435 . 

• 石原 秀、Massaro DJ、Heath EC (1968). 「L-フコースの代謝．3. β-L-フコース1-リン酸の酵素合成」J. Biol. Chem . 243 (6): 1103–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)56958-7 . PMID  5646161.
• Butler W, Serif GS (1985). 「フコキナーゼ、そのアノマー特異性およびリン酸基転移機構」. Biochim. Biophys. Acta . 829 (2): 238– 43. doi :10.1016/0167-4838(85)90193-1. PMID  2986701.
• Park SH, Pastuszak I, Drake R, Elbein AD (1998). 「豚腎臓L-フコースキナーゼの精製と均一性および特性」J. Biol. Chem . 273 (10): 5685–91 . doi : 10.1074/jbc.273.10.5685 . PMID  9488699.