C1QBP

C1QBP
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1P32、3RPX​​
識別子
エイリアス	C1QBP、GHABP1、SF2p32、gC1Q-R、gC1qR、p32、補体成分1、qサブ成分結合タンパク質、補体C1q結合タンパク質、COXPD33、SF2AP32
外部ID	オミム: 601269 ; MGI : 1194505 ;ホモロジーン: 31023 ;ジーンカード：C1QBP ; OMA : C1QBP - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 17番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 17p13.2 始める 5,432,777 bp [ 1 ] 終わり 5,448,830 bp [ 1 ]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 11番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 11 B4|11 43.21 cM 始める 70,868,662 bp [ 2 ] 終わり 70,873,852 bp [ 2 ]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 横行結腸粘膜 右副腎 直腸 右副腎皮質 左副腎 左副腎皮質 ランゲルハンス島 食道粘膜 下垂体前葉 腓腹筋 上位の表現 原始的な条線 リンパ管の内皮細胞 顆頭 パネートセル 毛包 窩 胎児肝造血前駆細胞 耳板 顔面運動核 内側神経節隆起 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 転写コリプレッサー活性 転写因子結合 タンパク質結合 ヒアルロン酸結合 キニノーゲン結合 ミトコンドリアリボソーム結合 mRNA結合 プロテインキナーゼC結合 補体成分C1q複合体結合 アドレナリン受容体結合 翻訳活性化因子活性 細胞成分 細胞質 細胞外領域 細胞表面 ミトコンドリアマトリックス 核小体 細胞質 膜 ミトコンドリア 核 細胞外空間 細胞膜 シナプス前活性領域 シナプス前部 グルタミン酸作動性シナプス GABA作動性シナプス 生物学的プロセス 血液凝固、内因性経路 ミトコンドリア翻訳の正の制御 インターフェロンγ産生の負の調節 タンパク質キナーゼBシグナル伝達の正の制御 MDA-5シグナル伝達経路の負の制御 転写の制御、DNAテンプレート 適応免疫応答 リボソーム生合成 ウイルスに対する防御反応の負の調節 免疫システムのプロセス mRNA処理 RNAポリメラーゼIIによる転写の負の制御 転写、DNAテンプレート 栄養芽細胞の移動の正の調節 基質接着依存性細胞伸展の正の制御 成熟したリボソームの組み立て スプライソソームを介したmRNAスプライシングの負の制御 免疫反応 RNAスプライシング 好中球走化性の正の調節 補体活性化、古典的経路 アポトーシス過程の正の調節 ホスファチジルイノシトール3キナーゼシグナル伝達 自然免疫反応 ウイルスプロセス 樹状細胞の走化性の正の制御 補体活性化の調節 RIG-Iシグナル伝達経路の負の制御 細胞接着の正の調節 インターロイキン-12産生の負の調節 アポトーシス過程 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 708 12261 アンサンブル ENSG00000108561 ENSMUSG00000018446 ユニプロット Q07021 O35658 Q8R5L1 RefSeq (mRNA) NM_001212 NM_007573 RefSeq（タンパク質） NP_001203 NP_031599 場所（UCSC） 17章: 5.43 – 5.45 Mb 11章: 70.87 – 70.87 Mb PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
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補体成分1Qサブコンポーネント結合タンパク質、ミトコンドリアは、ヒトではC1QBP遺伝子によってコードされているタンパク質である。^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

ヒト補体サブコンポーネントC1qは、C1rおよびC1sと会合して血清補体系の第一成分を形成します。この遺伝子によってコードされるタンパク質は、C1q分子の球状頭部に結合し、C1の活性化を阻害することが知られています。このタンパク質は、プレmRNAスプライシング因子SF2のp32サブユニット、およびヒアルロン酸結合タンパク質としても同定されています。^{[ 7 ]}

タンパク質サブユニット

C1QBPは282アミノ酸残基からなり、3つの相同サブユニットから構成されています。N末端の73アミノ酸残基が切断されて成熟C1QBPとなります。C1QBPは還元条件下および非還元条件下において、 SDS-PAGEゲル上で約33 kDaの単量体として検出されますが、サイズ排除クロマトグラフィー（ゲル濾過）では三量体として移動します。^{[ 8 ]}

タンパク質構造

C1QBPの2.25Å分解能の結晶構造は、対称性を示すホモ三量体リングを示している。個々のサブユニットは非共有結合性相互作用によって結合し、直径20Åの中心空洞を持つドーナツ型の四次構造を形成している。C1QBPの各サブユニットは、7本のβストランド（β1-β7）と3本のαヘリックス（α1-α3）から構成されている。C1QBPの可溶性面は負に帯電しているが、膜面は主に正に帯電している。^{[ 9 ]}

相互作用

C1QBPはタンパク質キナーゼD1、^{[ 10 ]} 、 BAT2、^{[ 11 ]} 、 PRKCD、^{[ 10 ]} 、 PKCアルファ^{[ 10 ]}、およびタンパク質キナーゼMζ ^{[ 10 ]}と相互作用することが示されている。C1QBP の他の相互作用パートナーには、細菌^{[ 12 ]} 、ウイルス^{[ 13 ] 、および熱帯熱マラリア原虫[ 14 ]}などの病原体のタンパク質ドメインが含まれる。フィブリノーゲン、FXII、HKなどの血漿タンパク質は、亜鉛依存的にC1QBPと相互作用することが実証されている。^{[ 15 ] [ 16 ]}最近、腫瘍ホーミングペプチドLyP-1（CGNKRTRGC）は、腫瘍発現細胞でC1QBPに選択的に結合することが明らかになった。^{[ 17 ]}

参考文献

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さらに読む

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外部リンク

• UCSC ゲノム ブラウザのヒトC1QBPゲノムの位置とC1QBP遺伝子の詳細ページ。