| ペクチンリアーゼ | |||||||||
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| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 4.2.2.10 | ||||||||
| CAS番号 | 9033-35-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | ブレンダエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZymeビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイクル | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー / クイックゴー | ||||||||
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ペクチンリアーゼは、植物細胞壁に存在する複雑な構造を持つ多糖類酵素です。ペクチンの分解や様々なバイオテクノロジー・産業用途において重要な役割を果たしており、多くの生物に存在しています。[1]
EC番号
ペクチンリアーゼは、 EC番号（EC4.2.2.10）を持つ酵素です。これは、触媒される化学反応に基づいて酵素を分類する数値体系です。[2]
ペクチン経路
ペクチンリアーゼは植物細胞壁に含まれる成分です。この酵素は、細胞壁内部のグリコシド結合を切断することで不飽和化合物を生成します。ペクチンリアーゼは、果実の成熟や植物細胞壁の再構築など、いくつかの生物学的プロセスに不可欠です。この酵素の反応経路は、基質と活性部位への結合、グリコシド結合の切断、不飽和化合物の形成、そして生成物の放出から構成されています。ペクチンリアーゼは植物材料の分解に不可欠であり、食品産業やバイオテクノロジーで広く利用されています。[3]
生物と機能
植物（果物と野菜）など、ペクチンリアーゼ酵素を含む生物は数多く存在します。特に、柑橘類、リンゴ、カボチャなど一部の植物は、果実の成熟過程において、細胞壁中のペクチンの分析につながる内部ペクチンリアーゼを生成します。柑橘類、リンゴ、ザボンの廃棄残渣とその皮は、食品産業においてジュース製造の副産物とみなされるため、ペクチン生産の主要な原料資源です。また、その剛性と柔軟性により、病原性微生物による損傷から植物を保護するのに役立ちます。植物細胞培養において、ペクチンは酵素セルラーゼと組み合わせて植物細胞壁を分解し、プロトプラストを生成します。ペクチンは、曝露される条件に応じて化学的挙動において多様な変化を示します。酸、アルカリ、またはペクチナーゼの存在下では、エステル加水分解またはグリコシド結合開裂を受けてガラクツロン酸とアルコールを生成します。ペクチンは、低pHや高糖濃度などの特定の条件下に置かれると、糖、酸、カルシウムイオンの存在下でゲルを形成する能力を有します。このペクチンのゲル形成特性は、医薬品業界や食品業界で広く利用されており、様々な食品加工用途において増粘剤、安定剤、乳化剤として作用します。さらに、ペクチンは医薬品、化粧品、その他の産業においても不可欠な存在であり、糖尿病や肥満などの疾患の予防・治療を目的とした健康関連製品の製造にも用いられています。[3]
結晶構造
Aspergillus nigerの異なる2株（N400株と4M-147株）由来のペクチンリアーゼA（PNLA）の結晶構造。PNLAは、両株が平行βシート構造を有し、アミノ酸スタックやアスパラギンラダーなど、ペクチンリアーゼといくつかの構造的特徴を共有していることを示しています。この三次元構造は、Aspergillus niger由来のペクチンリアーゼB（PNLB）を1.7Åの分解能で同定するために用いられました。[1]
このペクチンリアーゼの結晶構造の画像は、両方のペクチンリアーゼ（PNLAおよびPNLB）の構造的特徴を表しています。文字Aは、株4M-147由来の（PNLA）を示しています。（A）には、βストランドの矢印とヘリックスのコイルで表されたペクチンリアーゼA構造の概要があります。平行βシート1（PB1）は黄色、緑色はPB2、赤色はPB3、青色は反平行βシートに長いT3ループがあることを示しています。（PNLB）に移ると、文字Bはペクチンリアーゼのバックボーンを示しており、ピンク色のコイルはヘリックス、矢印はβ構造を示しています。黄色は平行βシートPB1、青色はPB2、赤色はPB3を示しています。オレンジ色は、最初のT3ターンの反平行β構造と、3番目のT3ループの短いβストランドを示しています。さらに、太い黒線はジスルフィド結合の位置を表しています。[1]
アクティブサイト
すべての酵素には活性部位があり、これは基質が結合して化学反応を起こす特定の領域です。ペクチンのこの領域には、ペクチンに付加された特殊なアミノ酸残基が関与しており、グリコシド結合の切断を触媒し、基質特異性を保証し、反応中間体を安定化させます。この活性部位は、植物細胞壁に存在する複雑な多糖類として知られるペクチンをペクチンリアーゼが効率的に分解する能力にとって極めて重要です。[要出典]
命名法
この酵素クラスの系統名は(1→4)-6- O -メチル-α- D -ガラクツロナンリアーゼです。一般的に用いられる他の名称には以下のものがあります。
- エンドペクチンリアーゼ、
- ペクチンメチルトランスエリミナーゼ、
- ペクチントランスエリミナーゼ、
- ペクトリアーゼ、
- PL、
- PMGL、
- PNL、そして
- ポリメチルガラクツロン酸トランスエリミナーゼ。
バイオテクノロジーの応用
ペクチンリアーゼは、繊維産業、製紙業、ペクチン廃水前処理、果汁の清澄化、油脂抽出など、多くのバイオテクノロジー用途において重要な役割を果たしています。ペクチンリアーゼは、β脱離によってペクチン分子の骨格を効率的に分解し、ペクチンオリゴ糖を生成する能力を有しています。その結果、この方法は毒性の高いメタノールを高濃度で生成せず、高効率、良好な酵素選択性、副産物の少なさといった利点を有しています。[3] [1]
さらに、市販のペクチナーゼには望ましくない酵素活性が存在するため、不快な揮発性異臭を発生させ、香りを損なう可能性があります。ペクチンリアーゼによる果汁の清澄化に関する報告は数多くあります。
アルカリペクチナーゼは、果汁のpHが酸性であるため、食品業界での使用には適していません。しかし、繊維業界では非常に高い需要があります。ラミー、サンヘンプ、ジュート、亜麻、麻などの植物繊維の脱穀に使用されています。Aspergillus flavus MTCC 7589が産生するペクチンリアーゼによるサンヘンプ（Crotalaria juncea）の脱穀に関する最初の報告は2008年に発表されましたが、ペクチンリアーゼのこの側面については、今後さらに広範な調査が必要です。[4] [5] [6] [7]
参考文献
- ^ abcde Yadav, Sangeeta; Yadav, Pramod Kumar; Yadav, Dinesh; Yadav, Kapil Deo Singh (2009-01-01). 「ペクチンリアーゼ：レビュー」 . Process Biochemistry . 44 (1): 1– 10. doi :10.1016/j.procbio.2008.09.012. ISSN 1359-5113.
- ^ 「遺伝子組み換えAspergillus luchuensis株FLOSC由来の食品酵素ペクチンリアーゼの安全性評価 | EFSA」www.efsa.europa.eu . 2022年5月3日. 2023年10月24日閲覧。
- ^ abc Zheng, Ling; Xu, Yinxiao; Li, Qian; Zhu, Benwei (2021-08-23). 「ペクチン分解リアーゼ：ペクチン酸リアーゼとペクチンリアーゼの起源、カテゴリー、特性、構造、触媒機構に関する包括的レビュー」. Bioresources and Bioprocessing . 8 (1): 79. doi : 10.1186/s40643-021-00432-z . ISSN 2197-4365. PMC 10992409. PMID 38650254 .
- ^ Yadav S, Yadav PK, Yadav D, Yadav KD (2008). 「果汁の清澄化に適した、Aspergillus ficuum MTCC 7591株が産生する酸性ペクチンリアーゼの精製と特性評価」Annals of Microbiology . 58 (1): 61– 65. doi : 10.1007/BF03179446 . S2CID 34944691.
- ^ Yadav S, Yadav PK, Yadav D, Yadav KD (2008). 「Aspergillus flavus由来アルカリペクチンリアーゼの精製と特性解析」. Process Biochem . 43 (5): 547– 552. doi :10.1016/j.procbio.2008.01.015.
- ^ Mantovani CF, Geimba MP, Brandelli A (2005). 「真菌ペクチンリアーゼによる果汁の酵素的清澄化」. Food Biotechnol . 19 (3): 173– 181. doi :10.1080/08905430500316284. S2CID 83712284.
- ^ カプール M、ベグ QK、ブーシャン B、シン K、ダディッチ KS、フーンダル GS (2001)。 「ラミー (Boehemeria nivea) およびサンヘンプ (Crotalaria juncea) 靭皮繊維の脱ガムにおける Bacillus sp. MG-ep-2 由来のアルカリ熱安定性ポリガラクツロナーゼの応用」。プロセス生化学。6 : 803–807。土井:10.1016/S0032-9592(00)00282-X。
さらに読む
- アルバースハイム P、ノイコム H、デューエル H (1960)。 「Uber die Bildung von ungesattigten Abbauprodukten durch ein pekinabbauendes Enzym」。ヘルブ。チム。アクタ。43 (5): 1422–1426。ビブコード:1960HChAc..43.1422A。土井：10.1002/hlca.19600430525。
- Pickersgill R, Jenkins J (1997). 「Aspergillus由来ペクチンリアーゼAの2つの結晶構造は、pH依存的な構造変化と、ペクチンリアーゼとペクチン酸リアーゼの基質結合溝における顕著な相違を明らかにする」Structure . 5 (5): 677–89 . doi : 10.1016/S0969-2126(97)00222-0 . PMID 9195887.
- Kester HC, Visser J (1994). 「Aspergillus niger由来の新規ペクチン分解酵素、ペクチンリアーゼBの精製と特性解析」FEMS Microbiol. Lett . 120 ( 1–2 ): 63–68 . doi : 10.1111/j.1574-6968.1994.tb07008.x .
- Mutenda KE, Korner R, Christensen TM, Mikkelsen J, Roepstorff P (2002). 「質量分析法を用いたペクチンリアーゼAの活性および特異性の決定」Carbohydr. Res . 337 (13): 1217–27 . doi :10.1016/S0008-6215(02)00127-1. PMID 12110197.
