| ペプシンA | |||||||||
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 ペプシン + 阻害剤（l.blue）、ヒト | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 3.4.23.1 | ||||||||
| CAS番号 | 9001-75-6 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | ブレンダエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZymeビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイクル | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
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ペプシンA（EC 3.4.23.1、ペプシン、乳酸ペプシン、ペプシンフォルティオール、ファンダスペプシン、ペプシンの乳酸エリキシル、PI、乳酸ペプシンエリキシル、P II、ペプシンR、ペプシンD）は酵素である。[1] [2] [3] [4] [5] [6] [7]この酵素は以下の化学反応を触媒する。
- 優先的な切断：P1およびP1'位の疎水性残基、好ましくは芳香族残基。インスリンB鎖のPhe 1 -Val、Gln 4 -His、Glu 13 -Ala、Ala 14 -Leu、Leu 15 -Tyr、Tyr 16 -Leu、Gly 23 -Phe、Phe 24 -Phe、およびPhe 25 -Tyr結合を切断する。
この酵素は脊椎動物の胃液中に存在する主なエンドペプチダーゼです。
参照
参考文献
- ^ Lee D, Ryle AP (1967年9月). 「ペプシノーゲンD. 豚胃粘膜由来の4番目のタンパク質分解酵素前駆体」. The Biochemical Journal . 104 (3): 735–41 . doi :10.1042/bj1040735. PMC 1271213. PMID 4167464 .
- ^ Lee D, Ryle AP (1967年9月). 「ペプシンD. 市販ペプシン製剤の微量成分」. The Biochemical Journal . 104 (3): 742–8 . doi :10.1042/bj1040742. PMC 1271214. PMID 4860638 .
- ^ Foltmann B (1981). 「胃プロテアーゼ ― 構造、機能、進化、そして作用機序」.生化学エッセイ. 17 : 52–84 . PMID 6795036.
- ^ James MN, Sielecki AR (1986). 「アスパラギン酸プロテアーゼ酵素前駆体であるブタペプシノーゲンの1.8Å分解能における分子構造」Nature 319 ( 6048 ): 33–8 . Bibcode :1986Natur.319...33J. doi :10.1038/319033a0. PMID 3941737.
- ^ Fruton, JS; Brocklehurst, K. (1987). 「アスパルチルプロテアーゼ」. Neuberger, A. (編).新包括的生化学：加水分解酵素. 第16巻. アムステルダム: Elsevier. pp. 1– 38.
- ^ Tang J, Wong RN (1987年1月). 「アスパラギン酸プロテアーゼの構造と機能の進化」. Journal of Cellular Biochemistry . 33 (1): 53– 63. doi :10.1002/jcb.240330106. PMID 3546346.
- ^ Pohl J, Dunn BM (1988年6月). 「二次酵素-基質相互作用：基質側鎖とペプシン活性部位間のイオン性相互作用の速度論的証拠」.生化学. 27 (13): 4827–34 . doi :10.1021/bi00413a037. PMID 3139029.
外部リンク
- 米国国立医学図書館医学件名表題集（MeSH）のペプシン+A
