フィトケラチン
ポリグルタチオンペプチドは（Glu-Cys）n-Gly（nは2～7）で構成される。
フィトケラチンの化学構造。n = 2～11。

フィトケラチンはグルタチオンのオリゴマーであり、フィトケラチン合成酵素によって産生されます。植物、真菌、線虫、そしてシアノバクテリアを含むすべての藻類に存在します。フィトケラチンはキレート剤として作用し、重金属の解毒に重要です。[1] [2] [3]略称はPC2からPC11です。

フィトケラチン合成酵素を欠損した変異体シロイヌナズナはカドミウムに対して非常に敏感であるが、必須金属イオンである亜鉛と銅の通常濃度では野生型植物と同様に生育し、フィトケラチンは金属中毒に対する抵抗力にのみ関与していることを示している。[4]

フィトケラチン合成酵素は、チオール基がブロックされたグルタチオンを用いてフィトケラチンを合成するため、グルタチオンに結合する重金属イオンの存在は酵素の働きを速めます。そのため、高濃度の金属イオンが存在する環境で細胞が生存するためにより多くのフィトケラチンを必要とする場合、フィトケラチンの量は増加します。[5]

フィトケラチンは鉛イオンと結合し、植物体内の鉛イオンを隔離することで、植物の解毒機構の重要な構成要素として機能します。[6]フィトケラチンは植物の液胞に輸送され、それが運ぶ金属イオンは細胞質のタンパク質から安全に隔離されます。[4]

フィトケラチンと似た構造を持つが、最後のアミノ酸がグリシンではないペプチドのグループが他にもある：[4] [7]

フィトケラチン様ペプチド
タイプ 構造 発見された 前駆
フィトケラチン (γGlu-Cys) n -Gly 多くの生物 グルタチオン
ホモフィトケラチン (γGlu-Cys) n -Ala 豆類 ホモグルタチオン
デスグリシンフィトケラチン (γGlu-Cys) n トウモロコシ、酵母
ヒドロキシメチルフィトケラチン (γGlu-Cys) n -Ser 草 ヒドロキシメチルグルタチオン
イソフィトケラチン（グルタミン） (γGlu-Cys) n -Glu トウモロコシ グルタミルシステイニルグルタミン酸
イソフィトケラチン（Gln） (γGlu-Cys) n -Gln 西洋わさび

歴史

フィトケラチンは1981年に分裂酵母[ 8] [9]で初めて発見され、カディスチン[10]と命名されました。その後、1985年に高等植物 でも発見され、フィトケラチンと命名されました。1989年には、その生合成酵素であるフィトケラチン合成酵素が発見されました。[7]

参照

  • Farkas, Etelka; Buglyó, Péter (2017). 「第8章 アミノ酸、ペプチド、および生物学的に興味深いその他の関連配位子の鉛(II)錯体」 Astrid, S.; Helmut, S.; Sigel, RKO (編).鉛：環境と健康への影響. Metal Ions in Life Sciences. 第17巻. de Gruyter. pp.  201– 240. doi :10.1515/9783110434330-008. PMID  28731301.228～230ページ
  • ドゥナリエラ

参考文献

  1. ^ Suk-Bong Ha; Aaron P. Smith; Ross Howden; Wendy M. Dietrich; Sarah Bugg; Matthew J. O'Connell; Peter B. Goldsbrough & Christopher S. Cobbett (1999). 「シロイヌナズナおよび酵母Schizosaccharomyces pombe由来のフィトケラチン合成酵素遺伝子」. Plant Cell . 11 (6): 1153– 1164. doi :10.1105/tpc.11.6.1153. PMC 144235. PMID 10368185.  2014年1月13日閲覧. 
  2. ^ Olena K. Vatamaniuk; Elizabeth A. Bucher; James T. Ward; Philip A. Rea (2001). 「動物における重金属解毒の新たな経路：Caenorhabditis elegansのカドミウム耐性にはフィトケラチン合成酵素が必要である」. J. Biol. Chem. 276 (24): 20817–20 . doi : 10.1074/jbc.C100152200 . PMID  11313333.
  3. ^ フィトケラチン合成酵素に関するInterProデータベースページ[永久リンク切れ]
  4. ^ abc Buchanan; Gruissem; Jones (2000).植物の生化学と分子生物学（第1版）. アメリカ植物生理学会.
  5. ^ OK Vatamaniuk; S. Mari; Y. Lu & PA Rea (2000). 「フィトケラチン（PC）合成酵素の重金属イオン活性化機構」J. Biol. Chem. 275 (40): 31451– 31459. doi : 10.1074/jbc.M002997200 . PMID  10807919.
  6. ^ Dharmendra K. Gupta; Huanggang Huang; Francisco J Corpas (2013). 「植物における鉛耐性：ファイトレメディエーション戦略」. Environmental Science and Pollution Research International . 20 : 1–2 . doi :10.1007/s11356-013-1485-4. PMID  23338995.
  7. ^ ab 井上正弘 (2005). 「フィトケラチン」.ブラジル植物生理学誌. 17 : 65–78 . doi : 10.1590/S1677-04202005000100006 .
  8. ^ 村杉、昭;和田千秋林幸正（1981）． 「分裂酵母、シゾサッカロミセス・ポンベで誘導されたカドミウム結合ペプチド」。Ｊ．Ｂｉｏｃｈｅｍ．90 (5): 1561 ～ 1564 年。doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a133627。PMID  7338524。
  9. ^ 村杉 明; 和田 千秋; 林 幸正 (1981). 「Schizosaccharomyces pombe由来Cd結合ペプチド1の精製とUVおよびCDスペクトルにおける特異な特性」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 103 (3): 1021– 1028. doi :10.1016/0006-291X(81)90911-6. PMID  7332570.
  10. ^ 近藤直人;今井邦夫；磯部 実後藤敏雄；村杉 章；和田中川千秋。林幸正（1984）． 「分裂酵母で誘導されたカドミウム結合ペプチドを構成する主要ユニットペプチド、キャディスチンAとB---分離・構造修正・合成」四面体レット。25 (35): 3869–3872。土井:10.1016/S0040-4039(01)91190-6。
  • 海洋緑藻 Dunaliella tertiolecta における亜鉛によるフィトケラチン合成の強力な誘導[永久デッドリンク]。
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