ルビスコ
リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼオキシゲナーゼ
活性部位がアクセス可能なオープン型のホウレンソウ由来の活性化RuBisCOの3D画像。活性部位のLys175残基はピンク色で示されており、酵素を構成するモノマーの1つについて、残基のクローズアップが右側に示されている。
識別子
EC番号4.1.1.39
CAS番号9027-23-0
データベース
インテンズIntEnzビュー
ブレンダブレンダエントリー
エクスパスNiceZymeビュー
ケッグKEGGエントリー
メタサイクル代謝経路
プリアモスプロフィール
PDB構造RCSB PDB PDBe PDBsum
遺伝子オントロジーアミゴー/クイックゴー
検索
PMC記事
パブメッド記事
NCBIタンパク質

リブロース-1,5-ビスリン酸カルボキシラーゼ/オキシゲナーゼは、一般に略称RuBisCo、ルビスコ、[ 1 ] RuBPCase、[ 2 ]またはRuBPco、[ 3 ]で知られ、光合成の光非依存（または「暗」）部分に関与する酵素（EC 4.1.1.39）であり、大気中の二酸化炭素を植物やその他の光合成生物がグルコースなどのエネルギーに富む分子に変換する炭素固定を含む。地球上に酸素が存在する以前の約40億年前の原始代謝において出現した。[ 4 ] おそらく地球上で最も豊富な酵素である。化学的には、リブロース-1,5-ビスリン酸（RuBPとしても知られる）のカルボキシル化を触媒する。 [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

代替炭素固定経路

RuBisCO は、無機炭素が生物圏に入る主要な化学反応を触媒するため、生物学的に重要である。多くの独立栄養細菌および古細菌は、還元アセチル CoA 経路、3-ヒドロキシプロピオン酸回路、または逆クレブス回路を介して炭素を固定するが、これらの経路は、RuBisCO によって触媒される経路と比較すると、地球全体の炭素固定への寄与が比較的小さい。ホスホエノールピルビン酸カルボキシラーゼは、RuBisCO とは異なり、一時的にのみ炭素を固定する。その重要性を反映して、RuBisCO は葉で最も豊富なタンパク質であり、 C 3植物の可溶性葉タンパク質の 50% (葉の総窒素の 20～30%)、C 4植物の可溶性葉タンパク質の 30% (葉の総窒素の 5～9%) を占める。[ 7 ]生物圏でのその重要な役割を考えると、作物における RuBisCO の遺伝子工学は継続的な関心事である (以下を参照)。

構造

ガルディエリア・スルフラリア（ Galdieria sulphuraria）のRuBisCOの活性部位とCO 2の酵素触媒における安定化に関与する残基は、色分けされ、ラベル付けされている。水素結合相互作用の距離はオングストロームで示されている。Mg 2+イオン（緑色の球）はCO 2に配位し、その後ろに3つの水分子（赤色の球）が続いている。その他の残基はすべてグレースケールで示されている。
Arabidopsis thalianaの葉緑体ゲノムにおけるrbcL遺伝子の位置（位置約 55～56.4 kb）。rbcLは光合成に関与する 21 個のタンパク質コード遺伝子の 1 つです（緑のボックス）。

植物、藻類、シアノバクテリア、光合成および化学合成独立栄養のシュードモナス亜綱（以前はプロテオバクテリアと呼ばれていた）では、酵素は通常、大鎖（L、約55,000 Da）と小鎖（S、約13,000 Da ）と呼ばれる2種類のタンパク質サブユニットで構成されています。大鎖遺伝子（rbcL）は、植物の葉緑体DNAによってコードされています。 [ 8 ]植物細胞の核には通常、関連する小鎖遺伝子がいくつかあり、小鎖は外葉緑体膜を通過して細胞質から葉緑体のストロマ区画に輸入されます。[ 6 ] [ 9 ]酵素活性基質（リブロース1,5-ビスリン酸）結合部位は、各大鎖のアミノ酸が結合部位に寄与する二量体を形成する大鎖にあります。合計8つの大きな鎖（= 4つの二量体）と8つの小さな鎖が集まって、約540,000 Daの大きな複合体を形成します。[ 10 ]一部のPseudomonadotaおよび渦鞭毛藻類では、大きなサブユニットのみからなる酵素が見つかっています。[ a ]

酵素活性にはマグネシウムイオン（Mg 2+）が必要である。酵素活性部位におけるMg 2+の正しい配置には、活性部位のリジンに「活性化」二酸化炭素分子（CO 2）を付加すること（カルバメートの形成）が含まれる。[ 12 ] Mg 2+ はLys210残基の脱プロトン化を促進し、Lys残基を120度回転させてトランス配座異性体へと変化させ、Lysの窒素とCO 2の炭素間の距離を縮める。この近接性により共有結合が形成され、カルバメートが形成される。[ 13 ] Mg 2+はまずHis335を別の配座へと回転させることによって活性部位に結合できるようになる。次に、 Mg 2+は活性部位の His 残基 (His300、His302、His335) に配位し、3つの水分子が配位して- OH に変換されることによって部分的に中和されます。[ 13 ]この配位によって不安定な複合体が形成されますが、 Mg 2+の結合に好ましい環境が作り出されます。カルバメートの形成はアルカリ性pHによって促進されます。光が当たると、液体コンパートメント (植物では葉緑体のストロマ) 内のpH とマグネシウムイオン濃度が上昇します。RuBisCO 酵素活性の調節における pH とマグネシウムイオン濃度の変化の役割については以下で説明します。カルバメートが形成されると、His335 は熱変動によって元の位置に戻り、活性化を完了します。[ 13 ]

RuBisCO大鎖、触媒ドメイン
識別子
シンボルルビスコ_large
ファムPF00016
インタープロIPR000685
プロサイトPDOC00142
SCOP23rub /スコープ/ SUPFAM
CDDcd08148
利用可能なタンパク質構造:
PDB  1aa1 ​, 1aus ​, 1bwv ​, 1bxn ​, 1ej7 ​, 1geh ​, 1gk8 ​, 1ir1 ​, 1ir2 ​, 1iwa ​, 1rba ​, 1rbl ​, 1rbo ​, 1rco ​, 1rcx ​, 1rld ​, 1rsc ​, 1rus ​, 1rxo ​, 1svd ​, 1tel ​, 1upm ​, 1upp ​, 1uw9 ​, 1uwa ​, 1uzd ​, 1uzh ​, 1wdd ​, 1ykw ​, 2cwx ​, 2cxe ​, 2d69 ​, 2qyg ​, 2rus ​, 2v63 ​, 2v67 ​, 2v68 ​, 2v69 ​, 2v6a ​, 3rub ​, 4rub ​, 5rub ​, 8ruc ​, 9rub ​IPR000685 PF00016 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
RuBisCO、N末端ドメイン
識別子
シンボルルビスCO_large_N
ファムPF02788
インタープロIPR017444
SCOP23rub /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  1aa1 ​, 1aus ​, 1bwv ​, 1bxn ​, 1ej7 ​, 1geh ​, 1gk8 ​, 1ir1 ​, 1ir2 ​, 1iwa ​, 1rba ​, 1rbl ​, 1rbo ​, 1rco ​, 1rcx ​, 1rld ​, 1rsc ​, 1rus ​, 1rxo ​, 1svd ​, 1tel ​, 1upm ​, 1upp ​, 1uw9 ​, 1uwa ​, 1uzd ​, 1uzh ​, 1wdd ​, 1ykw ​, 2cwx ​, 2cxe ​, 2d69 ​, 2qyg ​, 2rus ​, 2v63 ​, 2v67 ​, 2v68 ​, 2v69 ​, 2v6a ​, 3rub ​, 4rub ​, 5rub ​, 8ruc ​, 9rub ​IPR017444 PF02788 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
ルビスコ、小規模チェーン
識別子
シンボルルビスコ_small
ファムPF00101
インタープロIPR000894
SCOP23rub /スコープ/ SUPFAM
CDDcd03527
利用可能なタンパク質構造:
PDB  1aa1 ​, 1aus ​, 1bwv ​, 1bxn ​, 1ej7 ​, 1gk8 ​, 1ir1 ​, 1ir2 ​, 1iwa ​, 1rbl ​, 1rbo ​, 1rco ​, 1rcx ​, 1rlc ​, 1rld ​, 1rsc ​, 1rxo ​, 1svd ​, 1upm ​, 1upp ​, 1uw9 ​, 1uwa ​, 1uzd ​, 1uzh ​, 1wdd ​, 2v63 ​, 2v67 ​, 2v68 ​, 2v69 ​, 2v6a ​, 3rub ​, 4rub ​, 8ruc ​IPR000894 PF00101 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

酵素活性

RuBisCo の 2 つの主な反応: CO2固定と酸素化。

RuBisCOはカルビン回路を構成する多くの酵素の一つです。RuBisCOがRuBPのC2炭素へのCO2の攻撃とそれに続くC3とC2炭素間の結合切断を促進すると、2分子のグリセリン酸-3-リン酸が生成されます。この変換は、エノール化、カルボキシル化、水和、CC結合切断、そしてプロトン化という段階を経て行われます。[ 14 ] [ 15 ] [ 16 ]

基質

RuBisCOの基質はリブロース-1,5-ビスリン酸と二酸化炭素（「活性化」二酸化炭素とは異なる）である。RuBisCOは二酸化炭素（CO 2）の代わりに、リブロース-1,5-ビスリン酸と分子状酸素（O 2 ）の反応も触媒する。 [ 17 ] 基質CO 2とO 2の識別は、基質の四重極モーメントの異なる相互作用と高い静電場勾配に起因する。[ 13 ]この勾配は、最小活性RuBisCOの二量体形態によって確立され、その2つの成分は、酵素がO 2およびCO 2と相互作用するために必要な、反対に帯電したドメインの組み合わせを提供する。これらの条件は、RuBisCOの低い回転率を説明するのに役立ちます。基質の四重極モーメントとの十分な相互作用に必要な電場の強度を高めるためには、酵素のC末端とN末端セグメントを閉じて活性部位を溶媒から分離し、誘電率を下げる必要があります。[ 18 ]この分離には大きなエントロピーコストがかかり、回転率の低下につながります。

結合RuBP

Lys210のε-アミノ基のカルバミル化は、Mg 2+との配位によって安定化される。[ 19 ]この反応では、Asp203とGlu204のカルボキシル末端がMg 2+イオンと結合する。基質RuBPはMg 2+と結合し、3つのアクア配位子のうち2つを置換する。[ 14 ] [ 20 ] [ 21 ]

エノール化

RuBPのエノール化は、RuBPのケト互変異性体をエンジオラート（エンジオラート）に変換する反応である。エノール化はC3位の脱プロトン化によって開始される。この段階における酵素塩基については議論が続いているが[ 20 ] [ 22 ]、結晶構造における立体的制約から、Lys210が最も有力な候補とされている[ 14 ] 。具体的には、Mgイオンに配位していないLys210のカルバメート酸素がRuBPのC3位炭素を脱プロトン化し、2,3-エンジオラートを形成する[ 20 ] [ 21 ]。

カルボキシル化

阻害剤2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸、CO 2、およびMg 2+と複合体を形成したホウレンソウRuBisCOの活性部位の3D画像。(PDB: 1IR1; リガンドビュー[CAP]501:A)

2,3-エンジオラートのカルボキシル化により、中間体 3-ケト-2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸が得られ、Lys334 は、 3 番目のMg 2+配位水分子と置き換わってエンジオールに直接付加するため、CO 2基質の付加を促進するような位置にあります。この過程ではミカエリス錯体は形成されません。 [ 14 ] [ 22 ]このケトンの水和により、C3 上に追加のヒドロキシ基が得られ、gem-ジオール中間体が形成されます。[ 20 ] [ 23 ]カルボキシル化と水和は、単一の協奏段階[ 20 ]または 2 つの連続した段階として提案されています。[ 23 ]協奏メカニズムは、複数の結晶構造において RuBP の C3 に水分子が近接していることでサポートされています。ほうれん草構造内では、他の残基が水分子の水素結合距離内にあるため、水和段階を助けるように適切に配置されています。[ 14 ]

CC結合の切断

gem-ジオール中間体はC2-C3結合を切断し、グリセリン酸-3-リン酸分子と負に帯電したカルボキシレート分子を形成する。[ 14 ]このカルボアニオンのC2位が立体特異的にプロトン化され、グリセリン酸-3-リン酸分子が新たに生成される。この反応はLys175、あるいはカルバミル化されたLys210によって促進されると考えられている。[ 14 ]

製品

二酸化炭素を基質とした場合、カルボキシラーゼ反応の生成物は、3-ケト-2-カルボキシアラビニトール-1,5-ビスリン酸として知られる不安定な6炭素リン酸化中間体であり、これは急速に分解して2分子のグリセリン酸-3-リン酸となる。この生成物は3-ホスホグリセリン酸とも呼ばれ、グルコースなどのより大きな分子を生成するために利用される。

分子状酸素が基質である場合、オキシゲナーゼ反応の生成物はホスホグリコール酸と 3-ホスホグリセリン酸である。ホスホグリコール酸は、光呼吸と呼ばれる一連の反応を通じてリサイクルされ、ミトコンドリアとペルオキシソームにある酵素とシトクロムが関与する（これは代謝物修復の一例である）。このプロセスでは、2 分子のホスホグリコール酸が 1 分子の二酸化炭素と 1 分子の 3-ホスホグリセリン酸に変換され、カルビン回路に再び入ることができる。この経路に入るホスホグリコール酸の一部は、植物によって保持され、グリシンなどの他の分子を生成することができる。二酸化炭素と酸素の周囲レベルでは、反応の比率は約 4:1 であり、正味の二酸化炭素固定はわずか 3.5 になる。したがって、酵素が酸素との反応を防ぐことができないことで、多くの植物の光合成能力が大幅に低下する。一部の植物、多くの藻類、光合成細菌は、 C4炭素固定、ベンケイソウ酸代謝、ピレノイドの利用など、酵素の周囲の二酸化炭素濃度を高める手段を考案することでこの制限を克服しました。

Rubiscoの副産物は、無用な、あるいは阻害的な副産物につながる可能性があります。重要な阻害副産物には、キシルロース1,5-ビスリン酸とグリセロ-2,3-ペントジウロース1,5-ビスリン酸があり、どちらもエノール化-カルボキシル化反応の途中で「不発」によって生成されます。高等植物では、このプロセスによってRuBisCOの自己阻害が引き起こされます。これは飽和CO 2とRuBP濃度によって引き起こされ、Rubiscoアクチバーゼによって解消されます（下記参照）。[ 24 ]

酵素活性の速度

カルビン回路と炭素固定の概要。

酵素の中には毎秒数千もの化学反応を実行できるものもあります。しかし、ルビスコは反応速度が遅く、酵素1分子あたり毎秒3～10分子の二酸化炭素しか固定できません。[ 25 ]したがって、ルビスコによって触媒される反応は、日中のカルビン回路における主要な律速因子です。しかしながら、ほとんどの条件下では、光が光合成を制限していない場合、ルビスコの反応速度は二酸化炭素濃度の上昇に正に反応します。

RuBisCOは通常、日中のみ活性を示します。これは、リブロース1,5-ビスリン酸が暗闇では再生されないためです。これは、カルビン回路の他の酵素の調節によるものです。さらに、RuBisCOの活性は、カルビン回路の他の酵素の活性といくつかの点で協調しています。

イオンによって

葉緑体に光が当たると、チラコイド膜を挟んでプロトン（水素イオン、 H +）勾配が生じ、ストロマのpHは7.0から8.0に上昇します。チラコイドへのプロトンの移動は光によって促進され、葉緑体におけるATP合成の基盤となります（詳しくは「光合成反応中心」 「光依存反応」を参照）。膜を挟んだイオンポテンシャルのバランスをとるため、マグネシウムイオン（Mg 2+）がチラコイドから移動し、葉緑体のストロマにおけるマグネシウム濃度が上昇します。RuBisCOは最適pHが高く（マグネシウムイオン濃度に応じて9.0を超えることもあります）、前述のように活性部位への二酸化炭素とマグネシウムの導入によって「活性化」されます。

RuBisCOアクチバーゼによる

植物や一部の藻類では、別の酵素であるRuBisCO アクチバーゼ(Rca、GO:0046863、P10896 ) が、RuBisCO の活性部位で重要なカルバメートを速やかに形成するために必要である。 [ 26 ] [ 27 ]これが必要となるのは、過剰なカルバメートがあるとリブロース 1,5-ビスリン酸(RuBP) が RuBisCO の活性部位に強く結合し、プロセスの進行を妨げるためである。光の下では、RuBisCO アクチバーゼは RuBisCO の触媒部位から阻害性 (または、一説では貯蔵性) RuBP の遊離を促進する。また、一部の植物 (タバコや多くの豆類など) でもアクチバーゼが必要である。暗闇では、これらの植物によって合成される競合的阻害剤である基質類似体の2-カルボキシ-D-アラビチノール 1-リン酸(CA1P) によって RuBisCO が阻害される (または加水分解から保護される) ためである。[ 28 ] CA1P はカルバミル化された RuBisCO の活性部位に強固に結合し、触媒活性をさらに阻害する。CA1P はまた、RuBisCO をタンパク質分解から保護された構造に保つことも示されている。[ 29 ]光下では、RuBisCO アクチバーゼも触媒部位からの CA1P の遊離を促進する。RuBisCO から遊離した CA1P は、光活性化CA1P ホスファターゼによって速やかに非阻害型に変換される。これらの強力な阻害剤がなくても、数百回の反応に一度、二酸化炭素または酸素との通常の反応が完了しず、活性部位に他の阻害性基質類似体が形成される。もう一度言うが、RuBisCO アクチバーゼは触媒部位からのこれらの類似体の遊離を促進し、酵素を触媒活性型に維持することができる。しかし、高温下では、RuBisCO アクチバーゼは凝集し、RuBisCO を活性化できなくなる。これは熱ストレス時に観察されるカルボキシル化能力の低下に寄与する。[ 30 ] [ 31 ]

アクチバーゼによる

アクチバーゼによる阻害性RuBP、CA1P、およびその他の阻害性基質類似体の除去にはATPの消費が必要である。この反応はADPの存在によって阻害されるため、アクチバーゼ活性は葉緑体ストロマにおけるこれらの化合物の比率に依存する。さらに、ほとんどの植物において、ATP/ADP比に対するアクチバーゼの感受性は、別の小さな調節タンパク質であるチオレドキシンを介してストロマの酸化還元状態によって変化する。このように、アクチバーゼの活性とRuBisCOの活性化状態は光強度に応じて調節され、ひいてはリブロース1,5-ビスリン酸基質の形成速度も調節される。[ 32 ]

リン酸によって

シアノバクテリアでは、無機リン酸（P i）も光合成の協調制御に関与している。P i はRuBisCOの活性部位と大鎖上の別の部位に結合し、酵素の活性型と低活性型の間の遷移に影響を与える。このように、細菌RuBisCOの活性化はP iレベルに特に敏感であり、高等植物におけるRuBisCOアクチバーゼの機能と同様の作用を及ぼす可能性がある。[ 33 ]

二酸化炭素によって

二酸化炭素と酸素はRuBisCO の活性部位で競合するため、RuBisCO を含む区画 (葉緑体ストロマ)内の二酸化炭素濃度を上昇させることで、RuBisCO による炭素固定を促進できます。植物の進化の過程で、ストロマ内の二酸化炭素濃度を上昇させるメカニズムが何度か進化してきました ( C 4炭素固定 を参照)。酸素を基質として利用することは、捕捉したエネルギーを無駄にしているように見えることから、不可解なプロセスであると考えられます。しかし、これは光束が強い時期に炭水化物の過負荷を防ぐメカニズムである可能性があります。この酵素の弱さが光呼吸の原因であり、RuBisCO が利用できる O 2と CO 2の比率が酸素に大きく偏ると、明るい光下にある健康な葉では正味の炭素固定がゼロになる可能性があります。この現象は主に温度に依存します。高温は葉組織の水分に溶解しているCO 2の濃度を低下させます。この現象は水ストレスにも関連しています。植物の葉は蒸発冷却されるため、水分が不足すると葉の温度が高くなります。C 4植物は、まずCO 2との親和性が高い酵素PEPカルボキシラーゼを使用します。このプロセスではまず4炭素中間体化合物が生成され、これがC 4植物の名の由来です。この中間体はC 3光合成の場へと運ばれ、そこで脱炭酸反応が起こり、CO 2を放出してCO 2濃度を高めます。

ベンケイソウ科の酸代謝（CAM）植物は、日中は気孔を閉じたままにすることで水分を節約しますが、光非依存反応（カルビン回路）の発生を抑制します。これらの反応には、気孔を介したガス交換によって二酸化炭素が通過する必要があるためです。葉の表側からの蒸発は、ワックス層によって防がれます。

遺伝子工学

RuBisCOは植物の光合成において律速因子となることが多いため、植物のRuBisCO遺伝子を改変して触媒活性を高めたり、酸素化速度を低下させたりすることで、光合成効率を改善できる可能性がある。 [ 34 ] [ 35 ] [ 36 ] [ 37 ]これはCO2隔離を改善し、作物の収量を増やす戦略となる可能性がある。[ 38 ]現在検討されている手法としては、RuBisCO遺伝子をある生物から別の生物に移すこと、好熱性シアノバクテリア由来のRubiscoアクチバーゼを温度感受性植物に組み込むこと、RuBisCOサブユニットの発現レベルを高めること、葉緑体DNAからRuBisCO小鎖を発現させること、RuBisCO遺伝子を改変して二酸化炭素への特異性を高めたり、炭素固定速度を上げたりすることなどが挙げられる。[ 39 ] [ 40 ]

植物における突然変異誘発

一般的に、 RuBisCOの部位特異的変異誘発はほとんど成功していないが[ 38 ] 、タバコ植物ではサブユニットC4種を用いてタンパク質の変異型が達成されており[ 41 ] 、イネでは核形質転換によってよりC4に似た運動特性を持つRuBisCOが達成されている[ 42 ] 。C3サイクルにおけるRuBisCOおよびその他の酵素の収量のための堅牢で信頼性の高いエンジニアリングが可能であることが示されており[ 43 ]、これは2019年に合成生物学アプローチによって初めて達成された。[ 37 ]

一つの方法は、紅藻類ガルディエリア・パルティタ由来のものなど、天然に高い特異性を持つRuBisCO変異体を植物に導入することである。これにより作物の光合成効率が向上する可能性があるが、起こり得る悪影響についてはまだ研究されていない。[ 44 ]この分野での進歩としては、タバコの酵素を紅色光合成細菌ロドスピリラム・ルブルムの酵素に置き換えることが挙げられる。[ 45 ] 2014年には、シアノバクテリアSynechococcus elongatus PCC7942 (Se7942)由来の機能的なRuBisCOを持つ2つのトランスプラストミックタバコ系統が、対応するSe7942アセンブリシャペロンRbcX、または内部カルボキシソームタンパク質CcmM35のいずれかと組み合わせて、RuBisCOをSe7942酵素の大サブユニット遺伝子と小サブユニット遺伝子に置き換えることによって作成された。どちらの変異体も、RuBisCOあたりの炭素分子として測定したCO2固定速度が増加した。しかし、変異体植物は野生型よりも成長が遅かった。[ 46 ]

最近の理論では、相対的な特異性（すなわち、光呼吸というエネルギーを浪費するプロセスにつながる酸素の取り込みよりも二酸化炭素固定を優先する能力）と生成物の生成速度との間のトレードオフが検討されている。著者らは、RuBisCOは実際には多くの植物（基質の利用可能性と環境条件が大きく異なる）において「ほぼ完璧」な状態へと進化し、特異性と反応速度の間の妥協点に達した可能性があると結論付けている。[ 47 ] [ 48 ]また、RuBisCOのオキシゲナーゼ反応は、活性部位付近の二酸化炭素枯渇を防ぎ、葉緑体の酸化還元状態を維持することを示唆している。[ 49 ]

光合成は地球大気中の二酸化炭素を最も効果的に調節する唯一の自然界の手段であるため、[ 50 ] RuBisCO反応の生化学モデルは気候変動モデルの中核モジュールとして用いられている。したがって、この反応の正しいモデルは、環境モデル間の関係性と相互作用を根本的に理解する上で不可欠である。

細菌宿主における発現

現在、遺伝子操作研究のために、機能的な植物Rubiscoを細菌宿主で発現させる効果的な方法はほとんど存在しない。これは主に、Rubiscoの生合成と代謝維持には、核にコードされたRbcSサブユニットを含む複雑な細胞機構が必要であるためである。RbcSサブユニットは通常、未折り畳みタンパク質として葉緑体に取り込まれる。 [ 51 ] [ 52 ]さらに、Rubiscoアクチバーゼとの十分な発現と相互作用も大きな課題である。[ 39 ]大腸菌におけるRubiscoの発現に成功した方法の一つは、複数の葉緑体シャペロンを共発現させる方法であるが、これはシロイヌナズナRubiscoにおいてのみ実証されている。[ 53 ]

プロテオーム研究における枯渇

RuBisCOは植物中に多く含まれているため（通常、総タンパク質含有量の40%）、植物内にあまり含まれていない（細胞あたり10～100分子）転写因子、キナーゼ、調節タンパク質などの重要なシグナル伝達タンパク質の分析を妨げることがよくあります。 [ 54 ]たとえば、植物タンパク質混合物に質量分析法を使用すると、他のタンパク質のピークを妨害して隠してしまう強力なRuBisCOサブユニットのピークが複数生成されます。

最近、RuBisCOを沈殿させる効率的な方法の一つとして、プロタミン硫酸塩溶液の使用がある。[ 55 ] RuBisCOを枯渇させて低存在量のタンパク質を研究するための他の既存の方法としては、カルシウムとフィチン酸による分画法、 [ 56 ] ポリエチレングリコールによるゲル電気泳動、 [ 57 ] [ 58 ]アフィニティークロマトグラフィー、[ 59 ] [ 60 ] DTTを使用した凝集法[ 61 ]などがあるが、これらの方法はプロタミン硫酸塩沈殿法に比べると時間がかかり、効率も低い。[ 54 ]

RuBisCOの進化

系統学的研究

RuBisCOの大サブユニットをコードする葉緑体遺伝子rbcLは、植物分類学における系統解析に適した遺伝子座として広く利用されている。[ 62 ]

起源

RuBisCOに類似した非炭素固定タンパク質はRuBisCO様タンパク質（RLP）と呼ばれ、枯草菌のような一般的な生物にも自然界で見られる。この細菌は、メチオニンサルベージ経路の一部である2,3-ジケト-5-メチルチオペンチル-1-リン酸エノラーゼ機能を持つrbcL様タンパク質を持っている。[ 63 ]その後の同定により、細菌と古細菌全体に分散して機能的に異なる例や、RLP型エノラーゼとRuBisCOの両方の機能を果たす移行型酵素が見つかった。現在では、現在のRuBisCOは二量体のRLP祖先から​​進化し、まずカルボキシラーゼ機能を獲得し、さらにオリゴマー化して小さなサブユニットをリクルートし、よく知られている現代の酵素を形成したと考えられている。[ 15 ]小サブユニットはおそらく嫌気性および好熱性生物で最初に進化し、RuBisCO がより高温で反応を触媒することを可能にした。[ 64 ]触媒を安定化させる効果に加えて、 RuBisCO 内の置換基が酵素機能に及ぼす影響を調節することにより、 O 2よりも CO 2に対する高い特異性の進化を可能にした。小サブユニットなしでは効果を持たない置換基も、小サブユニットが結合すると突然有益になる。さらに、小サブユニットは、その存在下でのみ許容される置換基の蓄積を可能にした。このような置換の蓄積は小サブユニットへの厳格な依存性につながり、これは小サブユニットに結合する現生の Rubisco で観察されている。

C4​

多様な植物系統におけるC4固定経路の大量収束進化に伴い、祖先のC3型RuBisCOは、CO2が葉肉細胞から束鞘細胞へとより多く局在するようになった結果、特異性は低下したが、CO2のターンオーバーは速くなった。 [ 65 ]これは、カルビン回路における「開閉」遷移の構造的柔軟性の向上によって達成された。実験室での系統学的研究では、この進化は、 C4 RuBisCOに必要な一連の変異によってもたらされた安定性と活性のトレードオフによって制約されていたことが示されている。[ 66 ]さらに、不安定化変異を維持するために、C4 RuBisCOへの進化に先立って、変異によって酵素の安定性が向上し、C4 RuBisCOに必要な変異を維持するための緩衝液が確立された時期があった。この緩衝プロセスを支援するために、新たに進化した酵素は、一連の安定化変異をさらに発達させていることが判明した。RuBisCOは常に新たな変異を蓄積してきたが、生き残ったこれらの変異のほとんどはタンパク質の安定性に大きな影響を与えていない。RuBisCOの不安定化をもたらすC4変異は、低CO2濃度などの環境圧力によって維持されており、新たな適応機能のために安定性を犠牲にする必要がある。[ 66 ]

用語の歴史

「ルビスコ」という用語は、1979年に、初期の著名なルビスコ研究者サム・ワイルドマンの引退を祝うセミナーでデビッド・アイゼンバーグによってユーモラスに造られたもので、また、ワイルドマンがタバコの葉から食用のタンパク質サプリメントを作ろうとした試みに関連して、スナック食品の商標名「ナビスコ」を暗示したものでもあった。[ 67 ] [ 68 ]

名前の大文字表記については長年議論されてきました。R i b u lose-1,5 bis phosphate c arboxylase/ o xygenase のように、各文字を大文字にすることも可能ですが、scubaやlaserといった他の用語と同様に、全て小文字にするべきだという意見もあります（rubisco）。[ 1 ]

参照

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図3この図では、(LS) 2複合体中の各タンパク質鎖に識別しやすいように独自の色が付けられています。

さらに読む

  • Gerritsen VB (2003年9月). 「植物界の怠惰」 .タンパク質スポットライト. スイスバイオインフォマティクス研究所 (SIB). Rubiscoは1秒間にわずか3分子という速度でゆっくりと動いている… このような怠惰を回避するために、植物は大量のRubiscoを合成する。その量は、総タンパク質含有量の50%にも及ぶこともある！
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