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超二次構造とは、タンパク質ドメインやサブユニットよりも小さい二次構造の複数の隣接要素からなるコンパクトな三次元タンパク質構造である。超二次構造は、タンパク質の折り畳み過程において核形成として機能する。
例
ヘリックス超二次構造
ヘリックスヘアピン
ヘリックスヘアピン（α-αヘアピンとも呼ばれる）は、2つ以上の残基からなるループで連結された2本の反平行αヘリックスから構成されます。その名の通り、ヘアピンに似ています。ループが長いほど、可能なコンフォメーションの数が増えます。短い鎖でヘリックスが連結されている場合、個々のヘリックスは疎水性残基を介して互いに密集します。ヘリックスヘアピンの機能は不明ですが、4ヘリックス束は2本のヘリックスヘアピンから構成され、重要なリガンド結合部位を有します。[1]
ヘリックスコーナー
ヘリックスコーナー（α-αコーナーとも呼ばれる）は、2本のαヘリックスがほぼ直角に交差し、短い「ループ」で繋がれている構造である。このループは疎水性残基から形成される。ヘリックスコーナーの機能は不明である。[1]
ヘリックス-ループ-ヘリックス
ヘリックス・ループ・ヘリックス構造は、2つのヘリックスが「ループ」で繋がれた構造です。これは比較的一般的で、通常はリガンドと結合します。例えば、カルシウムはヘリックス間のループ領域にある側鎖のカルボキシル基と結合します。 [1]
ヘリックスターンヘリックス
ヘリックス・ターン・ヘリックスモチーフはDNA結合に重要であり、多くのDNA結合タンパク質に含まれています。[1]
ベータシート超二次構造
ベータヘアピン
βヘアピンは、ループで連結された2本の逆平行βストランドからなる一般的な超二次モチーフです。その構造はヘアピンに似ており、球状タンパク質によく見られます。
βストランド間のループは、2残基から16残基までの範囲で変化します。しかし、ほとんどのループは7残基未満です。[2] 2、3、または4残基のループを持つβヘアピン構造の残基は、それぞれ異なるコンフォメーションを示します。しかし、より長いループでは、様々なコンフォメーションが見られ、これらは「ランダムコイル」と呼ばれることもあります。βメアンダーは、ヘアピンで連結された連続した反平行βストランドで構成されています。[3]
2つの残基からなるループは、ベータターンまたはリバースターンと呼ばれます。タイプI'およびタイプII'リバースターンは、タイプIおよびタイプIIターンよりも立体障害が少ないため、最も頻繁に発生します。ベータヘアピンの機能は不明です。[2]
ベータコーナー
βヘアピンは、互いに約90度の角度をなす2本の反平行βストランドを有する。βヘアピンが方向転換することで形成され、一方のストランドはグリシン残基を有し、もう一方のストランドはβバルジを有する。βコーナーの機能は知られていない。[2]
ギリシャの鍵モチーフ
ギリシャ の鍵モチーフには 4 つの特徴があります。
- 連続的に接続された 4 つのベータ ストランドは隣接していますが、必ずしも幾何学的に揃っているわけではありません。
- ベータシートは反平行であり、交互に同じ方向にストランドが伸びています。
- 最初の鎖と最後の鎖は隣り合っており、水素結合によって結合されています。
- 接続ループは長くなり、他の二次構造が含まれる場合があります。
ギリシャの鍵モチーフは、その構造がギリシャの壺に見られる模様に似ていることからその名が付けられました。このモチーフの機能は分かっていません。
他の
β シート(複数の水素結合した個々の β ストランドで構成) は、二次構造または超二次構造と見なされることがあります。
混合超二次構造
ベータ-アルファ-ベータモチーフ
β-α-βモチーフは、2本のβストランドがループを介してαヘリックスで結合した構造です。βストランドは平行で、ヘリックスもβストランドとほぼ平行です。この構造は、平行ストランドを持つほぼすべてのタンパク質で見られます。βストランドとαヘリックスを繋ぐループの長さは様々であり、しばしばリガンドと結合します。
β-α-βヘリックスは左巻きまたは右巻きのいずれかです。βストランドのN末端側から見ると、一方のストランドがもう一方のストランドの上に重なり、左巻きのβ-α-βモチーフではαヘリックスがβストランドの左側にあります。より一般的な右巻きのモチーフでは、αヘリックスがβストランドを含む平面の右側にあります。[4]
ロスマンフォールド
ロスマンフォールドは、マイケル・ロスマンにちなんで名付けられ、3本のβストランドと2本のヘリックスが交互に配置された構造です。βストランド、ヘリックス、βストランド、ヘリックス、βストランドの順に並んでいます。このモチーフは、タンパク質内の鎖の方向を反転させる傾向があります。ロスマンフォールドは、ほとんどの脱水素酵素において、 NADなどのヌクレオチドを結合させるという重要な生物学的機能を有しています。[4]
参照
参考文献
- ^ abcd 「らせん状超二次構造」。biomedapps.curtin.edu.au . 2020年1月31日閲覧。
- ^ abc 「ベータシートの超二次構造」。biomedapps.curtin.edu.au . 2020年1月31日閲覧。
- ^ Cooper, J. (1995-01-26). 「超二次構造」. VSNS-PPSコース教材. 2020年3月14日閲覧。
- ^ ab 「混合ベータストランドとヘリックス構造」。biomedapps.curtin.edu.au . 2020年1月31日閲覧。
さらに読む
