NADH脱水素酵素のメカニズム：1. 7つの主要な鉄硫黄中心は、NADH脱水部位からユビキノンへ電子を運ぶ役割を果たします。N7は真核生物には存在しないことに注意してください。2. ユビキノン（CoQ）はユビキノール（CoQH 2）に還元されます。3. 酸化還元反応のエネルギーによって構造変化が起こり、水素イオンが4つの膜貫通ヘリックスチャネルを通過できるようになります

呼吸複合体I（EC 7.1.1.2、NADH：ユビキノン酸化還元酵素、I型NADH脱水素酵素、ミトコンドリア複合体Iとも呼ばれる）は、細菌からヒトに至るまで、多くの生物の呼吸鎖における最初の大きなタンパク質複合体である。NADHからコエンザイムQ10 （CoQ10）への電子伝達を触媒し、真核生物のミトコンドリア内膜または細菌の細胞膜を介してプロトンを輸送する。

この酵素は細胞の正常な機能に不可欠であり、そのサブユニットの変異は、様々な遺伝性神経筋疾患および代謝疾患を引き起こします。この酵素の欠陥は、虚血／再灌流障害（脳卒中および心筋梗塞）、パーキンソン病など、いくつかの病理学的プロセスの発症に関与しています。[要出典]

機能

NAD +からNADHへ
FMN から FMNH 2へ。
CoQからCoQH 2へ。

複合体Iはミトコンドリア電子伝達系の最初の酵素です。電子伝達系には3つのエネルギー変換酵素、すなわちNADH:ユビキノン酸化還元酵素（複合体I）、コエンザイムQ-シトクロムc還元酵素（複合体III）、およびシトクロムc酸化酵素（複合体IV）が存在します。[1]複合体Iは電子伝達系の中で最大かつ最も複雑な酵素です。[2]

複合体Iによって触媒される反応は次の通りです。

NADH + H + + CoQ + 4H +入力→ NAD + + CoQH 2 + 4H +出力

この過程で、複合体は酸化NADH 1分子あたり4つのプロトンを内膜を越えて転座させ、[3] [4] [5] ATP を生成するのに使用される電気化学的電位差の構築を助けます。大腸菌複合体 I (NADH 脱水素酵素) は、確立されたΔψと同じ方向にプロトンを転座させることができ、試験された条件下では結合イオンが H +であることを示しました。[6]反対方向のNa +輸送が観察され、Na + は触媒活性やプロトン輸送活性には必要ではありませんでしたが、その存在は後者を増加させました。H +はParacoccus denitrificans複合体 Iによって転座されましたが、この場合は H +輸送は Na +の影響を受けず、Na +輸送は観察されませんでした。おそらく、大腸菌の複合体Iは、 Rhodothermus marinusの複合体Iで観察されるように、 2つのエネルギー共役部位（1つはNa +非依存、もう1つはNa +依存）を有するが、 P. denitrificansの酵素の共役機構は完全にNa +非依存である。また、別のトランスポーターがNa +の取り込みを触媒している可能性もある。複合体Iのプロトンポンプによるエネルギー変換は、R. marinusの酵素に限ったものではないかもしれない。Na + /H +対向輸送活性は、複合体Iの一般的な特性ではないようである。 [6]しかし、複合体IのNa +輸送活性の存在については依然として疑問が残る。

この反応は、高い膜電位の存在下で可逆的に進行する（ユビキノールによる好気性コハク酸支持NAD +還元と呼ばれる）が、正確な触媒機構は未だ解明されていない。この反応の駆動力は膜電位であり、これはATP加水分解によって、あるいはコハク酸酸化中に複合体IIIおよびIVによって維持される。[7]

複合体Iはアポトーシスの誘導に役割を果たしている可能性がある。[8]実際、体細胞胚の発達過程におけるミトコンドリアの活動とプログラム細胞死（PCD）の間には相関関係があることが示されている。[9]

複合体 I は、 Na +輸送 Mrp スーパーファミリーのメンバーであるNa +転座 NADH デヒドロゲナーゼ (NDH) ファミリー(TC# 3.D.1)と相同ではありません。

2 つの NADH 分子が NAD+ に酸化される結果、呼吸鎖の下流にある 複合体 V ( ATP 合成酵素) によって 3 つの ATP 分子が生成されます。

メカニズム

全体的なメカニズム

すべての酸化還元反応は複合体Iの親水性ドメインで起こります。NADHは最初に複合体Iに結合し、酵素のフラビンモノヌクレオチド（FMN）補欠分子族に2つの電子を渡し、FMNH 2を生成します。FMNの電子受容体であるイソアロキサジン環は、FADのものと同一です。その後、電子は一連の鉄-硫黄（Fe-S）クラスターを介してFMNを通過し、[10]最終的にコエンザイムQ10（ユビキノン）に渡されます。この電子の流れはタンパク質の酸化還元状態を変化させ、タンパク質の構造変化を引き起こします。これにより、イオン化可能な側鎖のp K値が変化し、4つの水素イオンがミトコンドリアマトリックスから排出されます。[11] ユビキノン（CoQ）は2つの電子を受け取り、ユビキノール（CoQH 2 ）に還元されます。[1]

電子伝達機構

ユビキノン還元前の電子伝達経路として提案されているのは、以下の通りです。NADH – FMN – N3 – N1b – N4 – N5 – N6a – N6b – N2 – Q。ここで、Nxは鉄硫黄クラスターの標識規則です。[10] N2クラスターの高い還元電位と、鎖内の他のクラスターの相対的な近接性により、タンパク質内での長距離にわたる効率的な電子伝達が可能になります（NADHからN2鉄硫黄クラスターへの移動速度は約100μsです）。[12] [13]

複合体Iの平衡ダイナミクスは、主にキノンの酸化還元サイクルによって駆動される。高いプロトン駆動力（したがってユビキノール濃度の高いプール）の条件下では、酵素は逆方向に働く。ユビキノールはユビキノンに酸化され、その結果放出されたプロトンがプロトン駆動力を低下させる。[14]

プロトン移動機構

複合体 I におけるプロトン輸送と電子輸送の連動は、現在、直接的 (複合体IIIおよびIVのヘム基のように水素ポンプ内の酸化還元中間体) ではなく間接的 (長距離構造変化) であると提案されている。[10]複合体 I の疎水性領域の構造は、機械的に連結された複数のプロトントランスポーターを示している。この長距離構造変化イベントに寄与すると考えられる 3 つの中心要素は、pH 連動型 N2 鉄硫黄クラスター、キノン還元、および膜腕の膜貫通ヘリックスサブユニットである。ユビキノンの還元中に「コネクティングロッド」で連結された膜貫通トランスポーターを駆動するための構造変化の伝達は、酸化された NADH ごとに汲み上げられる 4 つのプロトンのうち 2 つまたは 3 つを説明することができる。残りのプロトンは、ユビキノン結合部位での直接連動によって汲み上げられる必要がある。[15]

N2クラスターは近くのシステイン残基に近接しているため、近くのヘリックスが還元されると構造変化が起こり、タンパク質全体の構造に小さいながらも重要な変化をもたらします。[16]電子伝達に関するさらなる電子常磁性共鳴研究では、その後のCoQ還元で放出されるエネルギーの大部分は、セミキノンからユビキノールへの最終形成段階で放出されることが実証されており、「一筆書き」H +転座機構（すなわち、4つのプロトンがすべて同時に膜を横切って移動する）の証拠となっています。[14] [17]別の理論では、「二筆書き機構」が示唆されており、各還元段階（セミキノンとユビキノール）で2つのプロトンが膜間腔に進入する一筆書きが行われます。[18] [19]

膜ドメインに局在する結果として生じるユビキノールは、膜アームの負​​に帯電した残基と相互作用し、構造変化を安定化させる。 [10]膜アームに保存されたアスパラギン酸残基の証拠を用いて、アンチポーター機構（Na + /H +スワップ）が提案されている。[20] Lys、Glu、およびHis残基の存在は、残基のpKaによって駆動されるプロトンゲーティング（膜を介したプロトン化とそれに続く脱プロトン化イベント）を可能にする。[ 10 ]

構成と構造

NADH:ユビキノン酸化還元酵素は、呼吸複合体の中で最大の酵素です。哺乳類では、この酵素は44個の水溶性表層膜タンパク質から構成され、これらは膜貫通構成物質にアンカーされています。特に機能的に重要なのは、フラビン 補欠分子族（FMN）と8つの鉄硫黄クラスター（FeS）です。44個のサブユニットのうち7つはミトコンドリアゲノムにコードされています。[21] [22] [23]

その構造は「L」字型で、長い膜ドメイン（約60本の膜貫通ヘリックス）と親水性（または周辺）ドメインを有し、このドメインには既知の酸化還元中心とNADH結合部位がすべて含まれています。[24] NADH脱水素酵素Iを構成する13種類の大腸菌タンパク質はすべてnuoオペロンにコードされており、ミトコンドリア複合体Iサブユニットと相同性があります。アンチポーター様サブユニットNuoL/M/Nはそれぞれ14本の保存された膜貫通（TM）ヘリックスを含んでいます。そのうち2本は不連続ですが、サブユニットNuoLはドメイン全長にわたる110Åの両親媒性αヘリックスを含んでいます。サブユニットNuoLは、TC# 2.A.63.1.1（PhaAおよびPhaD）のNa + / H +アンチポーターと関連しています。

NADH脱水素酵素の保存された膜結合サブユニットのうち3つは、互いに関連しており、またMrpナトリウム-プロトン対向輸送体とも関連している。2つの原核生物複合体の構造解析により、3つのサブユニットはそれぞれ14本の膜貫通ヘリックスを含み、それらが構造的に重なり合っていることが明らかになった。3つのプロトンの転座は、それらをつなぐ側方ヘリックスによって調整されている可能性がある。[25]

複合体Iは、49kDaサブユニットとPSSTサブユニットの界面にユビキノン結合ポケットを有する。ユビキノンの直接的な電子供与体と推定される鉄硫黄クラスターN2近傍には、高度に保存されたチロシンがキノン還元部位の重要な要素を構成している。キノン交換経路としては、クラスターN2から49kDaサブユニットのN末端βシートへの経路が考えられる。[26]ウシNDHIの45サブユニットは全て配列決定されている。[27] [28]各複合体は、非共有結合したFMN、コエンザイムQ、および複数の鉄硫黄中心を含む。細菌NDHは8～9個の鉄硫黄中心を有する。

最近の研究では、電子常磁性共鳴（EPR）スペクトルと二重電子共鳴（DEER）を用いて、親水性ドメインに位置する鉄硫黄錯体における電子移動経路が決定された。これらのクラスターのうち7つは、フラビンからキノン結合部位まで鎖状に連なっている。8番目のクラスターはフラビンの反対側に位置しており、その機能は不明である。EPRとDEERの結果は、活性部位間および鉄硫黄クラスターに沿った電子移動において、交互、あるいは「ジェットコースター」のようなポテンシャルエネルギープロファイルが存在することを示唆しており、これが電子移動速度を最適化し、複合体Iにおける効率的なエネルギー変換を可能にすると考えられる。[29]

注:

  • a真菌を除くすべての種に存在します
  • bどの種にも存在する場合と存在しない場合があります
  • cシゾサッカロミセス・ポンベなどの真菌種に見られる
  • 最近の研究では、NDUFA4は複合体Iではなく複合体IVのサブユニットであると説明されている[34]

阻害剤

複合体 I の阻害は、METI 殺ダニ剤および殺虫剤（フェナザキン、フェンピロキシメート、ピリミジフェン、ピリダベン、テブフェンピラド、トルフェンピラド）の作用機序である。[35] [36] [37]これらはIRACグループ 21A に分類される。複合体 I の阻害剤としておそらく最もよく知られているのはロテノンで、殺魚剤として使用され、以前は有機農薬として一般的に使用されていたが、現在では多くの国で禁止されている。これは IRAC グループ 21B に分類される。ロテノンおよびロテノイドは、アントニア（Loganiaceae）、デリス、ロンコカルプス（Fabaceae ）などの熱帯植物のいくつかの属に含まれるイソフラボノイドである。フランス領ギアナの先住民が、魚毒性があるため、17世紀にはすでにロテノンを含む植物を魚類に使用していたという報告がある。[38]ロテノンは、複合体Iのユビキノン結合部位に結合するほか、ユビキノンと構造的に近い相同性を持つもう一つの強力な阻害剤であるピエリシジンAにも結合する。

バンレイシ科のアセトゲニンは複合体Iのさらに強力な阻害剤である。アセトゲニンの一種であるロリニアスタチン-2は、ロテノンと同じ結合部位を持たない複合体I阻害剤として初めて発見された。[ 39] ブルタシン（アシミナ・トリローバの果実に含まれるアセトゲニン）は、NADH脱水素酵素（ユビキノン）の最も強力な既知の阻害剤である（IC 50 =1.2 nM、ロテノンよりも強い）。[40]

複合体Iの研究は50年以上続いているが、酵素内部の電子伝達を阻害する阻害剤は未だ見つかっていない。ロテノンやピエリシジンのような疎水性阻害剤は、末端のFeSクラスターN2とユビキノン間の電子伝達を阻害する可能性が高い。ロテノンによる複合体Iの長期全身阻害は、ドーパミン作動性ニューロンの選択的変性を引き起こすことが示されている。[41]

複合体Iは、 NADH酸化の可逆的な競合阻害剤であるアデノシン二リン酸リボースによっても、ヌクレオチド結合部位で酵素に結合して阻害される。[42]親水性NADHと疎水性ユビキノン類似体は、それぞれ内部電子伝達経路の開始と終了で作用する。

抗糖尿病薬メトホルミンは、ミトコンドリア呼吸鎖複合体Iの軽度かつ一時的な阻害を引き起こすことが示されており、この阻害がその作用機序において重要な役割を果たしていると思われる。[43]

複合体Iの阻害は、フルタミドやネファゾドンなど、様々な薬剤の肝毒性に関与していることが示唆されている。[44]さらに、複合体Iの阻害はNAD +非依存性グルコース分解を誘発することが示されている。[45]

活性/不活性遷移

真核生物複合体Iの触媒特性は単純ではありません。酵素の調製物には、触媒的にも構造的にも異なる2つの形態が存在します。1つは完全に機能する、いわゆる「活性」A型であり、もう1つは触媒的にサイレントで休眠状態の「不活性」D型です。基質の非存在下で、休止状態の酵素を高温（> 30℃）ではあるものの生理学的温度にさらすと、酵素はD型に変換されます。この形態は触媒的に機能しませんが、NADH酸化とそれに続くユビキノン還元の遅い反応（k~4 min -1）によって活性化されます。1回または数回のターンオーバーの後、酵素は活性化し、生理学的なNADH：ユビキノン反応をはるかに高い速度（k~10 4 min -1 ）で触媒することができます。二価カチオン（Mg 2+、Ca 2+ ）の存在下、またはアルカリ性pHでは、活性化にはさらに長い時間がかかります

不活性化過程における高い活性化エネルギー（270 kJ/mol）は、複合体Iの構造に大きな構造変化が生じていることを示している。しかしながら、現在までにこれら2つの形態間で観察された構造上の差異は、酵素表面に露出しているシステイン残基の数のみである。複合体IのD型をスルフィドリル試薬であるN-エチルマレイミドまたはDTNBで処理すると、重要なシステイン残基が不可逆的に阻害され、酵素の活性化に対する反応能力が失われ、結果として酵素は不可逆的に不活性化される。複合体IのA型はスルフィドリル試薬に対して無反応である。[46] [47]

これらの構造変化は、非常に重要な生理学的意義を持つ可能性があることが判明した。複合体Iの不活性型はニトロソチオールおよびペルオキシナイトライトによる阻害を受けやすいが、活性型は受けない。[48]複合体Iの活性型から不活性型への移行は、生理的温度において酵素のターンオーバーが制限される病的状態、例えば低酸素症、虚血[49] [50]、または組織の一酸化窒素：酸素比が上昇する（すなわち代謝性低酸素症）場合に起こる可能性が高い。[51]

スーパーオキシドの生成

最近の研究では、複合体Iが活性酸素種の強力な発生源であることが示唆されている。[52]複合体Iは、少なくとも2つの異なる経路を介してスーパーオキシド（および過酸化水素）を生成することができる。順方向電子伝達の際には、ごく微量のスーパーオキシドしか生成されない（おそらく全体の電子流の0.1%未満）。[52] [53] [54]

逆電子伝達において、複合体Iはミトコンドリア内におけるスーパーオキシド生成の最も重要な部位であり、約3～4%の電子がスーパーオキシド生成に回されると考えられる。[55]逆電子伝達とは、還元型ユビキノールプール（哺乳類ミトコンドリア内のコハク酸脱水素酵素、グリセロール-3-リン酸脱水素酵素、電子伝達フラボタンパク質、またはジヒドロオロト酸脱水素酵素によって供給される）からの電子が複合体Iを通過し、ミトコンドリア内膜電位によって駆動され、NAD +をNADHに還元するプロセスである。生体内で逆電子伝達が起こる病態は正確には分かっていないが、in vitro実験では、コハク酸濃度が高く、オキサロ酢酸またはリンゴ酸濃度が低い場合、このプロセスが非常に強力なスーパーオキシドの発生源となり得ることが示唆されている。[56]これは、酸素供給が阻害される組織虚血時に起こり得る。[57]

スーパーオキシドは、細胞の酸化ストレスに寄与する活性酸素種であり、神経筋疾患や老化と関連しています。[58] NADH脱水素酵素は、FMNH 2（または半還元フラビン）から1つの電子を酸素（O 2）に渡すことでスーパーオキシドを生成します。残ったフラビンラジカルは不安定であり、残りの電子を鉄硫黄中心に渡します。スーパーオキシドの生成速度は、 NADHとNAD +の比率によって決まります。 [59] [60]

病理学

複合体Iのサブユニットの変異は、リー症候群を含むミトコンドリア疾患を引き起こす可能性があります。ミトコンドリアDNA（ mtDNA ）に由来する様々な複合体Iサブユニットの点変異は、レーバー遺伝性視神経症を引き起こすこともあります。複合体Iの欠陥がパーキンソン病の病因に関与している可能性があるという証拠がいくつかあります。これはおそらく活性酸素種によるものと考えられます（複合体Iは複合体IIIと同様に、電子を酸素に漏らし、毒性の高いスーパーオキシドを形成する可能性があります）。

パーキンソン病の正確な病因は不明ですが、ミトコンドリア機能不全、プロテアソーム阻害、環境毒素が大きな役割を果たしている可能性が高いと考えられます。実際、複合体Iの阻害は過酸化物の産生とプロテアソーム活性の低下を引き起こし、パーキンソン病につながる可能性があることが示されています。[61]さらに、Estevesら（2010）は、パーキンソン病の細胞株において複合体Iにおけるプロトン漏出が増加し、最大呼吸容量が低下することを明らかにしました。[62]

脳の虚血/再灌流障害は複合体Iの機能障害を介して起こる。[63]最近、酸素欠乏により、ミトコンドリア複合体Iが天然の補因子であるフラビンモノヌクレオチド（FMN）を失い、不活性になる状態に至ることがわかった。[64] [65]酸素が存在すると、酵素はユビキノンによるNADHの酸化の生理反応を触媒し、呼吸鎖（複合体IIIおよびIV）の下流に電子を供給する。虚血はコハク酸レベルの劇的な上昇をもたらす。コハク酸の存在下では、ミトコンドリアは逆電子伝達を触媒し、コハク酸からの電子の一部が複合体IのFMNの上流に向けられる。逆電子伝達により複合体IのFMNが減少し、[55] ROSの生成が増加し、続いて還元された補因子（FMNH 2 ）が失われ、ミトコンドリアのエネルギー産生が障害される。複合体IおよびI/R障害によるFMNの減少は、FMNの前駆体であるリボフラビンの投与によって軽減することができる。[65]

最近の研究では、脳における複合体I活性の他の役割が検討されている。Andreazzaら（2010）は、双極性障害患者では複合体I活性が有意に低下しているのに対し、うつ病や統合失調症患者では低下していないことを発見した。彼らは、双極性障害患者では前頭前皮質におけるタンパク質の酸化とニトロ化が増加していることを発見した。これらの結果は、双極性障害の潜在的な治療研究において、今後の研究では複合体Iを標的とすべきであることを示唆している。[66]同様に、Moranら（2010）は、重度の複合体I欠損患者では酸素消費量が低下し、成長速度が遅いことを発見した。しかし、彼らは複合体Iの異なる遺伝子の変異が異なる表現型につながることを発見し、それによって複合体I欠損の病態生理学的症状の多様性を説明できるとした。[67]

農薬への曝露も複合体Iを阻害し、疾患症状を引き起こす可能性があります。例えば、農薬として使用される有機リン系農薬であるジクロルボスへの低濃度の慢性曝露は、肝機能障害を引き起こすことが示されています。これは、ジクロルボスが複合体IとIIの活性レベルを変化させ、ミトコンドリアの電子伝達活性とATP合成を低下させるためです。[68]

葉緑体において

複合体Iと相同性のある、プロトンポンプとユビキノンを利用するNADH脱水素酵素複合体は、ほとんどの陸上植物の葉緑体ゲノム中にndhという名前で存在します。この複合体はシアノバクテリアからの共生から受け継がれましたが、ほとんどの真核藻類、一部の裸子植物（マツ属とグネト藻類）、そして一部の非常に若い被子植物の系統では失われています。葉緑体は呼吸に関与しないため、この複合体の目的は当初は不明でしたが、現在では、ストレスの多い状況でndhが光合成を維持するのに役立つことが分かっています。これにより、好ましい条件下では少なくとも部分的には不要になります。ndhを持たない被子植物の系統は若いうちから長くは続かないことは明らかですが、裸子植物がndhなしで陸上でどのように長期間生存できるかは不明です。[69]

遺伝子

以下は、複合体Iの構成要素をコードするヒト遺伝子のリストです

  • NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体
    • NDUFA1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、1、7.5kDa
    • NDUFA2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、2、8kDa
    • NDUFA3​​ – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、3、9kDa
    • NDUFA4 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、4、9kDa - 最近複合体IVの一部であることが報告された[34]
    • NDUFA4L – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、4様
    • NDUFA4L2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、4様2
    • NDUFA5 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、5、13kDa
    • NDUFA6 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、6、14kDa
    • NDUFA7 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、7、14.5kDa
    • NDUFA8 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、8、19kDa
    • NDUFA9 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、9、39kDa
    • NDUFA10 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、10、42kDa
    • NDUFA11 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、11、14.7kDa
    • NDUFA12 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、12
    • NDUFA13 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、13
    • NDUFAB1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1、α/βサブ複合体、1、8kDa
    • NDUFAF1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、アセンブリ因子1
    • NDUFAF2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、アセンブリ因子2
    • NDUFAF3 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、アセンブリ因子3
    • NDUFAF4 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1αサブ複合体、アセンブリ因子4
  • NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体
    • NDUFB1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、1.7kDa
    • NDUFB2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、2、8kDa
    • NDUFB3 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、3、12kDa
    • NDUFB4 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、4、15kDa
    • NDUFB5 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、5、16kDa
    • NDUFB6 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、6、17kDa
    • NDUFB7 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、7、18kDa
    • NDUFB8 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、8、19kDa
    • NDUFB9 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、9、22kDa
    • NDUFB10 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、10、22kDa
    • NDUFB11 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1βサブ複合体、11、17.3kDa
  • NADH脱水素酵素（ユビキノン）1、サブ複合体不明
    • NDUFC1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1、サブ複合体不明、1、6kDa
    • NDUFC2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）1、サブ複合体不明、2、14.5kDa
  • NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質
    • NDUFS1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質1、75kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質2、49kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS3 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質3、30kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS4 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質4、18kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS5 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質5、15kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS6 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質6、13kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS7 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質7、20kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
    • NDUFS8 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）Fe-Sタンパク質8、23kDa（NADH-コエンザイムQ還元酵素）
  • NADH脱水素酵素（ユビキノン）フラボタンパク質1
    • NDUFV1 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）フラボタンパク質1、51kDa
    • NDUFV2 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）フラボタンパク質2、24kDa
    • NDUFV3 – NADH脱水素酵素（ユビキノン）フラボタンパク質3、10kDa
  • ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット
    • MT-ND1 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット1
    • MT-ND2 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット2
    • MT-ND3 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット3
    • MT-ND4 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット4
    • MT-ND4L - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット4L
    • MT-ND5 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット5
    • MT-ND6 - ミトコンドリアにコードされたNADH脱水素酵素サブユニット6

参考文献

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  • オーストリア科学技術研究所（ISTA）：サザノフグループMRC MBUサザノフグループ
  • NADH 脱水素酵素のインタラクティブな分子モデル（MDL Chime が必要）
  • 複合体Iのホームページ
  • 複合体IニュースのFacebookページ
  • 米国国立医学図書館医学件名標目表（MeSH）における電子+輸送+複合体+I

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