レチナール（レチナールアルデヒドとも呼ばれる）は、ポリエン 発色団です。オプシンと呼ばれるタンパク質と結合したレチナールは、視覚（視覚）における光検出段階である視覚光変換の化学的基盤です。

一部の微生物は、光を代謝エネルギーに変換するためにレチナールを利用しています。ある研究によると、約30億年前、地球上のほとんどの生物は、太陽光をエネルギーに変換するためにクロロフィルではなくレチナールを使用していたことが示唆されています。レチナールは主に緑色の光を吸収し、紫色の光を透過するため、 「紫の地球」仮説が生ま​​れました。[2]

レチナール自体は、動物が摂取するとビタミンAの一種とみなされます。ビタミンAには多くの形態があり、それらはすべてレチナールに変換されます。レチナールはレチナールなしでは生成できません。レチナールに変換される分子の数は種によって異なります。レチナールは元々レチネン[3]と呼ばれていましたが、ビタミンAアルデヒド[5] [6]であることが発見された後、改名されました[4]。

脊椎動物は肉から直接レチナールを摂取するか、カロテノイド（α-カロテンまたはβ-カロテン）からレチナールを生成します。どちらもカロテンです。また、キサントフィルの一種であるβ-クリプトキサンチンからもレチナールを生成します。これらのカロテノイドは、植物やその他の光合成生物から摂取する必要があります。動物は他のカロテノイドをレチナールに変換することはできません。肉食動物の中には、カロテノイドを全く変換できないものもいます。ビタミンAの他の主要な形態であるレチノールと、部分的に活性なレチノイン酸は、どちらもレチナールから生成される可能性があります。

昆虫やイカなどの無脊椎動物は、他のキサントフィルから変換されたヒドロキシル化された形態のレチナールを視覚系で使用します。

ビタミンA代謝

生物はカロテノイドの不可逆的な酸化分解によってレチナールを生成する。[7]

例えば：

ベータカロチン+ O 2 → 2 レチナール、

β-カロテン15,15'-モノオキシゲナーゼ[8]またはβ-カロテン15,15'-ジオキシゲナーゼ[9]によって触媒される。

カロテノイドがレチナールの前駆体であるのと同様に、レチナールはビタミン A の他の形態の前駆体です。レチナールは、ビタミン A の輸送および貯蔵形態である レチノールと相互変換可能です。

レチナール + NADPH + H + ⇌ レチノール + NADP +
レチノール + NAD + ⇌ レチナール + NADH + H +、

レチノール脱水素酵素（RDH）[10]とアルコール脱水素酵素（ADH）[11]によって触媒される。

レチノールはビタミンAアルコール、または単にビタミンAと呼ばれることが多いです。レチナールはレチノイン酸に酸化されることもあります。

レチナール + NAD + + H 2 O → レチノイン酸 + NADH + H +（RALDHによって触媒される）
レチナール + O 2 + H 2 O → レチノイン酸 + H 2 O 2（レチナール酸化酵素によって触媒される）、

レチナールデヒドロゲナーゼ[12] （レチナールアルデヒドデヒドロゲナーゼ（RALDH）[11]としても知られる）およびレチナールオキシダーゼ[13]によって触媒される。

レチノイン酸はビタミン A酸とも呼ばれ、脊椎動物にとって重要なシグナル伝達分子およびホルモンです。

ビジョン

レチナールは共役色素分子です。脊椎動物の眼において、レチナールは11-シス-レチナール構造から始まり、正しい波長の光子を捕捉すると、全-トランス-レチナール構造へと直線化します。この構造変化は網膜のオプシンタンパク質に作用し、化学シグナル伝達カスケードを引き起こし、脳による光または画像の知覚につながります。色素分子の吸収スペクトルは、結合しているオプシンタンパク質との相互作用に依存しており、異なるレチナール-オプシン複合体は異なる波長の光子（すなわち、異なる光の色）を吸収します。

オプシン

オプシンタンパク質は11-シス構造のレチナール分子を取り囲み、光子の到来を待ちます。レチナール分子が光子を捕らえると、その構造変化によって周囲のオプシンタンパク質に圧力がかかり、オプシンは光子を検知したことを示す化学信号を脳に送ります。その後、レチナールはATPリン酸化によって11-シス構造に戻り、このサイクルが再び始まります。
動物GPCRロドプシン（虹色）は脂質二重層（先端が赤、後端が青）に埋め込まれ、その下にはトランスデューシンが存在します。G t αは赤、G t βは青、G t γは黄色で示されています。G t αサブユニットにはGDP分子が結合しており、ロドプシンにはレチナール（黒）が結合しています。ロドプシンのN末端は赤、C末端は青です。トランスデューシンの膜への固定は黒で描かれています。

レチナールは、 Gタンパク質共役受容体（GPCR）であるオプシンに結合している。[14] [15]オプシンは、他のGPCRと同様に、6つのループでつながった7つの膜貫通αヘリックスを持つ。これらは、目の網膜の光受容細胞に見られる。脊椎動物の桿体細胞のオプシンはロドプシンである。桿体細胞は、膜内にロドプシン分子を含むディスクを形成し、ディスク全体が細胞内に収まっている。分子のN末端ヘッドはディスク内部まで伸びており、C末端テールは細胞質まで伸びている。錐体細胞のオプシンはOPN1SW、OPN1MW、OPN1LWである。錐体は、細胞膜の一部である不完全なディスクを形成するため、N末端ヘッドは細胞外まで伸びている。オプシンでは、レチナールはシッフ塩基[20] [21]を介して第7膜貫通ヘリックス[17] [18] [19]のリジン[ 16 ]に共有結合している。シッフ塩基結合の形成には、レチナールから酸素原子とリジンの遊離アミノ基から2つの水素原子が除去され、H 2 Oが生じる。レチニリデンはレチナールから酸素原子を除去することで形成される二価基であるため、オプシンはレチニリデンタンパク質と呼ばれている。

オプシンは、典型的なGタンパク質共役受容体（GPCR）である。[22]桿体細胞のオプシンであるウシロドプシンは、アミノ酸配列[23]と3D構造（X線結晶構造解析による）が決定された最初のGPCRであった。[18] ウシロドプシンは348個のアミノ酸残基を含む。レチナールは、Lys 296に発色団として結合する。[18] [23]このリジンは、ほぼすべてのオプシンで保存されており、進化の過程でそれを失ったオプシンはごくわずかである。[24]レチナールに結合するリジンを持たないオプシンは光に敏感ではない。[25] [26] [27]このようなオプシンは他の機能を持つ可能性がある。[26] [24]

哺乳類はオプシン発色団としてレチナールのみを使用するが、他の動物群はレチナールに近縁の4つの発色団も使用する。3,4-ジデヒドロレチナール（ビタミンA 2）、（3 R）-3-ヒドロキシレチナール、（3 S）-3-ヒドロキシレチナール（ともにビタミンA 3）、（4 R）-4-ヒドロキシレチナール（ビタミンA 4）。多くの魚類と両生類はデヒドロレチナールとも呼ばれる3,4-ジデヒドロレチナールを使用する。双翅目（いわゆる高等ハエ）を除き、調査した昆虫はすべて3-ヒドロキシレチナールの（ R）-エナンチオマーを使用する。3-ヒドロキシレチナールがキサントフィルカロテノイドから直接生成される場合、（ R）-エナンチオマーが期待される。ショウジョウバエを含むシクロラファンは、(3 S )-3-ヒドロキシレチナールを使用する。[28] [29]ホタルイカは(4 R )-4-ヒドロキシレチナール を使用することがわかっている。

視覚サイクル

視覚サイクル

視覚サイクルは、光情報伝達の前段階である環状酵素経路です。11-シス-レチナールを再生します。例えば、哺乳類の桿体細胞の視覚サイクルは以下のとおりです。

  1. 全トランスレチニルエステル + H 2 O → 11-シスレチノール +脂肪酸; RPE65イソメロヒドロラーゼ; [30]
  2. 11-cis-レチノール + NAD + → 11- cis-レチナール + NADH + H + ; 11- cis-レチノール脱水素酵素;
  3. 11- cis -レチナール+アポロドプシン→ロドプシン+ H 2 O;リジンとシッフ塩基結合を形成、-CH=N + H-;
  4. ロドプシン + hν →メタロドプシンII （すなわち、11-シスが全 トランスに光異性化する）：
    （ロドプシン + hν → フォトロドプシン → バソロドプシン → ルミロドプシン → メタロドプシン I → メタロドプシン II）;
  5. メタロドプシンII + H 2 O → アポロドプシン + オールトランスレチナール;
  6. 全トランスレチナール+ NADPH + H + → 全トランスレチノール + NADP + ; 全トランスレチノール脱水素酵素;
  7. 全トランスレチノール + 脂肪酸 → 全トランスレチニルエステル + H 2 O;レシチンレチノールアシルトランスフェラーゼ（LRAT）。[31]

ステップ 3、4、5、および 6 は桿体細胞の外節で発生し、ステップ 1、2、および 7 は網膜色素上皮(RPE) 細胞で発生します。

RPE65イソメロヒドロラーゼはβ-カロテンモノオキシゲナーゼと相同性がある。 [7]ショウジョウバエの相同ninaB酵素は、網膜形成カロテノイドオキシゲナーゼ活性とオールトランスから11-シスへのイソメラーゼ活性の両方を持っている。 [ 32 ]

微生物ロドプシン

オールトランスレチナールは、バクテリオロドプシン、チャネルロドプシン、ハロロドプシンといった微生物オプシンの必須成分でもあり、これらは細菌や古細菌の無酸素光合成において重要な役割を果たします。これらの分子では、光によってオールトランスレチナールが13-シスレチナールへと変化し、暗状態では再びオールトランスレチナールに戻ります。これらのタンパク質は動物オプシンとは進化的に近縁ではなく、GPCRでもありません。両者ともレチナールを利用するという事実は、収斂進化の結果です。[33]

歴史

アメリカの生化学者ジョージ・ウォルドらは1958年までに視覚サイクルの概要を解明した。ウォルドはこの研究により、ハルダン・ケファー・ハートライン、ラグナル・グラニットと共に1967年のノーベル生理学・医学賞を受賞した。[34]

参照

参考文献

  1. ^ ab Merck Index、第13版、8249
  2. ^ DasSarma, Shiladitya; Schwieterman, Edward W. (2018). 「地球における紫色の網膜色素の初期進化と太陽系外惑星のバイオシグネチャーへの示唆」. International Journal of Astrobiology . 20 (3) (2018年10月11日発行): 241– 250. arXiv : 1810.05150 . doi : 10.1017/S1473550418000423 . ISSN  1473-5504. S2CID  119341330.
  3. ^ Wald, George (1934年7月14日). 「カロテノイドと視覚におけるビタミンAサイクル」. Nature . 134 (3376): 65. Bibcode :1934Natur.134...65W. doi : 10.1038/134065a0 . S2CID  4022911.
  4. ^ Wald, G. (1968年10月11日). 「視覚興奮の分子基盤」. Science . 162 (3850): 230–9 . Bibcode :1968Sci...162..230W. doi :10.1126/science.162.3850.230. PMID  4877437.
  5. ^ MORTON, RA; GOODWIN, TW (1944年4月1日). 「in vitroにおけるレチネンの調製」. Nature . 153 (3883): 405– 406. Bibcode :1944Natur.153..405M. doi :10.1038/153405a0. S2CID  4111460.
  6. ^ Ball, S.; Goodwin, TW; Morton, RA (1946). 「レチネン1-ビタミンAアルデヒド」. The Biochemical Journal . 40 ( 5–6 ): lix. PMID  20341217.
  7. ^ ab von Lintig, Johannes; Vogt, Klaus (2000). 「ビタミンA研究の空白を埋める：ベータカロテンをレチナールに分解する酵素の分子同定」Journal of Biological Chemistry . 275 (16): 11915– 11920. doi : 10.1074/jbc.275.16.11915 . PMID  10766819.
  8. ^ Woggon, Wolf-D. (2002). 「酵素モデルとβ-カロテン15,15'-モノオキシゲナーゼによるカロテノイドの酸化分解」. Pure and Applied Chemistry . 74 (8): 1397– 1408. doi : 10.1351/pac200274081397 .
  9. ^ Kim, Yeong-Su; Kim, Nam-Hee; Yeom, Soo-Jin; Kim, Seon-Won; Oh, Deok-Kun (2009). 「培養されていない海洋細菌由来の組換えBlhタンパク質のβ-カロテン15,15′-ジオキシゲナーゼとしてのin vitro特性評価」Journal of Biological Chemistry . 284 (23): 15781–93 . doi : 10.1074/jbc.M109.002618 . PMC 2708875. PMID 19366683  . 
  10. ^ Lidén, M; Eriksson, U (2006). 「レチノール代謝の理解：レチノール脱水素酵素の構造と機能」. Journal of Biological Chemistry . 281 (19): 13001–04 . doi : 10.1074/jbc.R500027200 . PMID  16428379.
  11. ^ ab Duester, G (2008年9月). 「初期器官形成期におけるレチノイン酸の合成とシグナル伝達」. Cell . 134 (6): 921–31 . doi :10.1016/j.cell.2008.09.002. PMC 2632951. PMID 18805086  . 
  12. ^ Lin, Min; Zhang, Min; Abraham, Michael; Smith, Susan M.; Napoli, Joseph L. (2003). 「マウス網膜脱水素酵素4（RALDH4）、分子クローニング、細胞発現、および無傷細胞における9-シス-レチノイン酸生合成における活性」Journal of Biological Chemistry . 278 (11): 9856– 9861. doi : 10.1074/jbc.M211417200 . PMID  12519776.
  13. ^ 「KEGG ENZYME: 1.2.3.11 レチナール酸化酵素」 。 2009年3月10日閲覧。
  14. ^ Casey, PJ; Gilman, AG (1988年2月). 「受容体-エフェクターカップリングにおけるGタンパク質の関与」. Journal of Biological Chemistry . 263 (6): 2577– 2580. doi : 10.1016/s0021-9258(18)69103-3 . PMID  2830256. S2CID  38970721.
  15. ^ Attwood, TK; Findlay, JBC (1994). 「Gタンパク質共役受容体のフィンガープリンティング」.タンパク質工学、設計、選択. 7 (2): 195– 203. doi :10.1093/protein/7.2.195. PMID  8170923.
  16. ^ Bownds, Deric (1967年12月). 「ロドプシンにおけるレチナールの付着部位」. Nature . 216 (5121): 1178– 1181. Bibcode :1967Natur.216.1178B. doi :10.1038/2161178a0. PMID  4294735. S2CID  1657759.
  17. ^ Hargrave, PA; McDowell, JH; Curtis, Donna R.; Wang, Janet K.; Juszczak, Elizabeth; Fong, Shao-Ling; Mohana Rao, JK; Argos, P. (1983). 「ウシロドプシンの構造」. Biophysics of Structure and Mechanism . 9 (4): 235– 244. doi :10.1007/BF00535659. PMID  6342691. S2CID  20407577.
  18. ^ abc Palczewski K、熊坂 T、堀 T、Behnke CA、Motoshima H、Fox BA、他。 (2000 年 8 月)。 「ロドプシンの結晶構造：AGタンパク質共役型受容体」。科学。289 (5480): 739–45。書誌コード:2000Sci...289..739P。CiteSeerX 10.1.1.1012.2275。土井：10.1126/science.289.5480.739。PMID  10926528。 
  19. ^ 村上 正之、幸山 剛志 (2008年5月). 「イカのロドプシンの結晶構造」. Nature 453 (7193): 363–7. Bibcode : 2008Natur.453..363M . doi : 10.1038 / nature06925. PMID  18480818. S2CID  4339970.
  20. ^ Collins, FD (1953年3月). 「ロドプシンと指示薬イエロー」. Nature . 171 (4350): 469– 471. Bibcode :1953Natur.171..469C. doi :10.1038/171469a0. PMID  13046517. S2CID  4152360.
  21. ^ Pitt, GAJ; Collins, FD; Morton, RA; Stok, Pauline (1955年1月1日). 「ロドプシンに関する研究. 8. レチニリデンメチルアミン, 指示薬黄色類似体」.生化学ジャーナル. 59 (1): 122– 128. doi :10.1042/bj0590122. PMC 1216098. PMID 14351151  . 
  22. ^ Lamb, TD (1996). 「Gタンパク質光伝達カスケードにおける活性化の増加と速度論」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 93 (2): 566– 570. Bibcode :1996PNAS...93..566L. doi : 10.1073/pnas.93.2.566 . PMC 40092. PMID  8570596 . 
  23. ^ ab Ovchinnikov, Yu.A. (1982年11月8日). 「ロドプシンとバクテリオロドプシン：構造と機能の関係」. FEBS Letters . 148 (2): 179– 191. Bibcode :1982FEBSL.148..179O. doi : 10.1016/0014-5793(82)80805-3 . PMID  6759163. S2CID  85819100.
  24. ^ ab Gühmann M, Porter ML, Bok MJ (2022年8月). 「グルオプシン：網膜結合リジンを持たないオプシン」. Cells . 11 (15): 2441. doi : 10.3390/cells11152441 . PMC 9368030. PMID  35954284 . 
  25. ^ カタナ、ラドスロー;関、崇林。ザニーニ、ダミアーノ。ラーセン、マシュー E.ヒラルド、ディエゴ。グルテン、バート RH;シュミット、クリストフ F.ブリット、スティーブン G.マーティン・C・ゲプフェルト（2019年9月）。 「ショウジョウバエの機械受容体におけるオプシンアポタンパク質の発色団非依存性の役割」。現在の生物学。29 (17): 2961–2969.e4。Bibcode :2019CBio...29E2961K。土井：10.1016/j.cub.2019.07.036。PMID  31447373。S2CID 201420079  。
  26. ^ ab Leung, Nicole Y.; Thakur, Dhananjay P.; Gurav, Adishthi S.; Kim, Sang Hoon; Di Pizio, Antonella; Niv, Masha Y.; Montell, Craig (2020年4月). 「ショウジョウバエの味覚におけるオプシンの機能」. Current Biology . 30 (8): 1367–1379.e6. Bibcode :2020CBio...30E1367L. doi :10.1016/j.cub.2020.01.068. PMC 7252503. PMID 32243853  . 
  27. ^ Kumbalasiri T, Rollag MD, Isoldi MC, Castrucci AM, Provencio I (2007年3月). 「メラノプシンは光に反応して体内のカルシウム貯蔵庫の放出を誘導する」. Photochemistry and Photobiology . 83 (2): 273– 279. doi :10.1562/2006-07-11-RA-964. PMID  16961436. S2CID  23060331.
  28. ^ 関 隆治; 磯野 邦夫; 伊藤 正義; 勝田 裕子 (1994). 「円葉ハエ類は(3S)-3-ヒドロキシレチナールを特異な視覚色素発色団として利用する」.ヨーロッパ生化学ジャーナル. 226 (2): 691– 696. doi :10.1111/j.1432-1033.1994.tb20097.x. PMID  8001586.
  29. ^ 関 隆治; 磯野 邦夫; 尾崎 薫; 塚原 康夫; 柴田（勝田） 裕子; 伊藤 正義; 入江 俊明; 片桐 正尚 (1998). 「ショウジョウバエにおける視色素形成の代謝経路：暗闇において、オールトランス型レチナールから(3R)-3-ヒドロキシレチナールを経てオールトランス型レチナールが生成される」. European Journal of Biochemistry . 257 (2): 522– 527. doi : 10.1046/j.1432-1327.1998.2570522.x . PMID  9826202.
  30. ^ Moiseyev, Gennadiy; Chen, Ying; Takahashi, Yusuke; Wu, Bill X.; Ma, Jian-xing (2005). 「RPE65はレチノイド視覚サイクルにおけるイソメロヒドロラーゼである」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 102 (35): 12413– 12418. Bibcode :2005PNAS..10212413M. doi : 10.1073/pnas.0503460102 . PMC 1194921. PMID  16116091 . 
  31. ^ Jin, Minghao; Yuan, Quan; Li, Songhua; Travis, Gabriel H. (2007). 「LRATのレチノイドイソメラーゼ活性およびRpe65の膜結合における役割」. Journal of Biological Chemistry . 282 (29): 20915– 20924. doi : 10.1074/jbc.M701432200 . PMC 2747659. PMID  17504753 . 
  32. ^ Oberhauser, Vitus; Voolstra, Olaf; Bangert, Annette; von Lintig, Johannes; Vogt, Klaus (2008). 「NinaBはカロテノイドオキシゲナーゼとレチノイドイソメラーゼの活性を単一のポリペプチドに統合する」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 105 (48): 19000–5 . Bibcode :2008PNAS..10519000O. doi : 10.1073/pnas.0807805105 . PMC 2596218. PMID  19020100 . 
  33. ^ Chen, De-Liang; Wang, Guang-yu; Xu, Bing; Hu, Kun-Sheng (2002). 「酸性pHにおける光適応型バクテリオロドプシンのレチナールにおけるオールトランスから13-シスへの異性化」Journal of Photochemistry and Photobiology B: Biology . 66 (3): 188– 194. Bibcode :2002JPPB...66..188C. doi :10.1016/S1011-1344(02)00245-2. PMID  11960728.
  34. ^ 1967年のノーベル生理学・医学賞

さらに読む

  • ファーナルド、ラッセル・D. (2006). 「眼の進化に遺伝学的光を当てる」. Science . 313 (5795): 1914– 1918. Bibcode :2006Sci...313.1914F. doi :10.1126/science.11​​27889. PMID:  17008522. S2CID  : 84439732.
  • アモラ, タビサ L.; ラモス, ラヴォアジエ S.; ガラン, ジェニー F.; バージ, ロバート R. (2008). 「深紅色の錐体色素のスペクトルチューニング」.生化学. 47 (16): 4614–20 . doi :10.1021/bi702069d. PMC  2492582. PMID  18370404 .
  • Barlow, HB; Levick, WR; Yoon, M. (1971). 「ネコの網膜神経節細胞における単一光量子に対する反応」. Vision Research . 11 (Supplement 3): 87– 101. doi :10.1016/0042-6989(71)90033-2. PMID  5293890.
  • Baylor, DA; Lamb, TD; Yau, KW (1979). 「網膜桿体の単一光子に対する応答」. Journal of Physiology . 288 : 613–634 . doi :10.1113/jphysiol.1979.sp012716. PMC  1281447. PMID  112243 .
  • Fan, Jie; Woodruff, Michael L; Cilluffo, Marianne C; Crouch, Rosalie K; Fain, Gordon L (2005). 「暗所飼育Rpe65ノックアウトマウスの桿体におけるオプシンによる伝達活性化」. Journal of Physiology . 568 (1): 83– 95. doi :10.1113/jphysiol.2005.091942. PMC 1474752.  PMID 15994181  .
  • ヘクト、セリグ；シュラー、シモン；ピレンヌ、モーリス・アンリ (1942). 「エネルギー、量子、そして視覚」.一般生理学ジャーナル. 25 (6): 819– 840. doi :10.1085/jgp.25.6.819. PMC  2142545. PMID  19873316 .
  • 川口 理樹; 于 佳梅; 本田 ジェーン; 胡 ジェーン; ホワイトレッグ ジュリアン; 平 ペイペイ; パトリック ウィタ; ディーン ボク; 孫 恵 (2007). 「レチノール結合タンパク質の膜受容体はビタミンAの細胞内取り込みを媒介する」. Science . 315 (5813): 820– 825. Bibcode :2007Sci...315..820K. doi : 10.1126/science.11 ​​36244. PMID  17255476. S2CID  25258551.
  • Kloer, Daniel P.; Ruch, Sandra; Al-Babili, Salim; Beyer, Peter; Schulz, Georg E. (2005). 「網膜形成カロテノイドオキシゲナーゼの構造」. Science . 308 (5719): 267– 269. Bibcode :2005Sci...308..267K. doi :10.1126/science.11 ​​08965. PMID  15821095. S2CID  6318853.
  • Luo, Dong-Gen; Xue, Tian; Yau, King-Wai (2008). 「視覚の始まり：オデッセイ」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 105 (29): 9855– 9862. Bibcode :2008PNAS..105.9855L. doi : 10.1073/pnas.0708405105 . PMC  2481352. PMID  18632568 .良い歴史的レビュー。
  • Prado-Cabrero, Alfonso; Scherzinger, Daniel; Avalos, Javier; Al-Babili, Salim (2007). 「真菌における網膜生合成：Fusarium fujikuroi由来のカロテノイド酸化酵素CarXの特性解析」.真核細胞. 6 (4): 650– 657. doi :10.1128/EC.00392-06. PMC 1865656.  PMID 17293483  .
  • ラッカー、エフライム；ストッケニウス、ワルター（1974）「光駆動型プロトン取り込みおよびアデノシン三リン酸形成を触媒する紫膜小胞の再構成」Journal of Biological Chemistry . 249 (2): 662– 663. doi : 10.1016/S0021-9258(19)43080-9 . PMID  4272126.
  • サデカー, スメダ; レイモンド, ジェイソン;ブランケンシップ, ロバート E. (2006). 「遠縁の膜タンパク質の保存：光合成反応中心は共通の構造コアを共有する」.分子生物学と進化. 23 (11): 2001– 2007. doi :10.1093/molbev/msl079. PMID  16887904.
  • Salom, David; Lodowski, David T.; Stenkamp, Ronald E.; Le Trong, Isolde; Golczak, Marcin; Jastrzebska, Beata; Harris, Tim; Ballesteros, Juan A.; Palczewski, Krzysztof (2006). 「ロドプシンの光活性化脱プロトン化中間体の結晶構造」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 103 (44): 16123– 16128. Bibcode :2006PNAS..10316123S. doi : 10.1073/pnas.0608022103 . PMC  1637547. PMID  17060607 .
  • Schäfer, Günter; Engelhard, Martin; Müller, Volker (1999). 「古細菌の生体エネルギー論」. Microbiology and Molecular Biology Reviews . 63 (3): 570– 620. doi :10.1128/MMBR.63.3.570-620.1999. PMC  103747. PMID  10477309 .
  • Schmidt, Holger; Kurtzer, Robert; Eisenreich, Wolfgang; Schwab, Wilfried (2006). 「シロイヌナズナ由来のカロテナーゼAtCCD1はジオキシゲナーゼである」. Journal of Biological Chemistry . 281 (15): 9845– 9851. doi : 10.1074/jbc.M511668200 . PMID  16459333.
  • Send, Robert; Sundholm, Dage (2007). 「円錐交差への階段：網膜異性化の計算論的研究」. Journal of Physical Chemistry A. 111 ( 36): 8766– 8773. Bibcode :2007JPCA..111.8766S. doi :10.1021/jp073908l. PMID:  17713894.
  • スー、チーイン。羅東源。寺北明久；七田義則；リャオ・シウェン。カズミ、マニジャ A.サクマー、トーマス P.ヤウ、キンワイ (2006)。 「頭頂眼の光伝達コンポーネントとその潜在的な進化的意味」。科学。311 (5767): 1617–1621。書誌コード:2006Sci...311.1617S。土井：10.1126/science.11​​23802。PMID  16543463。S2CID 28604455  。
  • Venter, J. Craig ; Remington, K; Heidelberg, JF; Halpern, AL; Rusch, D; Eisen, JA; Wu, D; Paulsen, I; et al. (2004). 「サルガッソ海の環境ゲノムショットガンシーケンシング」. Science . 304 (5667): 66– 74. Bibcode :2004Sci...304...66V. CiteSeerX  10.1.1.124.1840 . doi :10.1126/science.1093857. PMID  15001713. S2CID  1454587.海にはタイプ1ロドプシンが満ち溢れています。
  • 王 タオ; 慈 ユーチェン; モンテル クレイグ (2007). 「ビタミンA生成とショウジョウバエの光伝達に必要な経路の解明」. Journal of Cell Biology . 177 (2): 305– 316. doi :10.1083/jcb.200610081. PMC 2064138.  PMID 17452532  .
  • Waschuk, Stephen A.; Bezerra, Arandi G.; Shi, Lichi; Brown, Leonid S. (2005). 「レプトスファエリア・ロドプシン：真核生物由来のバクテリオロドプシン様プロトンポンプ」. Proceedings of the National Academy of Sciences . 102 (19): 6879– 6883. Bibcode :2005PNAS..102.6879W. doi : 10.1073/pnas.0409659102 . PMC  1100770. PMID  15860584 .
  • 横山 正三; ラドルウィマー, F. ベルンハルト (2001). 「脊椎動物における赤と緑の色覚の分子遺伝学と進化」.遺伝学. 158 (4): 1697–1710 . doi :10.1093/genetics/158.4.1697. PMC  1461741. PMID  11545071 .
  • Briggs, Winslow R.; Spudich, John L. 編 (2005). 『光感覚受容体ハンドブック』 Wiley. ISBN 978-3-527-31019-7。
  • ウォルド、ジョージ(1967). 「ノーベル賞受賞講演：視覚興奮の分子的基盤」(PDF) . 2009年2月23日閲覧.
  • 視力の第一歩 - 国立健康博物館
  • 視覚と光誘導性分子変化
  • 網膜の解剖と視覚能力
  • 網膜、インペリアルカレッジv-chemlib