前骨髄球性白血病タンパク質

ヒトに存在するタンパク質
PML
利用可能な構造
PDBオーソログ検索：PDBe RCSB
識別子
別名PML、MYL、PP8675、RNF71、TRIM19、前骨髄球性白血病タンパク質、前骨髄球性白血病、PML核小体スキャフォールドと推定される転写因子
外部IDOMIM : 102578; MGI : 104662; HomoloGene : 13245; GeneCards : PML; OMA : PML - オーソログ
Orthologs
SpeciesHumanMouse
Entrez

5371

18854

Ensembl

ENSG00000140464

ENSMUSG00000036986

UniProt

P29590

Q60953

RefSeq (mRNA)

NM_008884
NM_178087
NM_001311088

RefSeq (protein)

NP_001298017
NP_032910
NP_835188

Location (UCSC)Chr 15: 73.99 – 74.05 MbChr 9: 58.13 – 58.16 Mb
PubMed search[3][4]
Wikidata
View/Edit HumanView/Edit Mouse

前骨髄球性白血病タンパク質（PML）（MYL、RNF71、PP8675、またはTRIM19 [5]とも呼ばれる）は、 PML遺伝子のタンパク質産物です。PMLタンパク質は、細胞核のクロマチン[5]の中に形成されるPML核小体と呼ばれる多数の核構造の組み立てに必要な腫瘍抑制タンパク質です。これらの核小体は哺乳類の核内に存在し、細胞核あたり約1～30個あります。[5] PML-NBは、プログラム細胞死、ゲノム安定性、抗ウイルス効果、細胞分裂の制御など、多くの細胞調節機能を持つことが知られています。[5] [6] PMLの変異または喪失、およびそれに続くこれらのプロセスの調節不全は、さまざまながんに関与していることが示唆されています。[5]

歴史

PMLは、1996年にグリニャーニらが急性前骨髄球性白血病（APL）患者を対象に行った研究で知見が示されるまで、ほとんど理解されていませんでした。APL患者の90%の核型に相互転座が含まれており、その結果、17番染色体のレチノイン酸受容体α（RARA）をコードする遺伝子と、これまで特徴付けられていなかった15番染色体のPML遺伝子が融合していることが判明しました。結果として生じたPML/RARα腫瘍融合遺伝子は、正常なPMLおよびRARαの機能を阻害し、血液前駆細胞の終末分化を阻害し、癌の進行のための未分化細胞の予備を維持することを可能にすることが示されました。[7]病理学的な文脈におけるPML遺伝子のこの示唆は、その後、この遺伝子への注目をさらに高めることにつながりました。

構造

PML遺伝子は約53キロ塩基対の長さで、15番染色体のQ腕に位置しています。10個のエクソンで構成され、選択的スプライシングによるシャッフルを受け、15種類以上のPMLタンパク質アイソフォームが知られています。[8] [9]アイソフォームはC末端ドメインが異なりますが、すべて遺伝子の最初の3つのエクソンによってコードされているTRI-partiteモチーフを含んでいます。 [10]このTRI-partiteモチーフは、亜鉛RINGフィンガー、B1ボックスとB2ボックスと呼ばれる2つの亜鉛結合ドメイン、および2つのαヘリカルコイルドコイルドメインからなるRBCC二量体化ドメインで構成されています。 [9]

PML遺伝子は、転写、翻訳、翻訳後の制御下にある。遺伝子のプロモーター領域には、シグナル伝達および転写活性化因子（STAT）、インターフェロン調節因子、p53タンパク質の標的が含まれており、細胞機能への関与の複雑さを示している。[11]選択的スプライシングによる調節に加えて、タンパク質産物は、アセチル化やリン酸化などの翻訳後修飾を受ける。C末端には、カゼインキナーゼによってリン酸化されるセリン残基が含まれており、リン酸化の標的となり得るチロシンおよびスレオニン残基もいくつかある。[9] PMLのリン酸化は、細胞周期依存的に起こるUBC9 SUMO結合酵素によるRINGドメインへのSUMOタンパク質の結合を介してさらなる修飾を誘発する。 [5] PMLには、それ自体や他の多くのSUMO化されたタンパク質との相互作用に必要なSUMO結合ドメインが含まれている。[9] PMLタンパク質のユビキチン化とSUMO化はどちらもプロテアソームによる分解を誘発し、細胞内のPMLタンパク質の不安定性を調節する手段を提供します。[11]

PMLは細胞の細胞質内で翻訳されますが、N末端には核局在シグナルが含まれており、核への輸送を引き起こします。[9]核内では、SUMO化されたPMLタンパク質はRBCCドメインでの相互作用を通じて互いに多量体を形成します。これによりリング状の構造が形成され、核マトリックスに結合してPML核体（PML-NB）を形成します。リング状のタンパク質多量体の端には、リングから伸びてクロマチン繊維と接触するタンパク質の糸があります。[5]これにより、核内のPML-NBの位置とタンパク質の安定性が維持されます。アポトーシスなど、クロマチンにストレスがかかると、PML-NBは不安定になり、PML体は微細構造に再分布します。これらの微細構造にはPMLタンパク質が含まれますが、通常PML-NBに関連する多くの相互作用タンパク質は含まれません。[5] [12]

PML-NBは核全体にランダムに分布しているのではなく、核内に存在し、スプライシングスペックルや核小体などの他の核小体や、遺伝子が豊富で活発に転写されている領域と一般的に関連しています。特に、PML-NBはMHC I遺伝子クラスターやp53遺伝子などの遺伝子と関連することが示されています。この関連の正確な意義は不明ですが、PML-NBがこれらの特定の遺伝子部位での転写に影響を与える可能性があることを示唆する証拠があります。[13]

機能

PML-NBは多様な機能を持ち、細胞制御に大きな役割を果たしています。PML-NBは、PML-NBに局在する様々なタンパク質との相互作用を通じて、幅広い作用を発揮します。PML-NBが果たす特定の生化学的機能は、他のタンパク質のSUMO化のためのE3リガーゼとして機能する可能性があると考えられています。 [5]しかし、真の機能は依然として不明であり、PML-NBの機能については、タンパク質の核内貯蔵、他のタンパク質が蓄積して翻訳後修飾されるドックとしての機能、転写への直接的な関与、クロマチン制御など、いくつかのモデルが提案されています。[5]

PML-NBは転写制御にも役割を果たしています。PML-NBは、一部の遺伝子の転写を増加させ、他の遺伝子の転写を抑制することが示されています。[5] PML-NBがこれを行うメカニズムはクロマチンリモデリングプロセスを介していると示唆されていますが、これは不確かです。[5]

この明らかな矛盾により、PML-NBは、核内の位置、核の特定の領域で相互作用するタンパク質、またはそれらを構成する特定のPMLタンパク質アイソフォームに基づいて、異なる機能を持つ異質な構造である可能性があります

この転写の調節に加えて、PML-NB の観察から、このタンパク質複合体がDNA 損傷応答の媒介においても役割を果たしていることが強く示唆されています。たとえば、DNA 損傷センサーATMおよびATRの活性が増加すると、PML-NB の数とサイズが増加します。核小体は DNA 損傷部位に局在し、そこでDNA の修復と細胞周期の停止に関連するタンパク質が共局在します。[5] [13] PML-NB と DNA 修復機構との相互作用の機能的目的はまだ明らかになっていませんが、DNA が損傷してからしばらくして DNA 修復タンパク質と PML-NB が共局在することから、PML-NB が DNA を直接修復する役割を果たす可能性は低いと思われます。むしろ、PML-NB は DNA 修復に関与するタンパク質の保管場所として機能したり、修復を直接調節したり、DNA 修復とチェックポイント応答を媒介したりすることで、DNA 損傷への応答を調節していると考えられています。[5]しかし、PML-NBがチェックポイント応答の媒介、特にアポトーシスの誘導において役割を果たしていることは明らかです。

PMLは、 p53依存性およびp53非依存性の両方のアポトーシス経路において重要な役割を果たします。PMLは、p53をPML-NB部位にリクルートし、その活性化を促進することでp53を活性化し、MDM2やHAUSPなどのタンパク質の調節因子を阻害します。[5]アポトーシス誘導にp53を使用しない経路では、PMLはCHK2と相互作用し、自己リン酸化を誘導して活性化することが示されています。[5]これらの2つのアポトーシス経路に加えて、Fas誘導性アポトーシスは、PML-NBがFLICE関連巨大タンパク質を放出することに依存しており、これはミトコンドリアに局在してカスパーゼ8の活性化を促進します。[5]

アポトーシス以外にも、PML-NBが細胞老化、特にその誘導に関与していることを示唆する研究があります。 [5] PML- NBは、老化関連ヘテロクロマチンフォーカス（SAHF）など、老化細胞の特定のクロマチン特性の形成に関与することが示されており、SAHFは成長促進因子や遺伝子の発現を抑制すると考えられています。これらの特性の形成は、ヒストンシャペロンであるHIRAとASF1によるもので、これらのクロマチンリモデリング活性はPML-NBによって媒介されます。HIRAは、DNAとの他の相互作用が起こる前にPML-NBに局在します。[5]

がんにおける役割

PMLタンパク質の機能喪失変異、特に急性前骨髄球性白血病におけるPML遺伝子とRARA遺伝子の融合に起因する変異は、いくつかの腫瘍抑制アポトーシス経路、特に前述のようにp53に依存する経路の調節異常に関与している。 [5] [14]したがって、PML機能の喪失は細胞の生存と増殖に有利に働き、SAHFの喪失を通じて細胞老化を阻害し、細胞分化を阻害する。[14]

ヒトとマウスの両方において、PML機能が失われると腫瘍形成の傾向が高まることが分かっています。PMLの破壊は様々な種類の癌で発生し、転移性腫瘍の増加とそれに伴う予後不良をもたらします。[14]アポトーシスにおける役割の重要性を超えて、PMLの不活性化は細胞にさらなる遺伝子損傷を蓄積させることで、細胞が腫瘍の進行を助長する可能性があると考えられています。ゲノム安定性の維持に関与する多くのタンパク質は、標的化のためにPML-NBに依存しており、PMLの喪失は細胞内の修復効率の低下につながります。[14]

細胞周期の役割

PML-NBの分布と濃度は、細胞が細胞周期を進むにつれて変化します。G0期にはSUMO化されたPML-NBはほとんど存在しませんが、細胞がG1期、S期、G2期へと進むにつれてその数は増加します。有糸分裂中に起こるクロマチン凝縮の間、PMLの脱SUMO化により多くの関連因子が解離し、PMLタンパク質は自己凝集して、PMLタンパク質の有糸分裂蓄積（MAPP）と呼ばれる少数の大きな凝集体を形成します。[5]数の変化に加えて、PML-NBは周期を通してさまざまなタンパク質と会合し、組成に大きな生化学的変化を起こします。[5]

細胞周期のS期では、複製中にクロマチンの足場が変化するため、PML-NB複合体は分解されます。PML-NBが物理的に小さな断片に分解されることで、G2期に存在するPML-NBの生成が促進されますが、PMLタンパク質の発現レベルは上昇していません。[5]これは、PML-NBが関連する染色分体の方向を維持するため、または複製フォークの完全性を監視するために機能していると考えられています。[5]

抗ウイルス機能

PMLの転写は、インターフェロンα/βおよびγの存在によって増加します。PMLタンパク質の発現増加に伴うPML-NB数の増加は、ウイルスタンパク質をPML-NBに隔離する結果となると考えられています。そのため、ウイルスはそれらを利用できなくなります。PML-NBに保持されたタンパク質はSUMO化され、ウイルス粒子を永久に不活性化します。[6]

相互作用

前骨髄球性白血病タンパク質は、以下のタンパク質と相互作用することが示されています。

参照

参考文献

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