PTPRD

PTPRD
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1X5Z、2DLH、2YD6、2YD7、4RCA​​​​
識別子
エイリアス	PTPRD、HPTP、HPTPD、HPTPDELTA、PTPD、RPTPDELTA、タンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型D、タンパク質チロシンホスファターゼ受容体型D、R-PTP-デルタ
外部ID	オミム: 601598 ; MGI : 97812 ;ホモロジーン: 88669 ;ジーンカード: PTPRD ; OMA : PTPRD - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 9番染色体（ヒト）[ 1 ] バンド 9p24.1-p23 始める 8,314,246 bp [ 1 ] 終わり 10,613,002 bp [ 1 ]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 4番染色体（マウス）[ 2 ] バンド 4 C3|4 36.94 cM 始める 75,941,238 bp [ 2 ] 終わり 78,211,961 bp [ 2 ]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 小脳の右半球 C1セグメント 神経節隆起 ブロードマン9野 前頭前皮質 右前頭葉 前帯状皮質 下行胸部大動脈 直腸 視床下部 上位の表現 球形嚢 内頸動脈 外頸動脈 顔面運動核 脊髄前角 大腿骨体 バレル皮質 外側膝状体 黒質 水晶体上皮 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼ活性 リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性 タンパク質チロシンホスファターゼ活性 加水分解酵素活性 シグナル伝達受容体結合 細胞接着分子の結合 ホスファターゼ活性 タンパク質結合 細胞成分 細胞外エクソソーム 膜 膜の不可欠な構成要素 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞膜 グルタミン酸作動性シナプス 生物学的プロセス シナプス前膜の集合 膜貫通受容体タンパク質チロシンホスファターゼシグナル伝達経路 ニューロンの分化 樹状突起形態形成の正の調節 タンパク質の脱リン酸化 リン酸含有化合物の代謝プロセス 細胞膜細胞接着分子を介した異好性細胞間接着 脱リン酸化 ペプチジルチロシン脱リン酸化 シナプス形成の正の調節 シナプス後肥厚部の形成制御 トランスシナプス複合体によるトランスシナプスシグナル伝達 シナプス膜接着 シナプス前集​​合の調節 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 5789 19266 アンサンブル ENSG00000153707 ENSG00000282932 ENSMUSG00000028399 ユニプロット P23468 Q3KPI9 Q64487 RefSeq (mRNA) NM_001040712 NM_001171025 NM_002839 NM_130391 NM_130392 NM_130393 NM_001377946 NM_001377947 NM_001377958 NM_001378058 NM_001014288 NM_011211 NM_001352628 NM_001352629 NM_001352630 NM_001368991 NM_001368992 NM_001368993 RefSeq（タンパク質） NP_001035802 NP_001164496 NP_002830 NP_569075 NP_569076 NP_569077 NP_001364875 NP_001364876 NP_001364887 NP_001364987 NP_569077.2 NP_035341 NP_001339557 NP_001339558 NP_001339559 NP_001355920 NP_001355921 NP_001355922 場所（UCSC） 9章: 8.31 – 10.61 Mb 4章: 75.94 – 78.21 Mb PubMed検索 [ 3 ] [ 4 ]
ウィキデータ
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受容体型チロシンタンパク質ホスファターゼデルタは、ヒトではPTPRD遺伝子によってコードされる酵素である。^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

関数

この遺伝子によってコードされるタンパク質は、タンパク質チロシンホスファターゼ（PTP）ファミリーのメンバーである。PTPは、細胞の成長、分化、有糸分裂周期、および癌化を含む様々な細胞プロセスを制御するシグナル伝達分子として知られている。このPTPは細胞外領域、単一の膜貫通セグメント、および2つのタンデムな細胞質内触媒ドメインを含み、したがって受容体型PTPを表す。このタンパク質の細胞外領域は、3つのIg様ドメインと8つのフィブロネクチンIII型様ドメインから構成される。ニワトリとハエにおける類似遺伝子の研究では、このPTPの役割は神経突起の成長を促進し、ニューロンの軸索誘導を制御することにあることが示唆されている。この遺伝子には、組織特異的な選択的スプライシングを受けた複数の転写産物バリアントが報告されている。^{[ 7 ]}

リガンド結合

PTPRDは、 FBN1遺伝子由来のプロフィブリリンのC末端切断によって産生されるホルモンであるアスプロシンの食欲増進受容体である。^{[ 8 ]}マウスにおいて、アスプロシンは肝臓の嗅覚受容体Olfr734に作用して糖新生効果を調節する。^{[ 9 ]}しかし、PTPRDはアスプロシンの神経受容体として同定されている。PTPRDの遺伝子欠損は、極度の痩せと食欲不振をもたらす。より具体的には、 AgRPニューロンにおけるPTPRDの喪失を通じて、食事誘発性肥満への抵抗性が発現する可能性がある。アスプロシンがPTPRDに結合すると、 Stat3の脱リン酸化と不活性化が引き起こされる。^{[ 8 ]}

臨床的意義

PTPRDは脳全体に広く発現しており、特に小脳と小脳半球で顕著です。また、冠動脈、大動脈、卵巣でも高発現しています。PTPRD遺伝子の変異は、自閉症[ ^{10 ] 、強迫}性障害[ ^{11 ]}、乳がん^{[ 12 ]}とも関連しています。

相互作用

PTPRDはPTPRS ^{[ 13 ]}およびリプリンアルファ1 [ ^{14 ]と}相互作用することが示されている。

参考文献

1. ENSG00000282932 GRCh38: Ensembl リリース 89: ENSG00000153707, ENSG00000282932 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000028399 – Ensembl、2017年5月
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4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
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6. 水野 健、長谷川 健、片桐 剛、尾木本 正治、市川 剛、矢倉 秀（1993年9月）. 「HPTP deltaの推定マウスホモログであるMPTP deltaは、脳の特定の領域とB細胞系譜で発現している」 .分子細胞生物学. 13 ( 9): 5513– 5523. doi : 10.1128/MCB.13.9.5513 . PMC 360267. PMID 8355697 .  
7. 「Entrez遺伝子：PTPRDタンパク質チロシンホスファターゼ、受容体型、D」。
8. Mishra I, Xie WR, Bournat JC, He Y, Wang C, Silva ES, et al. (2022年4月). 「タンパク質チロシンホスファターゼ受容体δは食欲増進性アスプロシン受容体として機能する」 . Cell Metabolism . 34 (4): 549–563.e8. doi : 10.1016/j.cmet.2022.02.012 . PMC 8986618. PMID 35298903 .  
9. Li E, Shan H, Chen L, Long A, Zhang Y, Liu Y, et al. (2019年8月). 「OLFR734はアスプロシン受容体としてグルコース代謝を媒介する」 . Cell Metabolism . 30 (2): 319–328.e8. doi : 10.1016 / j.cmet.2019.05.022 . PMID 31230984. S2CID 195327523 .  
10. Lei N, et al. (2010). 「自閉症はPTPRDおよびNCAM2の遺伝性欠失と関連している」 PAS 2010; 抄録2320.1 . 小児学会誌. 2010年5月7日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2010年5月9日閲覧。
11. 「OCD：新​​たな遺伝子マーカーが報告される」 2014年6月7日。 2015年8月16日閲覧。
12. Koboldt DC, Fulton RS, McLellan MD, Schmidt H, Kalicki-Veizer J, et al. (Cancer Genome Atlas Network) (2012年10月). 「ヒト乳がんの包括的な分子ポートレート」 . Nature . 490 ( 7418): 61– 70. Bibcode : 2012Natur.490...61T . doi : 10.1038/nature114 ​​12. PMC 3465532. PMID 23000897 .  
13. Wallace MJ, Fladd C, Batt J, Rotin D (1998年5月). 「タンパク質チロシンホスファターゼデルタ（PTPデルタ）の第二触媒ドメインはPTPシグマの第一触媒ドメインに結合し、その活性を阻害する」. Molecular and Cellular Biology . 18 (5): 2608– 2616. doi : 10.1128/MCB.18.5.2608 . PMC 110640. PMID 9566880 .  
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さらに読む

• Krueger NX, Streuli M, Saito H (1990年10月). 「ヒト受容体様タンパク質チロシンホスファターゼの構造多様性と進化」 . The EMBO Journal . 9 (10): 3241– 3252. doi : 10.1002/ j.1460-2075.1990.tb07523.x . PMC  552056. PMID  2170109 .
• シャプフェルト RQ、ファン デン マーグデンベルク AM、シェペンス JT、ヴェグハウス DO、ゲルツ ファン ケッセル A、ウィリンガ B、ヘンドリックス WJ (1995 年 5 月)。 「白血球共通抗原関連分子 LAR をコードするマウス遺伝子 Ptprf: クローニング、特性解析、および染色体局在解析」。ゲノミクス。27 (1): 124–130。土井: 10.1006/geno.1995.1014。hdl : 2066/21329。PMID  7665159。
• Pulido R, Serra-Pagès C, Tang M, Streuli M (1995年12月). 「膜貫通型タンパク質チロシンホスファターゼのLAR/PTPデルタ/PTPシグマサブファミリー：ヒトLAR、PTPデルタ、およびPTPシグマの複数のアイソフォームは組織特異的に発現し、LAR相互作用タンパク質LIP.1と会合する」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 92 (25): 11686– 11690. Bibcode : 1995PNAS...9211686P . doi : 10.1073/pnas.92.25.11686 . PMC  40467. PMID  8524829 .
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• Wallace MJ, Fladd C, Batt J, Rotin D (1998年5月). 「タンパク質チロシンホスファターゼデルタ（PTPデルタ）の第二触媒ドメインはPTPシグマの第一触媒ドメインに結合し、その活性を阻害する」 . Molecular and Cellular Biology . 18 (5): 2608– 2616. doi : 10.1128/MCB.18.5.2608 . PMC  110640. PMID  9566880 .
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• Blanchetot C, den Hertog J (2000年4月). 「受容体タンパク質チロシンホスファターゼ（RPTP）αと各種RPTPの膜遠位タンパク質チロシンホスファターゼドメイン間の多重相互作用」 . The Journal of Biological Chemistry . 275 (17): 12446– 12452. doi : 10.1074/jbc.275.17.12446 . PMID  10777529 .
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• Woodings JA, Sharp SJ, Machesky LM (2003年4月). 「転移抑制タンパク質と推定されるMIM-Bはアクチンおよびタンパク質チロシンホスファターゼデルタに結合する」 . The Biochemical Journal . 371 (Pt 2): 463– 471. doi : 10.1042/BJ20021962 . PMC  1223315. PMID  12570871 .
• Hillman RT, Green RE, Brenner SE (2005). 「RNAサーベイランスの過小評価された役割」 . Genome Biology . 5 (2): R8. doi : 10.1186/gb-2004-5-2-r8 . PMC  395752. PMID  14759258 .
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