UBE2I
UBE2I
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスUBE2I、C358B7.1、P18、UBC9、ユビキチン結合酵素E2 I
外部IDオミム: 601661 ; MGI : 107365 ;ホモロジーン: 5574 ;ジーンカード: UBE2I ; OMA : UBE2I - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

7329

22196

アンサンブル

ENSG00000103275

ENSMUSG00000015120

ユニプロット

P63279

P63280

RefSeq (mRNA)

NM_003345 NM_194259 NM_194260 NM_194261

NM_001177609 NM_001177610 NM_011665 NM_001357694

RefSeq（タンパク質）

NP_003336 NP_919235 NP_919236 NP_919237

NP_001171080 NP_001171081 NP_035795 NP_001344623

場所（UCSC）16章: 1.31 – 1.33 Mb17章: 25.48 – 25.49 MB
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

SUMO結合酵素UBC9は、ヒトではUBE2I遺伝子によってコードされている酵素です。[ 5 ]この酵素は「ユビキチン結合酵素E2I」または「ユビキチンキャリアタンパク質9」と呼ばれることもありますが、これらの名称はその機能を正確に表していません。

表現

この遺伝子には、同じタンパク質をコードする4つの選択的スプライシング転写変異体が見つかっている。[ 6 ]

関数

UBE2I遺伝子によってコードされるUBC9タンパク質は、細胞のSUMO化経路の中核を担っています。SUMO化とは、Small Ubiquitin-like MOdifier（SUMO）が他のタンパク質に共有結合することで、その挙動を変化させるプロセスです。例えば、SUMO化はタンパク質の細胞内局在、他のタンパク質やDNAとの相互作用能力に影響を与える可能性があります。

UBC9 は、SUMO 化ライフサイクルの 3 番目のステップである結合ステップを実行します。SUMO タンパク質前駆体が初めて発現されると、まず成熟ステップを経て、4 つの C 末端アミノ酸が除去され、ジグリシン モチーフが現れます。2番目のステップでは、E1 活性化複合体がSUMO のジグリシンに結合し、それを E2 タンパク質 Ubc9 に渡します。ここで、 Ubc9 の触媒ポケット内のシステイン残基とチオエステル結合が形成されます。ロードされた Ubc9 は、さまざまな標的タンパク質 (基質とも呼ばれる) の SUMO 化を実行する準備が整いました。Ubc9 は、これらの基質の特定のアミノ酸残基モチーフを認識します。このモチーフは、大きな疎水性残基、その後にリジン、その後にスペーサー、その後に酸性残基が続きます。このモチーフは通常、ΨKxD/E と略記されます。基質の認識モチーフ内の中央のリジンが触媒ポケットに挿入されます。そこで、SUMOのジグリシンのカルボキシル末端はリジンの εアミノ基とペプチド結合を形成します。このプロセスはE3リガーゼタンパク質によって補助されます。

SUMO化プロセスは可逆的です。SENPプロテアーゼはSUMO化されたタンパク質からSUMOを除去し、さらなるSUMO化反応に利用できるようにします。

臨床的意義の関連性

UBE2I遺伝子によってコードされるタンパク質UBC9は、HIVやHPVを含む複数のウイルスの標的となることが示されています。これらのウイルスは、自身の目的を達成するためにUBC9を乗っ取るのではないかと仮説が立てられています。[ 7 ]

相互作用

UBE2I は以下と相互作用することが示されています:

注記

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000103275 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000015120 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^渡辺TK、藤原哲、河合A、清水F、高見S、平野H、奥野S、尾崎K、武田S、島田Y、永田M、高市A、高橋E、中村Y、新S (1996年3月)。 「細胞周期の調節に重要な酵母ユビキチン結合酵素のヒトホモログをコードする新規遺伝子であるUBE2Iのクローニング、発現、およびマッピング」。Cytogenet セルジェネット。72 (1): 86–9 .土井: 10.1159/000134169。PMID 8565643。 
  6. ^ 「Entrez Gene: UBE2I ユビキチン結合酵素 E2I (UBC9 ホモログ、酵母)」。
  7. ^ヴァラダラージ A、マットシオ D、キオッカ S (2014 年 1 月)。 「ウイルス標的としてのSUMO Ubc9酵素」。IUBMB ライフ。66 (1): 27–33 .土井: 10.1002/iub.1240。PMID 24395713。S2CID 42047371。  
  8. ^ Firestein R, Feuerstein N (1998年3月). 「活性化転写因子2（ATF2）とユビキチン結合酵素hUBC9の関連性。T細胞におけるATF2の制御におけるユビキチン／プロテアソーム経路の関与」 . J. Biol. Chem . 273 (10): 5892–902 . doi : 10.1074/jbc.273.10.5892 . PMID 9488727 . 
  9. ^ Poukka H, Aarnisalo P, Karvonen U, Palvimo JJ, Jänne OA (1999年7月). 「Ubc9はアンドロゲン受容体と相互作用し、受容体依存性転写を活性化する」 . J. Biol. Chem . 274 (27): 19441–6 . doi : 10.1074/jbc.274.27.19441 . PMID 10383460 . 
  10. ^ Koldamova RP, Lefterov IM, DiSabella MT, Lazo JS (1998年12月). 「進化的に保存されたシステインプロテアーゼであるヒトブレオマイシン加水分解酵素は、ユビキチン結合酵素9のヒトホモログに結合する」. Mol. Pharmacol . 54 (6): 954–61 . doi : 10.1124/mol.54.6.954 . PMID 9855622 . 
  11. ^ a bルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實＝岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ＝グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルシュタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグ DS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リムJ、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサック S、セケーラ R、ドゥセット スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M (2005 年 10 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173– 8. Bibcode : 2005Natur.437.1173R . doi : 10.1038/nature04209 . PMID 16189514 . S2CID 4427026 .  
  12. ^ Machon O, Backman M, Julin K, Krauss S (2000年10月). 「酵母ツーハイブリッドシステムにより、ユビキチン結合酵素mUbc9がマウスDacの潜在的パートナーとして同定された」 . Mech . Dev . 97 ( 1– 2): 3– 12. doi : 10.1016/s0925-4773(00)00402-0 . PMID 11025202. S2CID 14154139 .  
  13. ^ Ling Y, Sankpal UT, Robertson AK, McNally JG, Karpova T, Robertson KD (2004). 「SUMO-1によるde novo DNAメチルトランスフェラーゼ3a（Dnmt3a）の修飾は、ヒストン脱アセチル化酵素（HDAC）との相互作用および転写抑制能を調節する」 . Nucleic Acids Res . 32 (2): 598– 610. doi : 10.1093 / nar/gkh195 . PMC 373322. PMID 14752048 .  
  14. ^ Kang ES, Park CW, Chung JH (2001年12月). 「de novo DNAメチルトランスフェラーゼDnmt3bは、N末端領域を介してSUMO-1およびUbc9と相互作用し、SUMO-1による修飾を受ける」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 289 (4): 862–8 . doi : 10.1006/bbrc.2001.6057 . PMID 11735126 . 
  15. ^ a b cクニプシェール P、フロトー A、クルッグ H、オルセン JV、ファン ダイク WJ、フィッシュ A、ジョンソン ES、マン M、シクスマ TK、ピヒラー A (2008 年 8 月)。「Ubc9 SUMO化はSUMOターゲットの差別を規制します。 」モル。セル。31 (3): 371–82。土井: 10.1016/j.molcel.2008.05.022。PMID 18691969。 
  16. ^ Ryu SW, Chae SK, Kim E (2000年12月). 「Fas結合タンパク質DaxxとセントリンおよびUbc9との相互作用」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 279 (1): 6– 10. doi : 10.1006/bbrc.2000.3882 . PMID 11112409 . 
  17. ^ Hahn SL, Wasylyk B, Criqui-Filipe P, Criqui P (1997年9月). 「ユビキチン結合酵素huUBC9によるETS-1転写活性の調節」. Oncogene . 15 ( 12): 1489–95 . doi : 10.1038/sj.onc.1201301 . PMID 9333025. S2CID 26170389 .  
  18. ^ Shi Y, Zou M, Farid NR, Paterson MC (2000年12月). 「腫瘍抑制遺伝子候補FHIT（脆弱ヒスチジントライアド）とユビキチン結合酵素hUBC9の関連性」 . Biochem. J. 352 ( 2): 443–8 . doi : 10.1042 / 0264-6021:3520443 . PMC 1221476. PMID 11085938 .  
  19. ^ Mingot JM, Kostka S, Kraft R, Hartmann E, Görlich D (2001年7月). 「Importin 13：核内輸送と核外輸送の新たなメディエーター」 . EMBO J. 20 ( 14): 3685–94 . doi : 10.1093/emboj/ 20.14.3685 . PMC 125545. PMID 11447110 .  
  20. ^ a b Saltzman A, Searfoss G, Marcireau C, Stone M, Ressner R, Munro R, Franks C, D'Alonzo J, Tocque B, Jaye M, Ivashchenko Y (1998年4月). 「hUBC9はMEKK1およびI型TNF-α受容体と会合し、NFκB活性を刺激する」 . FEBS Lett . 425 (3): 431–5 . doi : 10.1016/s0014-5793(98)00287-7 . PMID 9563508. S2CID 84816080 .  
  21. ^ Xu W、Gong L、Haddad MM、Bischof O、Campisi J、Yeh ET、Medrano EE (2000 年 3 月)。 「ユビキチン結合酵素 hUBC9 との結合による小眼球症関連転写因子 MITF タンパク質レベルの調節」。経験値セル解像度255 (2): 135–43 .土井: 10.1006/excr.2000.4803。PMID 10694430。 
  22. ^ a b c Shen Z, Pardington-Purtymun PE, Comeaux JC, Moyzis RK, Chen DJ (1996年10月). 「酵母ツーハイブリッドシステムにおけるUBE2IとRAD52、UBL1、p53、およびRAD51タンパク質との関連」 . Genomics . 37 (2): 183– 186. doi : 10.1006/geno.1996.0540 . PMID 8921390 . 
  23. ^ a b Minty A, Dumont X, Kaghad M, Caput D (2000年11月). 「SUMO-1によるp73alphaの共有結合修飾。p73を用いたツーハイブリッドスクリーニングにより、新規SUMO-1相互作用タンパク質およびSUMO-1相互作用モチーフが同定された」 . J. Biol. Chem . 275 (46): 36316–23 . doi : 10.1074/jbc.M004293200 . PMID 10961991 . 
  24. ^ Gallagher WM, Argentini M, Sierra V, Bracco L, Debussche L, Conseiller E (1999年6月). 「MBP1：発がん性を有する新規変異p53特異的タンパク質パートナー」 . Oncogene . 18 (24): 3608–16 . doi : 10.1038/sj.onc.1202937 . PMID 10380882 . 
  25. ^ Bernier-Villamor V, Sampson DA, Matunis MJ, Lima CD (2002年2月). 「ユビキチン結合酵素Ubc9とRanGAP1の複合体によって明らかになったE2を介したSUMO結合の構造基盤」 . Cell . 108 ( 3): 345–56 . doi : 10.1016/s0092-8674(02)00630-x . PMID 11853669. S2CID 15512250 .  
  26. ^ a b Lee BH、吉松 K、前田 A、落合 K、森松 M、荒木 K、荻野 M、森川 S、有川 J (2003 年 12 月)。 「ソウルおよびハンタンハンタウイルスのヌクレオカプシドタンパク質と小さなユビキチン様修飾因子-1関連分子との関連」。ウイルス研究所98 (1): 83–91 .土井: 10.1016/j.virusres.2003.09.001。PMID 14609633。 
  27. ^ Sapetschnig A, Rischitor G, Braun H, Doll A, Schergaut M, Melchior F, Suske G (2002年10月). 「転写因子Sp3はPIAS1によるSUMO修飾を介してサイレンシングされる」 . EMBO J. 21 ( 19): 5206–15 . doi : 10.1093/ emboj /cdf510 . PMC 129032. PMID 12356736 .  
  28. ^ Kahyo T, Nishida T, Yasuda H (2001年9月). 「腫瘍抑制因子p53のSUMO化におけるPIAS1の関与」 . Mol. Cell . 8 (3): 713–8 . doi : 10.1016/s1097-2765(01)00349-5 . PMID 11583632 . 
  29. ^ Kovalenko OV, Plug AW, Haaf T, Gonda DK, Ashley T, Ward DC, Radding CM, Golub EI (1996年4月). 「哺乳類ユビキチン結合酵素Ubc9はRad51組換えタンパク質と相互作用し、シナプトネマ複合体に局在する」. Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 93 (7): 2958–63 . Bibcode : 1996PNAS...93.2958K . doi : 10.1073/pnas.93.7.2958 . PMC 39742. PMID 8610150 .  
  30. ^ a b c d Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). 「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」 . Mol. Syst. Biol . 3 : 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PMC 1847948 . PMID 17353931 .  
  31. ^ Zhang H, Saitoh H, Matunis MJ (2002年9月). 「SUMO修飾経路の酵素は核膜孔複合体のフィラメントに局在する」 . Mol. Cell. Biol . 22 (18): 6498–508 . doi : 10.1128 / mcb.22.18.6498-6508.2002 . PMC 135644. PMID 12192048 .  
  32. ^ a b Tatham MH, Kim S, Yu B, Jaffray E, Song J, Zheng J, Rodriguez MS, Hay RT, Chen Y (2003年8月). 「SUMO-1、-2、-3の結合および共役におけるUbc9のN末端部位の役割」.生化学. 42 (33): 9959–69 . doi : 10.1021/bi0345283 . PMID 12924945 . 
  33. ^ Netzer C, Bohlander SK, Rieger L, Müller S, Kohlhase J (2002年8月). 「発達制御因子SALL1とUBE2IおよびSUMO-1との相互作用」. Biochem. Biophys. Res. Commun . 296 (4): 870–6 . doi : 10.1016/s0006-291x(02)02003-x . PMID 12200128 . 
  34. ^ Huggins GS, Chin MT, Sibinga NE, Lee SL, Haber E, Lee ME (1999年10月). 「E2Aタンパク質分解に必要なmUBC9結合部位の特性評価」 . J. Biol. Chem . 274 (40): 28690–6 . doi : 10.1074/jbc.274.40.28690 . PMID 10497239 . 
  35. ^ Mao Y, Sun M, Desai SD, Liu LF (2000年4月). 「SUMO-1とトポイソメラーゼIの結合：トポイソメラーゼを介したDNA損傷に対する修復反応の可能性」 . Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 97 (8): 4046–51 . Bibcode : 2000PNAS...97.4046M . doi : 10.1073/pnas.080536597 . PMC 18143. PMID 10759568 .  
  36. ^ Wang ZY, Qiu QQ, Seufert W, Taguchi T, Testa JR, Whitmore SA, Callen DF, Welsh D, Shenk T, Deuel TF (1996年10月). 「ヒトユビキチン結合酵素9遺伝子のcDNAの分子クローニングと染色体局在」 . J. Biol. Chem . 271 (40): 24811–6 . doi : 10.1074/jbc.271.40.24811 . PMID 8798754 . 

参考文献

「 https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=UBE2I&oldid=1300852653」より取得