VDAC1

VDAC1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスVDAC1、ポリン、VDAC-1、電圧依存性アニオンチャネル1
外部IDオミム: 604492 ; MGI : 106919 ;ホモロジーン: 107244 ;ジーンカード: VDAC1 ; OMA : VDAC1 - オルソログ
オルソログ
種人間ねずみ
エントレズ

7416

22333

アンサンブル

ENSG00000213585

ENSMUSG00000020402

ユニプロット

P21796

Q60932

RefSeq (mRNA)

NM_003374

NM_011694 NM_001362693

RefSeq（タンパク質）

NP_003365

場所（UCSC）該当なし11章: 52.36 – 52.39 MB
PubMed検索[ 2 ][ 3 ]
ウィキデータ
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電圧依存性陰イオン選択性チャネル1（VDAC-1）は、ヒトでは5番染色体に位置するVDAC1遺伝子によってコードされるβバレルタンパク質である。[ 4 ] [ 5 ]これは、ミトコンドリア外膜（OMM）および細胞外膜にイオンチャネルを形成する。OMMでは、ATPがミトコンドリアから細胞質へ拡散することを可能にする。細胞膜では、容積調節に関与する。すべての真核細胞において、ミトコンドリアは細胞の生存に必要なATPをはじめとする代謝物の合成を担っている。したがって、VDAC1はミトコンドリアと細胞間のコミュニケーションを可能にし、細胞代謝と細胞死のバランスを仲介する。代謝透過に加えて、VDAC1はヘキソキナーゼなどのタンパク質の足場としても機能し、代謝を調節する。[ 6 ]

このタンパク質は電圧依存性アニオンチャネルであり、細胞代謝、ミトコンドリアのアポトーシス、精子形成の調節に関与する他の VDAC アイソフォーム（VDAC2およびVDAC3 ）と高い構造相同性を共有しています。 [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ]この細孔の過剰発現と誤調節は、細胞内でアポトーシスを引き起こし、体内でさまざまな疾患を引き起こす可能性があります。特に、 VDAC1 は主要なカルシウムイオン輸送チャネルであるため、その機能不全は癌、パーキンソン病（PD）、およびアルツハイマー病に関連しています。[ 11 ] [ 12 ] [ 13 ]さらに、最近の研究では、 VDAC1 タンパク質内の過剰発現が 2 型糖尿病に関連していることが示されています。 ルンド大学は、 VDAC1 過剰発現を阻害すると 2 型糖尿病の蔓延を防ぐことができることを実証した研究を発表しました。[ 14 ]

孔の中央にアルファヘリックスがある mVDAC1 の上から見た図。

構造

mVDAC1の側面図。反平行β鎖を示す。

3 つの VDAC アイソフォーム (VDAC1、VDAC2、および VDAC3) は、DNA 配列が高度に保存されているだけでなく、幅広い β バレル構造を形成する 3D 構造を持ち、その内部にアルファヘリックス N 末端セグメントが存在して部分的に細孔を閉じています。[ 15 ] VDAC1 の構造は、3 つの独立した研究室によってX 線結晶構造解析、核磁気共鳴 (NMR) 分光法、またはその両方の組み合わせによって解明されました。これらの構造研究のうち 2 つはヒト VDAC1 (hVDAC1) の構造を決定するために使用され、X 線結晶構造解析は hVDAC1 とわずか 2 残基しか異なるマウス VDAC1 (mVDAC1) の構造を解明するために使用されました。[ 16 ] [ 17 ] [ 18 ]これらの決定された構造は、アルファヘリックスおよび β ストランドドメインの存在を予測した以前の円二色性研究と一致していました。[ 19 ]

mVDAC1の構造を構造解析したところ、19本の両親媒性βストランドから構成される樽状のチャネルを形成し、N末端とC末端はともにミトコンドリアの膜間スペースに面していることが示された。[ 20 ] [ 21 ] βストランドはループで接続され、βストランド1と19は平行であるものの、それ以外は反平行パターンで配置されている。[ 18 ]細孔の高さは40 Ẳで、開口部で27 Ẳ x 20 Ẳの距離に広がり、開状態のN末端αヘリックス部分で20 Ẳ x 14 Ẳまで細くなる。[ 22 ]閉状態の構造はまだ分離されておらず、決定されていない。さらに、N末端にはαヘリックスセグメントがあり、βシート8-18上の残基との疎水性相互作用によって細孔の内壁に保持されている。[ 18 ]このN末端は、イオンの移動やタンパク質の付着のための足場として機能する。その一例は、HK1結合のドッキング部位であることが知られている。[ 6 ]注目すべき重要な残基は、アミノ酸鎖の73番目の残基（E73）に位置するグルタミン酸である。この残基はVDAC1とVDAC2には存在するが、VDAC3には存在しない。この荷電残基の側鎖はリン脂質二重層に向いており、通常は反発力が生じる。しかし、E73はVDAC1の機能と相互作用に関与していることが示唆されている。[ 23 ]

関数

VDAC1はミトコンドリアポリンファミリーに属し、他のVDACアイソフォームと同様の生物学的機能を有することが期待されています。[ 24 ] 3つのアイソフォームのうち、VDAC1はミトコンドリアにおける主要なカルシウムイオン輸送チャネルであり、最も多く転写されています。[ 12 ] [ 25 ] VDAC1は、ミトコンドリア外膜（OMM）を介してATPやその他の小さな代謝物を輸送することで細胞代謝に関与し、TCAサイクルの調節、ひいては活性酸素種（ROS）産生の制御を可能にします。[ 11 ]酵母細胞では、酸化ストレス条件下でROSが蓄積し、ミトコンドリア機能の障害と「プチ」表現型を引き起こします。しかし、プチ酵母細胞は野生型細胞よりも寿命が長く、老化などの同様の状況においてVDAC1による保護機能が示唆されています。[ 6 ] [ 25 ]

電圧ゲーティング

VDAC1は、ミトコンドリアへの分子の出入りを司ります。その透過性は、電圧によって決定されるVDAC1の構造状態に依存します。低電圧（10mV）では、細孔は「開」状態にあり、チャネルは弱陰イオン選択性を示し、代謝物の流量が増加します。大きな細孔サイズのため、飽和ATP条件下での代謝ゲーティングでは、毎秒200万ATP、生理学的条件下では毎秒1万ATPの輸送が可能であることが示されています。[ 26 ]正または負方向のより高い電圧（>30mV）では、細孔は「閉」状態にあり、弱陽イオン選択性を示し、輸送される代謝物の量は減少します。[ 18 ]代謝物の流量はごくわずかです。この状態変化は、未だ解明されていないタンパク質の構造変化によって媒介されます。 αヘリックスN末端セグメントは細孔の中心に位置しているため、代謝ゲーティングに理想的な位置にあります。このことから、研究者たちはαヘリックスがコンフォメーション状態を決定する上で重要な役割を果たしていると考えていました。しかし、最近の研究では、N末端は適切な電位ゲーティングには不要であることが示されており、柔軟なβバレルがコンフォメーション変化のメカニズムであることが示唆されています。[ 22 ]

オリゴマー化

原子間力顕微鏡（AFM）により、VDAC1モノマーだけでなく、ダイマーやより大きなオリゴマーの存在が明らかになり、細孔同士の相互作用が示されていますが、ダイマーの方が頻繁に見られます。[ 27 ]特にhVDAC1はダイマーを平行に形成して細孔の透過性を高めることが示されています。[ 16 ] VDAC1の73番目の位置にあるグルタミン酸も、カルシウム存在下でオリゴマー化に関与することが示されています。[ 23 ] VDACはオリゴマー化してミトコンドリア膜透過性遷移孔（MPTP）の一部を形成し、シトクロムCの放出を促進してアポトーシスを誘導することもできます。VDACは、Bcl-2ファミリータンパク質やキナーゼなどのアポトーシス促進タンパク質や抗アポトーシスタンパク質と相互作用することも観察されているため、MPTPとは独立してアポトーシスに寄与している可能性があります。[ 24 ]

臨床的意義

電圧依存性アニオンチャネルは、それぞれ生理学的役割が異なりますが、いずれもイオンおよび代謝物の輸送に関与しています。その役割ゆえに、チャネルの機能不全は様々な疾患につながる可能性があります。VDAC1は、抗アポトーシスファミリータンパク質であるBcl-2タンパク質、特に癌において過剰発現するBcl-xlおよびMcl-1との相互作用を通じて、癌への関与が示唆されています。これら2つのBcl-2タンパク質はVDAC1と相互作用し、OMMを介したカルシウムイオン輸送、ひいてはROS産生を制御します。高レベルのROSは細胞死を誘導しますが、致死的ではないレベルのROSはシグナル伝達経路を阻害し、癌細胞における細胞増殖、遊走、浸潤を促進します。[ 11 ]さらに、VDAC1の過剰発現は、アポトーシス応答の増加、抗癌剤および治療効果の増加と関連しており、VDAC1が癌治療における治療標的であることをさらに裏付けています。[ 11 ] [ 28 ]

VDAC1のカルシウムイオン輸送機能は、神経変性疾患にも関連付けられています。パーキンソン病（PD）では、VDAC1がミトコンドリア内のカルシウムイオン濃度を上昇させ、ミトコンドリア透過性の増加、ミトコンドリア膜電位の異常、活性酸素種（ROS）産生の増加、細胞死、神経変性を引き起こします。[ 12 ] VDAC1はアミロイドβ（Aβ）と相互作用し、チャネルの伝導性を高め、最終的には細胞のアポトーシスを引き起こすことが示されています。[ 13 ]ハンチントン病の実験モデルでは、VDACを標的とする化合物であるオレソキシムによる治療により、カルシウム恒常性とカルシウム依存性カルパインプロテアーゼの活性を調節することで、疾患関連表現型が改善されました。 [ 29 ] [ 30 ] [ 31 ]

相互作用

VDAC1 は多くのタンパク質の足場として機能し、また細孔内の相互作用を通じてイオンや代謝物の流動を可能にします。

このチャネルを通過する主要な代謝物はATPです。この分子の高速輸送に用いられる低親和性結合部位は、マルコフ状態モデリングアプローチによって発見されました。ATPは細孔内の複数の塩基残基に順次結合し、本質的にチャネルを通過することが示されました。[ 32 ]

VDAC1 は以下とも相互作用することが示されています。

参照

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