マイクロペプチド
短い長さのポリペプチド
マイクロペプチドは、5'UTR、小さな遺伝子、ポリシストロニック mRNA、または誤って注釈が付けられた lncRNA から転写される可能性があります。

マイクロペプチド（マイクロタンパク質とも呼ばれる）は、 100～150アミノ酸未満の長さを持つポリペプチドで、短いオープンリーディングフレーム（sORF）によってコードされています。[1] [2] [3]この点において、マイクロペプチドは、より大きなポリペプチドの翻訳後切断によって生成される他の多くの活性な小さなポリペプチドとは異なります。[1] [4]サイズに関して言えば、マイクロペプチドは、原核生物と真核生物でそれぞれ平均330アミノ酸と449アミノ酸の長さを持つ「標準的な」タンパク質よりもかなり短いです。[5]マイクロペプチドは、ゲノム上の位置に基づいて命名されることがあります。例えば、上流オープンリーディングフレーム（uORF）の翻訳産物は、uORFエンコードペプチド（uPEP）と呼ばれることがあります。[6]マイクロペプチドはN末端シグナル伝達配列を欠いているため、細胞質に局在する可能性が高いと考えられます。[1]しかし、膜貫通型マイクロペプチドの存在が示唆するように、一部のマイクロペプチドは他の細胞区画にも見つかっています。[7] [8]これらは原核生物と真核生物の両方に存在します。[1] [9] [10]マイクロペプチドが翻訳されるsORFは、5' UTR、小さな遺伝子、またはポリシストロニックmRNAにコードされます。一部のマイクロペプチドコード遺伝子は、当初、長鎖非コードRNA （lncRNA）として誤ってアノテーションされていました。[11]

sORFは、その小ささゆえに、当初は見過ごされてきました。しかし、様々な手法を用いて、多数の生物において数十万もの推定マイクロペプチドが同定されています。コード機能を持つこれらのうち、発現と機能が確認されているのはごく一部です。機能的に特徴付けられているものは、一般的に細胞シグナル伝達、器官形成、細胞生理において役割を果たしています。マイクロペプチドの発見が増えるにつれて、その機能も増えていきます。その調節機能の一つにペプトスイッチがあります。これは、小分子によって直接的または間接的に活性化され、リボソームを停止させることで、下流のコード配列の発現を阻害します。 [11]

識別

潜在的なsORFとその翻訳産物を同定するための様々な実験技術が存在する。これらの技術は、マイクロペプチドを生成する可能性のあるsORFの同定にのみ有用であり、直接的な機能解析には有用ではない。

RNAシークエンシング

潜在的なsORF、ひいてはマイクロペプチドを見つける方法の一つは、RNAシーケンシング（RNA-Seq）です。RNA-Seqは、次世代シーケンシング（NGS）を用いて、特定の細胞、組織、または生物において特定の時点でどのRNAが発現しているかを決定します。このデータの集合はトランスクリプトームと呼ばれ、潜在的なsORFを見つけるためのリソースとして利用できます。[1] 100アミノ酸未満のsORFは偶然に発生する可能性が高いため、この方法で得られたデータの妥当性を判断するには、さらなる研究が必要です。[11]

リボソームプロファイリング（Ribo-Seq）

リボソームプロファイリングは、ショウジョウバエ、ゼブラフィッシュ、マウス、ヒトなど、ますます多くの生物において、潜在的なマイクロペプチドを同定するために用いられてきました。[11]一つの方法としては、ハリントンニン、ピューロマイシン、ラクチミドマイシンなどの化合物を用いて、リボソームを翻訳開始部位で停止させるものがあります。 [12 ]これにより、活発な翻訳が行われている場所が示されます。エメチンやシクロヘキシミドなどの翻訳伸長阻害剤も、翻訳されたORFにつながる可能性の高いリボソームフットプリントを得るために使用できます。[13]リボソームがsORFまたはその近傍に結合している場合、それはマイクロペプチドをコードしていると推定されます。[1] [2] [14]

質量分析

質量分析法（MS）は、タンパク質の同定と配列決定におけるゴールドスタンダードです。この技術を用いることで、研究者はポリペプチドが実際にsORFから翻訳されたものであるかどうかを判定することができます。

プロテオゲノミクスの応用

プロテオゲノミクスは、プロテオミクス、ゲノミクス、トランスクリプトミクスを組み合わせたものです。これは、潜在的なマイクロペプチドを探す際に重要です。プロテオゲノミクスを用いる一つの方法として、RNA-Seqデータを用いて、可能性のあるすべてのポリペプチドのカスタムデータベースを作成する方法があります。液体クロマトグラフィーとタンデム質量分析（LC-MS/MS）を実施することで、翻訳産物の配列情報が得られます。トランスクリプトミクスデータとプロテオミクスデータを比較することで、マイクロペプチドの存在を確認することができます。[1] [2]

系統学的保存

系統学的保存性は、特に大規模なsORFデータベースを精査する際に有用なツールとなり得る。sORFが多くの種間で保存されている場合、機能性マイクロペプチドを生成する可能性は高くなる。[11] [12]しかし、これはすべてのsORFに当てはまるわけではない。例えば、lncRNAによってコードされるsORFは、lncRNA自体の配列保存性が低いため、保存される可能性は低い。[2]機能性マイクロペプチドが実際に生成されるかどうかを判断するには、さらなる実験が必要となる。

タンパク質コードの可能性の検証

抗体

対象となるマイクロペプチドを標的としたカスタム抗体は、発現の定量化や細胞内局在の決定に有用です。多くのタンパク質と同様に、発現量が低いと検出が困難になる場合があります。また、マイクロペプチドのサイズが小さいため、抗体を標的とするエピトープの設計が困難になることもあります。[2]

CRISPR-Cas9によるタグ付け

ゲノム編集は、 FLAG/MYCなどの小さなペプチドタグを内因性のsORFに付加することで、融合タンパク質を作製するために用いられます。多くの場合、この方法はカスタム抗体を開発するよりも迅速に実行できるという利点があります。また、エピトープを標的とできないマイクロペプチドにも有用です。[2]

試験管内翻訳

このプロセスでは、全長マイクロペプチドcDNAをT7またはSP6プロモーターを含むプラスミドにクローニングします。この方法では、35 S-メチオニン存在下で無細胞タンパク質合成系を用いて目的のペプチドを生成します。得られたペプチドはゲル電気泳動で分析し、35 S標識ペプチドはオートラジオグラフィーで可視化します。[2]

データベースとリポジトリ

sORFとマイクロペプチドの両方について、複数のリポジトリとデータベースが作成されています。リボソームプロファイリングによって発見された小さなORFのリポジトリは、sORFs.orgにあります。[15] [16]アラビドプシス・タリアナにおける推定sORFコードペプチドのリポジトリは、 ARA-PEPsにあります。[17] [18]特に非コードRNAによってコードされる小さなタンパク質のデータベースは、SmProtにあります。[19] [20]

原核生物の例

これまでに、マイクロペプチドの大部分は原核生物において同定されています。そのほとんどはまだ完全には解明されていませんが、研究されているものの多くは、これらの生物の生存に不可欠であると考えられます。原核生物はサイズが小さいため、環境の変化に特に敏感であり、そのため、自らの存在を確保するための手段を発達させてきました。

大腸菌（大腸菌）

大腸菌で発現するマイクロペプチドは、細菌の環境適応の好例である。これらのほとんどは、リーダーペプチド、リボソームタンパク質、毒性タンパク質の3つのグループに分類されている。リーダータンパク質は、アミノ酸が不足している状況において、アミノ酸代謝に関与するタンパク質の転写および/または翻訳を制御する。リボソームタンパク質には、50Sリボソームサブユニットを構成するL36（rpmJ）とL34（rpmH）が含まれる。ldrDなどの毒性タンパク質は、高濃度で毒性を示し、細胞を死滅させたり、増殖を阻害したりすることで、宿主細胞の生存率を低下させる。[21]

サルモネラ・エンテリカ

S. entericaでは、 MgtCという病原性因子が低マグネシウム環境への適応に関与している。疎水性ペプチドであるMgrRはMgtCに結合し、FtsHプロテアーゼによる分解を引き起こす。[9]

枯草菌

B. subtilisによって発現される46アミノ酸のSdaマイクロペプチドは、複製開始が阻害されると胞子形成を抑制します。SdaはヒスチジンキナーゼKinAを阻害することで、胞子形成に必要な転写因子Spo0Aの活性化を阻害します。[10]

黄色ブドウ球菌

黄色ブドウ球菌（S. aureus）には、20～22アミノ酸からなるマイクロペプチド群が存在し、宿主感染時に排出されて好中球膜を破壊し、細胞溶解を引き起こします。これらのマイクロペプチドにより、細菌はヒト免疫系の主要な防御機構による分解を回避します。[22] [23]

真核生物の例

マイクロペプチドは、シロイヌナズナからヒトに至るまで、真核生物において発見されています。組織や器官の発達、そして発達後の維持や機能において、多様な役割を果たしています。多くのペプチドの機能はまだ解明されておらず、今後さらに発見される可能性も高いですが、以下は最近同定された真核生物におけるマイクロペプチドの機能の概要です。

シロイヌナズナ

POLARIS （PLS）遺伝子は36アミノ酸のマイクロペプチドをコードしています。これは、葉の適切な維管束パターン形成と根における細胞増殖に不可欠です。このマイクロペプチドは、発達過程にあるPINタンパク質と相互作用し、オーキシン、エチレン、サイトカイニン間のホルモンクロストークに重要なネットワークを形成します。[24] [25] [26]

A. thalianaのROTUNDIFOLIA（ROT4）は、葉細胞の細胞膜に局在する53アミノ酸のペプチドをコードしている。ROT4の機能メカニズムは十分に解明されていないが、変異体は短く丸い葉を持つことから、このペプチドが葉の形態形成に重要な役割を果たす可能性が示唆されている。[27]

トウモロコシ（トウモロコシ）

Brick1（Brk1）は76アミノ酸からなるマイクロペプチドをコードしており、これは植物と動物の両方で高度に保存されている。Z . maysでは、発達中の葉表皮における複数のアクチン依存性細胞分極過程を促進することで、葉上皮の形態形成に関与することが明らかになった。[28] Zm401p10は89アミノ酸からなるマイクロペプチドで、タペータムにおける正常な花粉の発達に関与する。有糸分裂後には、タペータムの分解にも不可欠である。[29] Zm908p11は、成熟した花粉粒で発現するZm908遺伝子によってコードされる97アミノ酸からなるマイクロペプチドである。花粉管の細胞質に局在し、そこで花粉管の成長と発達を助ける。[30]

キイロショウジョウバエ（ショウジョウバエ）

進化的に保存された精白米遺伝子（pri）は、ショウジョウバエ（D. melanogaster）においてtarsal-less（tal） として知られ、表皮分化に関与しています。このポリシストロニック転写産物は、11～32アミノ酸長の4つの類似ペプチドをコードしています。これらのペプチドは、転写因子Shavenbaby （Svb）を切断する働きがあります。これによりSvbは活性化因子へと変換され、ミニチュア（m）およびシャベノイド（sha）を含む標的エフェクターの発現を直接制御します。これらのエフェクターは共にトライコーム形成に関与しています。[31]

ダニオ・レリオ（ゼブラフィッシュ）

Elabela遺伝子（Ela）（別名Apela、Toddler）は胚発生に重要である。[32]これは特に後期胞胚および原腸胚の段階で発現する。原腸陥入の際には、中胚葉細胞の内部移行および動物極方向への運動を促進する上で極めて重要である。原腸陥入後、Elaは側方中胚葉、内胚葉、ならびに前部および後部脊索で発現する。これはゼブラフィッシュ、マウス、およびヒトではlncRNAとして注釈が付けられていたが、58アミノ酸のORFは脊椎動物種間で高度に保存されていることが判明した。Elaは、N末端シグナルペプチドを除去することによって処理され、その後細胞外スペースに分泌される。その34アミノ酸の成熟ペプチドは、アペリン受容体として知られるGPCRに対する最初の内因性リガンドとして働く。[33] [32]ゼブラフィッシュにおけるElaまたはAplnrの遺伝子不活性化は心臓のない表現型をもたらす。[34] [35]

ハツカネズミ（ねずみ）

ミオレギュリン（Mln）は、元々lncRNAとしてアノテーションされた遺伝子によってコードされています。Mlnは3種類の骨格筋すべてで発現し、心筋のホスホランバン（Pln）や遅筋（I型）のサルコリピン（Sln）といったマイクロペプチドと同様に機能します。これらのマイクロペプチドは、筋小胞体（SR）へのCa 2+取り込みを制御する膜ポンプである筋小胞体Ca 2+ -ATPase （SERCA）と相互作用します。SRへのCa 2+取り込みを阻害することで、筋弛緩を引き起こします。同様に、エンドレギュリン（ELN）遺伝子とアナザーレギュリン（ALN）遺伝子は、SERCA結合モチーフを含む膜貫通型マイクロペプチドをコードしており、哺乳類において保存されています。[7]

ミオミキサー（Mymx）は、84アミノ酸長の筋特異的ペプチドであるGm7325遺伝子によってコードされており、胚発生における融合および骨格筋形成において重要な役割を果たします。Mymxは細胞膜に局在し、膜融合タンパク質であるミオメーカー（Mymk）と会合します。ヒトでは、Mymxをコードする遺伝子は未解析のLOC101929726としてアノテーションされています。カメ、カエル、魚類のゲノムにも相同遺伝子が存在します。[8]

ホモ・サピエンス（人間）

ヒトにおいて、 68アミノ酸からなるマイクロペプチドであるNoBody（非注釈Pボディ解離ポリペプチド）が、長鎖非コードRNA（lincRNA）LINC01420中に発見されました。この分子は哺乳類間で高い配列保存性を示し、Pボディに局在します。5 ' mRNAのデキャッピングに関連するタンパク質を濃縮します。また、mRNAデキャッピングエンハンサー4（EDC4）と直接相互作用すると考えられています。[36]

ELABELA（ ELA）（別名APELA）は、ヒト胚性幹細胞によって32アミノ酸のマイクロペプチドとして分泌される内因性ホルモンです。 [32]ヒト胚性幹細胞の自己複製能と多能性 を維持するために不可欠です。そのシグナルは、未だ同定されていない細胞表面受容体を介してPI3/AKT経路でオートクリン様式。 [37]分化中の中胚葉細胞において、ELAはホルモンペプチドAPLNにも反応するGPCRであるAPLNRに結合し、これを介してシグナル伝達します。

哺乳類で保存されているCYREN遺伝子は、選択的スプライシングを受けると3つのマイクロペプチドを生成すると予測されています。MRI-1は、以前、レトロウイルス感染の調節因子であることが分かっています。2番目に予測されるマイクロペプチドであるMRI-2は、 DNA二本鎖切断における非相同末端結合（NHEJ）に重要な役割を果たす可能性があります。共免疫沈降実験において、MRI-2はKuの2つのサブユニットであるKu70とKu80に結合し、 NHEJ経路において主要な役割を果たしました。[38]

24アミノ酸からなるマイクロペプチド、ヒューマニン（HN）は、アポトーシス誘導タンパク質であるBcl2関連Xタンパク質（Bax）と相互作用する。活性状態のBaxは構造変化を起こし、膜標的ドメインを露出させる。これにより、Baxは細胞質からミトコンドリア膜へと移動し、そこでシトクロムcなどのアポトーシス誘導タンパク質を挿入・放出する。HNはBaxと相互作用することで、Baxによるミトコンドリアへの標的化を阻害し、アポトーシスを阻害する。[39]

90アミノ酸からなるマイクロペプチド「アミノ酸応答の小型調節ポリペプチド（SPAAR）」が、lncRNA LINC00961にコードされていることが判明した。これはヒトとマウス間で保存されており、後期エンドソーム／リソソームに局在する。SPAARはv-ATPase複合体の4つのサブユニットと相互作用し、mTORC1が活性化されるリソソーム表面への移行を阻害する。このマイクロペプチドのダウンレギュレーションは、アミノ酸刺激によるmTORC1の活性化を可能にし、筋再生を促進する。[40]

参考文献

この記事は、 CC BY 4.0ライセンス（2018年）（査読者レポート） に基づき、以下の文献から改変したものです： Maria E. Sousa; Michael H. Farkas (2018年12月13日). 「マイクロペプチド」. PLOS Genetics . 14 (12): e1007764. doi : 10.1371/JOURNAL.PGEN.1007764 . ISSN  1553-7390. PMC 6292567.  PMID 30543625.  Wikidata Q60017699  .{{cite journal}}: CS1 maint: 記事番号をページ番号として表示 (リンク)

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