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遺伝暗号とは、生細胞が遺伝物質（ヌクレオチドトリプレットまたはコドンのDNAまたはRNA配列）内にコード化された情報をタンパク質に変換するために使用する一連の規則です。翻訳はリボソームによって行われ、リボソームはメッセンジャーRNA（mRNA）によって指定された順序でタンパク質構成アミノ酸を連結し、転移RNA（tRNA）分子を使用してアミノ酸を運び、mRNAを一度に 3ヌクレオチドずつ読み取ります。遺伝暗号はすべての生物間で非常に類似しており、64項目の単純な表で表すことができます。

コドンは、タンパク質生合成中に次にどのアミノ酸が追加されるかを指定します。いくつかの例外を除き、[1]核酸配列中の3ヌクレオチドのコドンは、1つのアミノ酸を指定します。遺伝子の大部分は単一のスキームでコードされています（RNAコドン表を参照）。このスキームは、しばしば標準遺伝暗号、または単に遺伝暗号と呼ばれますが、ミトコンドリアなどの変異コードも存在します。

歴史

遺伝暗号

タンパク質がどのようにコード化されているかを理解するための取り組みは、1953年にDNAの構造が発見された後に始まりました。ケンブリッジ大学キャベンディッシュ研究所で共同研究を行っていた、主要な発見者であるイギリスの生物物理学者フランシス・クリックとアメリカの生物学者ジェームズ・ワトソンは、DNAから情報が流れ、DNAとタンパク質の間には関連があるという仮説を立てました。 [2]ソビエト系アメリカ人の物理学者ジョージ・ガモフは、DNAからタンパク質を合成するための実用的なスキームを初めて提示しました。[3]彼は、生細胞がタンパク質を構築するために使用する20種類の標準アミノ酸をコード化するには、3つの塩基のセット（トリプレット）を使用する必要があると仮定しました。これにより、最大で4 ×3 =64種類のアミノ酸（4つの塩基のすべての順列を一度に3つずつ読み取る）がコード化されます。[4]彼はこのDNAとタンパク質の相互作用（元の遺伝暗号）を「ダイヤモンド暗号」と名付けました。[5]

1954年、ガモフはワトソンの提案に基づき、遺伝子からタンパク質がどのように合成されるかに関心を持つ様々な分野の科学者のための非公式な科学組織「 RNAタイクラブ」を設立しました。しかし、クラブには20種類のアミノ酸それぞれを代表する20名の常任会員と、DNAの4つのヌクレオチドを代表する4名の名誉会員しかいませんでした。[6]

クラブの最初の科学的貢献は、後に「科学史上最も重要な未発表論文の一つ」[7]、そして「分子生物学の年鑑の中で最も有名な未発表論文」[8]として記録される、クリックによるものでした。クリックは1955年1月にクラブのメンバーに「縮重鋳型とアダプター仮説について：RNAタイクラブへの覚書」 [9]と題されたタイプライターで書かれた論文を発表しました。ワトソンの回想によれば、この論文は「タンパク質合成に対する私たちの考え方を完全に変えた」ものでした。[10]この仮説によれば、トリプレットコードはガモフが考えていたようにアミノ酸に渡されるのではなく、アミノ酸と相互作用する別の分子、アダプターによって運ばれるとされています。[8]このアダプターは後にtRNAであることが特定されました。[11]

コドン

クリック、ブレンナー、バーネット、ワッツ・トービンの実験により、コドンは3つのDNA塩基で構成されていることが初めて実証されました。

マーシャル・ニーレンバーグとJ・ハインリッヒ・マッセイは、 1961年に初めてコドンの性質を明らかにしました。[12]彼らは無細胞系を用いてポリウラシルRNA配列（UUUUU…）を翻訳し、合成したポリペプチドがフェニルアラニンというアミノ酸のみで構成されていることを発見しました。[13]これにより、コドンUUUがフェニルアラニンというアミノ酸を指定していると推測されました。

その後、セベロ・オチョアの研究室で実験が行われ、ポリアデニンRNA配列（AAAAA…）がポリペプチドポリリジンをコードし、[14]ポリシトシンRNA配列（CCCCC…）がポリペプチドポリプロリンをコードしていることが実証されました。[15]したがって、コドンAAAはアミノ酸リジンを指定し、コドンCCCはアミノ酸プロリンを指定しました。その後、様々なコポリマーを用いて、残りのコドンのほとんどが決定されました

その後、ハル・ゴビンド・コラナによる研究で遺伝暗号の残りの部分が特定されました。その後まもなく、ロバート・W・ホリーはRNAをタンパク質に変換するプロセスを促進するアダプター分子である転移RNA （tRNA）の構造を解明しました。この研究はオチョアの以前の研究に基づいており、オチョアはRNA合成の酵素学に関する研究で1959年のノーベル生理学・医学賞を受賞しました。[16]

この研究を発展させ、ニーレンバーグとフィリップ・レーダーはコードのトリプレットの性質を明らかにし、コドンを解読しました。これらの実験では、mRNAの様々な組み合わせを、RNAをタンパク質に変換する細胞の構成要素であるリボソームを含むフィルターに通しました。独自のトリプレットは、特定のtRNAのリボソームへの結合を促進しました。レーダーとニーレンバーグは、実験で64個のコドンのうち54個の配列を決定することができました。[17]コラナ、ホリー、ニーレンバーグは、彼らの研究によりノーベル賞（1968年）を受賞しました。[18]

3つの終止コドンは、発見者のリチャード・エプスタインとチャールズ・スタインバーグによって命名されました。「アンバー」は、ドイツ語で「琥珀」を意味する姓を持つ友人のハリス・バーンスタインにちなんで名付けられました。[19]他の2つの終止コドンは、「色の名前」というテーマを維持するために「オーカー」と「オパール」と名付けられました。

拡張遺伝暗号（合成生物学）

幅広い学術的観点から、遺伝暗号が元の曖昧な遺伝暗号から、20（+2）種類の標準的なアミノ酸のレパートリーを持つ明確に定義された（「凍結された」）遺伝暗号へと進化するという概念は広く受け入れられています。[20] しかし、実験的に遺伝暗号を変更する最良の方法については、さまざまな意見、概念、アプローチ、アイデアがあります。[説明が必要]合成アミノ酸が遺伝暗号に侵入するための「エントリーポイント」を予測するモデルさえ提案されています。[21]

2001年以降、独自のコドン（再コーディング）と対応する転移RNA：アミノアシル-tRNA合成酵素のペアを作成することで、40種類の非天然アミノ酸がタンパク質に追加され、多様な物理化学的および生物学的特性でコード化され、タンパク質の構造と機能の探索、または新規タンパク質や強化タンパク質の作成のためのツールとして使用されています。[22] [23]

H. MurakamiとM. Sisidoは、いくつかのコドンを4塩基と5塩基に拡張しました。Steven A. Bennerは、機能的な65番目の（生体内）コドンを構築しました。[24]

2015年、N. Budisa、D. Söllらは、大腸菌の遺伝暗号中の20,899個のトリプトファン残基（UGGコドン）すべてを非天然チエノピロールアラニンに完全に置換したことを報告しました。[ 25 ]

年、最初の安定した半合成生物が作られました。それは、2つの合成塩基（XとYと呼ばれる）を持つ（単細胞）細菌でした。これらの塩基は細胞分裂を生き延びました。[26] [27]

2017年、韓国の研究者たちは、非天然アミノ酸を含むタンパク質を生成できる拡張された遺伝暗号を持つマウスを作製したと報告しました。[28]

2019年5月、研究者たちは大腸菌の新しい「Syn61」株の作成を報告しました。この株は完全に合成されたゲノムを持ち、リファクタリング（すべての重複を拡張）、再コード（64個のコドンのうち3つの使用を完全に削除）、さらに改変されて不要になったtRNAと放出因子が除去されています。この株は完全に生存可能であり、野生型の「MDS42」よりも1.6倍遅く成長します。[29] [30]

2025年、研究者たちは64個のコドンのうち7つの使用を完全に削除した新しい「Syn57」株を報告しました。[31]

特徴

MT-ATP8およびMT-ATP6遺伝子をコードするヒトミトコンドリアゲノム領域のDNA配列におけるリーディングフレーム（黒：配列アクセッション番号NC_012920 [32]の8,525～8,580番目）。5'→3'順方向には、1番目（+1）、2番目（+2）、3番目（+3）の位置から始まる3つのリーディングフレームが考えられます。各コドン（角括弧）について、アミノ酸は脊椎動物ミトコンドリアコードによって示され、 MT-ATP8の場合は+1フレーム（赤）またはMT-ATP6の場合は+3フレーム（青）のいずれかに示されます。MT -ATP8遺伝子は+1フレームのTAG終止コドン（赤い点）で終結します。MT -ATP6遺伝子は+3フレームのATGコドン（Mアミノ酸を表す青い円）で始まります。

読み枠

リーディングフレームは、翻訳開始点となる最初の3つのヌクレオチドによって定義されます。これは、連続する重複しないコドンの並び（オープンリーディングフレーム（ORF））の枠組みを設定します。例えば、5'-AAATGAACG-3'（図参照）という文字列は、最初の位置から読み取ると、コドンAAA、TGA、ACGが含まれ、2番目の位置から読み取ると、コドンAATとGAAが含まれ、3番目の位置から読み取ると、コドンATGとAACが含まれます。したがって、すべての配列は5'→3'方向に3つのリーディングフレームで読み取ることができ、それぞれが異なるアミノ酸配列を生成します。この例では、それぞれLys (K)-Trp (W)-Thr (T)、Asn (N)-Glu (E)、またはMet (M)-Asn (N)となります（脊椎動物のミトコンドリアコードで翻訳する場合）。 DNAが二本鎖の場合、6つの読み枠が定義されます。片方の鎖に順方向に3つ、反対の鎖に逆方向に3つです。[33] : 330 タンパク質コードフレームは、開始コドン（通常はRNA配列の最初のAUGコドン、DNA配列の最初のATG）によって定義されます。

真核生物では、エクソンのオープンリーディングフレームは、しばしばイントロンによって中断されます。

開始コドンと終止コドン

翻訳は連鎖開始コドン、つまり開始コドンから始まります。開始コドンだけでは翻訳プロセスを開始するのに十分ではありません。大腸菌のシャイン・ダルガルノ配列や開始因子などの近傍配列も翻訳開始に必要です。最も一般的な開始コドンはAUGで、メチオニンまたはホルミルメチオニン（細菌、ミトコンドリア、プラスチド）と読みます。生物によって異なる代替開始コドンには「GUG」や「UUG」などがあります。これらのコドンは通常、それぞれバリンとロイシンを表しますが、開始コドンとしてはメチオニンまたはホルミルメチオニンとして翻訳されます。[34]

3つの終止コドンには名前があります。UAGはアンバー、UGAはオパール（アンバーと呼ばれることもあります）、UAAはオーカーです。終止コドンは「終結」コドンまたは「ナンセンス」コドンとも呼ばれます。これらの終止シグナルに相補的なアンチコドンを持たない同族tRNAがないため、終止コドンは新生ポリペプチドをリボソームから放出するシグナルとなり、代わりに放出因子がリボソームに結合できるようになります。[35]

変異の影響

ヒトに起こりうる注目すべき突然変異の例[36]

DNA複製の過程では、 2本目の鎖の重合において時折エラーが発生します。これらのエラー、つまり突然変異は、特に遺伝子のタンパク質コード配列内で発生した場合、生物の表現型に影響を与える可能性があります。エラー率は通常、1000万～1億塩基あたり1エラーです。これはDNAポリメラーゼの「校正」能力によるものです。[37] [38]

ミスセンス変異とナンセンス変異は、それぞれ鎌状赤血球症やサラセミアなどの遺伝性疾患を引き起こす可能性のある点突然変異の例です。[39] [40]臨床的に重要なミスセンス変異は、一般的にコードされているアミノ酸残基の特性を塩基性、酸性、極性、または非極性状態の間で変化させますが、ナンセンス変異は終止コドンをもたらします。[33]

3ヌクレオチド塩基の倍数ではないインデル（挿入または欠失）によって読み枠配列を破壊する変異は、フレームシフト変異として知られています。これらの変異は通常、元の翻訳とは全く異なる翻訳をもたらし、おそらく終止コドンが読み取られ、タンパク質が切断されます。[41]これらの変異はタンパク質の機能を損なう可能性があるため、生体内のタンパク質コード配列ではまれです。フレームシフト変異の遺伝がまれな理由の1つは、翻訳されるタンパク質が生物が直面する選択圧下での成長に不可欠である場合、機能的なタンパク質が存在しないと、生物が生存可能になる前に死に至る可能性があるためです。[42]フレームシフト変異は、テイ・サックス病などの重篤な遺伝性疾患を引き起こす可能性があります。[43]

タンパク質配列を変化させる変異のほとんどは有害または中立的ですが、いくつかの変異には利点があります。[44]これらの変異により、変異生物は野生型生物よりも特定の環境ストレスに耐性を持つようになったり、より速く繁殖したりする可能性があります。このような場合、突然変異は自然選択によって集団内でより一般的になる傾向があります。[45] RNAを遺伝物質として使用するウイルスは突然変異率が速く、 [46]これは、これらのウイルスが急速に進化し、免疫系の防御反応を回避するため、有利となる可能性があります。[47]大腸菌などの無性生殖生物の大規模な集団では、複数の有益な突然変異が同時に発生する可能性があります。この現象はクローン干渉と呼ばれ、突然変異間の競争を引き起こします。[48]

縮重

アミノ酸残基のモル容積とハイドロパシー性によるコドンのグループ化。より詳細なバージョンが利用可能です
軸1、2、3はコドンの1番目、2番目、3番目の位置です。20個のアミノ酸と終止コドン（X）は1文字コードで示されています

縮重とは、遺伝コードの冗長性です。この用語は、Bernfield と Nirenberg によって提唱されました。遺伝コードには冗長性はありますが、曖昧性はありません (完全な相関関係については、以下のコドン表を参照してください)。たとえば、コドン GAA と GAG はどちらもグルタミン酸を指定しますが (冗長性)、どちらも別のアミノ酸を指定しません (曖昧性はありません)。 1 つのアミノ酸をコードするコドンは、3 つの位置のいずれかが異なる場合があります。たとえば、アミノ酸ロイシンは、Y U Rまたは CU N (UUA、UUG、CUU、CUC、CUA、または CUG) コドンで指定されます (1 番目または 3 番目の位置の違いはIUPAC 表記法で示されます)。一方、アミノ酸セリンは、UC Nまたは AG Y (UCA、UCG、UCC、UCU、AGU、または AGC) コドンで指定されます (1 番目、2 番目、または 3 番目の位置の違い)。[49]冗長性の実際的な結果として、トリプレットコドンの3番目の位置のエラーは、サイレント突然変異、またはタンパク質に影響を与えないエラーのみを引き起こします。これは、親水性または疎水性がアミノ酸の同等の置換によって維持されるためです。たとえば、NUN（Nは任意のヌクレオチド）のコドンは、疎水性アミノ酸をコードする傾向があります。NCNは、サイズが小さく、ハイドロパシーが中程度のアミノ酸残基を生成し、NANは平均サイズの親水性残基をコードします。遺伝コードはハイドロパシーに合わせて非常によく構成されているため、12の変数（4ヌクレオチド×3つの位置）の数学的分析（特異値分解）により、翻訳なしでトリプレットヌクレオチド配列から直接、コードされているアミノ酸のハイドロパシーを予測するための顕著な相関（C = 0.95）が得られます。[50] [51] 下の表では、8つのアミノ酸はコドンの3番目の位置の変異によって全く影響を受けないのに対し、上の図では、2番目の位置の変異は、コードされているアミノ酸の物理化学的性質に根本的な変化を引き起こす可能性が高いことに注意してください。それでもなお、全体的な規模では、コドンの1番目の位置の変化は2番目の位置の変化よりも重要です。[52] その理由は、電荷の反転（正電荷から負電荷へ、またはその逆）は、特定のコドンの1番目の位置の変異によってのみ起こり、どのコドンの2番目の位置の変化でも起こらないためと考えられます。このような電荷の反転は、タンパク質の構造や機能に劇的な影響を及ぼす可能性があります。この側面は、これまでの研究で大きく過小評価されていた可能性があります。[52]

コドン使用頻度バイアス

The frequency of codons, also known as codon usage bias , can vary from species to species with functional implications for the control of translation . The codon varies by organism; for example, most common proline codon in E. coli is CCG, whereas in humans this is the least used proline codon. [53]

Alternative genetic codes

非標準アミノ酸

一部のタンパク質では、メッセンジャーRNA内の関連するシグナル配列に応じて、標準終止コドンが非標準アミノ酸に置換されます。例えば、UGAはセレノシステインを、UAGはピロリシンをコードできます。セレノシステインは21番目のアミノ酸、ピロリシンは22番目のアミノ酸と見なされるようになりました。[55]セレノシステインとピロリシンの両方が同じ生物に存在する場合があります。[55]遺伝コードは通常、生物内で固定されていますが、アケア菌類の原核生物であるアセトハロビウム・アラバティカムは、異なる成長条件下で遺伝コードを20アミノ酸から21アミノ酸に拡張することができます（ピロリシンを含めることにより）。[56]

変異

FACILによるグロボブリミナ・シュードスピネセンスミトコンドリアゲノムの遺伝暗号ロゴ。このプログラムは、原生動物ミトコンドリアコードが使用されていることを正しく推測できる。 [57]ロゴは左から右へ64個のコドンを示し、予測される代替コドンは赤色で示されている（標準遺伝暗号に対する相対値）。赤色の線は終止コドン。スタック内の各アミノ酸の高さは、相同タンパク質ドメインにおけるコドンとのアラインメント頻度を示している。スタックの高さは、予測の支持度を示している。

遺伝暗号は普遍的であるべきだという、単純かつ広く受け入れられていた議論がかつてありました。つまり、遺伝暗号のいかなる変異も生物にとって致命的である（ただし、クリックはウイルスは例外であると述べていました）というものです。これは遺伝暗号の普遍性に関する「凍結事故」論として知られています。しかし、フランシス・クリックは1968年に遺伝暗号の起源に関する画期的な論文の中で、すべての生物における遺伝暗号の普遍性は証明されていない仮説であり、場合によってはおそらく真実ではないと述べました。彼は「遺伝暗号は普遍的（すべての生物で同一）であるか、ほぼそうである」と予測しました。[58]最初の変異は1979年、ヒトのミトコンドリア遺伝子を研究していた研究者によって発見されました。[ 59]その後、多くのわずかな変異が発見され、[60]様々な代替ミトコンドリア暗号も発見されました。[61]これらのマイナーバリアントには、例えば、マイコプラズマ属ではコドンUGAがトリプトファンとして翻訳され、CTGクレード（カンジダ・アルビカンスなど）の酵母ではCUGがロイシンではなくセリンとして翻訳されるなどが含まれる。[62] [63] [64]ウイルスは宿主と同じ遺伝暗号を使用する必要があるため、標準的な遺伝暗号の改変はウイルスのタンパク質合成や機能に影響を及ぼす可能性がある。しかし、トティウイルスなどのウイルスは宿主の遺伝暗号の改変に適応している。[65]細菌や古細菌では、GUGとUUGが一般的な開始コドンである。まれに、特定のタンパク質が代替の開始コドンを使用することもある。[60] 驚くべきことに、遺伝暗号の解釈における変異は、ヒトの核にコードされた遺伝子にも存在する。2016年、リンゴ酸脱水素酵素の翻訳を研究している研究者らは、この酵素をコードするmRNAの約4%において、終止コドンがアミノ酸トリプトファンとアルギニンをコードするために自然に使用されていることを発見した。[66]このタイプの再コーディングは、高リードスルー終止コドンコンテキストによって誘導され、 [67]機能的翻訳リードスルーと呼ばれている。[68]

これらの違いにもかかわらず、既知の天然に存在するコードはすべて非常に類似しています。コード機構はすべての生物で同じです。3塩基コドン、tRNA、リボソーム、一方向の読み取り、そして単一コドンから単一アミノ酸への翻訳です。[69]最も極端な変異は、特定の繊毛虫で発生し、終止コドンの意味はmRNA内の位置に依存します。3'末端に近い場合は終結コドンとして機能しますが、内部の位置ではコンジロストマ・マグナム[70]のようにアミノ酸をコードするか、ユープロテス[71]のようにリボソームフレームシフトを引き起こします。

遺伝コードの起源と変異、そして遺伝コードの進化可能性の背後にあるメカニズムは広く研究されており[72] [73]、一部の生物の遺伝コードを実験的に進化させる研究も行われています。[74] [75] [76]

推論

生物が使用する変異遺伝子コードは、そのゲノムにコードされている高度に保存された遺伝子を特定し、そのコドン使用頻度を他の生物の相同タンパク質のアミノ酸と比較することで推測できます。例えば、FACILプログラムは、相同タンパク質ドメインのどのアミノ酸がすべてのコドンに最も頻繁にアラインメントされているかを検索することで、遺伝子コードを推測します。得られた各コドンのアミノ酸（または終止コドン）の確率は、遺伝子コードのロゴに表示されます。[57]

2022年1月現在、遺伝コードの最も包括的な調査は、シュルギナとエディによって行われており、彼らはCodettaツールを使用して25万個の原核生物ゲノムをスクリーニングしました。このツールは、より大規模なPfamデータベースを使用して、FACILと同様のアプローチを採用しています。NCBIがすでに27の翻訳テーブルを提供しているにもかかわらず、著者らは新たに5つの遺伝コード変異（tRNA変異によって裏付けられている）を発見し、いくつかの誤った帰属を修正することができました。[77] Codettaは後に繊毛虫における遺伝コードの変化を解析するために使用されました。[78]

起源

遺伝暗号は生命の歴史において重要な部分を占めています。RNAワールド仮説によれば、自己複製RNA分子はタンパク質の重要な利用に先行していました。核ペプチドワールド仮説によれば、ペプチドの重要な利用は遺伝暗号に先行しており、初期生命におけるRNAの高度な利用と同時期でした。[79]転移RNA分子は、現代のアミノアシルtRNA合成酵素よりも前に進化したようです。[80]合成酵素が初期のリボザイム（RNA酵素）システムに取って代わったか、アミノ酸がプロトtRNAの三次構造における独特のポケットによって認識された可能性があります。[81]遺伝暗号がL体アミノ酸のみを使用し、D体アミノ酸を使用しない理由は不明です。[82]

コードの起源に関する進化モデルは、DNA複製中および翻訳中のエラーに対する、コードされたタンパク質の堅牢性を考慮する必要があります。多くの単一ヌクレオチドエラーは同義であり、そうでないものは生化学的に類似したアミノ酸の置換を引き起こす傾向があります。コドンのクラスターが同じアミノ酸をコードするというコード構造を同じに保ったとしても、どのアミノ酸がどのコドンセットによってコードされているかは、堅牢性に関して「100万分の1」です。[83]生化学的に類似したアミノ酸は同じ中央のヌクレオチドを共有する傾向がありますが、同義の変化は通常、3番目のヌクレオチドで起こります

同じ生合成経路を共有するアミノ酸は、コドンの最初の塩基が同じである傾向があります。これは、アミノ酸の数が少なく、初期のより単純な遺伝暗号が、後により多くのアミノ酸セットをコードするように進化したという進化の名残である可能性があります。[84]また、進化の過程でコドンに別の影響を与えた立体的および化学的特性を反映している可能性もあります。物理的特性が類似するアミノ酸は、コドンも類似する傾向があり、[85] [86]点突然変異や誤翻訳によって引き起こされる問題を軽減します。[83]

遺伝暗号の起源については、3つの主要な仮説があります。多くのモデルは、そのうちの1つ、またはそれらのハイブリッドに属しています。[87]

  • ランダム凍結：遺伝暗号はランダムに作成されました。例えば、初期のtRNA様リボザイムはアミノ酸に対する親和性が異なっており、コドンはリボザイムの別の部分から出現し、ランダムな変動を示していました。十分な数のペプチドがコードされると、遺伝暗号における大きなランダムな変化は致命的となり、「凍結」されたのです。[58]
  • 立体化学的親和性：遺伝暗号は、各アミノ酸とそのコドンまたはアンチコドンとの間の高い親和性の結果です。後者の選択肢は、プレtRNA分子がこの親和性によって対応するアミノ酸と一致したことを意味します。進化の過程で、この一致は徐々にアミノアシルtRNA合成酵素による一致に置き換えられました。[82] [88] [89]
  • 最適性：遺伝暗号は最初の作成後も進化を続け、現在の暗号は何らかの適応度関数、通常は何らかの誤差最小化を最大化します。[82] [87] [90]

仮説はさまざまなシナリオを扱ってきました。[91]

  • 特定のRNAとアミノ酸の相互作用は化学原理によって支配されています。アプタマーを用いた実験では、一部のアミノ酸がコドンに対して選択的な化学親和性を持つことが示されました。[92]実験では、試験した8つのアミノ酸のうち6つがRNAトリプレットとアミノ酸の関連を示すことが示されました。[93] [89]
  • 生合成による拡張遺伝暗号は、より単純な初期の暗号から「生合成的拡張」の過程を経て成長した。原始生命は新しいアミノ酸を（例えば代謝の副産物として）「発見」し、後にその一部を遺伝暗号機構に組み込んだ。[73]過去にはより少ない種類のアミノ酸が使用されていたことを示唆する状況証拠は数多く見つかっているものの、[94]どのアミノ酸がどのような順序で遺伝暗号に組み入れられたかについては、正確かつ詳細な仮説が議論の的となっている。[95] [96]しかし、いくつかの研究では、グリシン、アラニン、アスパラギン酸、バリン、セリン、プロリン、グルタミン酸、ロイシン、スレオニンは初期付加アミノ酸のグループに属し、システイン、メチオニン、チロシン、トリプトファン、ヒスチジン、フェニルアラニンは後期付加アミノ酸のグループに属する可能性が示唆されている。[97] [98] [99] [100]最後の普遍的共通祖先におけるアミノ酸の使用に関する別の分析では、アミノ酸は次の順序であると結論付けられました：Val、Gly、Ile、Met、Ala、Thr、His、Glu、Cys、Pro、Lys、Ser、Asp、Leu、Asn、Arg、Phe、Tyr、Gln、Trp。[101]硫黄を含むシステインとメチオニンが後から出現したのは、硫黄を含まないミラー・ユーリーの実験が行われていないことから部分的に結論付けられたこと、初期の生命はS-アデノシルメチオニンを使用していたと考えられていること、ヒスチジンは非生物的に生成するのが難しいが、すでに洗練されたRNA、したがってプリン合成を持っている生物ではヒスチジンを簡単に合成できることが指摘されました。 [101]
  • 自然選択は、遺伝暗号のコドン割り当てを導き、突然変異の影響を最小限に抑えるようになりました。[102]最近の仮説[103]は、トリプレットコードは、トリプレットよりも長いコドン（例えば、クアドラプレットコドン）を使用するコードから派生したと示唆しています。トリプレットよりも長いコドンのデコードは、コドンの冗長性を高め、エラー耐性を高めます。この特徴により、細胞がリボソームを作り始める前など、リボソームのような複雑な翻訳機構が存在しない状況でも、正確なデコードが可能になる可能性があります。
  • 情報チャネル：情報理論的アプローチは、遺伝暗号を対応するアミノ酸に変換するプロセスを、エラーを起こしやすい情報チャネルとしてモデル化します。[104]チャネルに内在するノイズ（つまり、エラー）は、生物に根本的な問いを提起します。つまり、ノイズに耐えながら[105]正確かつ効率的に情報を翻訳する遺伝暗号をどのように構築できるかということです。これらの「レート歪み」モデル[106]は、遺伝暗号が、多様なアミノ酸の必要性[107] 、エラー許容性[102]、そして最小限の資源コストという3つの相反する進化の力の相互作用の結果として生じたことを示唆しています。遺伝暗号は、コドンからアミノ酸へのマッピングが非ランダムになる遷移時に出現します。遺伝暗号の出現は、起こりうるエラーによって定義されるトポロジーによって支配され、地図着色問題[108]に関連しています
  • ゲーム理論：シグナリングゲームに基づくモデルは、ゲーム理論、自然選択、情報チャネルの要素を組み合わせたものです。このようなモデルは、最初のポリペプチドはおそらく短く、非酵素的な機能を持っていたことを示唆するために使用されてきました。ゲーム理論モデルは、RNA鎖を細胞に組織化することは、遺伝暗号の「欺瞞的な」使用、つまり古代のウイルスに相当するものがRNAワールドを圧倒するのを防ぐために必要だった可能性があることを示唆しました。[109]
  • 終止コドン：翻訳終止コドンも、遺伝暗号の起源の問題における興味深い側面です。終止コドンの進化を扱う例として、終止コドンは、フレームシフトエラーの場合に翻訳を早期に終了させる可能性が最も高いように配置されていることが示唆されています。[110]対照的に、いくつかの立体化学分子モデルは、終止コドンの起源を「割り当て不可能」と説明しています。[82]

参照

参考文献

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さらに詳しく

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  • The Genetic Codes: Genetic Code Tables
  • The Codon Usage Database — Codon frequency tables for many organisms
  • History of deciphering the genetic code Archived 21 October 2007 at the Wayback Machine