AH受容体相互作用タンパク質

AIP
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 2LKN、4AIF、4APO
識別子
エイリアス	AIP、ARA9、FKBP16、FKBP37、SMTPHN、XAP-2、XAP2、アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質、PITA1
外部ID	オミム：605555; MGI : 109622;ホモロジーン: 2959;ジーンカード：AIP; OMA :AIP - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 11番染色体（ヒト）[1] バンド 11q13.2 始める 67,468,174 bp [1] 終わり 67,491,154 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 19番染色体（マウス）[2] バンド 19 A|19 3.82 cM 始める 4,164,446 bp [2] 終わり 4,175,858 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 顆粒球 膝窩動脈 脛骨動脈 下行胸部大動脈 右冠動脈 上行大動脈 左冠動脈 子宮頸管 子宮体部 S状結腸の筋層 上位の表現 網膜の神経層 海馬歯状回顆粒細胞 顆粒球 大腿四頭筋 卵黄嚢 筋肉組織 骨格筋組織 小脳 視床下部 嗅球 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 タンパク質結合 信号伝達活性 転写コレギュレーター活性 折り畳まれていないタンパク質の結合 転写因子結合 GAFドメイン結合 転写コアクチベーター活性 アリール炭化水素受容体結合 ペプチジルプロリルシス-トランスイソメラーゼ活性 細胞成分 アリール炭化水素受容体複合体 膜 細胞膜 細胞質 核質 細胞質 生物学的プロセス ミトコンドリアへのタンパク質標的化 環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼ活性の負の調節 プロテインキナーゼAシグナル伝達の調節 タンパク質の折り畳みによるタンパク質の成熟 異物代謝プロセス インターロイキン-12を介したシグナル伝達経路 核酸テンプレート転写の制御 核酸テンプレート転写の正の制御 タンパク質のペプチジル-プロリル異性化 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 9049 11632 アンサンブル ENSG00000110711 ENSMUSG00000024847 ユニプロット O00170 O08915 RefSeq (mRNA) NM_003977 NM_001302959 NM_001302960 NM_001276284 NM_016666 RefSeq（タンパク質） NP_001289888 NP_001289889 NP_003968 NP_001263213 NP_057875 場所（UCSC） 11章: 67.47 – 67.49 Mb 19章: 4.16 – 4.18 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
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AH受容体相互作用タンパク質（AIP）は、アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質、免疫フィリンホモログARA9、またはHBV X関連タンパク質2（XAP-2）としても知られ、ヒトではAIP遺伝子によってコードされているタンパク質です。^{[5] [6] [7]このタンパク質は}FKBPファミリーのメンバーです。

関数

AIPは、芳香族炭化水素受容体を介したシグナル伝達において、おそらくリガンド受容性や核標的化に影響を与えることで、正の役割を果たす可能性がある。AIPは、B型肝炎ウイルス（HBV）Xタンパク質の細胞性負性調節因子である。^[5]さらに、抗ウイルスシグナル伝達経路の重要な役割を担うIRF7を標的とすることで、抗ウイルスシグナル伝達とI型インターフェロンの誘導を抑制することが知られている。^[8] AIPは、N末端のFKBP52類似ドメインとC末端のTPRドメインから構成される。^[9]

変異と疾患における役割

AIP遺伝子変異は、家族性先端巨大症（FIPA）の原因となる可能性がある。成長ホルモン産生下垂体腺腫（GH産生下垂体腺腫）は、時にプロラクチノーマと関連し、AIP遺伝子変異患者のほとんどに認められる。^[10]

相互作用

AIPは、アリール炭化水素受容体^{[7] [11] [12] 、}ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体α ^[13]、およびアリール炭化水素受容体核移行因子^[7 ]と相互作用することが示されている。 [14 ^]さらに、AIPはIRF7と相互作用して、抗ウイルスシグナル経路を負に制御するという新しい機能を発揮できることが示されている。^[8]

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000110711 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000024847 – Ensembl、2017年5月
3. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. 「Entrez Gene: AIPアリール炭化水素受容体相互作用タンパク質」。
6. Kuzhandaivelu N, Cong YS, Inouye C, Yang WM, Seto E (1996年12月). 「XAP2は、X転写活性化を阻害する新規B型肝炎ウイルスX関連タンパク質である」. Nucleic Acids Res . 24 (23): 4741–50 . doi :10.1093/nar/24.23.4741. PMC 146319. PMID 8972861  . 
7. Carver LA, Bradfield CA (1997年4月). 「in vivoにおけるアリール炭化水素受容体と新規イムノフィリンホモログのリガンド依存性相互作用」. J. Biol. Chem . 272 (17): 11452–6 . doi : 10.1074/jbc.272.17.11452 . PMID  9111057.
8. Zhou Q, Lavorgna A, Bowman M, Hiscott J, Harhaj EW (2015年6月). 「アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質はIRF7を標的とし、抗ウイルスシグナル伝達とI型インターフェロンの誘導を抑制する」. The Journal of Biological Chemistry . 290 (23): 14729–39 . doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC 4505538. PMID  25911105 . 
9. Petrulis JR, Perdew GH (2002). 「アリール炭化水素受容体コア複合体におけるシャペロンタンパク質の役割」. Chemico-Biological Interactions . 141 ( 1–2 ): 25–40 . Bibcode :2002CBI...141...25P. doi :10.1016/S0009-2797(02)00064-9. PMID  12213383.
10. Occhi G, Trivellin G, Ceccato F, et al. (2010). 「散発性イタリア先端巨大症患者の大規模症例におけるAIP変異の有病率と多発性内分泌腫瘍症を伴う先端巨大症患者におけるCDKN1B遺伝子変異の評価」Eur. J. Endocrinol . 163 (3): 369– 376. doi : 10.1530/EJE-10-0327 . PMID  20530095.
11. Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (2000年12月). 「アリール炭化水素受容体の細胞内局在は、免疫フィリンホモログであるB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2によって調節される」. J. Biol. Chem . 275 (48): 37448–53 . doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
12. Ma Q, Whitlock JP (1997年4月). 「Ah受容体と相互作用し、テトラトリコペプチド反復モチーフを含み、2,3,7,8-テトラクロロジベンゾ-p-ジオキシンに対する転写応答を増強する新規細胞質タンパク質」. J. Biol. Chem . 272 (14): 8878–84 . doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID  9083006.
13. Sumanasekera WK, Tien ES, Turpey R, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (2003年2月). 「ペルオキシソーム増殖因子活性化受容体αが90kDa熱ショックタンパク質およびB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2と複合体を形成するという証拠」. J. Biol. Chem . 278 (7): 4467–73 . doi : 10.1074/jbc.M211261200 . PMID  12482853.
14. Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (2001年4月). 「hsp90シャペロン複合体はダイオキシン受容体の細胞内局在を制御する」Mol. Cell. Biol . 21 (7): 2594– 607. doi :10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890. PMID 11259606  . 

さらに読む

• Zhou Q, Lavorgna A, et al. (2015). 「アリール炭化水素受容体相互作用タンパク質はIRF7を標的とし、抗ウイルスシグナル伝達とI型インターフェロンの誘導を抑制する」. Journal of Biological Chemistry . 290 (23): 14729– 14739. doi : 10.1074/jbc.M114.633065 . PMC  4505538. PMID 25911105  .
• Chen HS, Perdew GH (1994). 「ヘテロ多価の細胞質アリール炭化水素受容体複合体のサブユニット構成」. J. Biol. Chem . 269 (44): 27554–8 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)47020-2 . PMID  7961671.
• Ma Q, Whitlock JP (1997). 「Ah受容体と相互作用し、テトラトリコペプチド反復モチーフを含み、2,3,7,8-テトラクロロジベンゾ-p-ジオキシンに対する転写応答を増強する新規細胞質タンパク質」J. Biol. Chem . 272 (14): 8878–84 . doi : 10.1074/jbc.272.14.8878 . PMID  9083006.
• Meyer BK, Pray-Grant MG, Vanden Heuvel JP, Perdew GH (1998). 「B型肝炎ウイルスX関連タンパク質2は、非リガンド結合型アリール炭化水素受容体コア複合体のサブユニットであり、転写エンハンサー活性を示す」Mol. Cell. Biol . 18 (2): 978–88 . doi :10.1128/MCB.18.2.978. PMC  108810. PMID  9447995 .
• Carver LA, LaPres JJ, Jain S, et al. (1999). 「Ah受容体関連タンパク質ARA9の特性解析」. J. Biol. Chem . 273 (50): 33580–7 . doi : 10.1074/jbc.273.50.33580 . PMID  9837941.
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• Petrulis JR, Hord NG, Perdew GH (2001). 「アリール炭化水素受容体の細胞内局在は、免疫フィリンホモログであるB型肝炎ウイルスX関連タンパク質2によって調節される」J. Biol. Chem . 275 (48): 37448–53 . doi : 10.1074/jbc.M006873200 . PMID  10986286.
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• Kazlauskas A, Sundström S, Poellinger L, Pongratz I (2001). 「hsp90シャペロン複合体はダイオキシン受容体の細胞内局在を制御する」Mol. Cell. Biol . 21 (7): 2594– 607. doi :10.1128/MCB.21.7.2594-2607.2001. PMC 86890.  PMID 11259606  .
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• 矢野 正之、寺田 憲、森 正之 (2003). 「AIPはミトコンドリアの輸入メディエーターであり、輸入受容体Tom20とプレタンパク質の両方に結合する」J. Cell Biol . 163 (1): 45– 56. doi :10.1083/jcb.200305051. PMC 2173431.  PMID 14557246  .
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