アセチレンヒドラターゼ

アセチレンヒドラターゼ（EC 4.2.1.112 、AH）は、もともと嫌気性微生物ペロバクター・アセチレニカスで発見された細菌酵素であり、^{[ 1 ]}アセチレンの非酸化還元水和を触媒してアセトアルデヒドを形成する。^{[ 2 ]}

C ₂ H ₂ + H ₂ O → CH ₃ CHO

このメカニズムは、金属へのアセチレンの付着とそれに続く水の求核攻撃を伴うと考えられている。窒素固定酵素のMoへのアセチレン結合は、このメカニズムがMo→CH2=CH2結合を伴うことをある程度裏付けている。アセチレンは、ヒドロゲナーゼや窒素固定酵素などの金属依存性酵素の活性部位と相互作用し、いくつかの微生物変換を阻害する。^{[ 2 ]}この酵素は金属中心としてタングステンに依存しており、タングステンが窒素、硫黄、炭素の代謝プロセスで重要な役割を果たす最も重い金属である。^{[ 3 ]} [4Fe-4S]キュバンは、Wを最も安定した還元酸化状態である還元W(IV)状態に保ち、W(VI)はもう1つの安定した酸化状態である（第2および第3列遷移金属は通常、最高の酸化状態で最も安定している）。^{[ 2 ]} Mo および W 酵素は、触媒において普遍的に W(IV)/W(VI) を必要としますが、AH は、タングスト酵素が触媒において W(IV) のままである点で独特です。^{[ 4 ]}タングスト酵素は、アセチレンからアセトアルデヒドへの水和として説明される非酸化還元反応を触媒するため、触媒全体にわたって W(IV) のままです。^{[ 5 ]}活性部位のタングステンは、モリブドプテリン補因子によって配位される歪んだ八面体形状をしており、システイン残基は 6 番目のリガンドとして水分子によって配位されています。^{[ 4 ]}活性部位残基は Asp13、Cys12、Trp179、Arg606、Met140、および Ile142 です。^{[ 3 ]} Asp13は、活性部位残基が水酸化物を脱プロトン化してより優れた求核剤にする触媒作用を補助する重要な役割を果たします。^{[ 3 ]}

参考文献

^ Schink B (1985). 「偏性嫌気性菌Pelobacter acetylenicus sp. novによるアセチレン発酵」 . Archives of Microbiology . 142 (3): 295– 301. Bibcode : 1985ArMic.142..295S . doi : 10.1007/BF00693407 . S2CID 9331029 .
^ ^a ^b ^c Kroneck PM (2016年3月). 「アセチレンヒドラターゼ：活性部位にタングステンと鉄硫黄中心を持つ非酸化還元酵素」. Journal of Biological Inorganic Chemistry . 21 (1): 29– 38. doi : 10.1007/s00775-015-1330- y . PMID 26790879. S2CID 254088239 .
^ ^a ^b ^c Liao RZ, Yu JG, Himo F (2010年12月). 「量子化学計算によるタングステン依存性アセチレンヒドラターゼのメカニズム」 .米国科学アカデミー紀要. 107 (52): 22523– 22527. Bibcode : 2010PNAS..10722523L . doi : 10.1073/ pnas.1014060108 . PMC 3012519. PMID 21149684 .
^ ^a ^b Vidovič C, Belaj F, Mösch-Zanetti NC (2020年9月). 「アセチレンヒドラターゼモデルとしてのソフトスコルピオネートヒドリドトリス(2-メルカプト-1-メチルイミダゾリル)ボレート)タングステン-オキシドおよび-スルフィド錯体」 . Chemistry : A European Journal . 26 (54): 12431– 12444. doi : 10.1002/chem.202001127 . PMC 7589279. PMID 32640122 .
^ Seiffert GB, Ullmann GM, Messerschmidt A, Schink B, Kroneck PM, Einsle O (2007年2月). 「非酸化還元活性タングステン/[4Fe:4S]酵素アセチレンヒドラターゼの構造」 .米国科学アカデミー紀要. 104 (9): 3073– 3077. Bibcode : 2007PNAS..104.3073S . doi : 10.1073/ pnas.0610407104 . PMC 1805521. PMID 17360611 .

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[1] Schink B (1985). 「偏性嫌気性菌Pelobacter acetylenicus sp. novによるアセチレン発酵」 . Archives of Microbiology . 142 (3): 295– 301. Bibcode : 1985ArMic.142..295S . doi : 10.1007/BF00693407 . S2CID 9331029 .

[:02-2] Kroneck PM (2016年3月). 「アセチレンヒドラターゼ：活性部位にタングステンと鉄硫黄中心を持つ非酸化還元酵素」. Journal of Biological Inorganic Chemistry . 21 (1): 29– 38. doi : 10.1007/s00775-015-1330- y . PMID 26790879. S2CID 254088239 .

[:12-3] Liao RZ, Yu JG, Himo F (2010年12月). 「量子化学計算によるタングステン依存性アセチレンヒドラターゼのメカニズム」 .米国科学アカデミー紀要. 107 (52): 22523– 22527. Bibcode : 2010PNAS..10722523L . doi : 10.1073/ pnas.1014060108 . PMC 3012519. PMID 21149684 .

[:22-4] Vidovič C, Belaj F, Mösch-Zanetti NC (2020年9月). 「アセチレンヒドラターゼモデルとしてのソフトスコルピオネートヒドリドトリス(2-メルカプト-1-メチルイミダゾリル)ボレート)タングステン-オキシドおよび-スルフィド錯体」 . Chemistry : A European Journal . 26 (54): 12431– 12444. doi : 10.1002/chem.202001127 . PMC 7589279. PMID 32640122 .

[5] Seiffert GB, Ullmann GM, Messerschmidt A, Schink B, Kroneck PM, Einsle O (2007年2月). 「非酸化還元活性タングステン/[4Fe:4S]酵素アセチレンヒドラターゼの構造」 .米国科学アカデミー紀要. 104 (9): 3073– 3077. Bibcode : 2007PNAS..104.3073S . doi : 10.1073/ pnas.0610407104 . PMC 1805521. PMID 17360611 .

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