アセチルトランスフェラーゼ
  • ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
    ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造

アセチルトランスフェラーゼ（トランスアセチラーゼとも呼ばれる）は、アセチル化と呼ばれる反応においてアセチル基を転移するトランスフェラーゼ酵素の一種である。生物において、アセチル化を介したタンパク質の翻訳後修飾は、疎水性、溶解性、表面特性といった様々な特性を変化させ、タンパク質の機能性を大きく変化させる可能性がある。[ 1 ]これらの変化は、タンパク質の立体構造や、基質、補因子、その他の高分子との相互作用に影響を与える可能性がある。 [ 1 ]

アセチルトランスフェラーゼの種類

表1：ヒトに存在するアセチルトランスフェラーゼの種類
アセチルトランスフェラーゼ基板遺伝子ヒトの染色体座位遺伝子グループ略語
ヒストンアセチルトランスフェラーゼヒストンのリジン残基[ 1 ]HAT1 [ 2 ]2q31.1 [ 2 ]リジンアセチルトランスフェラーゼ[ 2 ]帽子
コリンアセチルトランスフェラーゼコリン[ 3 ]チャット[ 4 ]10q11.23 [ 4 ]該当なし チャット[ 3 ]
セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼセロトニンAANAT [ 5 ]17q25.1 [ 5 ]GCN5関連N-アセチルトランスフェラーゼ[ 5 ]AANAT [ 5 ]
NatAアセチルトランスフェラーゼリボソームから出てくる様々なタンパク質のN末端 NAA15 [ 6 ]4q31.1 [ 6 ]アルマジロ様らせんドメインを含むN-α-アセチルトランスフェラーゼサブユニット[ 6 ]ナタ[ 6 ]
NatBアセチルトランスフェラーゼMet-Asp/Glu/Asn/Glnで始まるペプチド[ 7 ]NAA25 [ 8 ]12q24.13 [ 8 ]N-α-アセチルトランスフェラーゼサブユニット

マイクロRNAタンパク質コード宿主遺伝子[ 8 ]

ナトB [ 8 ]

自然界で発見されたアセチルトランスフェラーゼのその他の例としては、以下のものがあります。

構造

ヒストン、コリン、セロトニンアセチルトランスフェラーゼの予測される三次元構造を以下に示します。他のすべての酵素と同様に、アセチルトランスフェラーゼの構造は酵素と基質との相互作用に不可欠であり、これらの酵素の構造が変化すると酵素活性が失われることがよくあります。

  • ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
    ヒストンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
  • コリンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
    コリンアセチルトランスフェラーゼの3D構造
  • セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼの3D構造
    セロトニンN-アセチルトランスフェラーゼの3D構造

参照

参考文献

  1. ^ a b c Marmorstein R, Zhou MM (2014年7月). 「ヒストンアセチル化のライターとリーダー：構造、メカニズム、そして阻害」 . Cold Spring Harbor Perspectives in Biology . 6 (7) a018762. doi : 10.1101/ cshperspect.a018762 . PMC  4067988. PMID  24984779 .
  2. ^ a b c Verreault A, Kaufman PD, Kobayashi R, Stillman B (1998年1月). 「ヌクレオソームDNAはヒトHat1アセチルトランスフェラーゼのコアヒストン結合サブユニットを制御する」 Current Biology 8 ( 2): 96– 108. Bibcode : 1998CBio....8...96V . doi : 10.1016 / s0960-9822(98)70040-5 . PMID 9427644. S2CID 201273 .  
  3. ^ a b Kim AR, Rylett RJ, Shilton BH (2006年12月). 「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼの基質結合と触媒機構」.生化学. 45 (49): 14621– 14631. doi : 10.1021/bi061536l . PMID 17144655 . 
  4. ^ a b Strauss WL, Kemper RR, Jayakar P, Kong CF, Hersh LB, Hilt DC, Rabin M (1991年2月). 「ヒトコリンアセチルトランスフェラーゼ遺伝子はin situハイブリダイゼーションにより10q11-q22.2領域にマッピングされた」 . Genomics . 9 (2): 396– 398. doi : 10.1016/0888-7543(91)90273-H . PMID 1840566 . 
  5. ^ a b c d Coon SL, Mazuruk K, Bernard M, Roseboom PH, Klein DC, Rodriguez IR (1996年5月). 「ヒトセロトニンN-アセチルトランスフェラーゼ（EC 2.3.1.87）遺伝子（AANAT）：構造、染色体局在、および組織発現」. Genomics . 34 (1): 76– 84. doi : 10.1006/geno.1996.0243 . PMID 8661026 . 
  6. ^ a b c d Arnesen T, Van Damme P, Polevoda B, Helsens K, Evjenth R, Colaert N, et al. (2009年5月). 「プロテオミクス解析により、酵母とヒト由来のN末端アセチルトランスフェラーゼの進化的保存と分岐が明らかになった」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 106 (20): 8157– 8162. Bibcode : 2009PNAS..106.8157A . doi : 10.1073 / pnas.0901931106 . PMC 2688859. PMID 19420222 .  
  7. ^ Hong H, Cai Y, Zhang S, Ding H, Wang H, Han A (2017年4月). 「N末端アセチルトランスフェラーゼNatBによる基質特異的アセチル化の分子基盤」 . Structure . 25 (4): 641–649.e3. doi : 10.1016/j.str.2017.03.003 . PMID 28380339 . 
  8. ^ a b c d Van Damme P, Lasa M, Polevoda B, Gazquez C, Elosegui-Artola A, Kim DS, et al. (2012年7月). 「N末端アセチローム解析とN末端アセチルトランスフェラーゼNatBの機能的知見」 . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 109 (31): 12449– 12454. Bibcode : 2012PNAS..10912449V . doi : 10.1073/pnas.1210303109 . PMC 3412031. PMID 22814378 .  
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