アミシアニンは、電子伝達に不可欠な役割を果たすI型銅タンパク質です。パラコッカス・デニトリフィカンスなどの細菌では、アミシアニンはメチルアミン脱水素酵素(MADH)およびシトクロムc-551iとともに、3員環酸化還元複合体を構成しています。
MADHからヘムへの電子伝達機構において、アミシアニンは電子受容中間体として機能します。この反応において、MADHはメチルアミンをホルムアルデヒドとアンモニアに酸化的脱アミノ化する触媒作用をします。MADHのトリプトファントリプトフィルキノン(TTQ)基は、アミシアニンの銅中心に電子を供与し、銅中心はシトクロムcのヘムに電子を与えます。P . denitrificansにおいて、アミシアニンはMADHからc型シトクロムへの電子伝達に絶対に必要です。生体内での遺伝子置換によるアミシアニンの不活性化は、メチルアミン上での増殖能力を完全に失うことが示されています
I型銅タンパク質であるアミシアニンは、2つのヒスチジン残基と1つのシステイン残基が三角平面構造に配位した1つの銅原子と、軸メチオニン残基リガンドを含んでいます。銅中心のこの特定の配位の変化は、アミシアニンの酸化還元電位を負に変化させることが分かっています。P . denitrificansでは、アミシアニンはMADHおよびシトクロムc-551iとともに3つの部分からなる複合体として存在します。これは、自然界で観察される3つの弱く会合したタンパク質からなる唯一の酸化還元複合体です
1. Victor L. DavidsonとLimei Hsu Jones, Biochemistry 1996 , 35, 8120-8125. 2. Arnout P. Kalverda, Jesus Salgado, Christopher Dennison, and Gerard W. Canters, Biochemistry 1996 , 35, 3085-3092. 3. Victor L. DavidsonとDapeng Sun, J. Am. Chem. Soc. 2003 , 125, 3224-3225