アラビノガラクタンタンパク質
植物細胞壁に含まれる糖タンパク質

アラビノガラクタンタンパク質（AGP）は、植物細胞壁に存在する高度にグリコシル化されたタンパク質（糖タンパク質）です。AGPは、糖分子が結合したタンパク質（総質量の90%以上を占める場合もあります）で構成されています。AGPは、ヒドロキシプロリン（Hyp）を豊富に含む細胞壁糖タンパク質という、より広範なグリコシル化細胞壁タンパク質群に属し、その多様性に富んだ大規模グループを構成しています。

AGP は、幅広い高等植物の種子、根、茎、葉、花序に存在することが報告されています。AGP は細胞壁のわずかな部分を占めるに過ぎず、通常は一次細胞壁の乾燥質量の 1% 以下です。また、根、葉、胚乳、胚組織の細胞培養培地の分泌物中にも AGP が存在することが報告されており、花柱管細胞などの一部の滲出液産生細胞型は大量の AGP を産生することができます。AGP は、根の伸長、不定胚形成、ホルモン反応、道管分化、花粉管の成長と誘導、プログラム細胞死、細胞拡大、耐塩性、宿主・病原体相互作用、細胞シグナル伝達など、植物の成長と発達のさまざまな面に関係しています。

AGPは、その非常に複雑な構造とシグナル伝達における潜在的な役割から、大きな注目を集めています。さらに、その化学的・物理的特性（保水性、接着性、乳化性）により、産業用途や医療用途にも応用されています。

配列と分類

シロイヌナズナ由来のGPIアンカー型AGP （At AGP3）のタンパク質配列。翻訳後修飾を指示する特徴が強調表示されています。ERシグナル配列は紫色、AGP糖鎖は青色、GPIシグナル配列は枠で囲まれています。

AGPのタンパク質成分は、プロリン（P）、アラニン（A）、セリン（S） 、スレオニン（T）といったアミノ酸（別名「PAST」）に富んでおり、このアミノ酸の偏りがAGPの識別に用いられる特徴の1つとなっている。[1] [2] [3] [4] AGPは、安定した折り畳み構造の形成を妨げるプロリンなどの不規則アミノ酸を多く含むため、本質的に無秩序なタンパク質である。また、本質的に無秩序なタンパク質の特徴として、AGPには反復モチーフや翻訳後修飾も含まれる。[2] [5]タンパク質骨格中のプロリン残基は、周囲のアミノ酸に応じてヒドロキシプロリン（O）に水酸化される。 「Hyp連続仮説」[6] [2] [3]は、Oが非連続的に出現する場合、例えばAGPでみられる「SOTO」配列が、大きな分岐鎖II型アラビノガラクタン（AG）多糖類のO結合型グリコシル化のシグナルとして機能すると予測している。[7] AGグリコシル化を誘導する配列（SO、TO、AO、VO）はAGPグリコモチフと呼ばれる。

すべてのAGPタンパク質骨格は、少なくとも3つのクラスター化したAGP糖鎖と、タンパク質を翻訳後修飾が始まる小胞体（ER）へ導くN末端 シグナルペプチドを含む。 [8] PからOへのプロリル水酸化は、2-オキソグルタル酸依存性ジオキシゲナーゼファミリーに属するプロリル4-ヒドロキシラーゼ（P4H）によって行われる。[9] P4HはERとゴルジ体の両方で同定されている。 [ 10]グリコシルホスファチジルイノシトール（GPI）アンカーの付加は、ほとんどのAGPで起こるが、すべてのAGPで起こるわけではない。[3] [4]

家族

選択された AGP サブファミリーの予測構造の模式図。古典的な AGP には、PからOへの水酸化とそれに続くOグリコシル化を指示する糖鎖が含まれており、これに大きなタイプ IIアラビノガラクタン鎖 (タイプ II AG、黄色の図形) が付加されます。多くの AGP はC 末端にGPI アンカーを含むと予測されます。ハイブリッド AGP には、複数の HRGP ファミリーに特徴的なモチーフ、たとえば、Hyp 残基への短いアラビノース (Ara) 側鎖 (濃い赤) の付加、および Ser 残基へのガラクトース (Gal、緑色) の付加を指示するエクステンシン (SP 3-5、赤色のバー) に典型的な糖鎖が含まれます。タンパク質バックボーンには、架橋 Tyr モチーフ (濃い青色のバー) も存在する可能性があります。キメラ AGP には、AGP 領域に加えて認識されている PFAM ドメイン (緑色) があります。

AGP は大規模な多重遺伝子ファミリーに属し、予測されるタンパク質配列に応じていくつかのサブグループに分類されます。[11] [4] [12] [13] [2] [14]「古典的な」 AGP には、N 末端のシグナルペプチド、100～150 aa の PAST に富む配列、および GPI アンカーの追加を指示する C 末端の疎水性領域で構成される GPI-AGP、C 末端 GPI シグナル配列を欠く非 GPI-AGP、PAST に富むバックボーン内に K に富む領域を含むリジン (K) に富む AGP、および 10～15 aa の短い PAST に富むバックボーンを持つ AG ペプチドが含まれます (図 2 )。キメラ AGP は、AGP 領域と、認識されたタンパク質ファミリー ( Pfam ) ドメインを持つ追加領域を持つタンパク質で構成されます。キメラ AGP には、脂質輸送様ドメインを含むファシクリン様 AGP (FLA)、フィトシアニン様 AGP (PAG/PLA、早期ノジュリン様タンパク質、ENODL とも呼ばれる)、およびキシロゲン様 AGP (XYLP) がある。[1]タンパク質キナーゼ、ロイシンリッチリピート、X8、FH2およびその他のタンパク質ファミリードメインに関連する AG 糖鎖構造を含む、他の推定キメラ AGP クラスもいくつか特定されている。[2] [15] [16]その他の非古典的な AGP としては、PAC ドメインとも呼ばれるシステイン(C) リッチドメインおよび/またはヒスチジン(H) リッチドメインを含むもの[17] [18] や、AGP およびその他の HRGP メンバーに特徴的なモチーフ (通常はエクステンシンおよびTyrモチーフ) を持つハイブリッド HRGP が多数存在する。[17] [19] [1] [2] [14] AGPは進化的に古く、緑藻類のほか、クロミスタやグラウコフィタでも同定されています。[2] [14] [20] AGPは植物系統全体に見られ、陸上植物は藻類に存在する既存のAGPタンパク質骨格遺伝子を継承・多様化して、膨大な数のAGPグリコフォームを生成したと考えられています。

構造

AGP の炭水化物部分はアラビノースとガラクタンが多く含まれていますが、 L-ラムノピラノース (L-Rha p )、 D-マンノピラノース (Man p )、 D-キシロピラノース (Xyl p )、 L-フコース (Fuc)、 D-グルコピラノース (Glc p )、 D-グルクロン酸 (GlcA) とその 4-O-メチル誘導体、D-ガラクツロン酸(GalA) とその 4-O-メチル誘導体などの他の糖も含まれています。[21] [22] AGP で見られる AG はタイプ II (タイプ II AG) であり、つまり、 (1,6)-結合 β-D-ガラクトピラノース (Gal p ) 残基のガラクタン骨格と (1,6)-結合 β-D - Gal pの分岐 (1～3 残基の長さ) で構成されています。ほとんどの場合、ガラクトシダーゼ残基はα-L-アラビノフラノース（Ara f）残基で終結する。一部のAGPはウロン酸（GlcA）を豊富に含み、荷電多糖部分を形成する一方、他のAGPは短いAra fオリゴ糖を有する。[23]これらの複雑な構造の合成は、ヒドロキシプロリンO-β-ガラクトシルトランスフェラーゼ、β-1,3-ガラクトシルトランスフェラーゼ、β-1,6-ガラクトシルトランスフェラーゼ、α-アラビノシルトランスフェラーゼ、β-グルクロノシルトランスフェラーゼ、α-ラムノシルトランスフェラーゼ、およびα-フコシルトランスフェラーゼの特定の組み合わせによって担われている。[24]

II型AG、特に(1,3)結合β-D-Gal p残基の特徴の1つは、Yarivフェニルグリコシドに結合できることです。Yarivフェニルグリコシドは、AGPの分子機能を撹乱するための細胞化学試薬として、またAGPの検出、定量、精製、染色に広く使用されています。[21]最近、β-1,6-ガラクトオリゴ糖の長さに関係なく、Yarivとの相互作用は検出されなかったことが報告されました。[25] Yarivフェニルグリコシドは、5残基より長いβ-1,3-ガラクタン鎖に対する特異的結合試薬であると結論付けられました。7残基以上であれば架橋に十分であり、β-Yariv色素に結合する古典的なAGPで観察されるように、Yarivフェニルグリコシドによるグリカンの沈殿につながります。同様の結果が観察され、AGPがYariv試薬と凝集体を形成するには少なくとも5～7個のβ-1,3結合ガラクトシダーゼユニットが必要であることが示された。[26]

生合成

翻訳後、AGPタンパク質骨格は複合炭水化物、主にII型AG多糖類で高度に修飾される。[27]成熟AGPの生合成には、N末端のシグナルペプチドの切断、P残基の水酸化とそれに続くグリコシル化、そして多くの場合GPIアンカーの付加が含まれる。

加工と輸送

AGP骨格のグリコシル化は、主にER分画に存在するO-ガラクトシルトランスフェラーゼによる最初のガラクトシル化でERで開始されると示唆されています。[28]その後、鎖延長は主にGAで起こります。[29] GPIアンカーを含むAGPの場合、付加はERへの翻訳と共移動中に起こります。

アラビノガラクタン側鎖

AGグリカンの構造は、 β -1,3結合 ガラクトース（Gal）を骨格とし、β -1,6結合ガラクトースを側鎖として有し、末端残基にはアラビノース（Ara）、ラムノース（Rha）、ガラクトース、フコース（Fuc）、グルクロン酸（GlcA）を有する。これらのAGグリカン部分は、糖転移酵素（GT）によって組み立てられる。 [30] AGPの O-グリコシル化は、Hyp- O-ガラクトシルトランスフェラーゼ（Hyp- O -GalT）の作用によって開始され、タンパク質に最初のガラクトースが付加される。その後、一連の糖転移酵素によって複雑なグリカン構造が構築されるが、そのほとんどは生化学的に未解明である。GT31ファミリーは、AGPグリカン骨格の生合成に関与するファミリーの一つである。[31] [32] GT31ファミリーの多数のメンバーはHyp- O -GALT活性を持つことが同定されており[33] [34]、コアのβ- (1,3)-ガラクタン骨格もGT31ファミリーによって合成される可能性が高い。[32] GT14ファミリーのメンバーは、 AGPにβ- (1,6)-およびβ- (1,3)-ガラクタンを付加することに関与している。 [35] [36]シロイヌナズナでは、フコースなどの末端糖はGT37ファミリーのAtFUT4（フコシルトランスフェラーゼ）およびAtFUT6によって付加されると提案されており[37] [38]、末端GlcAの組み込みはGT14ファミリーによって触媒される可能性がある。[35] [39]末端Rhaに関与するGTなど、まだ同定されていないGTが多数ある。

GPIアンカー

バイオインフォマティクス解析により、多くの AGP に GPI アンカーが付加されることが予測されている。[4] GPI 部分の初期合成は ER 細胞質表面で起こり、その後の組み立ては ER 内腔で起こる。これには、トリマンノース(Man)、ガラクトース、非 N-アセチル化グルコサミン(GlcN)、およびエタノールアミンリン酸の組み立てが含まれ、成熟 GPI 部分が形成される。[40] [41] AGP は、翻訳と共役して ER へ移行する間に GPI アンカーが付加され、これら 2 つのプロセスは最終的に収束する。その後、トランスアミダーゼ複合体が ω 切断部位を認識すると、同時にコアタンパク質の C 末端を切断し、完全に組み立てられた GPI アンカーをタンパク質の C 末端のアミノ酸残基に転移する。これらのイベントは、プロリル水酸化およびグリコシル化の前に起こる。[42] [10] GPIアンカーのコアグリカン構造はMan- α -1,2-Man- α -1,6-Man- α -1,4-GlcN-イノシトール（Man：マンノース、GlcN：グルコサミニル）であり、多くの真核生物で保存されています。[41] [43] [44] [40] [10] [45]現在までに特徴付けられた唯一の植物GPIアンカー構造は、ナシ（Pyrus communis）懸濁培養細胞由来のGPIアンカー型AGPです。 [40]これは、 β -1,4-ガラクトシダーゼを含んでいたため、以前に特徴付けられたGPIアンカーと比較して部分的に改変されたグリカン部分を示しました。GPIアンカーの合成およびタンパク質組み立て経路は、哺乳類および植物で保存されていると提案されています。[10] GPIアンカーの組み込みにより、タンパク質がERの膜に付着してGAに移行し、壁に面した細胞膜の外側の葉に分泌されるようになります。 [46] OxleyとBacicの提唱によると、[40] GPIアンカー型AGPは、いくつかのホスホリパーゼ（PL）（CまたはD）による切断を介して放出され、細胞外区画に分泌されると考えられます。

AGPグリコシル化に関与する機能的に特徴付けられた遺伝子

哺乳類のβ-1,3-ガラクトシルトランスフェラーゼ（GalT）配列をテンプレートとして使用したバイオインフォマティクス解析により、AGバックボーンのガラクタン鎖の合成に炭水化物活性酵素（CAZy）グリコシルトランスフェラーゼ（GT）31ファミリーが関与していることが示唆されました。 [47] GT31ファミリーのメンバーは11のクレードに分類されており、4つのクレードは植物特異的であり、クレード1、7、10、および11です。クレード1と11のドメインとモチーフは明確に定義されていませんが、クレード7と10は哺乳類システムで既知のGalT機能を持つタンパク質とドメイン類似性があります。[47]クレード7のタンパク質にはGalTドメインとガレクチンドメインの両方が含まれ、クレード10のタンパク質にはGalT特異的ドメインが含まれています。[48]ガレクチンドメインは、GalTがAGPのポリペプチド骨格上の最初のGal残基に結合できるようにすると考えられており、これにより、ヒトガレクチンドメインを含むタンパク質の活性と同様に、タンパク質骨格上の後続のGal残基の位置が決定されます。[47]

GT31ファミリーに属する8つの酵素は、AGPコアタンパク質の最初のガラクトシダーゼ残基をHyp残基に付加する能力があることが実証されている。これらの酵素は、クレード7のメンバーであるGALT2、GALT3、GALT4、GALT5、GALT6 [49]、およびクレード10のメンバーであるHPGT1、HPGT2、HPGT3 [50]と名付けられている。予備的な酵素基質特異性研究により、別のGT31クレード10酵素であるAt1g77810がβ-1,3-GalT活性を持つことが実証された。[47] GT31クレード10遺伝子KNS4/UPEX1は、AGPおよび/またはペクチン性ラムノガラクツロナンI（RG-I）に存在するタイプII AGに見られるβ-1,3-Gal結合を合成できるβ-1,3-GalTをコードしている。[51] GT31クレード10の別のメンバーであるGALT31Aは、大腸菌とニコチアナ・ベンサミアナで異種発現するとβ-1,6-ガラクタン側鎖をコードし、AGPグリカンのβ-1,6-ガラクタン側鎖を伸長させる。[52] GT29ファミリーのメンバーであるGALT29Aは、GALT31Aと共発現し、協調的に作用して複合体を形成することが同定された。[53]

GT14の3つのメンバーであるGlcAT14A、GlcAT14B、GlcAT14Cは、Pichia pastorisでの異種発現後のin vitro酵素アッセイで、β-1,6-およびβ-1,3-ガラクトシダーゼ鎖の両方にGlcAを付加することが報告された。[54] GT37ファミリーに属する2つのα-フコシルトランスフェラーゼ遺伝子FUT4とFUT6は、AGPにα-1,2-フコース残基を付加する酵素をコードする。[55] [56]これらは、AGP基質特異性が多少異なるため、部分的に重複していると思われる。[55] GT77ファミリーのメンバーであるREDUCED ARABINOSE YARIV (RAY1)は、Yariv沈殿性壁ポリマーのメチルβ-ガラクトシダーゼにβ-アラビノシルトランスフェラーゼであることが判明した。[57] AGPグリコシル化に関与する他の遺伝子と他の植物細胞壁成分との相互作用を機能的に特定するためのさらなる研究が期待される。

生物学的役割

AGPのヒトへの利用としては、アラビアゴムが増粘剤や乳化剤として天然に利用されていることが挙げられる。[58] [59]穀物中のAGPは、バイオ強化[60]、腸内細菌を助ける食物繊維源[61] 、エタノール毒性に対する保護剤としての用途が期待されている。[62]

AGP は、広範囲の植物組織、根、葉、胚乳および胚組織の細胞培養培地の分泌物、および花柱管細胞などの一部の滲出液産生細胞型に見られます。[19] [63] AGP は、生殖器官における雌雄認識、胚および胚発生後の細胞分裂と分化、種子粘液細胞壁の発達、根の耐塩性、根と微生物の相互作用など、植物の成長と発達の多くの側面を制御することが示されています。[64] [10] [65]これらの研究は、哺乳類のプロテオグリカン/糖タンパク質に見られるものと同様に、AGP が多機能であることを示唆しています。[66] [67] [68] AGP の機能を研究する従来の方法には、 β-グリコシル（通常はグルコシル）Yariv 試薬とモノクローナル抗体（mAbs）の使用が含まれます。β-グリコシルYariv試薬は、AGPに特異的に（共有結合ではなく）結合する合成フェニルアゾグリコシドプローブであり、溶液からAGPを沈殿させるために使用できます。[69]また、AGPの位置と分布を調べるための組織化学染色としても一般的に使用されています。[70] [71]多くの研究で、β -Yariv試薬を植物成長培地に添加すると、苗の成長、細胞の伸長、不定胚形成の阻害、新鮮な細胞壁の蓄積が阻害されることが示されています。[72] [73] [74] AGPの炭水化物エピトープに特異的に結合するmAbは、AGPエピトープの位置とパターンに基づいて機能を推測するためにも使用されています。[75] AGPに対して一般的に使用されるmAbには、CCRC-M7、LM2、JIM8、JIM13、JIM14などがあります。[76]

個々の AGP の機能は、主に変異体の研究を通じて推測されてきました。たとえば、シロイヌナズナの根に特異的なAtAGP30 は、 in vitro での根の再生に必要であることが示されており、植物ホルモンの活性を調節することで根を再生する機能を示唆しています。[77]シロイヌナズナのagp6およびagp11変異体の研究では、これらの AGP が花粉粒の無制限な生成を防ぎ、花粉管の正常な成長に重要であることが実証されています。[78] [79]細胞シグナル伝達における AGP の機能メカニズムは十分に解明されていません。1 つの提唱モデルでは、AGP が相互作用して AG グリカンからのカルシウムの放出を制御し (GlcA 残基を介して)、カルシウムを介した下流のシグナル伝達経路をトリガーすることが示唆されています。[80] [81] [82]主に FLA の研究に基づいた別の可能性のあるメカニズムでは、ファシクリンドメインと AG グリカンの組み合わせが細胞間接着を媒介できることが示唆されています。[83] [84]

植物の成長と発達におけるAGPの機能
生物学的役割 AGP [a] [b] 場所 機能 参考文献
胚発生 GhPLA1 体細胞胚 不定胚形成の促進 [85]
DcAGP 体細胞胚 不定胚形成の促進 [86]
AtAGP 胚 胚の発達と分化 [87]
NtAGP 胚 胚の発育 [88]
BgAGP 体細胞胚 体細胞胚の発育率と形態 [89]
BnAGP 胚 胚の発育 [21]
MaAGPs 体細胞胚 不定胚形成の促進 [90]
PsAGP 不定胚形成の促進 [91]
FsAGP 胚 細胞壁の確立と安定性 [20]
VcALGAL-CAM 胚 胚細胞接着 [83]
VC ISG 胚 胚の反転 [92]
再生 AtAGP4（ジャガー） 雌しべ 花粉管閉塞 [93]
AtAGP6、AtAGP11 雄しべ、花粉粒、花粉管 花粉粒の発達と花粉管の成長 [94] [95]
AtAGP18 胚珠 メガスポア選択 [96] [97]
AtFLA3 花粉粒と花粉管 小胞子の発達 [98]
AtENODL11-15 小門 花粉管受容 [99] [100]
BcmMF8 花粉粒と花粉管 花粉壁の発達と花粉管の成長 [101]
BcmMF18 花粉粒 花粉粒の発達、花粉管の形成 [102]
NTTTTS 雌しべ 花粉管の成長と誘導 [103]
Np/Na120kD 雌しべ S特異的花粉拒絶（自家不和合性） [104]
OsMTR1 男性の生殖細胞 葯の発達と花粉の稔性 [105]
植物の発育 AGP19にて 茎、花、根、葉 細胞分裂と増殖、葉の発達と繁殖 [106]
AtAGP57C ロゼット葉、長角果、種子、花、花序茎の茎頂 細胞壁構造の維持 [107]
AtFLA1 気孔、毛状突起、葉の血管、主根の先端、側根 側根の発達とシュートの再生 [108]
AtFLA4（SOS5） 花、葉、茎、根、長角果 根の塩ストレス耐性; 種子粘液付着 [109] [110] [111] [112] [113]
PpAGP1 頂端細胞 頂端細胞の拡大 [114]
AtAGP30 根 根の再生と種子の発芽 [47]
BcrFLA1 根 根毛の伸長 [115]
二次壁の発達 AtFLA11、AtFLA12 幹と枝 二次細胞壁の合成/パターン形成 [116]
AtXYP1、AtXYP2 分化中の管状要素の細胞壁 血管組織の発達とパターン形成 [117]
GhAGP4 綿繊維 綿繊維の開始と伸長 [98]
GhFLA1 綿繊維 繊維の開始と伸長 [52]
PtFLA6 茎道管繊維 二次細胞壁の合成/パターン形成 [118]
防衛 スラットAGP 寄生虫の攻撃現場 寄生虫の付着を促進する [119]
植物と微生物の相互作用 AtAGP17 根 アグロバクテリウム・ツメファシエンス根の形質転換 [120]
  1. ^ Gh: Gossypium hirsutum、Dc: Daucus carota、At:シロイヌナズナ、Nt: Nicotiana tabacum、Bg: Bactris gasipaes、Bn: Brassica napus、Ma: Musa spp. AAA、Ps:ペラルゴニウム・シドイデス、Fs:ヒバマタ、Vc:ボルボックス・カルテリ、Bcm:アブラナ属カンペストリス、Np:ニコチアナ・プルバギニフォリア、Na:ニコチアナ・アラタ、Os:オリザ・サティバ、Pp:フィスコミトレラ・パテンス、Bcr:アブラナ属カリナタ、Pt:ポプルスtrichocarpa、Sl: Solanum lycopersicum。
  2. ^ PLA：フィトシアニン様AGP。ALGAL-CAM：藻類細胞接着分子。ISG：反転特異的糖タンパク質。FLA：ファシクリン様AGP。ENODL：幼根形成様。MF：雄性生殖能。TTS：伝達組織特異的。MTR：小胞子およびタペート形成調節因子。SOS：塩分過敏症。XYP：キシロゲンタンパク質。attAGP：付着AGP。

植物の成長と発育過程における AGP の機能は、そのグリカンとタンパク質骨格部分の驚くべき多様性に大きく依存しています。[121]特に、発育に最も関与しているのは AG 多糖類です。[122] AGP の生物学的役割のほとんどは、主にArabidopsis thalianaにおける AGP グリコシル化に関与する遺伝子または酵素のT-DNA 挿入変異体の特性評価を通じて特定されています。galt2-6単一変異体は、通常の成長条件下で、根毛の長さと密度の減少、種子形成の減少、付着性種皮粘液の減少、および早期老化を含むいくつかの生理学的表現型を示しました。[123]しかし、galt2galt5二重変異体は、根毛の長さと密度、種皮粘液に関して、単一変異体よりも重度で多面的な生理学的表現型を示しました。 [123]同様に、hpgt1hpgt2hpgt3三重変異体は、側根の延長、根毛の長さと密度の増加、根の太さ、ロゼット葉の小型化、葉柄の短縮、花序茎の短縮、稔性の低下、長角果の短縮など、いくつかの多面的表現型を示した。[50] GALT31Aの場合、シロイヌナズナの胚発生に必須であることがわかっている。GALT31Aの9 番目のエクソンへの T-DNA 挿入により、この変異体系統の胚致死が引き起こされた。[52]一方、KNS4/UPEX1のノックアウト変異体では、花粉粒が崩壊し、花粉外膜の構造と形態が異常となった。[124]さらに、 kns4単独変異体は稔性の低下を示し、KNS4/UPEX1が花粉の生存と発達に不​​可欠であることが確認された。[51] FUT4およびFUT6のノックアウト変異体は、塩分条件下での根の成長が著しく阻害された[56]のに対し、 GlcAT14A、GlcAT14B、およびGlcAT14Cのノックアウト変異体は、実生の成長中に暗所で生育した胚軸と明所で生育した根の細胞伸長速度が向上した[125] 。垂直プレート上で生育したray1変異体実生の場合、主根の長さはRAY1変異の影響を受けた。さらに、ray1変異体の主根は野生型のシロイヌナズナと比較して成長速度が遅かった[57]。これらの研究を総合すると、AGP の適切なグリコシル化が植物の成長と発達における AGP の機能にとって重要であるという証拠が得られます。

人間の用途

AGPのヒトへの利用としては、アラビアゴムが持つ増粘剤や乳化剤としての天然の特性を生かし、食品産業や製薬産業で利用されていることが挙げられる。[58] [59]穀物中のAGPは、バイオ強化[60] 、腸内細菌を助ける食物繊維源[61] 、エタノール毒性に対する保護剤としての用途が期待されている。[62]

参照

参考文献

この記事は、 CC BY 4.0ライセンス（2021年）（査読者レポート） に基づき、以下のソースから改変したものです： Yingxuan Ma; Kim Johnson (2021年1月15日). "Arabinogalactan-proteins" (PDF) . WikiJournal of Science . 4 (1): 2. doi : 10.15347/WJS/2021.002 . ISSN  2470-6345. Wikidata  Q99557488.

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