アルスオペロン

陰イオン輸送ATPase
識別子
シンボル	ArsA_ATPase
ファム	PF02374
ファム一族	CL0023
SCOP2	1f48 / スコープ / サフファム
TCDB	3.A.4
利用可能なタンパク質構造: ファム   構造 / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

アルスB
識別子
シンボル	アルスB
ファム	PF02040
ファム一族	CL0182
インタープロ	IPR000802
TCDB	3.A.4
利用可能なタンパク質構造: ファム   構造 / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

アルスC
yffb (pa3664) タンパク質
識別子
シンボル	アルスC
ファム	PF03960
ファム一族	CL0172
インタープロ	IPR006660
SCOP2	1i9d / スコープ / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造: ファム   構造 / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

アルスD
識別子
シンボル	アルスD
ファム	PF06953
ファム一族	CL0172
インタープロ	IPR010712
利用可能なタンパク質構造: ファム   構造 / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

アルスR
識別子
シンボル	アルスR
ファム	PF09824
ファム一族	CL0123
インタープロ	IPR018334
SCOP2	a.4.5.5 / スコープ / SUPFAM
利用可能なタンパク質構造: ファム   構造 / ECOD   PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj PDBサム 構造の概要

分子生物学において、arsオペロンはいくつかの細菌分類群で見られるオペロンである。これはヒ酸塩、亜ヒ酸塩、アンチモン酸塩の解毒に必要である。^{[1]このシステムは亜ヒ酸塩とアンチモン酸塩を}細胞外に輸送する。ポンプはarsA遺伝子とarsB遺伝子の産物である2つのポリペプチドから構成される。この2つのサブユニット酵素は亜ヒ酸塩とアンチモン酸塩に対する耐性を生み出す。しかし、ヒ酸塩は排出される前にまず亜ヒ酸塩に還元されなければならない。3つ目の遺伝子arsCは基質特異性を拡張し、ヒ酸塩のポンプ輸送と耐性を可能にする。ArsCは約150残基のヒ酸還元酵素で、還元型グルタチオン（GSH）を用いて活性部位に酸化還元活性システイン残基を持つヒ酸塩にヒ酸塩を変換する。 ArsCは、GSH、ヒ酸、グルタレドキシン1（Grx1）と活性四級複合体を形成する。還元が起こるためには、これら3つのリガンドが同時に存在する必要がある。^[2]

ArsAとArsB

ArsAとArsBは陰イオン輸送性ATPaseを形成する。^[3] ArsBタンパク質は、膜結合チャネルとしての役割に鑑み、全体的に疎水性の性質を示す。配列解析により、13個の膜貫通領域（TM領域）が存在することが明らかになった。

アルスC

arsCタンパク質の構造は既に解明されている^{[4] 。これは}チオレドキシンスーパーファミリーに属し、 αヘリックスに囲まれたβシートコアによって定義される。ArsCの活性システイン残基は、最初のβストランドと最初のヘリックスの間のループに位置しており、このループはSpxタンパク質およびそのホモログにも保存されている。

arsCファミリーには、ジスルフィドストレスに応答して複数の遺伝子の転写を制御するグラム陽性細菌転写因子であるSpxタンパク質も含まれています。^[5]

ArsDとArsR

ArsDは、大腸菌においてヒ素剤およびアンチモン剤に対する耐性を付与するarsRDABCオペロンのトランスアクティングリプレッサーである。ArsDは、Cys(12)-Cys(13)およびCys(112)-Cys(113)の2対の隣接 システイン残基を有し、これらはArsDとオペロンの解離を引き起こす金属元素の別々の結合部位を形成する可能性がある。しかし、ホモ二量体として存在するArsDは4対の隣接システイン残基を有する。 [ ^6] ArsDファミリーは、複数の細菌性ヒ素耐性オペロンのトランスアクティングリプレッサーArsDタンパク質から構成される。

ArsRはトランスアクティング制御タンパク質である。細胞内にヒ素が存在しない場合には、arsRDABCオペロンのリプレッサーとして作用する。細胞内にヒ素が存在する場合、ArsRはオペレーターとの親和性を失い、RNAポリメラーゼはarsDCAB遺伝子を転写することができる。^{[7] [8]} ArsDとArsRは協力してarsオペロンを制御する。^[9]

大腸菌のarsRDABCオペロンによってコードされるヒ素シャペロン、ArsD。ArsDは、As(III)/Sb(III)排出ポンプの触媒サブユニットであるArsAに三価金属を輸送する。ArsDとの相互作用により、ArsAのヒ素に対する親和性が高まり、その結果、低濃度のヒ素においてもArsAのATPase活性が上昇し、ヒ素排出速度が上昇する。^[10]

参考文献

1. Carlin A, Shi W, Dey S, Rosen BP (1995年2月). 「大腸菌のarsオペロンはヒ素およびアンチモン耐性を付与する」. J. Bacteriol . 177 (4): 981–6 . doi :10.1128/jb.177.4.981-986.1995. PMC 176692.  PMID 7860609  .
2. Liu J, Rosen BP (1997年8月). 「ArsCヒ酸還元酵素のリガンド相互作用」. J. Biol. Chem . 272 (34): 21084–9 . doi : 10.1074/jbc.272.34.21084 . PMID  9261111.
3. Rosen BP (1990). 「プラスミドにコードされたヒ素耐性ポンプ：陰イオン輸送ATPase」Res Microbiol . 141 (3): 336–41 . doi : 10.1016/0923-2508(90)90008-e . PMID  1704144.
4. Martin P, DeMel S, Shi J, Gladysheva T, Gatti DL, Rosen BP, Edwards BF (2001年11月). 「新規ヒ素解毒酵素ArsCヒ酸還元酵素の構造、溶媒和、およびメカニズムに関する知見」. Structure . 9 (11): 1071–81 . doi : 10.1016/S0969-2126(01)00672-4 . PMID  11709171.
5. Zuber P (2004年4月). 「Spx-RNAポリメラーゼ相互作用と酸化ストレス下における包括的転写制御」. J. Bacteriol . 186 (7): 1911–8 . doi :10.1128/jb.186.7.1911-1918.2004. PMC 374421. PMID  15028674 . 
6. Li S, Rosen BP, Borges-Walmsley MI, Walmsley AR (2002年7月). 「As(III)応答性転写調節因子である二量体ArsDの4つの結合部位間の協同性の証拠」. J. Biol. Chem . 277 (29): 25992– 6002. doi : 10.1074/jbc.M201619200 . PMID  11980902.
7. 「ホーム - Springer」.
8. Xu C, Rosen BP (1997). 「大腸菌のArsR金属調節タンパク質によるDNA結合と抑制には二量体形成が必須である」J. Biol. Chem . 272 (25): 15734–8 . doi : 10.1074/jbc.272.25.15734 . PMID  9188467.
9. Chen, Yanxiang; Rosen, Barry P. (1997). 「ArsDリプレッサーの金属調節特性」. Journal of Biological Chemistry . 272 (22): 14257– 14262. doi : 10.1074/jbc.272.22.14257 . PMID  9162059.
10. Li X, Krumholz LR (2007). 「Desulfovibrio desulfuricans G20におけるarsRBCCオペロンとarsC遺伝子によるヒ酸耐性の制御」. J. Bacteriol . 189 (10): 3705–11 . doi :10.1128/JB.01913-06. PMC 1913334. PMID  17337573 . 

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この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR000802からのテキストが含まれています。

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