細菌の転写
Process in genetics
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転写はDNAをRNA (通常はmRNA)にコピーするプロセスです。

細菌の転写は、細菌の DNA の断片がRNA ポリメラーゼという酵素を使って新しく合成されたメッセンジャー RNA (mRNA)鎖にコピーされるプロセスです。

このプロセスは、開始、伸長、終結という3つの主な段階で起こり、その結果、1本のDNA鎖と相補的なmRNA鎖ができる。一般に、転写された領域は複数の遺伝子を占める。[1]実際、多くの原核生物の遺伝子はオペロンの中に存在する。オペロンとは、同じタンパク質や遺伝子産物をコードするために連携して働く一連の遺伝子であり、単一のプロモーターによって制御される。[2]細菌のRNAポリメラーゼは4つのサブユニットで構成されており、シグマ因子（σ因子）と呼ばれる5番目のサブユニットが結合すると、ポリメラーゼはプロモーターと呼ばれるDNA内の特定の結合配列を認識できる。[3] σ因子がプロモーターに結合することが、開始の最初の段階である。σ因子がポリメラーゼから遊離すると、伸長が進む。[4]ポリメラーゼは二本鎖DNAに沿って進み、それをほどいて、終結部位に達するまで新しいmRNA鎖を合成する。終結機構には2種類あり、以下でさらに詳しく説明します。適切な遺伝子発現が起こるためには、特定の部位での終結が必要です。[5]

遺伝子発現は、タンパク質などの遺伝子産物が遺伝子によってどれだけ作られるかを決定する。[2]転写はRNAポリメラーゼによって行われるが、その特異性は転写因子と呼ばれる配列特異的DNA結合タンパク質によって制御される。転写因子は特定のDNA配列を認識し、細胞のニーズに基づいて、さらなる転写を促進または阻害する。[6]他の分類群と同様に、細菌は転写のバーストを経験する。[7] ： 125  [8] [9] [10] [11] [12] [13] Jonesら2014のJonesチームの仕事は、結果として生じるmRNAの安定性、[7] ： 125 関連するプロモーターでコード化されたプロモーションの強度[9]およびTF結合部位の強度による転写の持続時間など、バーストやその他の変動の根本的な原因のいくつかを説明[9] [10] [11] [12] [13]また、細菌の転写因子は、転写因子の結合特性ではバーストの持続的な転写を説明できないほど短時間しか留まらないことも発見した。[8]

細菌の転写は真核生物の転写とはいくつかの点で異なります。細菌では転写と翻訳が細胞の細胞質で同時に起こりますが、真核生物では転写は核で、翻訳は細胞質で起こります。[14]細菌のRNAポリメラーゼは1種類しかありませんが、真核生物には3種類あります。[2]細菌はプロモーター部位を検出して結合するσ因子を持っていますが、真核生物はプロモーター部位を認識して結合できる別の種類の転写因子を持っています。[2]

細菌における転写は、全体として高度に制御されたプロセスであり、特定の時点で多数のシグナルを統合することによって制御されています。細菌は、環境に特異的に反応するのに役立つタンパク質を生成するために、転写と翻訳に大きく依存しています。[4]

RNAポリメラーゼ

遺伝子発現は、 DNAからmRNAへの転写と、リボソームでの翻訳によって行われます。真核生物とは異なり、原核生物には核がないため、リボソームがmRNAの一端に結合し、もう一端で転写が継続されます。凡例：1 - RNAポリメラーゼ、2 -細胞質、3 -細胞膜、4 - DNA、5 - リボソーム、6 -アミノ酸、7 -ポリペプチド鎖、8 - mRNA

RNAポリメラーゼは、コアとホロ酵素構造から構成されています。コア酵素はRNAポリメラーゼの触媒特性を持ち、ββ′α2ωサブユニットで構成されています。この配列はすべての細菌種で保存されています。ホロ酵素は、シグマ因子（σ因子）と呼ばれる特定の成分で構成されています。シグマ因子は、プロモーターの認識、RNAポリメラーゼの正しい配置、開始部位での巻き戻しの開始を補助する働きがあります。シグマ因子は必要な機能を果たすと解離しますが、触媒部分はDNA上に残り、転写を続けます。[4]さらに、RNAポリメラーゼは、酵素の触媒特性を助けるコアMg +イオンを含んでいます。RNAポリメラーゼは、RNAの3' OHが相補的なNTP分子のαリン酸に求核攻撃するのを触媒することで、DNAの鋳型鎖から成長するRNA鎖を作成します。さらに、RNAポリメラーゼはエキソヌクレアーゼ活性も示しており、不適切な塩基対が検出された場合、間違った塩基を切り取って適切な塩基に置き換えることができる。[15]

入会

転写の開始にはプロモーター領域が必要です。プロモーター領域は、RNAポリメラーゼ上のσ因子にDNAのどこに結合するかを指示する特定のヌクレオチドコンセンサス配列です。 [1]プロモーターは通常15から19塩基離れて位置し、制御する遺伝子の上流に最も一般的に見られます。[2] [1] RNAポリメラーゼは4つのサブユニットで構成され、2つのアルファ、1つのベータ、および1つのベータプライム（α、α、β、およびβ'）が含まれます。5番目のサブユニットであるシグマ（σ因子と呼ばれる）は、開始時にのみ存在し、伸長前に切り離されます。各サブユニットは転写の開始に役割を果たし、開始を起こすにはσ因子が存在する必要があります。すべてのσ因子が存在する場合、RNAポリメラーゼは活性型であり、ホロ酵素と呼ばれます。σ因子が切り離されると、コアポリメラーゼ型になります。[4] [1] σ因子は-35および-10領域のプロモーター配列を認識し、転写は開始部位（+1）から開始される。-10領域の配列はTATAATであり、-35領域の配列はTTGACAである。[1]

  • σ因子は-35プロモーター領域に結合する。この時点では、DNAは依然として二本鎖（水素結合によって連結されている）であるため、ホロ酵素は閉鎖複合体と呼ばれる。 [4]
  • σ因子が結合すると、ポリメラーゼの残りのサブユニットがその部位に付着する。-10領域におけるアデニン-チミン結合の高濃度は、DNAの巻き戻しを促進する。この時点で、ホロ酵素はオープンコンプレックスと呼ばれる。[16]このオープンコンプレックスは転写バブルとも呼ばれる。[14]テンプレート鎖（非コード鎖またはナンセンス/アンチセンス鎖とも呼ばれる）と呼ばれるDNA鎖の1本のみが転写される。[2]
  • 転写が始まり、約10塩基対の短い「不完全」なヌクレオチド配列が生成されます。これらの短い配列は、機能しないRNA断片であり、生成後に放出されます。[1]通常、このヌクレオチド配列は約12塩基対で構成され、RNAポリメラーゼの安定性に貢献し、DNA鎖に沿って転写を継続できるようにします。[15]
  • σ因子は転写の開始に必要ですが、DNAの転写を継続するのには必要ありません。σ因子はコア酵素から解離し、伸長反応が進行します。これは開始段階の終了を知らせるものであり、ホロ酵素はコアポリメラーゼ型になります。[4]
シグマ因子の放出前に不完全サイクリングが起こる

プロモーター領域は転写の主要な調節因子である。プロモーター領域は細菌内の全ての遺伝子の転写を制御する。プロモーター領域の役割から、プロモーター領域内の塩基対配列は重要である。プロモーター領域がコンセンサス配列に類似しているほど、RNAポリメラーゼはより強固に結合できる。この結合は転写の伸長段階の安定性に寄与し、結果としてより効率的な機能をもたらす。さらに、RNAポリメラーゼとσ因子は、どの細菌細胞においても供給量が限られている。したがって、プロモーターへのσ因子の結合はこれらの制限の影響を受ける。全てのプロモーター領域には非コンセンサス配列が含まれており、これがσ因子をゲノム全体に分布させるのに役立っている。[17]

伸長

伸長反応において、RNAポリメラーゼは二本鎖DNAを滑り降り、それをほどき、そのヌクレオチド配列を新たに合成されたRNAに転写（コピー）します。RNA-DNA複合体の動きは、 RNAポリメラーゼの触媒機構にとって不可欠です。さらに、RNAポリメラーゼはRNA鎖とDNA鎖の間のリンクとして機能することで、このプロセス全体の安定性を高めます。[18] DNA鋳型鎖と相補的な新しいヌクレオチドがRNA鎖の3'末端に付加されます。[4]新しく形成されたRNA鎖は、チミンがウラシルに置換され、デオキシリボース糖骨格ではなくリボース糖骨格を持つことを除けば、DNAコード鎖（センス鎖または非鋳型鎖）と実質的に同一です。ヌクレオシド三リン酸（NTP）はRNAの3'末端にあるOH分子に結合する必要があるため、転写は常に5'から3'方向に起こります。4つのNTPは、アデノシン5'三リン酸（ATP）、グアノシド5'三リン酸（GTP）、ウリジン5'三リン酸（UTP）、シチジン5'三リン酸（CTP）です。[16] RNA転写産物の3'末端へのNTPの結合により、この合成に必要なエネルギーが供給されます。[2] NTPは、細胞内の化学反応を促進する燃料を提供するエネルギー産生分子でもあります。[4]

複数のRNAポリメラーゼが同時に活性化できるため、多くのmRNA鎖が非常に迅速に生成されます。[2] RNAポリメラーゼは、1秒間に約40塩基の速度でDNA上を高速で移動します。このプロセスの高速性により、DNAはRNAポリメラーゼの前で継続的にほどかれ、RNAポリメラーゼがさらに進むと再び巻き戻されます。[18] [1]ポリメラーゼには、転写されるヌクレオチド10,000個あたり約1個にエラーを制限する校正機構があります。[19] RNAポリメラーゼは、DNAポリメラーゼよりも忠実度（精度）と速度が低くなります。[2] DNAポリメラーゼは、エキソヌクレアーゼ活性を含む非常に異なる校正機構を持ち、これが高い忠実度に貢献します。 RNA合成中のエラーの結果は通常無害ですが、DNA合成中のエラーは有害となる可能性があります。[2]

プロモーター配列は対応する遺伝子の転写頻度を決定する。[1]

終了

適切な遺伝子発現が起こるためには、転写が特定の部位で停止する必要があります。転写終結機構には2つの種類が知られています。

  • 内因性終結（Rho非依存的終結とも呼ばれる）：特定のDNAヌクレオチド配列シグナル配列は、通常、回文配列であり、鎖をループ状に形成してRNAポリメラーゼを停止させる。[16]一般的に、このタイプの終結は、同じ標準的な手順に従う。ポリウリジン配列によってヘアピンループが形成されるため、一時停止が発生する。このヘアピンループは、捕捉複合体の形成を助け、最終的にRNAポリメラーゼを鋳型DNA鎖から解離させ、転写を停止させる。[15]
  • ロー依存性終結：ρ因子（ロー因子）は、RNA鎖に結合し、伸長反応中にポリメラーゼの後ろを追従する終結タンパク質です。[5]ポリメラーゼが転写中の遺伝子の末端に近づくと、一連のGヌクレオチドに遭遇し、転写が停止します。[1]この停止により、ロー因子はRNAポリメラーゼに追いつきます。その後、ロータンパク質はDNAテンプレートからRNA転写産物を引っ張り出し、新たに合成されたmRNAが放出され、転写が終了します。[5] [1]ロー因子は、ヘリカーゼ活性（核酸鎖をほどく能力）も示すタンパク質複合体です。シトシンを多く含む領域でDNAに結合し、RNAポリメラーゼがロー因子に遭遇すると、捕捉複合体が形成され、関連するすべての分子が解離して転写が終了します。[15]

細菌におけるDNA転写の終結は、RNAポリメラーゼが次の終結配列に到達するまで、その終結配列を無視するという特定のメカニズムによって阻止される可能性がある。この現象は抗終結として知られており、特定のバクテリオファージによって利用されている。[20]

2025年には、活発に転写されている細菌DNA断片がループ状の構造を形成し、転写終点が3次元空間で開始点に近づくことが示されました。このオペロンサイズの染色体相互作用ドメインの形成には転写が必要です。翻訳機構を近くに保つことで転写効率が向上すると考えられています。[21]


参考文献

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  • 細菌の転写 – アニメーション
  • プロセスを要約したビデオアニメーション
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