バムA
OMP挿入（BamComplex）ポリン
識別子
シンボルバマ
ファムPF01103
インタープロIPR023707
TCDB1.B.33
OPMスーパーファミリー179
OPMタンパク質5ayw
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR023707 PF01103 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

BamAはグラム陰性細菌に見られるβバレル外膜タンパク質であり、これらの細菌のβバレル組立機構（BAM）複合体の主要かつ重要な構成要素である。 [ 1 ] BAM複合体は、BamB、BamC、BamD、BamE（すべてリポタンパク質）とBamA（外膜タンパク質）の5つの構成要素からなる。[ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]この複合体は、グラム陰性細菌の外膜へのβバレルタンパク質の折り畳みと挿入を触媒する役割を担っている。[ 6 ] [ 7 ]

βバレル膜タンパク質は、グラム陰性細菌の外膜と、細菌から進化したミトコンドリアや葉緑体などの細胞小器官にのみ存在します。 [ 8 ] [ 9 ]グラム陰性細菌では、外膜タンパク質は細胞質で合成され、Secトランスロコン機構によってペリプラズムへ輸送されます。[ 10 ]その後、分子シャペロンによって外膜の内表面へ輸送されます。最終的に、これらの新生タンパク質はBAM複合体と相互作用し、βバレルタンパク質として外膜に挿入されます。[ 11 ]

構造と機能

完全に解明された淋菌のBamA構造によると、BamAは16本の平行βストランドからなる膜貫通βバレルドメインに結合した大きなペリプラズムドメインを持っている。[ 12 ] BamAのペリプラズムドメインのバレルからは5つのポリペプチド転座関連（POTRA）ドメインが伸びている。現在の研究では、BAM複合体内の4つのリポタンパク質（BamB、BamC、BamD、BamE）がBamAのPOTRAドメイン上に集合し、それがBAM複合体の重要な構成要素になっていると示唆されている。最初と最後の（16番目の）βストランドはバレルを閉じる際に会合する。バレルの細胞外ループ（eL）eL4、eL6、eL7はバレル内部を細胞外空間から隔離することでバレル上にドームを形成し、BamAバレル内部は完全に空である。

βバレルの外側の縁は、狭く疎水性が低い表面を有し、バレル周囲の膜の脂質秩序と厚さを低下させる。バレルを閉じる際に関与する1番目と16番目のβストランドが一時的に分離すると、バレルの横方向の開口が生じ、BamAの内部空洞から外膜への経路が形成される。BamAのPOTRA 5ドメインはβバレルの近くに位置し、ペリプラズムループ（pL）pL3、pL4、pL5、pL7と相互作用し、バレルの閉じたコンフォメーションを安定化する。POTRA 5ドメインのスイング運動とpLと相互作用しないことがバレルの開口を引き起こす。このように、POTRAドメインはβバレル内部へのアクセスを制御するゲートとして機能している。したがって、BamAには、βバレルタンパク質の外膜への進入を制御する3つの構造的特徴がある。まず、BamA βバレルの開いたコンフォメーションと閉じたコンフォメーション。第二に、βバレル表面の狭く減少した疎水性リムは、外膜の局所的な不安定化を引き起こす。第三に、βバレルの1番目と16番目のストランドが一時的に分離することで、バレルを横方向に開口する能力を持つ。

参考文献

  1. ^ Walther DM, Rapaport D, Tommassen J (2009年9月). 「細菌および真核生物におけるβバレル膜タンパク質の生合成：進化的保全と分岐」.細胞・分子生命科学. 66 (17): 2789–804 . doi : 10.1007/s00018-009-0029-z . PMC  2724633. PMID 19399587  .
  2. ^ Habib SJ, Waizenegger T, Niewienda A, Paschen SA, Neupert W, Rapaport D (2007年1月). 「Tob55のN末端ドメインは、ミトコンドリアβバレルタンパク質の生合成において受容体様の機能を果たす」 . The Journal of Cell Biology . 176 (1): 77– 88. doi : 10.1083/jcb.200602050 . PMC 2063629. PMID 17190789 .  
  3. ^ Knowles TJ, Scott-Tucker A, Overduin M, Henderson IR (2009年3月). 「膜タンパク質設計者：外膜タンパク質の組み立てにおけるBAM複合体の役割」 . Nature Reviews. Microbiology . 7 (3): 206–14 . doi : 10.1038/nrmicro2069 . PMID 19182809 . 
  4. ^ Hagan CL, Silhavy TJ, Kahne D (2011). 「Bam複合体によるβバレル膜タンパク質の集合」. Annual Review of Biochemistry . 80 : 189– 210. doi : 10.1146/annurev-biochem-061408-144611 . PMID 21370981 . 
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  7. ^ Tommassen J (2010年9月). 「細菌およびミトコンドリアにおける外膜タンパク質の集合」 . Microbiology . 156 (Pt 9). Reading, England: 2587–2596 . doi : 10.1099/mic.0.042689-0 . PMID 20616105 . 
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  9. ^ Webb CT, Heinz E , Lithgow T (2012年12月). 「βバレル組立機構の進化」. Trends in Microbiology 20 (12): 612–20 . doi : 10.1016/j.tim.2012.08.006 . PMID 22959613 . 
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  11. ^ Wu T, Malinverni J, Ruiz N, Kim S, Silhavy TJ, Kahne D (2005年4月). 「大腸菌における外膜生合成に必要な多成分複合体の同定」 . Cell . 121 (2): 235–45 . doi : 10.1016/j.cell.2005.02.015 . PMID 15851030 . 
  12. ^ Noinaj N、Kuszak AJ、Gumbart JC、Lukacik P、Chang H、Easley NC、Lithgow T、Buchanan SK (2013 年 9 月)。「βバレル膜タンパク質の生合成に関する構造的洞察」。自然。501 (7467): 385–90 .土井: 10.1038/nature12521。PMC 3779476。PMID 23995689。  
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