ベータシヌクレイン
ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
SNCB
識別子
エイリアスSNCB、entrez:6620、シヌクレイン ベータ
外部IDオミム：602569; MGI : 1889011;ホモロジーン: 2320;ジーンカード：SNCB; OMA :SNCB - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

6620

104069

アンサンブル

ENSG00000074317

ENSMUSG00000034891

ユニプロット

Q16143

Q91ZZ3

RefSeq (mRNA)

NM_033610
NM_001362407

RefSeq（タンパク質）

NP_291088
NP_001349336

場所（UCSC）5番目の文字: 176.62 – 176.63 MB13章: 54.91 – 54.91 Mb
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ウィキデータ
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β-シヌクレインは、ヒトではSNCB遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]

この遺伝子によってコードされるタンパク質は、α-シヌクレインと高い相同性を示す。これらのタンパク質は脳内で豊富に発現しており、ホスホリパーゼD2を選択的に阻害すると考えられている。このタンパク質は神経可塑性に関与している可能性があり、アルツハイマー病患者の神経原線維病変に豊富に存在する。このタンパク質は、パーキンソン病患者の神経変性領域である脳の黒質で高発現することが示されているが、パーキンソン病との直接的な関連性は確立されていない。この遺伝子には、同じタンパク質をコードする2つの転写バリアントが見つかっている。[7]

β-シヌクレインは、主に脳組織に存在し、主にシナプス前終末に認められるシヌクレイン タンパク質です。β-シヌクレインは、主に大脳新皮質、海馬、線条体、視床、小脳に発現しています。レビー小体には存在しませんが、パーキンソン病（PD）およびDLB（DLB）における海馬病変と関連しています。[8]

β-シヌクレインは、パーキンソン病などの神経変性疾患で発生するα-シヌクレインの凝集を阻害する作用が示唆されています。したがって、β-シヌクレインはα-シヌクレインの神経毒性作用から中枢神経系を保護し、神経変性疾患の新たな治療法となる可能性があります。[9] [10]

参照

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000074317 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000034891 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ Spillantini MG, Divane A, Goedert M (1995年11月). 「ヒトα-シヌクレイン（SNCA）およびβ-シヌクレイン（SNCB）遺伝子の染色体4q21および5q35への割り当て」. Genomics . 27 (2): 379–81 . doi :10.1006/geno.1995.1063. PMID  7558013.
  6. ^ Lavedan C, Leroy E, Torres R, Dehejia A, Dutra A, Buchholtz S, Nussbaum RL, Polymeropoulos MH (1999年1月). 「ヒトβ-シヌクレイン遺伝子（SNCB）のゲノム構成と発現」. Genomics . 54 (1): 173–5 . doi : 10.1006/geno.1998.5556 . PMID  9806846.
  7. ^ ab "Entrez 遺伝子: SNCB シヌクレイン、ベータ".
  8. ^ George, JM (2002). 「シヌクレイン」.ゲノム生物学. 3 (1) REVIEWS3002. doi : 10.1186/gb-2001-3-1-reviews3002 . PMC 150459. PMID  11806835 . 
  9. ^ 橋本 正之; Bar-On P; Ho G; Takenouchi T; Rockenstein E; Crews L; Masliah E (2004). 「β-シヌクレインは神経細胞におけるAkt活性を制御する。パーキンソン病における神経保護の可能性のあるメカニズム」. The Journal of Biological Chemistry . 279 (22): 23622–9 . doi : 10.1074/jbc.M313784200 . PMID  15026413.
  10. ^ 橋本, M; ロッケンシュタイン, E; マンテ, M; マロリー, M; マスリア, E (2001). 「β-シヌクレインはα-シヌクレインの凝集を阻害する：抗パーキンソン病因子としての可能性」. Neuron . 32 (2): 213–23 . doi : 10.1016/S0896-6273(01)00462-7 . PMID  11683992. S2CID  14766899.

さらに読む

  • Jakes R, Spillantini MG, Goedert M (1994). 「ヒト脳由来の2つの異なるシヌクレインの同定」. FEBS Lett . 345 (1): 27– 32. doi : 10.1016/0014-5793(94)00395-5 . PMID  8194594. S2CID  36840279.
  • Jensen PH, Hojrup P, Hager H, et al. (1997). 「Abetaのα-およびβ-シヌクレインへの結合：α-シヌクレイン/NAC前駆体中のAbetaおよびNACに結合するセグメントの同定」Biochem. J. 323 ( Pt 2): 539– 46. doi :10.1042/bj3230539. PMC 1218353.  PMID 9163350  .
  • Pronin AN, Morris AJ, Surguchov A, Benovic JL (2000). 「シヌクレインはGタンパク質共役受容体キナーゼの新規基質クラスである」. J. Biol. Chem . 275 (34): 26515–22 . doi : 10.1074/jbc.M003542200 . PMID  10852916.
  • Rockenstein E, Hansen LA, Mallory M, et al. (2001). 「レビー小体病およびアルツハイマー病におけるシヌクレインファミリーmRNAの発現変化」Brain Res . 914 ( 1–2 ): 48–56 . doi :10.1016/S0006-8993(01)02772-X. PMID  11578596. S2CID  35448948.
  • Tanji K, Mori F, Nakajo S, et al. (2001). 「正常ヒトアストロサイトにおけるβ-シヌクレインの発現」NeuroReport . 12 (13): 2845–8 . doi :10.1097/00001756-200109170-00018. PMID  11588588. S2CID  84671534.
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  • Myslinski E, Gérard MA, Krol A, Carbon P (2007). 「ヒトStaf/ZNF143結合部位のゲノムスケールでの局在解析は、ヒトStaf/ZNF143が哺乳類プロモーターにおいて広範な役割を果たしていることを示唆している」J. Biol. Chem . 281 (52): 39953–62 . doi : 10.1074/jbc.M608507200 . PMID  17092945.
  • Sung YH, Eliezer D (2007). 「シヌクレインファミリーにおける残余構造、バックボーンダイナミクス、および相互作用」J. Mol. Biol . 372 (3): 689– 707. doi :10.1016/j.jmb.2007.07.008. PMC  2094134. PMID  17681534 .


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