ヒトに存在するタンパク質
| CAMK2A |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オーソログ検索: PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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2VZ6、3SOA、5IG3 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | CAMK2A、CAMKA、カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIアルファ、MRD53、CaMKIINアルファ、MRT63、CaMKIIアルファ |
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| 外部ID | オミム:114078; MGI : 88256;ホモロジーン: 56577;ジーンカード:CAMK2A; OMA :CAMK2A - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 18番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 18 E1|18 34.41 cM | 始める | 61,058,690 bp [2] |
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| 終わり | 61,121,224 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - 扁桃体
- 前頭前皮質
- 右前頭葉
- 海馬固有部I領域
- ブロードマン領域9
- 帯状回
- 前帯状皮質
- 前頭極
- 眼窩前頭皮質
- ブロードマン領域46
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| | 上位の表現 | - 海馬歯状回顆粒細胞
- 上前頭回
- 外側中隔核
- 嗅結節
- 太ももの筋肉
- 前扁桃体領域
- 梨状皮質
- 鉤状部
- 一次視覚野
- 嗅周皮質
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- トランスフェラーゼ活性
- ヌクレオチド結合
- タンパク質キナーゼ活性
- タンパク質ホモ二量体化活性
- キナーゼ活性
- タンパク質結合
- グルタミン酸受容体結合
- ATP結合
- 金属イオン結合
- タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- カルモジュリン結合
- カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ活性
- カルシウム依存性タンパク質セリン/スレオニンキナーゼ活性
- 同一のタンパク質結合
| | 細胞成分 |
- エンドサイトーシス小胞膜
- 細胞質
- 膜
- 細胞膜
- シナプス
- 核質
- 細胞接合
- シナプス前膜
- 核
- 細胞質
- ミトコンドリア
- シナプス後密度
- ニューロン投射
- カルシウムおよびカルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ複合体
- 樹状突起
- 細胞投影
- 樹状突起棘
- シナプス後膜
- シャファー側枝 - CA1シナプス
| | 生物学的プロセス |
- リン酸化
- インターフェロンγを介したシグナル伝達経路
- G1期
- アンジオテンシン活性化シグナル伝達経路
- 心筋細胞のアポトーシス過程の正の調節
- 神経伝達物質分泌の調節
- アポトーシス過程に関与するミトコンドリア膜透過性の調節
- MAPKカスケード
- 虚血に対する反応
- NF-κB転写因子活性の正の制御
- 熱に対する細胞反応の調節
- 神経シナプス可塑性の調節
- タンパク質の自己リン酸化
- カルシウムイオン輸送
- カルシウムイオン輸送の正の調節
- 樹状突起の形態形成
- Wntシグナル伝達経路、カルシウム調節経路
- 神経系の発達
- ペプチジルセリンリン酸化
- ペプチジルスレオニンリン酸化
- 細胞分化
- 細胞内シグナル伝達
- タンパク質リン酸化
- 有糸分裂細胞周期のG1/S移行
- 樹状突起棘の発達
- シナプス小胞ドッキングの制御
- ペプチジルスレオニン自己リン酸化
- ニューロンの移動の調節
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オーソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_171825 NM_015981 NM_001363989 NM_001363990 NM_001369025 |
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NM_001286809 NM_009792 NM_177407 |
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| RefSeq(タンパク質) | |
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NP_057065 NP_741960 NP_001350918 NP_001350919 NP_001355954 |
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NP_001273738 NP_033922 NP_803126 NP_001390238 NP_001390241 |
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| 場所(UCSC) | 5章: 150.22 – 150.29 MB | 18章: 61.06 – 61.12 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼII型サブユニットアルファ(CAMKIIα)は、Ca 2+ /カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIアルファとも呼ばれ、 タンパク質キナーゼ(タンパク質をリン酸化酵素)であるCamKIIの1つのサブユニットであり、ヒトではCAMK2A遺伝子によってコードされています。[5] [6]
関数
CAMK2A遺伝子産物は、セリン/スレオニン特異的タンパク質キナーゼファミリー、およびCa 2+ /カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼIIサブファミリーに属する酵素である。Ca 2+シグナル伝達は、グルタミン酸作動性シナプスにおけるシナプス可塑性のさまざまな側面に重要である。この酵素は、アルファ、ベータ、ガンマ、デルタの4つの異なる鎖で構成される。この遺伝子によってコードされるアルファ鎖は、海馬の長期増強(LTP)と空間学習に必要である。[要出典]カルシウムカルモジュリン(CaM)依存性活性に加えて、このタンパク質は自己リン酸化を受けてCaM非依存性活性をもたらすことができる。この遺伝子については、異なるアイソフォームをコードする2つの転写バリアントが特定されている。[7] Bruno Reversadeによる2018年の研究によると、ヒトにおけるCAMK2Aの劣性変異は、成長遅延を伴う重度の知的障害の症候群を引き起こす。[8]
相互作用
CAMK2A は以下と相互作用することが示されています。
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000070808 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000024617 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 永瀬 剛志、石川 功、須山 正之、菊野 亮、広沢 正治、宮島 暢、他 (1999年2月). 「未同定ヒト遺伝子のコード配列の予測 XIII. 脳由来の新規cDNAクローン100個の完全配列。in vitroで巨大タンパク質をコードする」DNA Research . 6 (1): 63– 70. doi : 10.1093/dnares/6.1.63 . PMID 10231032.
- ^ Lin CR, Kapiloff MS, Durgerian S, Tatemoto K, Russo AF, Hanson P, et al. (1987年8月). 「脳特異的カルシウム/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼの分子クローニング」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 84 (16): 5962–6 . Bibcode :1987PNAS...84.5962L. doi : 10.1073/pnas.84.16.5962 . PMC 298983. PMID 3475713 .
- ^ 「Entrez Gene: CAMK2A カルシウム/カルモジュリン依存性タンパク質キナーゼ (CaM キナーゼ) II アルファ」。
- ^ Chia PH, Zhong FL, Niwa S, Bonnard C, Utami KH, Zeng R, et al. (2018年5月). 「CAMK2Aのホモ接合性機能喪失変異は成長遅延、頻繁な発作、重度の知的障害を引き起こす」. eLife . 7 e32451. doi : 10.7554/eLife.32451 . PMC 5963920. PMID 29784083 .
- ^ ワリコニス RS、オグニ A、ホロシェバ EM、ジェン CJ、アスンシオン FJ、ケネディ MB (2001 年 1 月)。 「デンシン-180は、Ca2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIのα-サブユニットおよびα-アクチニンと三元複合体を形成します。」神経科学ジャーナル。21 (2): 423–33 .土井:10.1523/JNEUROSCI.21-02-00423.2001。PMC 6763799。PMID 11160423。
- ^ Dhavan R, Greer PL, Morabito MA, Orlando LR, Tsai LH (2002年9月). 「サイクリン依存性キナーゼ5活性化因子p35およびp39は、カルシウム依存的にCa2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIのαサブユニットおよびαアクチニン1と相互作用する」. The Journal of Neuroscience . 22 (18): 7879–91 . doi :10.1523/JNEUROSCI.22-18-07879.2002 . PMC 6758084. PMID 12223541 .
- ^ Gardoni F, Mauceri D, Fiorentini C, Bellone C, Missale C, Cattabeni F, Di Luca M (2003年11月). 「CaMKII依存性リン酸化によるSAP97/NR2A相互作用の制御」. The Journal of Biological Chemistry . 278 (45): 44745–52 . doi : 10.1074/jbc.M303576200 . PMID 12933808. S2CID 19885326.
さらに読む
- Soderling TR ( 2000年6月). 「CaMキナーゼ:シナプス可塑性の調節因子」Current Opinion in Neurobiology 10 (3): 375–80 . doi :10.1016/S0959-4388(00)00090-8. PMID 10851169. S2CID 31122499.
- Hook SS, Means AR (2001). 「Ca(2+)/CaM依存性キナーゼ:活性化から機能へ」. Annual Review of Pharmacology and Toxicology . 41 (1): 471– 505. doi :10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471. PMID 11264466.
- 山本 浩 (2002年3月). 「Ca2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIアイソフォームの細胞内局在と生理機能の分子メカニズム」.たんぱく質・核酸・酵素. 47 (3): 241–7 . PMID 11889801.
- Countaway JL, Nairn AC, Davis RJ (1992年1月). 「上皮成長因子受容体タンパク質チロシンキナーゼの脱感作機構」. The Journal of Biological Chemistry . 267 (2): 1129–40 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . PMID 1309762.
- Wegner M, Cao Z, Rosenfeld MG (1992年4月). 「C/EBPβロイシンジッパーにおけるカルシウム制御リン酸化」. Science . 256 (5055): 370–3 . Bibcode :1992Sci...256..370W. doi :10.1126/science.256.5055.370. PMID 1314426. S2CID 34818876.
- Omary MB, Baxter GT, Chou CF, Riopel CL, Lin WY, Strulovici B (1992年5月). 「PKCイプシロン関連キナーゼはサイトケラチン8および18と会合し、それらをリン酸化させる」. The Journal of Cell Biology . 117 (3): 583–93 . doi :10.1083/jcb.117.3.583. PMC 2289443. PMID 1374067 .
- Bredt DS, Ferris CD, Snyder SH (1992年6月). 「一酸化窒素合成酵素の調節部位.サイクリックAMP依存性プロテインキナーゼ,プロテインキナーゼC,およびカルシウム/カルモジュリンプロテインキナーゼによるリン酸化;フラビンおよびカルモジュリン結合部位の同定」. The Journal of Biological Chemistry . 267 (16): 10976–81 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)49862-1 . PMID 1375933.
- 徳井 孝文、山内 孝文、矢野 孝文、西 雄三、草川 正治、矢谷 亮文、稲垣 正治 (1990年6月). 「Ca2(+)-カルモジュリン依存性プロテインキナーゼIIは様々な非上皮性中間径フィラメントタンパク質をリン酸化します」.生化学および生物理学的研究通信. 169 (3): 896– 904. doi :10.1016/0006-291X(90)91977-Z. PMID 2114109.
- 稲垣 正之、権田 雄一、西澤 健、北村 誠、佐藤 千恵子、安藤 誠、他 (1990年3月). 「in vitroにおけるグリアフィラメントの分解に関連するリン酸化部位は非αヘリカルヘッドドメインに位置する」. The Journal of Biological Chemistry . 265 (8): 4722–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)39622-X . PMID 2155236.
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- Lee RH, Brown BM, Lolley RN (1990年9月). 「プロテインキナーゼAはレチナールホスデューシンのセリン73をin situでリン酸化」. The Journal of Biological Chemistry . 265 (26): 15860–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)55478-8 . PMID 2394752.
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- Toyofuku T, Curotto Kurzydlowski K, Narayanan N, MacLennan DH (1994年10月). 「心臓筋小胞体Ca(2+)-ATPaseにおいてCa2+/カルモジュリン依存性プロテインキナーゼによってリン酸化される部位としてSer38を同定」. The Journal of Biological Chemistry . 269 (42): 26492–6 . doi : 10.1016/S0021-9258(18)47221-3 . PMID 7929371.
- Rivera VM, Miranti CK, Misra RP, Ginty DD, Chen RH, Blenis J, Greenberg ME (1993年10月). 「成長因子誘導キナーゼは、血清応答因子のDNA結合活性を制御する部位をリン酸化します」. Molecular and Cellular Biology . 13 (10): 6260–73 . doi :10.1128/mcb.13.10.6260. PMC 364685. PMID 8413226 .
- Omkumar RV, Kiely MJ, Rosenstein AJ, Min KT, Kennedy MB (1996年12月). 「N-メチル-D-アスパラギン酸受容体NR2Bサブユニットにおけるカルシウム/カルモジュリン非依存性プロテインキナーゼIIのリン酸化部位の同定」. The Journal of Biological Chemistry . 271 (49): 31670–8 . doi : 10.1074/jbc.271.49.31670 . PMID 8940188. S2CID 8332020.
- Rotenberg A, Mayford M, Hawkins RD, Kandel ER, Muller RU (1996年12月). 「活性化CaMKIIを発現するマウスは低頻度LTPを欠き、海馬CA1領域に安定した場所細胞を形成しない」. Cell . 87 (7): 1351–61 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)81829-2 . PMID 8980240. S2CID 16704390.
- Paudel HK (1997年1月). 「微小管関連タンパク質タウの調節性Ser262はホスホリラーゼキナーゼによってリン酸化される」. The Journal of Biological Chemistry . 272 (3): 1777–85 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)67481-8 . PMID 8999860.
外部リンク