CDC37

CDC37
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスCDC37、P50細胞分裂周期37、細胞分裂周期37、HSP90コシャペロン
外部IDオミム: 605065 ; MGI : 109531 ;ホモロジーン: 38268 ;ジーンカード: CDC37 ; OMA : CDC37 - オルソログ
オーソログ
人間ねずみ
エントレズ
アンサンブル
ユニプロット
RefSeq (mRNA)

NM_007065

NM_016742 NM_001378796

RefSeq(タンパク質)

NP_008996

NP_058022 NP_001365725

場所(UCSC)19章: 10.39 – 10.42 MB9章: 21.04 – 21.06 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集
Cdc37 N末端キナーゼ結合
識別子
シンボルCDC37_N
ファムPF03234
インタープロIPR013855
SCOP21us7 /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013855 PF03234 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
Cdc37 Hsp90結合ドメイン
hsp90とp50の複合体
識別子
シンボルCDC37_M
ファムPF08565
インタープロIPR013874
SCOP21us7 /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013874 PF08565 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド
Cdc37 C末端ドメイン
hsp90とp50の複合体
識別子
シンボルCDC37_C
ファムPF08564
インタープロIPR013873
SCOP21us7 /スコープ/ SUPFAM
利用可能なタンパク質構造:
PDB  IPR013873 PF08564 ( ECOD ; PDBsum )  
アルファフォールド

Hsp90コシャペロンCdc37は、ヒトではCDC37遺伝子によってコードされるタンパク質である。[ 5 ]このタンパク質は、サッカロミセス・セレビシエの細胞分裂周期制御タンパク質であるCdc 37と非常に類似している。このタンパク質は、細胞シグナル伝達において特定の機能を持つHSP90コシャペロンである[ 6 ] 。Hsp90と、 CDK4CDK6SRCRAF1MOKeIF-2αキナーゼなどの様々なタンパク質キナーゼと複合を形成することが示されている。Hsp90を標的キナーゼに誘導する上で重要な役割を果たしていると考えられている。[ 7 ]

相互作用

CDC37 は以下と相互作用することが示されています。

ドメインアーキテクチャ

CDC37は3つの構造ドメインから構成されています。N末端ドメインはタンパク質キナーゼに結合します。[ 16 ] 中央ドメインはHsp90シャペロン(熱ショックタンパク質90)結合ドメインです。[ 17 ] C末端ドメインの機能は不明です。

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000105401Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000019471Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「ヒトPubMedリファレンス:」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス:」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  5. ^ a b Dai K, Kobayashi R, Beach D (1996年9月). 「哺乳類CDC37とCDK4の物理的相互作用」 . The Journal of Biological Chemistry . 271 (36): 22030– 22034. doi : 10.1074/jbc.271.36.22030 . PMID 8703009 . 
  6. ^ Mollapour M, Neckers L (2012年3月). 「Hsp90の翻訳後修飾とシャペロン制御への寄与」 . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research . 1823 (3): 648– 655. doi : 10.1016/ j.bbamcr.2011.07.018 . PMC 3226900. PMID 21856339 .  
  7. ^ 「Entrez Gene: CDC37 細胞分裂周期 37 ホモログ (S. cerevisiae)」
  8. ^ Stepanova L, Leng X, Parker SB, Harper JW (1996年6月). 「哺乳類p50Cdc37はCdk4に結合し安定化させるHsp90のタンパク質キナーゼ標的サブユニットである」 . Genes & Development . 10 (12): 1491– 1502. doi : 10.1101/gad.10.12.1491 . PMID 8666233 . 
  9. ^ Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, et al. (2007). 「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」 . Molecular Systems Biology . 3 (1) 89. doi : 10.1038/msb4100134 . PMC 1847948. PMID 17353931 .  
  10. ^ Lamphere L、Fiore F、Xu X、Brizuela L、Keezer S、Sardet C、他。 (1997 年 4 月)。「ヒト細胞におけるCdc37とCdk4の間の相互作用」がん遺伝子14 (16): 1999–2004土井: 10.1038/sj.onc.1201036PMID 9150368 
  11. ^ Roe SM, Ali MM, Meyer P, Vaughan CK, Panaretou B, Piper PW, et al. (2004年1月). 「タンパク質キナーゼ特異的コシャペロンp50(cdc37)によるHsp90制御のメカニズム」 . Cell . 116 (1): 87– 98. doi : 10.1016/S0092-8674(03)01027-4 . PMID 14718169. S2CID 797232 .  
  12. ^ Silverstein AM, Grammatikakis N, Cochran BH, Chinkers M, Pratt WB (1998年8月). 「p50(cdc37)はRafの触媒ドメインに直接結合するだけでなく、テトラトリコペプチドリピート結合部位に位相的に隣接するhsp90の部位にも結合する」 . The Journal of Biological Chemistry . 273 (32): 20090– 20095. doi : 10.1074/jbc.273.32.20090 . PMID 9685350 . 
  13. ^ Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, et al. (2004年2月). 「ヒトTNF-α/NF-κBシグナル伝達経路の物理的および機能的マップ」. Nature Cell Biology . 6 (2): 97– 105. doi : 10.1038/ncb1086 . PMID 14743216. S2CID 11683986 .  
  14. ^ a b Chen G, Cao P, Goeddel DV (2002年2月). 「TNF誘導性IKK複合体のリクルートメントと活性化にはCdc37とHsp90が必要」 . Molecular Cell . 9 (2): 401– 410. doi : 10.1016/S1097-2765(02)00450-1 . PMID 11864612 . 
  15. ^ Boudeau J, Deak M, Lawlor MA, Morrice NA, Alessi DR (2003年3月). 「熱ショックタンパク質90とCdc37はLKB1と相互作用し、その安定性を制御する」 . The Biochemical Journal . 370 (Pt 3): 849– 857. doi : 10.1042/BJ20021813 . PMC 1223241. PMID 12489981 .  
  16. ^木村裕、ラザフォードSL、宮田裕、ヤハラI、フリーマンBC、ユエ・L、他。 (1997 年 7 月)。「Cdc37 はシグナル伝達において特定の機能を持つ分子シャペロンです。 」遺伝子と発生11 (14): 1775 – 1785. doi : 10.1101/gad.11.14.1775PMID 9242486 
  17. ^ Turnbull EL, Martin IV, Fantes PA (2005年8月). 「Cdc37は、熱ショックタンパク質90と相互作用とは無関係に、分裂酵母(Schizosaccharomyces pombe)における細胞生存能を維持する」 . The FEBS Journal . 272 (16): 4129– 4140. doi : 10.1111/j.1742-4658.2005.04825.x . PMID 16098195. S2CID 23442218 .  

さらに読む

この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013855からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013874からのテキストが含まれています。
この記事には、パブリックドメインのPfamおよびInterPro : IPR013873からのテキストが含まれています。