カルボキシペプチダーゼA2

CPA2
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1AYE、1DTD、1O6X
識別子
エイリアス	CPA2、カルボキシペプチダーゼA2
外部ID	オミム：600688; MGI : 3617840;ホモロジーン: 37541;ジーンカード：CPA2; OMA :CPA2 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 7番染色体（ヒト）[1] バンド 7q32.2 始める 130,266,863 bp [1] 終わり 130,289,798 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 6番染色体（マウス）[2] バンド 6|6 A3.3 始める 30,541,581 bp [2] 終わり 30,564,475 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 膵臓の体 ランゲルハンス島 膵臓上皮細胞 胃の体 ベータ細胞 十二指腸 睾丸 C1セグメント 眼底 小腸粘膜 上位の表現 幽門洞 ランゲルハンス島 胚 十二指腸 網膜色素上皮 性器結節 球形嚢 性的に未熟な生物 移動性腸管神経堤細胞 胚 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 カルボキシペプチダーゼ活性 メタロペプチダーゼ活性 亜鉛イオン結合 ペプチダーゼ活性 加水分解酵素活性 メタロカルボキシペプチダーゼ活性 金属イオン結合 細胞成分 細胞外領域 液胞 細胞外空間 生物学的プロセス タンパク質分解 液胞におけるタンパク質分解プロセス 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 1358 232680 アンサンブル ENSG00000158516 ENSMUSG00000071553 ユニプロット P48052 Q504N0 RefSeq (mRNA) NM_001869 NM_001024698 RefSeq（タンパク質） NP_001860 NP_001019869 場所（UCSC） 7章: 130.27 – 130.29 MB 6章: 30.54 – 30.56 Mb PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
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カルボキシペプチダーゼA2は、ヒトではCPA2遺伝子によってコードされる酵素である。^{[5] [6] [7]}

ヒト膵臓プロカルボキシペプチダーゼAには3つの異なる型が単離されている。A1型とA2型はそれぞれ異なる生化学的性質を持つ単量体タンパク質である。膵臓プロカルボキシペプチダーゼA2型は芳香族C末端残基に作用する^[7]。

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000158516 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000071553 – Ensembl、2017年5月
3. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. Catasus L, Vendrell J, Aviles FX, Carreira S, Puigserver A, Billeter M (1995年4月). 「ヒト膵臓プロカルボキシペプチダーゼA2の配列と立体構造．cDNAクローニング，配列解析，および3次元モデル」．J Biol Chem . 270 (12): 6651–7 . doi : 10.1074/jbc.270.12.6651 . PMID  7896805.
6. 林田 誠、山崎 健、浅田 雄三、添田 栄、新川 暢、岸野 毅 (2000年8月). 「7q32におけるインプリントMEST/PEG1領域を挟む物理的および転写産物マップの構築」.ゲノミクス. 66 (2): 221–5 . doi :10.1006/geno.2000.6206. PMID  10860668.
7. 「Entrez Gene: CPA2 カルボキシペプチダーゼA2（膵臓）」。

さらに読む

• Pascual R, Burgos FJ, Salva M, et al. (1989). 「ヒトプロカルボキシペプチダーゼの5つの異なる形態の精製と特性」. Eur. J. Biochem . 179 (3): 609–16 . doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14590.x . PMID  2920728.
• Laethem RM, Blumenkopf TA, Cory M, et al. (1996). 「ヒト膵臓プレプロカルボキシペプチダーゼA1およびプレプロカルボキシペプチダーゼA2の発現と特性解析」Arch. Biochem. Biophys . 332 (1): 8– 18. doi :10.1006/abbi.1996.0310. PMID  8806703.
• García-Sáez I, Reverter D, Vendrell J, et al. (1998). 「ヒトプロカルボキシペプチダーゼA2の3次元構造．酵素原の阻害，活性化および固有活性の基盤解明」EMBO J. 16 ( 23): 6906–13 . doi :10.1093/emboj/16.23.6906. PMC 1170294.  PMID 9384570  .
• Reverter D、García-Sáez I、Catasús L、他。 （1998年）。 「ヒト膵臓プロカルボキシペプチダーゼ A2 の特性評価と予備 X 線回折分析」。FEBS レット。420 (1): 7–10。土井: 10.1016/S0014-5793(97)01476-2。PMID  9450539。S2CID 7781802  。
• Reverter D, Fernández-Catalán C, Baumgartner R, et al. (2000). 「新規ヒルカルボキシペプチダーゼ阻害剤の構造決定：溶液中の遊離状態およびヒトカルボキシペプチダーゼA2との複合体構造」Nat. Struct. Biol . 7 (4): 322–8 . doi :10.1038/74092. PMID  10742178. S2CID  24225493.
• Wouters MA, Husain A (2002). 「亜鉛ライゲーションの変化は亜鉛加水分解酵素スーパーファミリーの活性部位のリモデリングを促進する」J. Mol. Biol . 314 (5): 1191– 207. doi :10.1006/jmbi.2000.5161. PMID  11743734.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). 「15,000以上のヒトおよびマウス完全長cDNA配列の生成と初期解析」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 99 (26): 16899–903 . Bibcode :2002PNAS...9916899M. doi : 10.1073/pnas.242603899 . PMC  139241. PMID  12477932 .
• Jiménez MA, Villegas V, Santoro J, et al. (2003). 「ヒトプロカルボキシペプチダーゼA2の活性化ドメインのNMR溶液構造」. Protein Sci . 12 (2): 296– 305. doi :10.1110/ps.0227303. PMC  2312417. PMID  12538893 .
• Dantas G, Kuhlman B, Callender D, et al. (2003). 「計算によるタンパク質設計の大規模検証：完全に再設計された9つの球状タンパク質のフォールディングと安定性」J. Mol. Biol . 332 (2): 449–60 . CiteSeerX  10.1.1.66.8110 . doi :10.1016/S0022-2836(03)00888-X. PMID  12948494.
• Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). 「NIH完全長cDNAプロジェクトの現状、品質、そして拡大：哺乳類遺伝子コレクション（MGC）」. Genome Res . 14 (10B): 2121–7 . doi :10.1101/gr.2596504. PMC  528928. PMID 15489334  .
• Dantas G, Corrent C, Reichow SL, et al. (2007). 「計算的タンパク質設計によるヒトプロカルボキシペプチダーゼの極度安定化の高解像度構造・熱力学的解析」J. Mol. Biol . 366 (4): 1209–21 . doi :10.1016/j.jmb.2006.11.080. PMC  3764424. PMID 17196978  .

外部リンク

• ペプチダーゼとその阻害剤に関するMEROPSオンラインデータベース：M14.002 [^{リンク切れ]}
• PDBe-KBのUniProt : P48052 (ヒトカルボキシペプチダーゼ A2)のPDBで利用可能なすべての構造情報の概要。