シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ
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| シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ | |||||||||
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 CGTaseリボン図 | |||||||||
| 識別子 | |||||||||
| EC番号 | 2.4.1.19 | ||||||||
| CAS番号 | 9030-09-5 | ||||||||
| データベース | |||||||||
| インテンズ | IntEnzビュー | ||||||||
| ブレンダ | ブレンダエントリー | ||||||||
| エクスパス | NiceZymeビュー | ||||||||
| ケッグ | KEGGエントリー | ||||||||
| メタサイクル | 代謝経路 | ||||||||
| プリアモス | プロフィール | ||||||||
| PDB構造 | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| 遺伝子オントロジー | アミゴー/クイックゴー | ||||||||
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酵素学において、シクロマルトデキストリングルカノトランスフェラーゼ（略してシクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼ、CGTaseとも呼ばれる）（EC 2.4.1.19）は、 1,4-α-D-グルカン分子の一部を1,4-α-D-グルコシド結合の形成を介して環化する化学反応を触媒する酵素です。これらは、α-アミラーゼと同じファミリーに属する細菌酵素であり、具体的にはグリコシルヒドロラーゼファミリー13として知られています。この特異な酵素は複数の反応を触媒することができ、最も重要なのは、デンプン、アミロース、その他の多糖類を原料として、シクロデキストリンとして知られる非還元環状デキストリンを合成することです。
CGTase は多くの細菌種、特にBacillus属(例: B. circulans、B. macerans、B. stearothermophilus ) およびBrevibacillus brevis に共通する酵素です。
この酵素はグリコシルトランスフェラーゼファミリー、特にヘキソシルトランスフェラーゼに属します。この酵素クラスの系統名は、 1,4-α-D-グルカン 4-α-D-(1,4-α-D-グルカノ)-トランスフェラーゼ（環化酵素）です。一般的に使用される他の名称には、Bacillus macerans アミラーゼ、シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、 α-シクロデキストリングルカノトランスフェラーゼ、α-シクロデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼ、 β-シクロデキストリン・グルカノトランスフェラーゼ、β-シクロデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼ、γ-シクロデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼ、シクロデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼ、シクロマルトデキストリン・グルコトランスフェラーゼ、シクロマルトデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼ、コンチザイム、α-1,4-グルカン 4-グリコシルトランスフェラーゼ、サイクライジング、BMA、CGTase、および中性シクロデキストリン・グリコシルトランスフェラーゼがあります。
触媒活性
すべてのCGTaseは、環化、カップリング、不均化、加水分解という最大4つの反応を触媒することができます。これらの活性はすべて、すべてのグリコシル加水分解酵素に共通する同じ触媒機構を共有しています。
環化は、線状多糖鎖を切断し、切断された断片の両端を結合して環状デキストリン（シクロデキストリンまたは CD）を生成するプロセスです。この環状生成物は、糖残基の数に基づいて、6 残基の α-CD、7 残基の β-CD、および 8 残基の γ-CD の 3 つの主なタイプのシクロデキストリンに区別できます。
カップリング反応は環化の逆プロセスとして簡単に説明できます。酵素がシクロデキストリンを切断して線状デキストリンを生成し、その後線状オリゴ糖に結合します。
不均化はカップリングと非常によく似ていますが、切断されたデキストリンはシクロデキストリンではなく、線状オリゴ糖であり、その後 2 番目のオリゴ糖と結合します。
CGTase には、長い多糖鎖を短い断片に切断する弱い加水分解活性もあります。
構造研究
2007年末現在、このクラスの酵素については 47の構造が解明されており、PDBアクセッションコードは1A47、1CDG、1CGT、1CGU、1CGV、1CGW、1CGX、1CGY、1CIU、1CXE、1CXF、1CXH、1CXI、1CXK、1CXL、1CYG、1D3C、1D7F、1DED、1DTU、1EO5、1EO7、1I75、1KCK、1KCL、1OT1、1OT2、1PAM、1PEZ、1PJ9、1TCM、1UKQ 、 1UKS 、1UKT、1V3Jです。、1V3K、1V3L、1V3M、2CXG、2DIJ、3CGT、4CGT、5CGT、6CGT、7CGT、8CGT、9CGT。
参考文献
- DePinto JA, Campbell LL (1968). 「Bacillus macerans由来アミラーゼの精製と性質」.生化学. 7 (1): 114–20 . doi : 10.1021/bi00841a015 . PMID 5758537 .
- French D, Levine ML, Norberg E, Nordin P, Pazur JH, Wild GM (1954). 「シャーディンガーデキストリンに関する研究 VII. マセランスアミラーゼのカップリング反応における共基質特異性」. J. Am. Chem. Soc . 76 (9): 2387– 2390. Bibcode : 1954JAChS..76.2387F . doi : 10.1021/ja01638a027 .
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{{cite book}}:ISBN / 日付の非互換性（ヘルプ） - SCHWIMMER S (1953). 「シャーディンガーデキストリノゲナーゼの純度に関する証拠」Arch. Biochem. Biophys . 43 (1): 108–17 . doi : 10.1016/0003-9861(53)90089-7 . PMID 13031665 .
- Biwer A, Antranikian G, Heinzle E (2002年9月). 「シクロデキストリンの酵素的生産」.応用微生物学・バイオテクノロジー. 59 (6): 609–17 . doi : 10.1007/s00253-002-1057-x . PMID 12226716 .
- van der Veen BA, Uitdehaag JC, Penninga D, van Alebeek GJ, Smith LM, Dijkstra BW, Dijkhuizen L (2000年3月). 「α-シクロデキストリン生産量増加のためのBacillus circulans 251株由来シクロデキストリングリコシルトランスフェラーゼの合理的設計」. Journal of Molecular Biology . 296 (4): 1027–38 . doi : 10.1006/jmbi.2000.3528 . PMID 10686101 .
