D-アミノ酸
L-アミノ酸はD-アミノ酸の鏡像であり、逆もまた同様です。この例では、アラニンは生理的pHにおいて両性イオン型で示されています。

D-アミノ酸は、アミノ基のα位の不斉炭素がD配置であるアミノ酸です。天然に存在するほとんどのアミノ酸では、この炭素はL配置です。D- アミノ酸は、タンパク質残基として自然界に稀に存在します。これらはリボソーム由来のD-アミノ酸残基から形成されます。 [ 1 ]

アミノ酸は、ペプチド、ペプチドホルモン、構造タンパク質、免疫タンパク質の構成要素として、核酸、炭水化物、脂質とともに、あらゆる生命プロセスに関わる最も重要な生体調節因子です。「環境中のα-アミノ酸は、ラセミ化や細菌細胞壁からの遊離、さらには微生物による生産など、有機物の続成作用によって生成されると考えられています。」[ 2 ]

発見

1950年代に発見されました。「AuclairとPatton（1950）は、昆虫と軟体動物の血液中にD-アミノ酸が存在することを初めて報告しました。」[ 3 ]また、様々な哺乳類の組織でも同定されています。哺乳類で合成されるD-アミノ酸の主な2種類は、D-アスパラギン酸（D -Asp）とD-セリン（D -Ser）です。「D -Aspは脊椎動物と無脊椎動物に存在し、神経系と内分泌系の両方の発達に関与しています。」[ 3 ]脳でも膨大な量のD -Serが検出され、「中枢神経系の発達において重要な調節的役割を果たし、学習、記憶、哺乳類の行動と密接に関連しています。」 また、「ヒトの尿でも大量のD -Serが検出されており、尿路における病原性遺伝子の発現を調節する役割を果たしています。」[ 3 ]さらに、一部の海洋無脊椎動物の特定の組織にも存在が確認されており、「浸透圧の調節に関与している可能性がある」とされています。[ 3 ]しかし、これらが海水から吸収されるのか、それとも生物自身によって生成されるのかは依然として不明です。植物にも存在が確認されています。[ 3 ]多くのD-アミノ酸は植物の成長を阻害しますが、「一部の植物はα-アミノ酸を吸収・代謝・同化することができます」。[ 3 ]

構造と一般的な性質

L-アミノ酸とD-アミノ酸は通常、鏡像異性体です。例外として、2つの立体中心を持つアミノ酸、トレオニンとイソロイシンがあります。これら2つの特殊なケースを除けば、L-アミノ酸とD-アミノ酸は多くの条件下で同一の特性（色、溶解性、融点）を示します。しかし、キラルな生物学的背景においては、これらの鏡像異性体は非常に異なる挙動を示すことがあります。そのため、D-アミノ酸は消化されにくいという理由もあって、栄養価は低いとされています。[ 4 ]

これらは、一方の端にカルボキシル基、もう一方の端に側鎖基を有します。また、どちらの鏡像異性体を見ているかによって、両端にアミン基と水素基を有します。また、キラルな炭素中心も有します。そのため、これらの分子は異なる立体異性体として存在することができ、ラジカル基の配向のみがこれらの鏡像異性体間の違いとなります。一方、 D-グリセルアルデヒドは、中心にキラル炭素を持ち、カルボニル基とヒドロキシ（アルコール）基を有します。L-グリセルアルデヒドの場合も、配向は異なります。

発生と使用

D-アミノ酸は生物の最小構成成分であるにもかかわらず、土壌、河川、湖沼、海洋システム、雪氷、エアロゾル、降水など、幅広い自然環境に存在します。D-アミノ酸は、海洋における炭素循環とエネルギー循環において重要な役割を果たし、海洋炭素貯蔵庫への炭素源として貢献する、いくつかの海洋微生物によって生成されます。[ 2 ]

D-アミノ酸残基はイモガイや雄のカモノハシの毒に含まれています。[ 5 ] [ 6 ]また、細菌のペプチドグリカン細胞壁にも多く含まれており、 [ 7 ] D-セリンは脳内の神経伝達物質として作用する可能性があります。[8] D-アミノ酸はラセミ結晶構造解析において中心対称結晶を作成するために使用され、タンパク質によっては、より簡単かつ堅牢なタンパク質構造決定が可能になります。[ 9 ]

グラミシジンは、 D-アミノ酸とL-アミノ酸の混合物からなるポリペプチドです。 [ 10 ] D-アミノ酸を含む他の化合物には、チロシジンとバリノマイシンがあります。これらの化合物は、特にグラム陽性細菌において細菌細胞壁を破壊します。2011年時点で、分析された合計1億8,700万個のアミノ酸のうち、Swiss-Protデータベースで見つかったD-アミノ酸はわずか837個でした。 [ 11 ]

蛍光標識されたD-アミノ酸、すなわちFDAAは、グラム陽性菌とグラム陰性菌の両方において細菌ペプチドグリカンのin situ標識に使用されている。 [ 12 ] [ 13 ]

細菌とD-アミノ酸

細菌はD-アミノ酸の利用能力が最も高いと考えられます。細菌は10種類以上のD-アミノ酸を合成することが知られており、中でもペプチドグリカン細胞壁の架橋に最も多く利用されるのはD-アラニンとD-グルタミン酸です。さらに、細菌から放出される細胞外D-アミノ酸は、細菌細胞壁のリモデリングを制御し、さらに、頻繁に変化する環境に適応するために細菌間で機能していると考えられています。細菌細胞壁における構造的機能以外にも、D-アミノ酸は成長適応度や、バイオフィルムの形成、胞子の発芽、シグナル伝達といったプロセスにも関連しています。[ 2 ] [ 3 ]

生合成

少なくとも2つの酵素ファミリーがL-アミノ酸をD-アミノ酸に変換します。PLP依存性酵素であるアミノ酸ラセマーゼは、不斉中心が失われるα-イミノ酸の形成を介してアミノ酸をラセミ化します。L-アミノ酸オキシダーゼは、L-アミノ酸を還元アミノ化を受けやすいα-ケト酸に変換します。一部のアミノ酸はラセミ化しやすいもので、例えばリジンはピペコリン酸の形成を介してラセミ化します。

ペプチドでは、L-アミノ酸残基がゆっくりとラセミ化し、その結果、D-アミノ酸残基が形成されます。ラセミ化は、アミド基のα位にあるメチンの脱プロトン化によって起こります。この速度はpHとともに増加します。

高等生物に見られる多くのD-アミノ酸は微生物由来です。細菌細胞壁を構成するペプチドグリカンに含まれるD-アラニンは、宿主がタンパク質分解酵素による攻撃に抵抗するのを助けます。バシトラシンなどのいくつかの抗生物質には、D-アミノ酸残基が含まれています。[ 4 ]

以前の研究

2012年に南シナ海の水深2000メートルの堆積物から分離した深海菌株、フェオバクター属JL2886の全ゲノム配列が解析された。別の研究では、相模湾の深海（水深800～1500メートル）から採取された56の堆積物から、「28のα-アミノ酸利用菌」が分離された。[ 2 ] D-アミノ酸 によってより健康に成長する微生物を分離しようとする独自の試みも行われている。実施されているほとんどの研究や実験では、主にD-アラニン、D-アスパラギン酸、D-グルタミン酸が利用されている。これらは、生体内で最も多く見られるD-アミノ酸である。さらに、これらは海洋における多くの基本的なプロセスの窒素源としても役立つ。[ 2 ]

参考文献

  1. ^ Genchi G (2017年9月). 「D-アミノ酸の概要」.アミノ酸. 49 (9): 1521– 1533. doi : 10.1007/s00726-017-2459-5 . PMID  28681245. S2CID  3998765 .
  2. ^ a b c d e長沼毅;飯沼義明；西脇ひとみ;村瀬良太正木和夫;中井良介（2018）「唯一の炭素源として D-グルタミン酸を使用した細菌の増殖と D-アミノ酸デヒドロゲナーゼの遺伝子発現の強化」。微生物学のフロンティア。9 : 2097.土井: 10.3389/fmicb.2018.02097。ISSN 1664-302X。PMC 6131576。PMID 30233558。   
  3. ^ a b c d e f gチャン、ジリアン;鄭、強。 Jiao、NianZhi (2016-01-01)。「微生物のD-アミノ酸と海洋炭素貯蔵」。科学 中国 地球科学。59 (1): 17–24 . Bibcode : 2016ScChD..59...17Z。土井：10.1007/s11430-015-5155-x。ISSN 1869-1897。S2CID 87038507。  
  4. ^ a b Friedman M (1999年9月). 「D-アミノ酸の化学、栄養学、微生物学」. Journal of Agricultural and Food Chemistry . 47 (9): 3457–79 . doi : 10.1021/jf990080u . PMID 10552672 . 
  5. ^ Torres, AM; Menz, I.; Alewood, PF; Bansal, P.; Lahnstein, J.; Gallagher, CH; Kuchel, PW (2002). 「哺乳類Ornithorhynchus anatinus（オーストラリアカモノハシ）毒由来のC型ナトリウム利尿ペプチド中のDアミノ酸残基」. FEBS Letters . 524 ( 1–3 ): 172–6 . doi : 10.1016/S0014-5793(02)03050-8 . PMID 12135762 . 
  6. ^ Pisarewicz K, Mora D, Pflueger FC, Fields GB, Marí F (2005年5月). 「D-γ-ヒドロキシバリンを含むポリペプチド鎖」. Journal of the American Chemical Society . 127 (17): 6207–15 . doi : 10.1021/ja050088m . PMID 15853325 . 
  7. ^ van Heijenoort J (2001年3月). 「細菌性ペプチドグリカンの合成におけるグリカン鎖の形成」 . Glycobiology . 11 ( 3): 25R– 36R. doi : 10.1093/glycob/11.3.25R . PMID 11320055. S2CID 46066256 .  
  8. ^ Wolosker H, Dumin E, Balan L, Foltyn VN (2008年7月). 「脳内のD-アミノ酸：神経伝達と神経変性におけるD-セリン」 . The FEBS Journal . 275 (14): 3514–26 . doi : 10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x . PMID 18564180. S2CID 25735605 .  
  9. ^ Matthews BW (2009年6月). 「ラセミ結晶学 ― 簡単な結晶と簡単な構造：何が気に入らないのか？」 . Protein Science . 18 (6): 1135–8 . doi : 10.1002/pro.125 . PMC 2774423. PMID 19472321 .  
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  13. ^ Hsu YP、Rittichier J、Kuru E、Yablonowski J、Pasciak E、Tekkam S、他。 （2017年9月）。 「細菌細胞壁のin situ標識用の蛍光 d-アミノ酸のフルカラー パレット」 。化学科学。8 (9): 6313–6321 .土井: 10.1039/C7SC01800B。PMC 5628581。PMID 28989665。  
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