ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
| DNAJC6 |
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| 識別子 |
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| エイリアス | DNAJC6、DJC6、PARK19、Auxilin、DnaJ熱ショックタンパク質ファミリー(Hsp40)メンバーC6 |
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| 外部ID | オミム:608375; MGI : 1919935;ホモロジーン: 8865;ジーンカード:DNAJC6; OMA :DNAJC6 - オルソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | キリスト | 4番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 4|4 C6 | 始める | 101,353,828 bp [2] |
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| 終わり | 101,499,996 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| ブギー | | 人間 | マウス(相同遺伝子) |
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| 上位の表現 | - 内皮細胞
- ブロードマン野23
- 緻密部
- 網状部
- 眼窩前頭皮質
- 中側頭回
- 視床の外側核群
- 橋
- 下オリーブ核
- ブロードマン領域46
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| | 上位の表現 | - 内側背側核
- 視床下部背内側核
- 腹側被蓋野
- 橋核
- 内側膝状体
- 視床下部室傍核
- 外側膝状体
- 梨状皮質
- 一次運動野
- 中脳の中心灰白質
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- タンパク質チロシンホスファターゼ活性
- SH3ドメイン結合
- リン酸化タンパク質ホスファターゼ活性
- 加水分解酵素活性
- クラスリン結合
| | 細胞成分 |
- 細胞質
- シナプス
- 小胞
- シナプス後密度
- 細胞質
- 細胞内膜小器官
- シナプス前部
| | 生物学的プロセス |
- ペプチジルチロシン脱リン酸化
- クラスリン依存性エンドサイトーシスの調節
- タンパク質の脱リン酸化
- クラスリンコートの分解
- 受容体介在性エンドサイトーシス
- 膜組織
- シナプス小胞の脱殻
- クラスリン依存性エンドサイトーシス
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| オーソログ |
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| 種 | 人間 | ねずみ |
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| エントレズ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | |
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NM_001256864 NM_001256865 NM_014787 |
| NM_001164583 NM_001164584 NM_001164585 NM_198412 NM_001355179
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NM_001355180 |
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| RefSeq(タンパク質) | |
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NP_001243793 NP_001243794 NP_055602 |
| NP_001158055 NP_001158056 NP_001158057 NP_940804 NP_001342108
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NP_001342109 |
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| 場所(UCSC) | 1 章: 65.25 – 65.42 Mb | 4号線: 101.35 – 101.5 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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推定チロシンタンパク質ホスファターゼであるオーキシリンは、ヒトではDNAJC6遺伝子によってコードされている酵素である。[5] [6] [7]
関数
DNAJC6は、進化的に保存されたDNAJ/HSP40ファミリータンパク質に属し、ATPase活性を刺激することで分子シャペロン活性を制御します。DNAJタンパク質は、最大3つの異なるドメインを有します。すなわち、通常N末端に位置する70アミノ酸からなる保存されたJドメイン、グリシン/フェニルアラニン(G/F)に富む領域、そしてジンクフィンガードメインに類似した4つのモチーフを含むシステインに富むドメインです(Ohtsuka and Hata, 2000)。[7]
構造
ポリペプチドのN末端付近に位置するオーキシリンのタンパク質チロシンホスファターゼドメインとC2ドメインペアは、スーパードメインを構成します。スーパードメインとは、名目上は無関係な2つ以上のドメインが直列に配列し、単一の遺伝単位を形成するものです。 [8]ホスファターゼドメインは脂質ホスファターゼのオーキシリンサブファミリーに属し、触媒的に不活性であると予測されています。[9] [10]
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000116675 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000028528 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 関 暢、大平 正之、永瀬 剛、石川 健、宮島 暢、中島 大輔、野村 暢、小原 修 (1997年10月). 「ヒト脳由来サイズ分画cDNAライブラリーにおけるcDNAクローンの特性評価」DNA研究. 4 (5): 345–9 . doi : 10.1093/dnares/4.5.345 . PMID 9455484.
- ^ 大塚 K、秦 M (2000 年 4 月). 「哺乳類の HSP40/DNAJ ホモログ: 新規 cDNA のクローニングとその分類と命名法の提案」。細胞ストレスとシャペロン。5 (2): 98–112 . doi :10.1379/1466-1268(2000)005<0098:mhdhco>2.0.co;2 (2025 年 7 月 11 日に非アクティブ)。PMC 312896。PMID 11147971。
{{cite journal}}: CS1 maint: DOIは2025年7月時点で非アクティブです(リンク)
- ^ ab "Entrez Gene: DNAJC6 DnaJ (Hsp40) ホモログ、サブファミリー C、メンバー 6".
- ^ Haynie DT, Xue B (2015年5月). 「タンパク質構造階層におけるスーパードメイン:PTP-C2の事例」. Protein Science . 24 (5): 874–82 . doi :10.1002/pro.2664. PMC 4420535. PMID 25694109 .
- ^ 「ホスファターゼサブファミリー オーキシリン - PhosphataseWiki」. phosphatome.net .
- ^ Chen MJ, Dixon JE, Manning G (2017年4月). 「タンパク質ホスファターゼのゲノミクスと進化」. Science Signaling . 10 (474) eaag1796. doi :10.1126/scisignal.aag1796. PMID 28400531. S2CID 41041971.
外部リンク
さらに読む
- 鈴木雄三、山下亮、城田正之、榊原雄三、千葉純、水島-菅野純、中井健、菅野誠(2004年9月)「ヒト遺伝子とマウス遺伝子の配列比較により、プロモーター領域に相同ブロック構造が認められる」ゲノム研究. 14 (9): 1711–8 . doi :10.1101/gr.2435604. PMC 515316. PMID 15342556 .
- Scheele U, Alves J, Frank R, Duwel M, Kalthoff C, Ungewickell E (2003年7月). 「オーキシリンの不規則ドメインにおけるクラスリンおよびAP-2結合決定因子の分子的および機能的特性解析」. The Journal of Biological Chemistry . 278 (28): 25357–68 . doi : 10.1074/jbc.M303738200 . PMID 12732633.
- Scheele U, Kalthoff C, Ungewickell E (2001年9月). 「オーキシリン1とクラスリンおよびAP-2アダプター複合体との多重相互作用」. The Journal of Biological Chemistry . 276 (39): 36131–8 . doi : 10.1074/jbc.M106511200 . PMID 11470803.
- 石川 功、永瀬 剛、中島 大輔、関 暢、大平 正治、宮島 暢、田中 明、小谷 秀、野村 暢、小原 修 (1997年10月). 「未同定ヒト遺伝子のコード配列の予測 VIII. 脳由来の新規cDNAクローン78個(in vitroで巨大タンパク質をコードする)」DNA Research . 4 (5): 307–13 . doi : 10.1093/dnares/4.5.307 . PMID 9455477.