VEGFR1

FLT1
利用可能な構造 PDB オーソログ検索: PDBe RCSB PDB IDコードのリスト 1FLT、1QSV、1QSZ、1QTY、1RV6、2XAC、3HNG、4CKV、4CL7、5EX3
識別子
エイリアス	FLT1、FLT、FLT-1、VEGFR-1、VEGFR1、fms関連チロシンキナーゼ1、血管内皮増殖因子受容体1、fms関連受容体チロシンキナーゼ1
外部ID	オミム：165070; MGI : 95558;ホモロジーン: 134179;ジーンカード：FLT1; OMA :FLT1 - オルソログ
遺伝子の位置（ヒト） キリスト 13番染色体（ヒト）[1] バンド 13q12.3 始める 28,300,346 bp [1] 終わり 28,495,145 bp [1]
遺伝子の位置（マウス） キリスト 5番染色体（マウス）[2] バンド 5 G3|5 87.01 cM 始める 147,498,414 bp [2] 終わり 147,662,821 bp [2]
RNA発現パターン ブギー 人間 マウス（相同遺伝子） 上位の表現 心膜 胎盤 内皮細胞 右心室 左心室の心筋 迷走神経背側運動核 噴門 甲状腺 甲状腺の左葉 内淡蒼球 上位の表現 右肺 右肺葉 内頸動脈 心室の心筋 太ももの筋肉 外頸動脈 臍帯 左心室の心筋組織 ランゲルハンス島 黒質 より多くの参照表現データ バイオGPS より多くの参照表現データ
遺伝子オントロジー 分子機能 血管内皮増殖因子活性化受容体活性 トランスフェラーゼ活性 ヌクレオチド結合 タンパク質キナーゼ活性 胎盤成長因子活性化受容体活性 キナーゼ活性 タンパク質結合 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼ活性 タンパク質チロシンキナーゼ活性 ATP結合 成長因子結合 血管内皮増殖因子結合 細胞成分 細胞質 膜の不可欠な構成要素 エンドソーム 焦点接着 膜 受容体複合体 細胞膜の不可欠な構成要素 細胞外領域 細胞外空間 細胞膜 アクチン細胞骨格 生物学的プロセス 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路の正の調節 細胞分化 血管の形態形成 血管内皮増殖因子受容体1シグナル伝達経路 MAPキナーゼ活性の正の調節 単球走化性 ホスホリパーゼC活性の正の調節 膜貫通受容体タンパク質チロシンキナーゼシグナル伝達経路 血管内皮増殖因子シグナル伝達経路 リン酸化 血管新生の正の調節 ホスファチジルイノシトール3キナーゼ活性の正の調節 多細胞生物の発達 走化性 タンパク質リン酸化 血管内皮増殖因子受容体シグナル伝達経路 胚の形態形成 血管新生 タンパク質の自己リン酸化 ホスファチジルイノシトール3キナーゼシグナル伝達の正の制御 ペプチジルチロシンリン酸化 血管内皮増殖因子刺激に対する細胞応答 細胞の移動 MAPKカスケードの正の制御 細胞集団増殖の正の調節 細胞移動の正の調節 血管新生の芽生え ERK1およびERK2カスケードの正の制御 血管内皮細胞増殖の負の調節 出典：Amigo / QuickGO
オーソログ 種 人間 ねずみ エントレズ 2321 14254 アンサンブル ENSG00000102755 ENSMUSG00000029648 ユニプロット P17948 P35969 RefSeq (mRNA) NM_001159920 NM_001160030 NM_001160031 NM_002019 NM_010228 NM_001363135 RefSeq（タンパク質） NP_001153392 NP_001153502 NP_001153503 NP_002010 NP_034358 NP_001350064 場所（UCSC） 13章: 28.3 – 28.5 Mb 5号線: 147.5 – 147.66 MB PubMed検索 [3] [4]
ウィキデータ
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血管内皮増殖因子受容体1は、ヒトではFLT1遺伝子によってコードされるタンパク質である。^[5]

関数

FLT1はVEGF受容体遺伝子ファミリーの一員であり、 VEGF-A、VEGF-B、胎盤成長因子によって活性化される受容体型チロシンキナーゼをコードしています。FLT1遺伝子の配列構造はFMS（現在のCSF1R ）遺伝子と類似しているため、吉田ら（1987）はFMS様チロシンキナーゼの頭文字をとってFLTという名称を提案しました。^[6]

化学的および遺伝学的手段によるVEGFR1の除去は、マウスにおいて白色脂肪組織から褐色脂肪組織への変換を促進し、褐色脂肪の血管新生を増加させることも最近発見されました。 ^[7]

FLT1 （rs9582036）の機能的遺伝子変異は非小細胞肺癌の生存率に影響を与えることが分かっている。^[8]

相互作用

FLT1はPLCG1 ^[9]および血管内皮増殖因子B （VEGF-B）と相互作用することが示されている。^{[10] [11]}

参照

• VEGF受容体

参考文献

1. GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000102755 – Ensembl、2017年5月
2. GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000029648 – Ensembl、2017年5月
3. 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
4. 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
5. 渋谷正之、山口聡一、山根明人、池田毅、東條明人、松下秀次、佐藤正之（1990年4月）。「fmsファミリーに密接に関連する新規ヒト受容体型チロシンキナーゼ遺伝子（flt）のヌクレオチド配列と発現」。Oncogene . 5 ( 4): 519–24 . PMID  2158038。
6. 「FLT1 fms関連受容体チロシンキナーゼ1 [ Homo sapiens (ヒト) ]」.国立生物工学情報センター.
7. Seki T, Hosaka K, Fischer C, Lim S, Andersson P, Abe M, Iwamoto H, Gao Y, Wang X, Fong GH, Cao Y (2018年2月). 「内皮細胞VEGFR1の除去は脂肪組織の褐色化を誘導し、代謝機能障害を改善する」. The Journal of Experimental Medicine . 215 (2): 611– 626. doi :10.1084/jem.20171012. PMC 5789413. PMID  29305395 . 
8. Glubb DM, Paré-Brunet L, Jantus-Lewintre E, Jiang C, Crona D, Etheridge AS, Mirza O, Zhang W, Seiser EL, Rzyman W, Jassem J, Auman T, Hirsch FR, Owzar K, Camps C, Dziadziuszko R, Innocenti F (2015年7月). 「機能的FLT1遺伝子変異は、ステージI-IIIの非小細胞肺癌における再発の予後因子である」. Journal of Thoracic Oncology . 10 (7): 1067– 75. doi :10.1097/JTO.0000000000000549. PMC 4494119. PMID  26134224 . 
9. Cunningham SA, Arrate MP, Brock TA, Waxham MN (1997年11月). 「FLT-1およびKDRとホスホリパーゼCガンマの相互作用：ホスホチロシン結合部位の同定」.生化学および生物理学的研究通信. 240 (3): 635–9 . Bibcode :1997BBRC..240..635C. doi :10.1006/bbrc.1997.7719. PMID  9398617.
10. Olofsson B, Korpelainen E, Pepper MS, Mandriota SJ, Aase K, Kumar V, Gunji Y, Jeltsch MM, Shibuya M, Alitalo K, Eriksson U (1998年9月). 「血管内皮増殖因子B（VEGF-B）はVEGF受容体1に結合し、内皮細胞におけるプラスミノーゲン活性化因子の活性を制御する」. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 95 (20): 11709–14 . Bibcode :1998PNAS...9511709O. doi : 10.1073/pnas.95.20.11709 . PMC 21705. PMID  9751730 . 
11. Makinen T, Olofsson B, Karpanen T, Hellman U, Soker S, Klagsbrun M, Eriksson U, Alitalo K (1999年7月). 「血管内皮増殖因子Bのスプライスアイソフォームとタンパク質分解アイソフォームのニューロピリン-1への異なる結合」. The Journal of Biological Chemistry . 274 (30): 21217–22 . doi : 10.1074/jbc.274.30.21217 . PMID  10409677.

さらに読む

• Petrova TV, Makinen T, Alitalo K (1999年11月). 「血管内皮細胞増殖因子受容体を介したシグナル伝達」. Experimental Cell Research . 253 (1): 117–30 . doi :10.1006/excr.1999.4707. PMID  10579917.
• 佐藤雄三、菅野誠、小田尚志、阿部正之、伊藤正之、設楽健、渋谷正之 (2000年5月). 「シグナル伝達における2つのVEGF受容体、Flt-1とKDRの特性」. Annals of the New York Academy of Sciences . 902 (1): 201–5 , discussion 205–7. Bibcode :2000NYASA.902..201S. doi :10.1111/j.1749-6632.2000.tb06314.x. PMID  10865839. S2CID  11488629.
• Boyd AW, Lackmann M (2001年12月). 「Ephおよびエフリンタンパク質からのシグナル：発達ツールキット」. Science's STKE . 2001 (112): re20. doi :10.1126/stke.2001.112.re20. PMID  11741094. S2CID  2952319.
• Luttun A, Tjwa M, Carmeliet P (2002年12月). 「胎盤成長因子（PlGF）とその受容体Flt-1（VEGFR-1）：血管新生疾患の新たな治療標的」Annals of the New York Academy of Sciences . 979 : 80–93 . doi :10.1111/j.1749-6632.2002.tb04870.x. PMID  12543719. S2CID  73356935.
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• López-Novoa JM (2007年3月). 「可溶性エンドグリンは子癇前症の正確な予測因子であり、病原性分子でもある」.腎臓学・透析・移植学. 22 (3): 712–4 . doi : 10.1093/ndt/gfl768 . PMID  17210583.
• ポエセン K、ランブレヒト D、ヴァン・ダム P、ドント J、ベンダー F、フランク N、ボガート E、クラエス B、ヘイレン L、ヴァーハイエン A、レイス K、ティワ M、エリクソン U、渋谷 M、ナイデンス R、ヴァンデンボッシュ L、メールト T、ドーゲ R、ゼントナー M、ロベレヒト W、カーメリエ P (10 月) 2008）。 「運動ニューロン変性における血管内皮増殖因子（VEGF）受容体-1とそのリガンドVEGF-Bの新たな役割」。神経科学ジャーナル。28 (42): 10451–9 .土井: 10.1523/JNEUROSCI.1092-08.2008。PMC  6671326。PMID  18923022。
• Joukov V, Kaipainen A, Jeltsch M, Pajusola K, Olofsson B, Kumar V, Eriksson U, Alitalo K (1997年11月). 「血管内皮細胞増殖因子VEGF-BおよびVEGF-C」. Journal of Cellular Physiology . 173 (2): 211–5 . doi :10.1002/(SICI)1097-4652(199711)173:2<211::AID-JCP23>3.0.CO;2-H. PMID  9365524. S2CID  2930599.
• Kaplan RN, Riba RD, Zacharoulis S, Bramley AH, Vincent L, Costa C, MacDonald DD, Jin DK, Shido K, Kerns SA, Zhu Z, Hicklin D, Wu Y, Port JL, Altorki N, Port ER, Ruggero D, Shmelkov SV, Jensen KK, Rafii S, Lyden D (2005年12月). 「VEGFR1陽性造血骨髄前駆細胞は転移前ニッチを形成する」. Nature . 438 (7069): 820–7 . Bibcode :2005Natur.438..820K. doi :10.1038/nature04186. PMC  2945882. PMID  16341007 .