ジョージ・ロリマー | |
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| 生まれる | ジョージ・ハントリー・ロリマー （1942年10月14日）1942年10月14日[1] |
| 教育 | ジョージ・ワトソンズ・カレッジ[1] |
| 母校 |
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| 受賞歴 | フンボルト賞（1997年） |
| 科学者としてのキャリア | |
| 機関 | メリーランド大学 |
| 論文 | 光呼吸における酸素の役割 （1972） |
| Webサイト | www.chem.umd.edu/faculty-staff-directory/facultydirectory/george-lorimer |
ジョージ・ハントリー・ロリマー（1942年生まれ）[1] FRS [2]は、メリーランド大学化学・生化学科の教授です。[1] [3]
キャリアと研究
ロリマーは、 RuBisCOとGroEシャペロニンという2つのタンパク質のメカニズムに関する研究で知られています。Rubiscoは光合成による 炭素固定を担う酵素であり、GroEシャペロニンはアデノシン三リン酸（ATP）依存的に多くのタンパク質のフォールディングを可能にします。[2]
ロリマーは酸素18を用いて、生体内および試験管内の両方でルビスコのオキシゲナーゼ活性を実証した。[2]さらに、二酸化炭素 によるルビスコの活性化の新しいメカニズム、すなわち活性部位におけるリシルカルバメートの形成を確立した。[2]デュポン社の同僚とともに、化学的クエンチ法などの技術を用いてカルボキシル化反応の6炭素反応中間体を捕捉・同定し、反応の完全な立体化学的過程を明らかにした。[2]
1989年、彼のグループは、明確に折り畳まれていないタンパク質と精製されたシャペロニンタンパク質GroELおよびGroESを用いて、RuBisCOをはじめとする多くのタンパク質のATP依存的な折り畳みを初めて実証しました。[2]彼はDevarajan (Dave) Thirumalai と共にバイオインフォマティクス解析を行い、GroELが認識する基質タンパク質の構造要素を定義しました。[2] Lorimerはまた、GroELがアロステリック遷移中に基質タンパク質に作用できることを示しました。彼は、機能的形態である対称的なGroEL:GroES2「フットボール」の結晶構造を決定し、GroELリングが並列処理の反復アニーリングマシンとして動作することを確立しました。[2]
賞と栄誉
ロリマーは米国科学アカデミーの会員であり、ロンドン王立協会（FRS）のフェローでもある。 [2]彼は1997年にフンボルト賞を受賞した。[ 3]
参考文献
- ^ abcd Anon (2017). 「ロリマー教授 ジョージ・ハントリー」 . Who's Who (オックスフォード大学出版 局オンライン版). オックスフォード: A & C Black. doi :10.1093/ww/9780199540884.013.24943. (定期購読または英国の公共図書館の会員登録が必要です。)
- ^ abcdefghi Anon (1986). 「Professor George Lorimer FRS」. royalsociety.org .王立協会. 2016年4月10日時点のオリジナルよりアーカイブ。前述の文の 1 つ以上には、royalsociety.org Web サイトのテキストが組み込まれています。
「フェロープロフィールページの『経歴』という見出しの下に公開されているすべてのテキストは、クリエイティブ・コモンズ 表示 4.0 国際ライセンスの下で利用可能です。」―― 「王立協会規約、条件、および方針」。2016年11月11日時点のオリジナルよりアーカイブ。 2016年3月9日閲覧。
{{cite web}}: CS1 maint: bot: 元のURLステータス不明（リンク） - ^ ab "Department of Chemistry and Biochemistry – University of Maryland, College Park MD George Lorimer - Department of Chemistry and Biochemistry". www.chem.umd.edu . 2017年9月28日時点のオリジナルよりアーカイブ。
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