Protein-coding gene in the species Homo sapiens
| UBE2K |
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| 利用可能な構造 |
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| PDB | オーソログ検索:PDBe RCSB |
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| PDB IDコードのリスト |
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1YLA、2O25、3E46、3F92、3K9O、3K9P、5DFL |
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| 識別子 |
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| 別名 | UBE2K、E2-25K、HIP2、HYPG、LIG、UBC1、ユビキチン結合酵素E2 K |
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| 外部ID | OMIM : 602846; MGI : 1858216; HomoloGene : 3903; GeneCards : UBE2K; OMA :UBE2K - オーソログ |
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| 遺伝子の位置(マウス) |
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 | | 染色体 | 5番染色体(マウス)[2] |
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| | バンド | 5 C3.1|5 33.72 cM | 開始 | 65,694,576 bp [2] |
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| 終点 | 65,756,331 bp [2] |
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| RNA発現パターン |
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| Bgee | | ヒト | マウス(相同遺伝子) |
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| 最もよく発現している | - 精子
- 二次卵母細胞
- ランゲルハンス島
- 中心後回
- ブロードマン23野
- 中側頭回
- 羊水
- 頬粘膜細胞
- 上前頭回
- 子宮内膜間質細胞
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| | 最もよく発現している | - 精細管
- 接合子
- 胚の尾部
- 一次卵母細胞
- 原始条
- 二次卵母細胞
- 腹壁
- 生殖結節
- 卵黄嚢
- 毛包
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| | より多くの参照表現データ |
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| バイオGPS | 
 | | より多くの参照表現データ |
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| 遺伝子オントロジー |
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| 分子機能 |
- ユビキチンタンパク質転移酵素活性
- トランスフェラーゼ活性
- ヌクレオチド結合
- ユビキチン-ユビキチンリガーゼ活性
- タンパク質結合
- ATP結合
- ユビキチンタンパク質リガーゼ結合
- ユビキチン結合酵素活性
| | 細胞成分 | | | 生物学的プロセス |
- タンパク質K48結合ユビキチン化
- I型インターフェロンを介したシグナル伝達経路の正の調節
- 小胞体ストレスに対する内因性アポトーシスシグナル伝達経路
- 自由ユビキチン鎖重合
- ペプチジルスレオニンリン酸化の正の制御
- ユビキチン依存性タンパク質分解プロセス
- インターフェロンβに対する細胞応答
- プロテアソームを介したユビキチン依存性タンパク質分解プロセス
- プロテアソームユビキチン依存性タンパク質分解プロセスの調節
- タンパク質のユビキチン化
| | 出典:Amigo / QuickGO |
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| 相同遺伝子 |
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| 種 | ヒト | マウス |
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| エントレ | | |
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| アンサンブル | | |
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| ユニプロット | | |
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| RefSeq (mRNA) | NM_005339 NM_001111112 NM_001111113 NM_001312646 NM_001312647
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NM_001312648 NM_032733 |
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NM_016786 NM_001310618 NM_001310619 |
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| RefSeq(タンパク質) | NP_001104582 NP_001104583 NP_001299575 NP_001299576 NP_001299577
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NP_005330 |
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NP_001297547 NP_001297548 NP_058066 |
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| 場所(UCSC) | 4章: 39.7 – 39.78 MB | 5章: 65.69 – 65.76 Mb |
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| PubMed検索 | [3] | [4] |
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| ウィキデータ |
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ユビキチン結合酵素E2Kは、ヒトではUBE2K遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]
この遺伝子によってコードされるタンパク質は、ユビキチン結合酵素ファミリーに属します。ハンチンチンのN末端の広い領域に選択的に結合します。この相互作用はハンチンチンポリグルタミン鎖の長さに影響されません。このタンパク質は、ハンチンチンの分解とアポトーシス抑制に関与していることが示唆されています。[7]
相互作用
HIP2はハンチンチン[5] [8]およびRNF2 [ 9]と相互作用することが示されています
参考文献
- ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000078140 – Ensembl、2017年5月
- ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000029203 – Ensembl、2017年5月
- ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ 「マウスPubMedリファレンス:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
- ^ ab Kalchman MA, Graham RK, Xia G, Koide HB, Hodgson JG, Graham KC, Goldberg YP, Gietz RD, Pickart CM, Hayden MR (1996年9月). 「ハンチンチンはユビキチン化され、特定のユビキチン結合酵素と相互作用する」. J Biol Chem . 271 (32): 19385–94 . doi : 10.1074/jbc.271.32.19385 . PMID 8702625.
- ^ Christensen DE, Brzovic PS, Klevit RE (2007年10月). 「E2-BRCA1 RING相互作用はモノユビキチン鎖または特異的ポリユビキチン鎖結合の合成を決定する」Nat Struct Mol Biol . 14 (10): 941–8 . doi :10.1038/nsmb1295. PMID 17873885. S2CID 32160828.
- ^ ab "Entrez Gene: HIP2 ハンチンチン相互作用タンパク質 2".
- ^ Faber PW, Barnes GT, Srinidhi J, Chen J, Gusella JF, MacDonald ME (1998年9月). 「ハンチンチンはWWドメインタンパク質ファミリーと相互作用する」. Hum. Mol. Genet . 7 (9): 1463–74 . doi : 10.1093/hmg/7.9.1463 . PMID 9700202.
- ^ Lee SJ, Choi JY, Sung YM, Park H, Rhim H, Kang S (2001年8月). 「ヒトユビキチン結合酵素Hip-2と相互作用するRINGフィンガータンパク質のE3リガーゼ活性」. FEBS Lett . 503 (1): 61–4 . doi :10.1016/S0014-5793(01)02689-8. PMID 11513855. S2CID 42977319.
参考文献
- Petersén A, Mani K, Brundin P (1999). 「ハンチントン病の病因に関する最近の進歩」Exp. Neurol . 157 (1): 1–18 . doi :10.1006/exnr.1998.7006. PMID 10222105. S2CID 12974652
- Coux O, Goldberg AL (1998). 「核因子κB1のp105前駆体のユビキチン化およびタンパク質分解プロセシングを触媒する酵素」. J. Biol. Chem . 273 (15): 8820–8 . doi : 10.1074/jbc.273.15.8820 . PMID 9535861.
- Whitby FG, Xia G, Pickart CM, Hill CP (1999). 「ヒトユビキチン様タンパク質NEDD8の結晶構造とユビキチン経路酵素との相互作用」. J. Biol. Chem . 273 (52): 34983–91 . doi : 10.1074/jbc.273.52.34983 . PMID 9857030.
- 菊池 淳、古川 雄一、久保 暢、戸倉 明、林 暢、中村 正之、松田 正治、桜林 郁夫 (2000). 「ヒトマクロファージにおける凝集低密度リポタンパク質によるユビキチン結合酵素の誘導と動脈硬化への意義」.動脈硬化・血栓・血管・生物. 20 (1): 128– 34. doi : 10.1161/01.ATV.20.1.128 . PMID 10634809.
- 古川裕也、久保直人、菊池純、都倉亜人、藤田直人、桜林一(2000)。 「変性リポタンパク質によるマクロファージ特異的遺伝子発現の制御」。電気泳動。21 (2): 338–46 .土井:10.1002/(SICI)1522-2683(20000101)21:2<338::AID-ELPS338>3.0.CO;2-9。PMID 10675012。S2CID 22857626 。
- Lee SJ, Choi JY, Sung YM, Park H, Rhim H, Kang S (2001). 「ヒトユビキチン結合酵素Hip-2と相互作用するRINGフィンガータンパク質のE3リガーゼ活性」FEBS Lett . 503 (1): 61–4 . doi :10.1016/S0014-5793(01)02689-8. PMID 11513855. S2CID 42977319.
- Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (2004). 「N末端ペプチドの質量分析によるプロテオームの探索とタンパク質プロセシングの解析」Nat. Biotechnol . 21 (5): 566–9 . doi :10.1038/nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
- Goehler H、Lalowski M、Stelzl U、Waelter S、Stroedicke M、Worm U、Droege A、Lindenberg KS、Knoblich M、Haenig C、Herbst M、Suopanki J、Scherzinger E、Abraham C、Bauer B、Hasenbank R、Fritzsche A、Ludewig AH、Büssow K、Buessow K、コールマン SH、グテクンスト CA、ラントヴェーマイヤー BG、レーラッハ H、ワンカー EE (2004)。 「タンパク質相互作用ネットワークは、ハンチンチン凝集のエンハンサーである GIT1 とハンチントン病を結びつけます。」モル。セル。15 (6): 853–65。土井: 10.1016/j.molcel.2004.09.016。PMID 15383276。
- 木村和也、若松A、鈴木裕、太田隆、西川隆、山下R、山本J、関根M、釣谷和、若栗H、石井S、杉山隆、斉藤和、磯野Y、入江R、櫛田N、米山隆、大塚R、神田K、横井隆、近藤H、我妻M、村川隆、石田S、石橋隆、高橋・藤井A、棚瀬隆、永井和、菊池英、中井和、磯貝 哲、菅野 S (2006) 「転写調節の多様化: ヒト遺伝子の推定上の代替プロモーターの大規模な同定と特性評価」。ゲノム解析16 (1): 55–65。土井:10.1101/gr.4039406。PMC 1356129。PMID 16344560。
- Flierman D, Coleman CS, Pickart CM, Rapoport TA, Chau V (2006). 「E2-25Kは、透過処理した細胞系においてUS11誘導性のMHCクラスI重鎖の逆転座を媒介する」Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 103 (31): 11589–94 . Bibcode :2006PNAS..10311589F. doi : 10.1073/pnas.0605215103 . PMC 1520313. PMID 16868077 .
- de Pril R, Fischer DF, Roos RA, van Leeuwen FW (2007). 「ユビキチン結合酵素E2-25Kはポリグルタミン病における凝集体形成と細胞死を促進する」Mol. Cell. Neurosci . 34 (1): 10– 9. doi :10.1016/j.mcn.2006.09.006. PMID 17092742. S2CID 9704303.
- Ewing RM, Chu P, Elisma F, Li H, Taylor P, Climie S, McBroom-Cerajewski L, Robinson MD, O'Connor L, Li M, Taylor R, Dharsee M, Ho Y, Heilbut A, Moore L, Zhang S, Ornatsky O, Bukhman YV, Ethier M, Sheng Y, Vasilescu J, Abu-Farha M, Lambert JP, Duewel HS, Stewart II, Kuehl B, Hogue K, Colwill K, Gladwish K, Muskat B, Kinach R, Adams SL, Moran MF, Morin GB, Topaloglou T, Figeys D (2007). 「質量分析法によるヒトタンパク質間相互作用の大規模マッピング」Mol. Syst. Biol . 3 (1): 89. doi :10.1038/msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931 .