Hsp27

ホモ・サピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子
HSPB1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索：PDBe RCSB
識別子
別名HSPB1、CMT2F、HEL-S-102、HMN2B、HS.76067、HSP27、HSP28、Hsp25、SRP27、熱ショックタンパク質ファミリーB（小型）メンバー1
外部IDOMIM：602195、MGI：96240、HomoloGene：1180、GeneCards：HSPB1、OMA：HSPB1 - オーソログ
オーソログ
種ヒトマウス
Entrez

3315

15507

Ensembl

ENSG00000106211

ENSMUSG00000004951

UniProt

P04792

P14602

RefSeq (mRNA)

NM_001540

NM_013560

RefSeq (タンパク質)

NP_001531

NP_038588

場所 (UCSC)7番目の染色体: 76.3 – 76.3 Mb5番目の染色体: 135.92 – 135.92 Mb
PubMed検索[3][4]
Wikidata
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ヒートショックプロテイン27（Hsp27 ）は、ヒートショックプロテインβ1（HSPB1）としても知られ、ヒトではHSPB1遺伝子によってコードされているタンパク質です。[5] [6]

Hsp27は、α-クリスタリン、Hsp20などを含むsHsp（低分子ヒートショックプロテイン）グループのシャペロンです。sHspの共通の機能は、シャペロン活性、耐熱性、アポトーシスの阻害、細胞発達の調節、細胞分化です。また、シグナル伝達にも関与しています。

構造

sHsp には共通の構造的特徴がいくつかある。非常に特徴的なのは、 C 末端近くにある、相同かつ高度に保存されたアミノ酸配列、いわゆる α-クリスタリン ドメインである。これらのドメインは、20% ～ 60% の配列相同性を持つ 80 ～ 100 残基で構成され、安定した二量体の形成に重要なβ-シートに折り畳まれる。 [7] [8] Hsp27 は、α-クリスタリン ドメインの二量体界面にシステイン残基が含まれており、これが酸化されて二量体を共有結合するジスルフィド結合を形成できるという点で、sHsp の中ではかなり独特である。 [9] N末端は、あまり保存されていない領域、いわゆる WD/EPF ドメインと、そのドメインの末端近くにあるかなり保存された部位を持つ短い可変配列から構成される。 sHsp の C 末端領域は、上述の α-クリスタリンドメインと、それに続く運動性と柔軟性に優れた可変配列から構成されています。[10] C 末端領域における全体的な配列保存性は比較的低いものの、多くの sHsp には、オリゴマーの組み立てを制御する役割を果たす、局所的に保存された Ile-Xxx-Ile/Val (IxI/V) モチーフが含まれています。[11]これは負に帯電しているため、柔軟性と極性が非常に高くなっています。[12]おそらく、これは疎水性 sHsp の溶解性のメディエーターとして機能し、タンパク質およびタンパク質/基質複合体を安定化します。これは、Hsp27Δ182-205 [13]および Hsp25Δ18 におけるC 末端テールの除去によって示されました。 [14] Hsp27の場合、IxI/Vモチーフは181-Ile-Pro-Val-183に対応し、このタンパク質領域は重要な役割を果たします。中央のPro残基の変異は遺伝性運動神経障害であるシャルコー・マリー・トゥース病を引き起こすためです。[15]

オリゴマー化

Hsp27は、 in vitroで平均質量が約500 kDaの大きな動的オリゴマーを形成する。[16] Hsp27のN末端は、WD/EPF領域とともに、これらの大きなオリゴマーの発生に必須である。[17] [18] Hsp27オリゴマーは、隣接するモノマーの2つのαクリスタリンドメインによって形成される安定した二量体で構成され、[16] [11]これは、 Methanocaldococcus jannaschii由来のタンパク質MjHSP16.5 [7]および小麦Hsp16.9 [8]の結晶構造で初めて示された。したがって、オリゴマー形成過程の第一歩は、αクリスタリンドメインの二量体化である。後生動物では、αクリスタリンドメインによる二量体化は、界面での長いβストランドの形成を通じて進行する。しかしながら、この領域のアミノ酸配列は無秩序であると予測されています[19]。実際、Hsp27のαクリスタリンドメインは単量体状態で部分的に展開しており、二量体よりも安定性が低くなります[20] 。

Hsp27のオリゴマー化は動的なプロセスです。安定した二量体と16～32個のサブユニットからなるオリゴマー（最大800 kDa ）のバランスが保たれ、サブユニットの交換速度が速いです[18] [21] [22] 。オリゴマー化は、細胞の生理機能、 Hsp27のリン酸化状態、およびストレスへの曝露に依存します。ストレスは、Hsp27の発現の増加（数時間後）とリン酸化の増加（数分後）を引き起こします分化因子、ミトゲン、TNFαやIL-1βなどの炎症性サイトカイン、過酸化水素、その他の酸化剤によるp38 MAPキナーゼカスケードの刺激[23]は、 MAPKAPキナーゼ2および3の活性化をもたらし、哺乳類のsHSPを直接リン酸化します。[22]リン酸化は、in vitroで指数関数的に増殖する細胞におけるオリゴマー形成に重要な役割を果たしますが、in vivoで増殖している腫瘍細胞やin vitroで合流して増殖している腫瘍細胞におけるオリゴマー形成は、細胞間接触に依存し、リン酸化の状態には依存しません。[24]さらに、HSP27にはアルグピリミジン修飾が含まれていることが示されている。[25]

おそらく、オリゴマー化の状態はシャペロン活性と関連している。大きなオリゴマーの凝集体は高いシャペロン活性を示すが、二量体と単量体は比較的高いシャペロン活性を示す。[16] [20] [11]

細胞局在

Hsp27は多くの細胞型、特にあらゆる種類の筋細胞に存在します。主に細胞質に存在しますが、核周縁部、小胞体、核にも存在します。細胞分化と発達のさまざまな段階で過剰発現します。これは、Hsp27が組織の分化において重要な役割を果たしていることを示唆しています

異なるリン酸化Hsp27種の高発現レベルと、筋／神経変性疾患および様々な癌との親和性が観察されました。[26]高発現レベルは、細胞増殖、転移、および化学療法に対する耐性と逆相関している可能性があります。[27]乳がん患者の血清でも高レベルのHsp27が検出されました。[28]したがって、Hsp27は潜在的な診断マーカーとなる可能性があります。

機能

Hsp27の主な機能は、生体内での耐熱性、細胞保護、およびストレス条件下での細胞生存のサポートです。Hsp27のより特殊な機能は多様かつ複雑です。試験管内では、タンパク質凝集を阻害し、部分的に変性したタンパク質を安定化することにより、 ATP非依存性シャペロンとして機能し、 Hsp70複合体によるリフォールディングを確実にします。Hsp27はアポトーシスシグナル伝達経路にも関与していますHsp27はミトコンドリア外膜と相互作用し、シトクロムc / Apaf-1 / dATP複合体の活性化を阻害し、その結果、プロカスパーゼ9の活性化を阻害する。[26] Hsp27のリン酸化型はDaxxアポトーシスタンパク質を阻害し、DaxxとFasおよびAsk1との結合を防ぐ。[29]さらに、Hsp27のリン酸化はTAK1およびTAK1-p38/ERK生存促進シグナル伝達の活性化を導き、TNF-α誘導性アポトーシスに対抗する。[30]

Hsp27のよく知られた機能は、アクチンおよび中間径フィラメントとの相互作用です。中間径フィラメントの非共有結合性フィラメント/フィラメント相互作用の形成を防ぎ、アクチンフィラメントの断片化を防ぎます。また、細胞膜に固定された焦点接触を維持します。[26]

Hsp27のもう一つの機能は、プロテアソームの活性化です。ユビキチン化されたタンパク質や26Sプロテアソームに結合することで、不可逆的に変性したタンパク質やジャンクタンパク質の分解を促進します。Hsp27は、細胞増殖、炎症反応、ストレス反応など、多くのプロセスを制御するNF-κB経路の活性化を促進します。 [31] Hsp27の細胞保護特性は、活性酸素種を調節し、グルタチオンレベルを 上昇させる能力に起因します

おそらくHsp27は、他のシャペロンの中でも、細胞分化のプロセスに関与していると考えられます。[32] Hsp27レベルの変化は、エールリッヒ腹水細胞、胚性幹細胞、正常B細胞、Bリンパ腫細胞、骨芽細胞、ケラチノサイト、ニューロンなどで観察されました。Hsp27の上方制御は、リン酸化の速度および大きなオリゴマーの増加と相関しています。Hsp27は成長の終結に重要な役割を果たしている可能性があります。

臨床的意義

運動神経障害

この遺伝子には少なくとも12の疾患を引き起こす変異が発見されている。[33] HSPB1の遺伝性変異は、遠位遺伝性運動神経障害および運動神経障害であるシャルコー・マリー・トゥース病を引き起こす。[34] Hsp27のアミノ酸配列全体にミスセンス変異があり、疾患を引き起こす変異のほとんどは成人発症の症状を呈する。 [34]より重篤なHsp27変異体の1つはPro182Leu変異体であり、これは生後数年間に症状として現れ、さらにトランスジェニックマウスモデルで実証されている。[34] [35]これらの疾患の遺伝的根拠は通常常染色体優性であり、つまり1つの対立遺伝子だけに変異が含まれていることを意味する。野生型のHSPB1遺伝子も変異型対立遺伝子と並行して発現するため、病変細胞には野生型と変異型のHsp27の混合集団が含まれており、in vitro実験では2つのタンパク質がヘテロオリゴマーを形成できることが示されています。[36]

アポトーシスにおける役割

注目すべきことに、リン酸化Hsp27はヒト前立腺癌（PCa）細胞の浸潤を増加させ、細胞増殖を促進し、ヒトPCa細胞におけるFas誘導性アポトーシスを抑制します。非リン酸化Hsp27はアクチンキャッピングタンパク質として作用し、アクチンの再編成を阻害し、結果として細胞接着と運動性を阻害することが示されています。アンチセンス機構を介してHSP27を標的とするOGX-427は、現在臨床試験で試験中です。[37]

がんにおける役割

プロテインキナーゼCを介したHSPB1のリン酸化は、鉄を介した脂質活性酸素種の産生を減少させることにより、鉄依存性の非アポトーシス性細胞死であるフェロトーシスを防御します。これらの新たなデータは、Hspを標的とする戦略、特にフェロトーシスを介したがんの治療のための抗HSP27薬の開発を支持しています。[38]

相互作用

Hsp27は以下と 相互作用することが示されています

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  • シャルコー・マリー・トゥース病2型に関するGeneReviews/NCBI/NIH/UWのエントリ
  • 米国国立医学図書館医学件名表（MeSH）におけるHSPB1+タンパク質、+ヒト
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