HSPBP1
ホモサピエンスにおけるタンパク質コード遺伝子

HSPBP1
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスHSPBP1、FES1、HSPA（熱ショック70kDa）結合タンパク質、細胞質コシャペロン1、HSPA（Hsp70）結合タンパク質1
外部IDオミム：612939; MGI : 1913495;ホモロジーン: 40827;ジーンカード：HSPBP1; OMA :HSPBP1 - オルソログ
オーソログ
種人間ねずみ
エントレズ

23640

66245

アンサンブル

ENSG00000133265

ENSMUSG00000063802

ユニプロット

Q9NZL4

Q99P31

RefSeq (mRNA)

NM_001130106
NM_001297600
NM_012267

NM_024172
NM_001360629

RefSeq（タンパク質）

NP_001123578
NP_001284529
NP_036399

NP_077134
NP_001347558

場所（UCSC）19章: 55.26 – 55.28 MB7章: 4.66 – 4.69 Mb
PubMed検索[3][4]
ウィキデータ
人間の表示/編集マウスの表示/編集

Hsp70結合タンパク質1は、ヒトではHSPBP1遺伝子によってコードされるタンパク質である。[5] [6] [7]

相互作用

HSPBP1はHSPA8 [8] [9]およびHSPA4 [10]と相互作用することが示されている。

参考文献

  1. ^ abc GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000133265 – Ensembl、2017年5月
  2. ^ abc GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000063802 – Ensembl、2017年5月
  3. ^ 「Human PubMed Reference:」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス：」。米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター。
  5. ^ レインズ DA、ゲリエロ V (2000 年 1 月)。 「HspBP1 のアイソフォーム、Hsp70 の阻害剤の単離と特性評価」。Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - 遺伝子の構造と発現。1490 ( 1–2 ): 203– 7.土井:10.1016/s0167-4781(99)00238-9。PMID  10786638。
  6. ^ Raynes DA, Guerriero V (1998年12月). 「新規Hsp70結合タンパク質によるHsp70 ATPase活性の阻害とタンパク質再生」. The Journal of Biological Chemistry . 273 (49): 32883–8 . doi : 10.1074/jbc.273.49.32883 . PMID  9830037.
  7. ^ 「Entrez Gene: HSPBP1 hsp70相互作用タンパク質」。
  8. ^ ルアル JF、ヴェンカテサン K、ハオ T、弘實＝岸川 T、ドリコット A、リー N、ベリス GF、ギボンズ FD、ドレーゼ M、アイヴィ＝グエデフスー N、クリットゴード N、サイモン C、ボクセム M、ミルスタイン S、ローゼンバーグ J、ゴールドバーグ DS、チャン LV、ウォン SL、フランクリン G、リー S、アルバラ JS、リム J、フロートン C、ラモサス E、セビック S、ベックス C、ラメシュ P、シコルスキー RS、ヴァンデンハウト J、ゾグビ HY、スモリャル A、ボサク S、セケーラ R、ドゥセット・スタム L、キュージック ME、ヒル DE、ロス FP、ビダル M (2005 年 10 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワークのプロテオームスケールマップに向けて」。自然。437 (7062): 1173–8 . Bibcode :2005Natur.437.1173R. doi :10.1038/nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  9. ^ シュテルツル U、ヴォルム U、ラロウスキー M、ハーニッヒ C、ブレンベック FH、ゲーラー H、シュトロディッケ M、ゼンクナー M、シェーンヘル A、ケッペン S、ティム J、ミンツラフ S、エイブラハム C、ボック N、キーツマン S、ゲーデ A、トクセシュ E、ドローゲ A、クロビッチ S、コーン B、バーヒマイヤーW、Lehrach H、Wanker EE (2005 年 9 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク: プロテオームに注釈を付けるためのリソース」。セル。122 (6): 957–68。土井:10.1016/j.cell.2005.08.029。hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0。PMID  16169070。S2CID 8235923  。
  10. ^ Oh WK, Song J (2003年8月). 「Hsp40およびTPR1とHsp70の協同的相互作用はHsp70-HspBp1複合体の形成を逆転させる」. Molecules and Cells . 16 (1): 84– 91. doi : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . PMID  14503850.

さらに読む

  • Zou J, Guo Y, Guettouche T, Smith DF, Voellmy R (1998年8月). 「熱ショック転写因子HSF1の活性化を、HSF1とストレス感受性複合体を形成するHSP90（HSP90複合体）によって抑制する」. Cell . 94 (4): 471–80 . doi : 10.1016/S0092-8674(00)81588-3 . PMID  9727490. S2CID  9234420.
  • Kabani M, McLellan C, Raynes DA, Guerriero V, Brodsky JL (2002年11月). 「酵母Fes1およびSls1タンパク質のホモログであるHspBP1は、Hsc70ヌクレオチド交換因子である」. FEBS Letters . 531 (2): 339–42 . Bibcode :2002FEBSL.531..339K. doi : 10.1016/S0014-5793(02)03570-6 . PMID  12417338. S2CID  46738074.
  • McLellan CA, Raynes DA, Guerriero V (2003年5月). 「Hsp70コシャペロンであるHspBP1は2つの構造ドメインを持ち、Hsp70 ATPaseドメインの構造を変化させる能力がある」. The Journal of Biological Chemistry . 278 (21): 19017–22 . doi : 10.1074/jbc.M301109200 . PMID  12651857.
  • Oh WK, Song J (2003年8月). 「Hsp40およびTPR1とHsp70の協同的相互作用はHsp70-HspBp1複合体の形成を逆転させる」. Molecules and Cells . 16 (1): 84– 91. doi : 10.1016/S1016-8478(23)13770-8 . PMID  14503850.
  • Lu QF, Bai M, Zhang HJ, Li JC, Xiao CF, Chen S, Wu TC (2003年10月). 「P21、P53、HSP70の同時検出と多環芳香族炭化水素（PAH）関連肺がん診断におけるそれらの役割の可能性」.中国産業衛生・職業病誌. 21 (5): 359–61 . PMID  14761400.
  • Alberti S, Böhse K, Arndt V, Schmitz A, Höhfeld J (2004年9月). 「コシャペロンHspBP1はCHIPユビキチンリガーゼを阻害し、嚢胞性線維症膜コンダクタンス制御因子の成熟を促進する」. Molecular Biology of the Cell . 15 (9): 4003–10 . doi :10.1091/mbc.E04-04-0293. PMC 515335.  PMID 15215316  .
  • Shomura Y, Dragovic Z, Chang HC, Tzvetkov N, Young JC, Brodsky JL, Guerriero V, Hartl FU, Bracher A (2005年2月). 「HspBP1によるHsp70機能の制御：構造解析によりHsp70ヌクレオチド交換の代替メカニズムが明らかに」. Molecular Cell . 17 (3): 367–79 . doi : 10.1016/j.molcel.2004.12.023 . PMID  15694338.
  • シュテルツル U、ヴォルム U、ラロウスキー M、ハーニッヒ C、ブレンベック FH、ゲーラー H、ストロイッケ M、ツェンクナー M、シェーンヘル A、ケッペン S、ティム J、ミンツラフ S、エイブラハム C、ボック N、キーツマン S、ゲーデ A、トクセシュ E、ドローゲ A、クロビッチ S、コーン B、バーヒマイヤー W、 Lehrach H、Wanker EE (2005 年 9 月)。 「ヒトタンパク質間相互作用ネットワーク: プロテオームに注釈を付けるためのリソース」。セル。122 (6): 957–68。土井:10.1016/j.cell.2005.08.029。hdl : 11858/00-001M-0000-0010-8592-0。PMID  16169070。S2CID 8235923  。
  • Dai Q, Qian SB, Li HH, McDonough H, Borchers C, Huang D, Takayama S, Younger JM, Ren HY, Cyr DM, Patterson C (2005年11月). 「BAG2による細胞質品質管理タンパク質分解経路の制御」. The Journal of Biological Chemistry . 280 (46): 38673–81 . doi : 10.1074/jbc.M507986200 . PMID  16169850.
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  • Gottwald E, Herschbach M, Lahni B, Miesfeld RL, Kunz S, Raynes DA, Guerriero V (2006年6月). 「コシャペロンHspBP1の発現はHsp70の発現と協調的に制御されていない」. Cell Biology International . 30 (6): 553–8 . doi :10.1016/j.cellbi.2006.03.005. PMID  16677834. S2CID  2046710.
  • Lim J, Hao T, Shaw C, Patel AJ, Szabó G, Rual JF, Fisk CJ, Li N, Smolyar A, Hill DE, Barabási AL, Vidal M, Zoghbi HY (2006年5月). 「ヒト遺伝性運動失調症およびプルキンエ細胞変性疾患におけるタンパク質間相互作用ネットワーク」. Cell . 125 (4): 801–14 . doi : 10.1016/j.cell.2006.03.032 . PMID  16713569. S2CID  13709685.
  • Bivik C, Rosdahl I, Ollinger K (2007年3月). 「Hsp70はヒトメラノサイトにおけるカテプシンおよびシトクロムcの放出を阻害することで、UVB誘導性アポトーシスを抑制する」. Carcinogenesis . 28 (3): 537–44 . doi : 10.1093/carcin/bgl152 . PMID  16950797.
  • Swayne LA, Braun JE (2007年3月). 「変異ハンチンチンによるタンパク質の凝集体中心の再分布」.生化学および生物理学的研究通信. 354 (1): 39– 44. Bibcode :2007BBRC..354...39S. doi :10.1016/j.bbrc.2006.12.129. PMID  17208201.


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