タンパク質三量体
組み立てられたヒトPCNA（PDB 1AXC）は、DNA複製複合体の一部であり、DNAポリメラーゼのプロセッシング因子として機能するスライディングDNAクランプタンパク質です。三量体を構成する3つのポリペプチド鎖が示されています。
TNF-α変異体の三量体

生化学において、タンパク質三量体とは、タンパク質や核酸などの高分子が3つ（通常は非共有結合）集まって形成される高分子複合体です。タンパク質三量体は、タンパク質の四次構造の集合体として形成されることが多いです。[ 1 ]ポリペプチドユニット上の疎水性領域と親水性領域間の非共有結合性相互作用は、四次構造の安定化に役立ちます。タンパク質三量体は複数のポリペプチドサブユニットから構成されるため、オリゴマーとみなされます。[ 2 ]

ホモ三量体は3つの同一分子から形成される。[ 3 ]ヘテロ三量体は3つの異なる高分子から形成される。II型コラーゲンはホモ三量体タンパク質の一例であり、I型コラーゲンはAAB型ヘテロ三量体タンパク質である。ウイルスタンパク質のホモ三量体タンパク質の例としては、哺乳類アレナウイルスのZマトリックスタンパク質が挙げられる。[ 4 ]

ポリンは通常、膜内で三量体として配列します。

バクテリオファージT4の尾部繊維

遺伝子によってコードされているポリペプチドの複数のコピーは、しばしばマルチマーと呼ばれる凝集体を形成することができる。[ 5 ]特定遺伝子の２つの異なる変異対立遺伝子 によって産生されたポリペプチドからマルチマーが形成される場合、混合マルチマーは、それぞれの変異体単独で形成される非混合マルチマーよりも高い機能活性を示すことがある。混合マルチマーが非混合マルチマーに比べて機能性の向上を示す場合、この現象は遺伝子内補完と呼ばれる。バクテリオファージT4の各尾部繊維の遠位部分は遺伝子37によってコードされており、この遺伝子に欠陥のある変異体は遺伝子内補完を受ける。[ 6 ] この発見は、遠位尾部繊維が遺伝子37によってコードされているポリペプチドのマルチマーであることを示した。補完データの分析はさらに、マルチマーを構成するポリペプチドがヘアピン状に折り畳まれていることを示した。遠位尾繊維のさらなる高解像度結晶構造解析により、遺伝子37のポリペプチドは三量体として存在し、三量体の各ポリペプチドはヘアピン構造で折り畳まれていることが示された。[ 7 ]

参照

参考文献

  1. ^ Godbey, WT (2014)、「タンパク質」、バイオテクノロジー入門、エルゼビア、pp.  9– 33、doi : 10.1016/b978-1-907568-28-2.00002-2、ISBN 978-1-907568-28-2、2024年5月3日取得{{citation}}: CS1 maint: ISBNによる作業パラメータ（リンク）
  2. ^ Pelley, John W. (2012-01-01), Pelley, John W. (ed.), "3 - Protein Structure and Function" , Elsevier's Integrated Review Biochemistry (Second Edition) , Philadelphia: WB Saunders, pp.  19– 28, doi : 10.1016/b978-0-323-07446-9.00003-9 , ISBN 978-0-323-07446-9、2024年5月3日取得{{citation}}: CS1 maint: ISBNによる作業パラメータ（リンク）
  3. ^ Cha, SS; et al. (1998). 「全身毒性の低いヒト腫瘍壊死因子α変異体の高解像度結晶構造」 . J. Biol. Chem . 273 (4): 2153–60 . doi : 10.1074/jbc.273.4.2153 . PMID 9442056 . 
  4. ^ Witwit, Haydar; de la Torre, Juan C. (2025-04-29). 「哺乳類アレナウイルスZタンパク質のミリストイル化とオリゴマー化は、vRNP活性に対する用量依存的な阻害効果には必要ではない」. BioChem . 5 ( 2): 10. doi : 10.3390/biochem5020010 . ISSN 2673-6411 . PMC 12163724. PMID 40520408 .   
  5. ^ Crick, FH; Orgel, LE (1964年1月). 「対立遺伝子間相補性理論」. J Mol Biol . 8 : 161–5 . doi : 10.1016/s0022-2836(64)80156-x . PMID 14149958 . 
  6. ^ Bernstein, H; Edgar, RS; Denhardt, GH (1965). 「バクテリオファージT4Dの温度感受性変異体における遺伝子内相補性」遺伝学. 51 (6): 987–1002 .
  7. ^ Bartual, SG; Otero, JM; Garcia-Doval, C; et al. (2010). 「バクテリオファージT4ロングテールファイバー受容体結合先端の構造」 Proc Natl Acad Sci USA . 107 (47): 20287– 20292. doi : 10.1073/pnas.1011218107 . PMC 2996694 . 
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