ハイドラマシン-1

ヒドラマシン-1の構造
ヒドラ(大きさ:数ミリメートル)

ハイドラマシン-1は抗菌タンパク質の一種です。2008年に淡水産ヒドロ虫ヒドラの細胞から初めて単離・複製されました。わずか60アミノ酸程度の長さのこのタンパク質は、アミノ酸配列と三次構造の両方において独特であり、新しいタンパク質ファミリーであるマシンに分類されています。このタンパク質の独特な構造が、この化合物の強力な抗菌作用の理由であると考えられます。[ 1 ]

抗菌試験の結果、このタンパク質はグラム陽性菌グラム陰性菌の両方に対して抗菌作用を示すことが確認されました。この強力な抗菌活性は、クレブシエラ・オキシトカなどの既知の多剤耐性病原菌株にも及んでいます。機能的には、このタンパク質は細菌細胞を凝集させ、凝集体の形態を変化させます。その結果、細菌膜の構造が破壊されます。[ 1 ]

ハイドラマシン-1は、サンゴイソギンチャククラゲに関連する小型(ほぼ顕微鏡的)淡水動物である刺胞動物ヒドラ上皮細胞から初めて単離された。[ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ]刺胞動物の他のメンバーと同様に、ヒドラは、物理的に接触した生物に有毒な棘を発射する刺胞細胞と呼ばれる特殊な防御上皮細胞を有する。 ドイツの研究者は、2008年にヒドラのゲノムからタンパク質の生成をコードする遺伝子を単離することに成功した。 この遺伝子は、はるかに大きな生物から単離されたタンパク質を複製する標準的な方法である、細菌である大腸菌に挿入されたプラスミド(Pet32a)に移され、クローン化された。[ 1 ]られたタンパク質3次元構造は、 NMR分光法によって決定され、現在、タンパク質データバンクによってオンラインで公開されている。[ 6 ]

ハイドラマシン-1は、60個のアミノ酸からなる単鎖タンパク質です。分子表面に存在するアミノ酸の独特な組み合わせが、このタンパク質に強力な抗菌性を付与しています。タンパク質の三次構造におけるこの特殊な部分は、2つの疎水性(かつイオン不活性)領域の間にある正電荷を帯びた帯状構造であり、このタンパク質による細菌凝集作用の引き金となることが示唆されています。[ 1 ]

ハイドラマシン-1は、ヒルに見られる2つのタンパク質を除いて、現在知られているどの抗菌剤とも異なります。研究者らは、ハイドラマシン-1とヒル由来のタンパク質を、新たに「マシン」と呼ばれるタンパク質ファミリーに分類することを提案しています。マシンに構造的に最も近いタンパク質は、サソリ由来のタンパク質スーパーファミリーであり、「サソリオキシン」と呼ばれています。[ 7 ]

参考文献

  1. ^ a b c d Jung S, Dingley AJ, Augustin R, Anton-Erxleben F, Stanisak M, Gelhaus C, Gutsmann T, Hammer MU, Podschun R, Bonvin AM, Leippe M, Bosch TC, Grötzinger J (2009-01-16). 「基底後生動物ヒドラ由来タンパク質、ヒドラマッシン-1の構造と抗菌活性」 . Journal of Biological Chemistry . 284 (3). The American Society for Biochemistry and Molecular Biology: 1896– 1905. doi : 10.1074/jbc.M804713200 . PMID  19019828 .
  2. ^ 「ヒドラ」 .統合分類情報システム. 2009年1月23日閲覧。
  3. ^ 「鉢虫類」 .統合分類情報システム. 2009年1月23日閲覧。
  4. ^ 「花虫綱」 .統合分類情報システム. 2009年1月23日閲覧。
  5. ^ 「刺胞動物」 .統合分類情報システム. 2009年1月23日閲覧。
  6. ^ 「ハイドラマシン-1 (2K35)」 . タンパク質データバンク. 2009年1月23日閲覧。
  7. ^ 「新たな抗菌剤ファミリーを発見」サイエンスニュース、ScienceDaily、2009年1月17日。 2009年1月17日閲覧

参考文献