LGP2

DHX58
利用可能な構造
PDBオーソログ検索: PDBe RCSB
識別子
エイリアスDHX58、D11LGP2、D11lgp2e、LGP2、RLR-3、DEXHボックスヘリカーゼ58
外部IDオミム: 608588 ; MGI : 1931560 ;ホモロジーン: 69371 ;ジーンカードDHX58 ; OMA : DHX58 - オルソログ
オーソログ
人間ねずみ
エントレズ
アンサンブル
ユニプロット
RefSeq (mRNA)

NM_024119

NM_030150

RefSeq(タンパク質)

NP_077024

NP_084426

場所(UCSC)17章: 42.1 – 42.11 Mb11章: 100.59 – 100.6 Mb
PubMed検索[ 3 ][ 4 ]
ウィキデータ
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ATP依存性RNAヘリカーゼDHX58は、 RIG-I様受容体3(RLR-3)またはRIG-I様受容体LGP2(RLR)としても知られ、ヒトではDHX58遺伝子によってコードされているRIG-I様受容体dsRNAヘリカーゼ酵素です。[ 5 ] [ 6 ] DHX58遺伝子によってコードされている タンパク質はLGP2として知られています(遺伝学・生理学第2研究室)。[ 5 ] [ 7 ] [ 8 ]

構造と機能

LGP2は2001年に乳腺組織において初めて同定され、その特徴が明らかにされましたが[ 5 ] 、その機能は自然抗ウイルス免疫の分野により関連していることが判明しています。LGP2は、 RIG-IおよびMDA5によって認識される多くのウイルスに対する効果的な抗ウイルス応答を生成するために必須であることが判明しています[ 9 ]

LGP2はCARDドメインを欠いているため、下流の抗ウイルスシグナル伝達に対するその効果は、dsRNAウイルスリガンドまたは他のRLR(RIG-IおよびMDA5)との相互作用によるものと考えられる。 [ 10 ]

LGP2はC末端リプレッサードメイン(RD)を介してRIG-Iと直接相互作用することが示されている[ 10 ] 。この相互作用における主要な接触部位は、RIG-Iの自己会合で見られるように、LGP2のRDとRIG-IのCARDまたはヘリカーゼドメインの間である可能性が高いが[ 10 ] 、これは確認されていない。LGP2のヘリカーゼ活性は、RIG-Iシグナル伝達の正の制御に不可欠であることがわかっている[ 9 ] 。LGP2の過剰発現は、ウイルスリガンドの存在下でも非存在下でも、RIG-Iを介した抗ウイルスシグナル伝達を阻害することができる[ 10 ] 。 [ 11 ] [ 12 ]このRIG-Iシグナル伝達の阻害は、LGP2がウイルスリガンドに結合する能力に依存しないため、リガンド競合によるものではない。[ 7 ] [ 13 ] LGP2はdsRNAに高い親和性で結合するが、[ 12 ] RIG-Iを介した合成dsRNAリガンドの認識には不要である。[ 9 ] RIG-Iは、過剰発現すると[ 7 ]、またLGP2ノックダウン研究では[ 14 ]、ウイルスリガンドが存在しない場合に抗ウイルス応答を誘導することが示されている。

参考文献

  1. ^ a b c GRCh38: Ensemblリリース89: ENSG00000108771Ensembl、2017年5月
  2. ^ a b c GRCm38: Ensemblリリース89: ENSMUSG00000017830Ensembl、2017年5月
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  4. ^ 「マウスPubMedリファレンス:」米国国立医学図書館、国立生物工学情報センター
  5. ^ a b c Cui Y, Li M, Walton KD, Sun K, Hanover JA, Furth PA, Hennighausen L (2001年12月). 「Stat3/5遺伝子座は、正常および腫瘍性乳腺組織で優先的に発現する新規小胞体およびヘリカーゼ様タンパク質をコードする」Genomics . 78 (3): 129–34 . doi : 10.1006/geno.2001.6661 . hdl : 2027.42/175385 . PMID 11735219 . 
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  7. ^ a b c Childs K, Randall R, Goodbourn S (2012年4月). 「パラミクソウイルスVタンパク質はRNAヘリカーゼLGP2と相互作用し、RIG-I依存性インターフェロン誘導を阻害する」. J. Virol . 86 (7): 3411–21 . doi : 10.1128/JVI.06405-11 . PMC 3302505. PMID 22301134 .  
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